Гликопротеины — ферменты

Таблица 54.4. Некоторые гликозидазы, используемые для изучения структуры и функций гликопротеинов. Ферменты могут быть получены из различных источников и часто обладают специфичностью в отношении определенных видов гликозидных связей, в том числе аномерных. На рис. 54.4 показаны места действия эндогликозидаз Р и Н. Форма Р действует и на высокоманнозные, и на сложные олигосахаридные цепи, тогда как эндогликозидаза Н атакует только цепи 1-го типа

Наружные мембраны клеток отличаются от внутренних по липидному составу (последние почти не содержат стеринов, имеют соотношение ФХ/ФЭ > 1) и обладают специфическим набором ферментов и рецепторов. Как правило, белки плазматических мембран со стороны внеклеточной среды обильно гликозилированы. Внутриклеточные мембраны содержат мало гликопротеинов и гликолипидов и характеризуются меньшей микровязкостью. Благодаря этому они могут образовывать органеллы малого размера. Мембранные белки выполняют различные специфические функции рецепторные, транспортные, ферментативные, энергопреобразующие и т.д. (см. далее). [c.303]

По своей химической природе рецепторы почти всех биологически активных веществ оказались гликопротеинами, причем узнающий домен (участок) рецептора направлен в сторону межклеточного пространства, в то время как участок, ответственный за сопряжение рецептора с эффекторной системой (с ферментом, в частности), находится внутри (в толще) плазматической мембраны. Общим свойством всех рецепторов является их высокая специфичность по отношению к одному определенному гормону (с константой сродства от 0,1 до 10 нМ). Известно также, что сопряжение рецептора с эффекторными системами осуществляется через так называемый С-белок, функция которого заключается в обеспечении многократного проведения гормонального сигнала на уровне плазматической мемб- [c.289]

Принципиально важно, чтобы в иммобилизации фермента участвовали функциональные группы, не существенные для его каталитической функции. Так, гликопротеины обычно присоединяют к носителю через углеводную, а не через белковую часть молекулы фермента. [c.91]

ПЛАЗМИН, фермент класса гидро таз, катализирующий расщепление фибрина, в результате чего происходит разрушение тромбов П -гликопротеин (мот м ок 92 тыс), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью 8— 8 тяжелой (мол м ок 68 тыс ) и легкой (мол м ок 25 тыс), к рая содержит активный центр фермента, образованный остатками 8ег-740, Н13-602 и Азр-734 (букв обозначения см в ст Аминокислоты) В фибрине П гидро- [c.553]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

М.-гликопротеин, в углеводную часть к-рого входят остатки сиаловой к-ты и гексозаминов. Молекула фермента состоит нз двух субъединиц (мол. масса каждой ок. 60 тыс.), на одной из к-рых находится активный центр, содержащий ФАД. В состав активного центра входят также остатки гистидина и по крайней мере 2 из 7-8 принадлежащих ферменту групп SH, к-рые необходимы для проявления каталитич. активности. Величина pH, при к-рой проявляется макс. каталитич. активность, зависит от источника фермента и находится в области 7,5-9,0 р/ 4,7-5,3. Известны первичные структуры нек-рых М. и созданы гипотетич. модели строения их активного центра. [c.131]

На внутриклеточном уровне большую роль в регулировании процессов метаболизма играют гормоны. Связывание гормонов с их рецепторами сходно с взаимодействием фермента и его субстрата. Важной, но не единственной группой рецепторов гормонов являются гликопротеины, расположенные в мембранах. Предполагают [3], что расположение рецепторов в мембранах должно быть таким, чтобы гормоны могли достичь рецепторов-мишеней путем двухмерной диффузии вдоль мембраны, а не с помощью менее эффективной трехмерной диффузии. [c.108]

НИИ протромбина образуется активный фермент свертывания крови—тромбин . Концентрация протромбина в плазме крови 1,4—2,1 мкмоль/л. Он является гликопротеином, который содержит 11—14% углеводов, включая гексозы, гексозамины и нейраминовую кислоту. По электрофоретической подвижности протромбин относится к а,-глобулинам, имеет мол. массу 68000—70000. Размеры большой и малой осей его молекулы соответственно [c.601]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Главную роль в этом процессе играет мембрано-связанный гликопротеин — фермент у-глутамилтрансфераза (ГГТФ), который катализирует перенос у-глутамильного остатка глутатиоиа на транспортируемую аминокислоту, т. е. [c.366]

Гликопептиды и гликопротеины животных организмов Имеют несколько десятков представителей, среди которых ряд веществ выполняет механические функции, облегчающие движение органов, передвижение жидкостей (таковы гликопротёины синовиальной жидкости суставов, муцин слюны, желудочный и кишечный муцины и др.). К гликопротеинам относятся и высокоспецифические соединения вещества групп крови, а- и р-глобулины плазмы (последние, как известно, включают антитела). Известны гликопротеины-ферменты (такаамилаза, холинэстераза, церулоплазмин и др.), гликопротеины-гормоны гипофиза и ряд других очень важных для жизнедеятельности организмов соединений. Гликопротеины найдены и в растительных организмах (в семенах пшеницы, ячменя). [c.174]

НЕЙРАМИНИДАЗА (сиалидаза, ацилнейраминазил-гидро-лаза), фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз а-кетозидной связи между остатком N-ацетилнейраминовой к-ты и соседним моносахаридом в олигосахаридах, гликопротеинах или гликолипидах, напр. [c.203]

РЕШШ, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз ангиотенз1шогена (гликопротеин плазмы крови) по единств, пептидной связи в области N-конца молекулы между двумя остатками лейцииа с образоваиием ангиотензина I (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.238]

Наиболее часто в качестве меток используют два фермента —щелочную фосфатазу (ЩФ) и пероксидазу хрена (ПХ). Выбор зависит от возможности оптического детектирования превращения субстратов этих ферментов и от легкости соединения фермента без потери активности. Щелочная фосфатаза представляет димерный гликопротеин с молекулярной массой 140 ООО, содержаний много свободных аминокислот для соединения. Аналогично пероксидаза хрена содержит четыре лизнновых остатка для соединения и имеет молекулярную массу 44000. В некоторых случаях для соединения можно использовать углеводные остатки. [c.594]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Регуляция реабсорбции натрия и воды в почке представлена на рис. 18.2. При недостаточном поступлении крови к почечным клубочкам, сопровождающемся небольшим растяжением стенок артериол (снижение давления), происходит возбуждение заложенных в стенках артериол клеток юкстагло-мерулярного аппарата (ЮГА). Они начинают усиленно секретировать протеолитический фермент ренин, катализирующий начальный этап образования ангиотензина. Субстратом ферментативного действия ренина является ангиотензиноген (гликопротеин), относящийся к а,-глобулинам и содержащийся в плазме крови и лимфе. [c.612]

При помощи радиоактивных изотопов была установлена высокая скорость обмена протеогликанов. Процессы деполимеризации гликопротеино-вых полимеров пока изучены мало. Из ферментов, способных гидро- [c.669]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз, особенно часто под действием проназы (обычно из 81гер1от св5 г15тч), которая является набором мощных протеиназ, способных разрушать пептидные цепи, устойчивые к другим протеолитиче-ским ферментам. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии (см., например, ), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Впервые гидролиз гликопротеина трипсином был применен Нейбергером для выделения фрагмента овальбумина, содержащего узел связи олигосахаридной и пептидной части молекулы в дальнейшем для этой же цели использовали также химотрипсин, пепсин и другие фepмeнты " . . Протеолиз проназой очень широко применялся при выделении узловых фрагментов из 7-глобулина , тиреоглобулина фибриногена и особенно му- [c.571]

Имеются вполне определенные данные о том, что некоторые ферменты также являются гликопротеинами. К ним относится така-амилаза А, содержащая ксилозу и маннозу в соотношении I 8, из которой выделены протеолизом гликопептидные фрагменты Ч Рибонуклеаза В из панкреатического сока имеет углеводную компоненту, содержащую маннезу nN-аце-тилглюкозамин (3 1) - Аномально высокое есдержание углеводов обнаружено в Р-галактозидазе из слизистой оболочки желудка . Имеются, сведения о содержании углеводов и в других ферментах. [c.578]

Выделение и последующая характеристика молекул служат предпосылкой к пониманию молекулярного механизма данного процесса. Что же представляет собой Ыа+, К+-АТРаза Выяснилось, что она состоит из двух субъединиц с М 95 ООО и 45 000 (гликопротеин). Большая цепь, представляющая каталитическую субъединицу, была клонирована, определена ее первичная структура. Фермент Ыа+, К+-АТРаза имеет М 250000. В ходе гидролиза АТР компоненты фермента кратковременно фосфорилируются и осциллируют между несколькими конфор- [c.172]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеины — ферменты: [c.430] [c.236] [c.119] [c.137] [c.219] [c.485] [c.505] [c.230] [c.596] [c.103] [c.22] [c.113] [c.182] [c.556] [c.556] [c.560] [c.228] [c.233] [c.264] [c.265] [c.272] [c.240] [c.444] [c.567] [c.571] [c.607]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология