Влияние температуры на скорость ферментативной реакции

Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата (субстратов), pH, температуры, присутствия активаторов или ингибиторов, природы буфера, его ионной силы и др. Ряд факторов оказывает влияние на стабильность фермента, вызывая необратимые-изменения его нативной конформации. Это необходимо учитывать, подбирая условия измерения активности (pH, температура, время инкубации). Подробное исследование стабильности ферментов описано, ниже. [c.206]

Ряд факторов влияет на скорость ферментативной реакции, и некоторые из них оказывают глубокое влияние таковы концентрации субстрата, концентрация фермента, концентрация ионов водорода или электролита, присутствие активаторов или ингибиторов и температура. , [c.70]

Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45—50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50° С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16). [c.140]

Одним из характерных проявлений жизни является удивительная способность живых организмов кинетически регулировать химические реакции, подавляя стремление к достижению термодинамического равновесия. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ (ферментов, субстратов) и условий их взаимодействия (концентрация, pH среды, температуры, присутствие активаторов или ингибиторов) на скорость ферментативной реакции. Главной целью изучения кинетики ферментативных реакций является получение информации, которая может способствовать выяснению молекулярного механизма действия фермента. [c.134]

Работая при достаточно низких температурах, при которых не происходит заметной дезактивации, или вводя поправки на дезактивацию, можно определить влияние температуры на ферментативную реакцию. При анализе результатов важно учитывать тот факт, что скорость реакции подчиняется уравнению [c.290]

Для ферментативных реакций Qig изменяется в пределах от 1 до 2, что обусловлено белковой природой ферментов, особенностями протекания ферментативной реакции и внутренней среды организма. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции очень многообразно. Она может прежде всего влиять на стабильность фермента, ускоряя денатурацию ферментативного белка, что связано с инактивацией фермента на сродство фермента к субстрату скорость распада фермент-субстратного комплекса, всегда образующегося при ферментативной реакции на сродство фермента к активаторам и ингибиторам, если они имеются в системе. Повышение температуры, с одной стороны, ускоряет саму ферментативную (каталитическую) реакцию с другой стороны, ускоряется инактивация фермента. Таким образом, с повышением температуры при ферментативных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, истинная каталитическая активность. Но ферменты представляют собой белки, которые необратимо денатурируют при увеличении температуры выше 50° С, причем скорость денатурации при нагревании увеличивается во много раз быстрее, чем скорость любого химического превращения. Поэтому процесс инактивации, связанный с уменьшением концентрации фермента в системе, обусловливает при дальнейшем повышении температуры замедление реакции. [c.129]

Влияние температуры. С ростом температуры скорость ферментативной реакции проходит через максимум. Рост скорости с ростом Т при Т < Ттах обусловлен тепловой активацией химических процессов и температурной зависимостью концентраций активных форм фермента. Рост значений У ах и констант скоростей различных стадий с увеличением температуры часто описывается в узких [c.190]

Изучая зависимость скоростей реакции от температуры, можно разделить свободную энергию активации, изображенную на фиг. 74, на тепловой и энтропийный члены. Обычно катализатор снижает теплоту активации. При этом энтропия активации либо не изменяется, либо увеличивается. Поскольку в большинстве случаев имеется несколько фермент-субстратных комплексов, изменения, обусловленные изменением температуры, связаны с изменениями набора констант скоростей и соответственно констант Км- Кроме того, конформация фермента также может зависеть от температуры и, следовательно, уменьшение скорости реакции может быть обусловлено переходом к менее компактной конформации. Вопрос о влиянии температуры на ферментативные реакции весьма сложен и выходит за рамки настоящей книги. [c.387]

На рис. 8.6 показано влияние температуры на константу скорости кг при гидролизе карбоксипептидазой двух субстратов. Это типичный график Аррениуса для катализируемой ферментом реакции он показывает, что в данном случае зависимость Х кг от 1/7 линейна в области между 5 и 25°С по наклону прямой можно рассчитать Еа. При повышении температуры скорость ферментативных реакций увеличивается только до определенного максимального значения при дальнейшем повышении температуры происходит снижение скорости реакции вследствие тепловой денатурации фермента. [c.257]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

Даже простейшее кинетическое уравнение ферментативной реакции содержит несколько кинетических параметров, каждый из которых зависит от температуры и среды, в которой протекает реакция, в первую очередь от pH и ионной силы. Если эксперименты проводятся в присутствии органических растворителей, то кинетические параметры также зависят от природы добавленного растворителя и его содержания в растворе. Характер всех указанных зависимостей различен для разных ферментов. Ниже вкратце рассмотрены вопросы, связанные с влиянием pH раствора и температуры на скорость ферментативных реакций. [c.212]

Известно, что скорость большинства химических реакций находится в зависимости от температуры, причем обычно с увеличением температуры скорость реакции увеличивается. Это в полной мере относится и к ферментативным реакциям. Качественно характер зависимости скорости реакции от температуры вполне понятен, т. к. увеличение кинетической энергии молекул должно способствовать их химическому взаимодействию при соударениях. Однако уже давно было замечено, что нагревание оказывает количественно неодинаковое влияние на скорость различных реакций. Аррениус, опи- [c.20]

Таким образом, влияние температуры на стационарную скорость ферментативной реакции при произвольно выбранных условиях отражает суммарное воздействие на разные стадии. [c.127]

На скорость ферментативной реакции существенное влияние оказывают различные факторы, в пер ую очередь температура, при которой протекает реакция. Скорость ферментативных реакций возрастает до тех пор, пока температура не достигнет 40—60 °С. При дальнейшем ее повышении активность ферментов резко понижается и при температуре около 70—80 °С ферменты, как правило, необратимо разрушаются. Тепловая инактивация ферментов происходит вследствие денатурации белка при высокой температуре. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдерживать нагревание до 100 °С, сохраняя активность. [c.11]

Работа 21. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции [c.41]

Все факторы, оказывающие влияние на образование или расщепление фермент-субстратного комплекса, естественно, оказывают влияние и на скорость ферментативной реакции. Как и в случае обычных химических реакций, для ферментативной реакции имеет значение концентрация фермента, субстрата, температура, pH, присутствие активаторов или ингибиторов. [c.229]

Влияние температуры. Как известно, скорость всех химических реакций при повышении температуры возрастает увеличиваются и скорости химических реакций, катализируемых ферментами, активность их усиливается. При повышенной температуре с увеличением активности ферментов усиливаются процессы жизнедеятельности растений. Влияние температуры на скорость ферментативных реакций легко изучать при инкубации фермента с субстратом в течение различного времени. [c.44]

ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ [c.25]

Согласно приведенному выше определению каталитическая активность не тождественна понятию скорости ферментативной реакции, которая определяется как количество субстрата, превращаемого ферментом за единицу времени в единице объема системы, в которой протекает реакция (размерность [моль-л Х ХС- ]). На скорость ферментативной реакции оказывают влияние различные факторы, среди которых основными являются температура, природа буфера и pH, субстраты, коферменты, ингибиторы й другие эффекторы, а также количество белка в системе. [c.58]

Следует также отметить влияние различных условий на скорость ферментативных реакций. Активность ферментов в большой степени зависит от реакции среды, от концентрации фермента, от температуры. Каждый фермент проявляет максимум активности при определенной концентрации ионов водорода. С увеличением концентрации фермента увеличивается и скорость катализируемой реакции. [c.64]

Одним из условий, определяющих активность ферментов, является температура. У большинства микроорганизмов она лежит в пределах 30—40 °С. Следовательно, при повышении температуры до известного предела будет возрастать химическая активность и окислительная мощность сооружений. Оптимальная температура для жизнедеятельности микроорганизмов определяется суммарным ее влиянием на комплекс ферментативных реакций, происходящих в микробных клетках. Допускают, что некоторые ферменты задают тон в этом направлении [5]. Резкое падение химической активности мезофильных микроорганизмов при температурах, превышающих оптимальные, является результатом инактивации определенных ферментов. Ферменты мезофильных бактерий быстрее инактивируются, чем термофильных, которые адаптировались к температурам, превышающим 40 °С. Согласно формуле Вант-Гоффа, скорость химических реакций ири повышении температуры на 10 °С возрастает примерно в 2—3 раза [c.95]

Скорость любой простой химической реакции при повышении температуры увеличивается, если при этом не происходи вторичных изменений реагентов или катализатора. Исключением из этого правила является уменьшение скорости ферментативной реакции при температурах, вызывающих денатурацию фермента. Если оказывается, что общая скорость реакции не зависит от температуры, то, по-видимому, какие-то факторы затемняют картину основных процессов, определяющих скорость реакции. Наиболее существенным фактором, определяющим характер влияния температуры на скорость реакции, является кинетическая энергия реагентов, так как из кинетической теории следует, что она зависит только от абсолютной температуры. [c.362]

Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть выражено через температурный коэффициент Ою [c.158]

Именно наличие выделенных механических степеней свободы позволяет рассматривать смещения, происходящие в разных областях макромолекулы, как изменения, совершающиеся в один акт. Энергия, сосредоточенная на этих медленно релаксирующих степенях свободы, не диссипирует быстро в теплоту за счет размена по другим обычным степеням свободы, что используется фактически для обеспечения направленного характера релаксационных процессов в ферментативном катализе. С такой нетрадиционной точки зрения, теряет непосредственный смысл использование понятий энергии и энтропии активации, как это делают в теории активированного комплекса. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры определяется не числом активных молекул с энергией, достаточной для преодоления барьера, а влиянием температуры на конформацию макромолекулы и, следовательно, на путь и скорость ее последующей релаксации (см. 2, гл. УП). Все молекулы субстрата, образовавшие правильный комплекс с ферментом, претерпевают химическое превращение в результате самопроизвольной релаксации фермента к новому конформационному состоянию. Конечно, с термодинамической точки зрения, общей движущей силой процесса является разность химических потенциалов субстрата и продукта. Однако она определяет лишь число встреч молекул фермента и суб- [c.426]

Температура влияет на все процессы жизнедеятельности растения. На температурной кривой имеются три основные точки фотосинтеза минимум, оптимум, максимум. Прн повышении температуры до 25—35 °С интенсивность фотосинтеза увеличивается. Это свидетельствует о том, что фотосинтез включает не только световые фотохимические, ио и обычные ферментативные биохимические реакции, которые не требуют света. Четкое влияние температуры на фотосинтез можно наблюдать только при высокой интенсивности света, что обусловлено фотохимической и ферментной системами, имеющими различную мощность, продуктивность и пропускную способиость. Кроме того, изменение температурного режима не оказывает заметного влияния на скорость фотохимических реакций, тогда как темновые ферментативные реакции чувствительны к ним. При этом потенциальная мощность и продуктивность фотохимических систем выше, чем пропускная способность ферментной системы. Поэтому при низкой интенсивности света фотосинтез лимитируется главным образом функционированием фотохимической системы, а при высоких— ферментных систем, для которых температура является одним из важных факторов. [c.215]

Влияние температуры на работу биосенсора часто определяется несколькими различными конкурирующими процессами. Как и в случае любой химической реакции, скорость ферментативной реакции возрастает с увеличением температуры. Таким [c.100]

Константа равновесия любой химической реакции, как и скорость реакции, сильно зависит от температуры, и ферментативные реакции не являются исключением. Влияние температуры на константу равновесия химической реакции выражается уравнением Вант-Гоффа [c.256]

Скорость ферментативной реакции измеряется количеством субстрата, расщепившегося в единицу времени. На скорость фер1ментативной реакции оказывает влияние ряд факторов, как, например, концентрация фермента, концентрация субстрата, накопление продуктов расщепления, pH среды, присутствие активаторов и парализаторов, температура. [c.145]

Влияние температуры и pH на скорость ферментативных реакций [c.185]

Влияние температуры и pH на скорость ферментативных реакций еще более непонятно в связи с тем, что количество разбитой посуды и число предшествующих праздников на скорость этих реакций заметного влияния не оказывают. [c.185]

Влияние различных факторов на скорость химической реакции было рассмотрено в 1.4. Однако влияние температуры и pH на скорость ферментативных реакций имеет ряд особенностей, связанных в первую очередь с многостадийностью ферментативных превращений. В настоящем параграфе описываются эти особенности. [c.185]

Каковы основные закономерности влияния температуры на скорость ферментативной реакции 2. Как определяются рК ионогенных групп ферментов в свободном и связанном состоянии 3. Каковы основные закономерности влияния pH на скорость ферментативной реакции 4. Как определяются параметры рН-зависимости скорости ферментативной реакции в случае ионизации субстрата [c.196]

Энергия активации субстрата, например сахарозы, под влиянием ферментов снижается вследствие некоторой деформации молекул субстрата, которая происходит при образовании промежуточного комплекса фермент — субстрат. Эта деформация ослабляет внутримолекулярные связи, и молекула становится более способной к определенной реакции. В основе каталитического действия ферментов лежит сильное поляризующее влияние двух или нескольких групп различной природы, входящих в состав активного центра фермента, на реагирующие связи субстрата. К основным факторам, определяюи1,им начальную скорость ферментативной реакции, относятся концентрация ферментов и субстрата, pH, температура и присутствие активаторов или ингибиторов. Для многих ферментов температурн-ый оптимум нх действия близок к 37°С. [c.75]

Более детальное изучение механизма ферментативных реакций требует их изменения. Поэтому 2.6 посвящен изучению влияния различных факторов на скорость ферментативной реакции. Рассмотрены закономерности влияния температуры и pH. Показано, какие параметры ферментативной реакции можно определить, изменяя внешние условия. [c.332]

Ферментативные реакции характеризуются также наличием колоколообразной зависимости скорости реакции от температуры в достаточно широком температурном интервале (что приводит к температурному оптимуму реакции). Эта особенность влияния температуры на кинетику ферментативных реакций объясняется наложением двух эффектов — возрастанием скорости реакции при увеличении температуры и ускорением тепловой денатурации белковой молекулы, приводящей к инактивации фермента при высоких температурах. Ясно, что при достаточно корректной постановке эксперимента оба эти явления можно изучать раздельно (см., например, 9 этой главы). [c.266]

Температурные коэффициенты скорости большинства реакций довольно близки друг к другу, колеблясь в указанных выше пределах (у = 2 4). Однако известно значительное число отступлений. Например, при инверсии свекловичного сахара в кислой среде у больше 4, а при гидролизе метилацетата меньше 2 (в последней реакции у найдена равной 1,82). Особенно высокие значения температурных коэффициентов скорости химических реакций найдены при изучении влияния температуры на энзиматические (ферментативные) процессы. В этих случаях у может достигать 7 и выше. [c.135]

Влияние температуры. С ростом температуры скорость ферментативной реакции проходит через максимум. Рост скорости с увеличением Т при 7 <Та,ах обусловлен тепловой активацией химических процессов и температурной зависимостью концентраций активных форм фермента. Рост значений Кщах и констант скорости различных стадий часто описывается в узких интервалах ДГ = 20—40° С уравнением Аррениуса при изучении реакций в широких диапазонах температур на зависимостях gk 1/Т наблюдаются изломы. [c.245]

Для того чтобы наметить возможные ответы на эти вопросы, мы сначала рассмотрим пути, с помощью которых эктотермные организмы могли бы компенсировать влияние температуры на скорость ферментативных реакций. [c.246]

Изучение влияния температуры на скорость ферментативных реакций очень важно для понимания процессов жизнедеятельности. При понижении температуры некоторые животные впадают в состояние анабиоза за счет снижения скорости ферментативных реакций, в результате чего обеспечивается малый расход накопленных в клетках веществ. Искусственное охлаждение организма (гибернация) используется в клинике при проведении хирургических операций, так как позволяет снизить расход веществ и сохранить жизнеспособность клеток. Повышение температуры тела при инфекционных заболеваниях ускоряет биохимические реакции в клетках, мобилизуя защитные функции организма, однако расточительное использование эндогенных ресурсов требует их восполненйя за счет поступления с пищей. Кроме того, уже при температуре порядка [c.111]

Теоретические подходы, использованные в разд. 1.6 и 1.7 для объяснения температурной зависимости обычных химических реакций, в принципе применимы и к ферментативным реакциям. Однако на практике при изучении влияния температуры на скорость ферментативных реакций возникает целый ряд осложнений, о которых всегда нужно помнить, проводя подобные исследования. Прежде всего, почти все ферменты при температурах, заметно превышающих физиологические, денатурируют. При этом происходит изменение конформации молекулы фермента (часто необра-тимре) с одновременной потерей каталитической активности. По своей химической природе денатурация представляет собой очень сложный процесс и не получила еще полного объяснения. В данной книге этот вопрос рассмотрен в упрощенном виде. Будем считать процесс денатурации полностью обратимым и допустим, что в любой момент времени существует равновесие между активной и денатурированной формами фермента, причем денатурированный фермент представлен единственной формой. [c.156]

Значительные успехи энзимологии, достигнутые в последние годы, позволили выяснить многие механизмы, лежащие в основе работы ферментов. В известной степени зуи успехи связаны с разработкой методов анализа сложных кинетических параметров, характеризующих скорость ферментативных реакций и описывающих взаимодействие ферментов с аллостерически- ми эффекторами. В книге известного английского ученого изложены основные принципы, понимание которых позволяет понять более сложные случаи кинетики ферментативных реакций. Рассмотрены методы вывода уравнений скорости ферментативной реакции, действие активаторов и ингибиторов, влияние pH и температуры на скорость реакций, особенности кинетики аллостерических ферментов. [c.272]

Влияние температуры на скорость ферментативных реакций (186). Зависимость кинетических и равновесных параметров ферментативных реакций от температуры (186). Изучение термодинамики конформационных изменений активных центров ферментов (189). Влияние pH на скорость ферментативных реакций (191). рН-зависимость двусубстратной ферментативной реакции (192). Определение параметров pH-зависимости ферментативной реакции в случае ионизации субстрата (194). [c.711]

Для графической иллюстрации главных факторных эффектов служит рис. 12.4-5. Как видно из этого рисунка, влияние температуры, в соответствии с результатами расчетов, действительно весьма мгшо. Если для проведения ферментативной реакции выбрать 37° С, то методика достаточно устойчива к флуктуациям температуры. Хотя измеренные величины скоростей при 40° С во всех случаях немного выше, чем при 35° С, однако этот эффект статистически незнаг чим. [c.502]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология