Аминирование и дезаминирование

Обмен веществ у растений имеет много коренных отличий от обмена веществ в животном организме и в то же время немало общих черт. Отличительной особенностью расте-является их способность ассимилировать энергию солнечных лучей и использовать углекислый газ, воду и минеральные вещества на построение органических соединений. Общими чертами обмена веществ у растений и у животных являются некоторые процессы промежуточного внутриклеточного обмена углеводов, жиров и белков, как, например, р-окисление жирных кислот, аминирование и дезаминирование, карбоксилирование и декарбоксилирование, орнитиновый и лимоннокислый цикл и др. Все эти процессы осуществляются под влиянием ферментных систем, которые по своей химической природе и биологическому действию близки к ферментным системам животного организма. Однако и у растений, и у животных есть своя специфика как в смысле направленности действия ферментов, так и в отношении катализируемых процессов. [c.257]

Катализ второго класса — ионный — протекает ца твердых телах, не имеющих свободных носителей тока в объеме, т. е. на изоляторах. Электропроводность этих тел, заметная при высоких температурах, — ионная, аналогичная электропроводности электролитов. Катализаторы этого типа, как правило, не окрашены реакции происходят без разделения электронных пар и объединяются в тип гетеролитических. Сюда относятся реакции изомеризации, присоединения (гидратации, аминирования), замещения гидролиза), дезаминирования. Указанные два класса каталитических реакций не включают в себя, однако, всех возможных механизмов катализа. [c.13]

Вольфа перегруппировка К-50в Восстановительная димеризация диазония солей К-42 -- кетонов К-37, Л-ЗЗа Восстановительное аминирование карбонильных соединений Е-5, Е-6 Восстановительное дегалогенирование Л-16, Л-8,в, Л-22ж Восстановительное дезаминирование ароматических аминов И-14г Восстановление [c.677]

Гидро-де-аминирование или дезаминирование [c.182]

Вопрос об обратимости процессов аминирования — дезаминирования при, нагревании анионитов в воде впервые поставлен в работе [152] в связи с анализом причин прекращения дезаминирования в анионитах, сохранивших сильноосновные группы. Об этом же свидетельствуют данные табл. 2.5, пока- [c.59]

Как видно из приведенной схемы, реакция окислительного дезаминирования обратима. В этом случае из кетокислот и аммиака могут образоваться аминокислоты при соответствующем восстановлении. Такой процесс получил название восстановительного аминирования. Механизм, а также ферментная система самого процесса не изучены. [c.368]

Реакции дезаминирования, декарбоксилирования и пере аминирования могут протекать в животных и растительны организмах в очень мягких условиях под действием специфи ческих ферментов. [c.494]

В обоих сопряженных процессах — аминирования и дезаминирования — ключевыми являются стадии изомеризация имин I имин II и имин III имин IV [c.832]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

В клетке постоянно происходят образование и распад белка, а также неиспользованных для синтеза аминокислот. В результате окислительного дезаминирования аминокислот и других азотистых веществ образуется токсичный для клеток живого организма аммиак. Но свободного аммиака в тканях очень мало. Часть его поглощается в процессе восстановительного аминирования кетокислот, а часть включается в состав аммонийных солей, удаляемых из организма через почки. Но этот путь не приводит к обезвреживанию аммиака, так как соли диссоциируют с образованием катиона ЫН+, вредного для организма. [c.133]

То обстоятельство, что глутаматдегидрогеназа использует разные коферменты для отщепления и присоединения аммиака, обеспечивает независимую регуляцию этих двух реакций-дезаминирования глутамата и аминирования а-кетоглутарата, хотя обе реакции катализируются одним и тем же ферментом. [c.576]

Восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты играет весьма важную роль при включении аммиака в органические соединения. Глутаматдегидрогеназа растений специфична по отношению к НАД и локализуется в митохондриях Этому ферменту обычно приписывают двоякую роль, т. е. считают, что он катализирует как восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты, так и окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты, причем продукт последней реакции — а-кетоглутаровая кислота — окисляется посредством реакций цикла Кребса. Данные, полученные в опытах с митохондриями животных, показывают, что только небольшая часть глутаминовой кислоты окисляется подобным образом, а большая ее часть окисляется до аспарагиновой кислоты посредством следующих реакций [c.406]

Наряду с дезаминированием в животном организме может происходить и обратный процесс синтез аминокислот из кетокислот и аммиака. Этот синтез называется иначе прямым аминированием. [c.224]

Микроорганизмы осуществляют высокоспецифические процессы окисления, гидрирования, гидролиза, этерификации, конденсации, метилирования, декарбоксилирования, дегидратации, дезаминирования, аминирования и многие другие реакции. Эти биологические превращения к тому же стереоспецифичны. Осуществлять их способны актиномицеты и другие бактерии, а также низшие и высшие грибы. [c.335]

Из схемы 1 видно, что только три аминокислоты — аланин п аспарагиновая и глутаминовая кислоты — образуются путем аминирования соответствующих сб-кетокислот. Обратная реакция, дезаминирование аминокислот с образованием й-кетокислот, является первой ступенью распада природных аминокислот. Соответствующие а-кетокислоты были выделены в виде динитро-фенилгидразонов [99]. Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в срезах печени и почек. Не только природные [c.377]

В качестве примеров таких реакций рассмотрим обратимые процессы сульфирования — десульфирования, дезаминирования — аминирования, дезалкилирования — алкилирования аминогрупп и т. д., в которых в качестве реагента участвует продукт первичной реакции замещения функциональных групп. Для всех этих случаев основное кинетическое уравнение (6.8) должно быть дополнено членом, учитывающим обратимость [c.150]

Какие витамины участвуют в процессах аминирования и дезаминирования [c.367]

В нашем примере пировиноградная кислота путем восстановительного аминирования превратилась в аланин. Этот процесс можно рассматривать как обратный процессу окислительного дезаминирования. [c.126]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

Возникновение протобиополимеров представляет собой более сложную проблему. Необходимость их существования во всех живых системах очевидна. Они ответственны за протофермен-тативные процессы (например, гидролиз, декарбоксилироваиие, аминирование, дезаминирование, перекисное окисление и т. д.), за некоторые весьма простые процессы, как, например брожение, и за другие, более сложные, например фотохимические реакции, фотофосфорилирование, фотосинтез и т. д. [c.11]

Различают Г. специфичные к НАД, НАД и НАДФ или только к НАДФ. Фермент имеет мол. м. 210-480 тыс. и обычно состоит из 4 или 6 одинаковых субъединиц. В активном центре содержатся остатки лизииа, тирозина и цистеина. Третичная структура характеризуется наличием доменов с мол. м. 20 тыс. Известна первичная структура нескольких Г. Оптим. каталитич. активность при аминировании в области pH 7,5-8,5, при дезаминировании 8,5-9,5. [c.587]

Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр, аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасьпц. соединений, Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр, аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). [c.589]

Еще одним механизмом связывания аммиака является восстановительное аминирование а-кетоглутарата, т. е. в реакции, обратной окислительному дезаминированию глутамата, которая катализируется глутаматдегидрогеназой донором восстановительных эквивалентов в этой реакции является восстановленная форма кофермента НАДН или НАДФН. [c.390]

Отметим, что реального дезаминирования, т.е. потери аминогрупп, в таких реакциях не происходит, поскольку дезаминирование а-аминокислоты сопровождается аминированием а-кетоглутара-та. Смысл трансаминирования состоит в его коллекторной функции, иными словами, в том, что аминогруппы от многих разных аминокислот собираются в одной форме-в виде L-глутаминовой кислоты. Таким образом, катаболизм различных аминокислот приводит в конечном итоге к одному-единственному продукту. [c.572]

Недостаток в витамине Bi вызывает значительные изменения в азотистом обмене, которые выражаются в снижении активности ферментных систем переаминирования, дезаминирования и аминирования, нарушении мочевинообразования и увеличенном выделении аминокислот. [c.373]

В организме избыточный метионин может затем подвергаться расщеплению с выделением метантиола (разрывается связь углерод— сера). В 1947 г. Дент [81] установил, что у здоровых людей, а особенно у людей с синдромом Фанкони при введении метионина наблюдается увеличение выделения а-аминомасляной кислоты, как будто имеет место прямое обессеривание . Судьба СНз5-группы метионина оставалась неизвестной. Образованию меркаптана может, конечно, предшествовать окислительное дезаминирование метионина, приводящее к получению соответствующей а-кетокислоты H3S H2 H2 O OOH, которая, как показали Челенджер и Лай [82], расщепляется культурами S. brevi aulis с выделением метантиола и диметилсульфида (образуется в результате метилирования). Однако не исключено также, что может происходить аминирование кетокислоты до метионина и расщепление последнего. [c.68]

Аспартат является донором аминогруппы при превращении цитруллина в аргинин, который необходим для амидирования 5-амино-4-карбоксиимидазолриботида и превращения его Б 5-амино-4-карбоксамипоимидазолриботид — промежуточное соединение при биосинтезе пуринов — и для аминирования инозиновой кислоты при синтезе адениловой кислоты. Фумарат, образующийся при дезаминировании аспартата, вновь превращается в аспартат, как показано на фиг. 55. [c.121]

Аланин —а-аминопропионовая кислота — обычная составная часть всех белков. В организме растений и животных она образуется из пировиноградной кислоты в результате ее ферментативного переаминирования или прямым фер у1ентативным восстановлением и аминированием. В своЮ очередь аланин реакциями переаминирования и дезаминирования превращается в пировиноградную кислоту эти превращения подтверждают непосредственную связь аминокислот с углеводами в процессе обмена. [c.210]

Аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты образуются путем аминирования указанных трех л-кетокислот. Начальной реакцией во всех трех случаях является аминирование сс-кето-глутаровой кислоты (а) с образованием глутаминовой кислоты . Азот, необходимый для этой реакции, получается при дезаминировании других азотистых соединений (для этой же цели могут [c.372]

На основании приведенного выше обсуждения результатов, полученных Карабатсосом с сотр. [14], кажется вполне вероятным, что при дезаминировании 1-пропиламина вначале образуется ион с метилом в качестве мостика (схема 6, путь А), однако для непосредственного образования протонированного по ребру циклопропана необходимы некоторые ограничения (схема 6, путь Б, но не по схеме 5). Все же различие между схемами 6 (путь Б) и 5 не является обязательным. В отличие от поведения при сольволизе циклопропана серной кислотой, где не достигается полной эквивалентности положения всех трех атомов углерода [11, 30, 31], дезт аминирование аминов 63-1-Т и 63-1- С [12, 13] указывает на то, что изотопно перегруппированный пропанол-1 образуется из промежуточного протонированного циклопропана, в котором положения всех трех атомов углерода в значительной мере одинаковы. Вероятно, для объяснения такого различия можно привлечь то обстоятельство, что ионы, образующиеся при дезаминировании, обладают большей энергией, чем ионы, образующиеся при сольволизе. С позиций находящихся в равновесии протонированных циклопропанов для ионов, получающихся при дезаминировании, все равновесные переходы, изображенные на схеме 5, включая 67 67а и 67 68, должны быть более быстрыми, чем реакция с растворителем. Для процесса 67 зр 67а и других равновесных быстрых процессов схемы 5 и 6 (путь Б) становятся неразличимы. Для того чтобы объяснить большую концентрацию спирта 64а по сравнению с концентрацией [c.397]

Типичным примером такой реакции с участием первичных продуктов замещения функциональных групп может быть реакция взаимодействия триметиламина с сильноосновными группами анионитов типа АВ-17 [120, 152, 243]. С учетом обратимости реакции дезаминирования — аминирования анионитов и участия триметиламина в реакции с бензилтриметиламмонийными группами необходимо за основу брать уравнение (6.29), дополненное членом (6.38), которое применительно к аниониту [c.155]

Выберите из предложенного ряда процессы, сопровождающиеся образованием аммиака в организме а) дезаминирование аминокислот б) обезвреживание биогенных аминов в) распад мочевины г) дезаминирование азотистых оснований д) аминирование а-кетогаутарата е) декарбоксилирование аминокислот. [c.266]

Окислительное дезаминирование аминокислот химизм, характеристика ферментов. Восстановительное аминирование а-ке-тоглутарата, значение. [c.327]

Фермент глутаматдегидрогеназа катализирует как реакцию дезаминирования, так и обратимую реакцию — аминирования, что приводит к образованию глутаминовой кислоты из аммиака и а-кетоглутаровой кислоты. Этот процесс называется восстановительным аминированием. [c.257]

Этот же автор установил наличие в зародышах злаков фермента глутаматдегидрогеназы, которая осуществляет восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты. Действие этого фермента обратимо, при его участии может идти окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты. [c.451]

Предложены схемы, аналогичным образом объясняющие участие металла в реакциях неэнзиматического трансаминиро-вания, окислительного дезаминирования и восстановительного аминирования. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология