Восстановительное аминирование кетокислот

Цепь реакций, ведущих к образованию аминокислот, часто кончается действием ферментов дегидрогеназ, катализирующих восстановительное аминирование соответствующих кетокислот. Так, аланин образуется из пировиноградной кислоты [c.41]

Восстановительное аминирование кетокислот 8 2 1 [c.335]

В первую фазу восстановительного аминирования кетокислот образуется иминокислота [c.126]

При более детальном рассмотрении реакции переаминирования можно видеть, что участвующая в ней аминокислота (донатор аминогруппы) превращается в а-кетокислоту, а а-кетокислота (акцептор аминогруппы) подвергается восстановительному аминированию. Реакции переаминирования катализируются ферментами-аминоферазами, механизм действия которых может считаться в значительной мере выясненным. Аминоферазы содержатся в различных тканях животных, в растениях и в различных микроорганизмах. Небелковым компонентом аминофераз является пиридоксальфосфат, играющий роль промежуточного переносчика аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Аминоферазы широко распространены, т. е. процесс переаминирования аминокислот является общим для всех живых организмов и он должен играть важную роль в обмене веществ. [c.353]

Краузе и Коган после фракционирования экстракта белков пекарских дрожжей сернокислым аммонием пропускали раствор через колонку сефадекса 0-75 с последующей сорбцией гелем гидроокиси алюминия, а затем элюцией смогли повысить удельную активность малатдегидрогеназы почти в 20 раз, а дегидрогеназы а-аминомасляной кислоты в 14,5 раза (дегидрогеназы аминокислот — ферменты, катализирующие усвоение неорганического азота путем восстановительного аминирования кетокислот до соответствующих аминокислот). [c.84]

Новообразование аминокислот. Выше уже было рассмотрено новообразование аминокислот в природе путем их переаминирования с кетокислотами, т. е. превращение одних аминокислот в другие. Однако в обоих случаях исходным продуктом служат уже готовые аминокислоты, которые лишь тем или иным способом видоизменяются, т. е. получаются путем вторичного синтеза из предсуществующих аминокислот. Значит, оба эти процесса не решают проблему первичного синтеза аминокислот в организме. Он осуществляется восстановительным аминированием кетокислот и прямым аминированием непредельных кислот. [c.275]

Помимо дикарбоновых — щавелевоуксусной и кетоглутаровой кислот, являющихся наиболее активными уловителями аммиака, в реакцию с последним могут вступать и другие кетокислоты. Например, у проростков злаков, а также тыквы и гороха В. Л. Кретович с сотрудниками доказали присутствие ферментной системы, катализирующей прямое восстановительное аминирование пировиноградной кислоты с образованием аланина (кофактором реакции служит НАДН ) [c.451]

Восстановительное аминирование а-кетокислот (асимметрическое аминирование при гидрогенолизе) является важнейшим об щим методом, попадающим в эту категорию реакций, одиако поскольку эти синтезы включают прохиральиые интермедиаты, они будут рассмотрены в разд. 23.2.4.1. Другой классический метод состоит в прямой нуклеофильной атаке амииокомпоиеиты иа а-га- логенпроизводное карбоновой кислоты. В простейшем случае [c.233]

В клетке постоянно происходят образование и распад белка, а также неиспользованных для синтеза аминокислот. В результате окислительного дезаминирования аминокислот и других азотистых веществ образуется токсичный для клеток живого организма аммиак. Но свободного аммиака в тканях очень мало. Часть его поглощается в процессе восстановительного аминирования кетокислот, а часть включается в состав аммонийных солей, удаляемых из организма через почки. Но этот путь не приводит к обезвреживанию аммиака, так как соли диссоциируют с образованием катиона ЫН+, вредного для организма. [c.133]

Учитывая известные фактические данные о механизмах обезвреживания аммиака в организме, можно сделать следующее заключение. Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая выводится [c.450]

Некоторые пути синтеза аминокислот в животных тканях были уже рассмотрены, а-Кетокислоты, подвергаясь переаминированию (стр. 332) или восстановительному аминированию (стр. 331), образуют соответствующие аминокислоты. Так как аммиак для аминирования и донаторы аминогруппы для переаминирования всегда имеются в организме в достаточном количестве, то фактором, ограничивающим синтез аминокислот при наличии активной ферментной системы, является концентрация субстрата аминирования или переаминирования, т. е. а-кетокислоты. [c.344]

Процесс превращения кетокислот в аминокислоты получил название восстановительного аминирования. [c.126]

Синтез аланина и дикарбоновых аминокислот в растениях, по-видимому, осуществляется непосредственно путем восстановительного аминирования а-кетокислот при взаимодействии их с аммиаком. Тот факт, что первой аминокислотой, синтезируемой в растениях в результате переработки аммиака, является аланин, по-видимому, обусловлен тем, что в растениях в качестве постоянного метаболита в процессе дыхания всегда образуется пировиноградная кислота, которая очень легко при [c.181]

Как видно из приведенной схемы, реакция окислительного дезаминирования обратима. В этом случае из кетокислот и аммиака могут образоваться аминокислоты при соответствующем восстановлении. Такой процесс получил название восстановительного аминирования. Механизм, а также ферментная система самого процесса не изучены. [c.368]

Восстановительное аминирование. Метод основан на превращении а-кетокислоты в а-аминокислоту через оксим I или фенилгидразон II, которые затем восстанавливают [c.48]

Взаимосвязь обмена углеводов и белков. Углеводы могут превращаться в белки, так как в процессе распада углеводов образуются кетокислоты и щавелевоуксусная кислота, которые могут подвергаться восстановительному аминированию (присоединение ЫНд) и превращаться в аминокислоты — аланин, аспарагиновую и глутаминовую кислоты, используемые при синтезе белка. Однако такой процесс в организме человека ограничен. Для синтеза белков необходимы значительные затраты энергии, что требует усиленного окисления углеводов. [c.267]

Интересным вариантом восстановительного аминирования является каталитическое гидрирование смеси а-кетокислоты и аммиака [c.49]

Восстановительное аминирование аминокислот — образование в клетках организма аминокислот из кетокислот. [c.488]

Восстановительным аминированием синтезируются преимущественно аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Другие аминокислоты возникают главным образом в результате реакций переаминирования, или трансаминирования. В 1937 г. советскими учеными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман был открыт фермент, катализирующий перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Этот процесс и был назван пере а минирован и ем или трансаминированием. [c.126]

Для прямой ассимиляции аммиака, приводящей к образованию аминокислот, растения используют главным образом два пути. В нервом пути азот аммиака становится а-аминным азотом в результате восстановительного аминирования а-кетокислоты, во втором пути азот аммиака включается в амидную группу глутамина и аспарагина. Существуют и некоторые другие пути ассимиляции аммиака, например при аспартазной реакции или при образовании карбамоилфосфата, предшествующем синтезу цитруллина и аргинина. Однако с количественной точки зрения эти пути имеют меньшее значение. [c.207]

Реакция происходит под действием фермента глутаматсинта-зы. При недостатке NH4 микроорганизмы синтезируют аминокислоты по глутамин/глутаматному пути, т. е. при сочетании реакций образования амида и переаминирования его с а-кетоглутара-том. При избытке аммония работает глутаматдегидрогеназа и происходит восстановительное аминирование кетокислот. [c.222]

Следовательно, к первичной аспарагиновой кислоте, синтезируемой путем прямого аминирования, добавляются еще две первичные аминокислоты — аланин и глутаминовая кислота, образующиеся в результате восстановительного аминирования. Остальные аминокислоты образуются в результате реак-, ций переаминирования перечисленных аминокислот с соответствующими кетокислотами, возникающими в процессе обмена веществ, а также путем превращения одних аминокислот в другие (рис. 92). Поэтому аланин, аспарагиновую и глутаминовую кислоты называют первичными аминокислотами, а все остальные—вторичными. [c.276]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

Все большее развитие получают технологические процессы с участием сложных энзиматических систем, включающих коферменты. Так, созданы ферментные мембранные реакторы, катализирующие непрерывные процессы с регенерацией НАДН (восстановительное аминирование кетокислот, восстановление а-ке-токислот в а-гидроксикислоты). Разработаны системы разделения рацематов посредством стереоспецифического активного транспорта. Например, мембрана, содержащая гексокиназу и фосфата- [c.72]

Метаболизм аммиака и углеводов соприкасается во многих точках химической динамики клетки, как, например, при восстановительном аминировании кетокислот, прямом аминировании фу-маровой кислоты и других процессах, связанных с филогенетически молодыми аэробными механизмами. Помимо этого, гексозы взаимодействуют с донаторами аммиака на этапах, не требующих аэробных условий. Продуктом такого взаимодействия является гек-созамин. [c.141]

Аминокислоты глутамат, аспартат, аланин и глицин образуются непосредственно из а-кетокислот (а-кетоглутарата, оксалоацетата, пирувата и глиоксилата соответственно) в результате восстановительного аминирования и переаминирования. Аспартат, глутамат и глицин являются предшественниками других аминокислот, а также пуринов, пиримидинов и порфири-нов. Наряду с глицином в синтезе порфиринов используется сукцинил-КоА. Все эти взаимосвязи представлены ниже [c.120]

В настоящее время в нашей лаборатории показано, что путем восстановительного аминирования соответствующих кетокислот в растениях могут синтезироваться аланин, серин, глицин и валин (К р е-т о в и ч В. Л., Изв, АН СССР, биол. № 5, 647, 1965).— Прим. ред. [c.207]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

Значение цикла Кребса не исчерпывается его вкладом в энергетический обмен клетки. Не менее важную роль играет то обстоятельство, что многие промежуточные продукты цикла используются при синтезе различных соединений. Прежде всего следует отметить участие ряда органических кислот в азотном обмене, синтезе и распаде белковых веществ. Из кетокислот в ходе реакций переаминирования и восстановительного аминирования образуются аминокислоты. Из пировиноградной кислоты возникает аланин, из щавелевоуксусной и а-кетоглутаровой — соответственно аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Аспартат может образовываться также в лиаз-ной реакции, при аминировании фумаровой кислоты с участием фермента аспартазы. Для синтеза липидов, полиизопренов, углеводов и ряда других соединений используется ацетил-СоА. [c.145]

В принципе, возможно восстановительное аминирование любой кетокислоты. Однако активность всех природных дегидрогеназ аминокислот, за исключением глутамат- и аланиндегидрогеназы, ничтожна, поэтому синтез всех остальных протеиногенных аминокислот путем восстановительного аминирования практического значения не имеет. Только аланин и глутаминовая кислота возникают таким способом из пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот, являющихся нормальными промежуточными продуктами распада углеводов и жирных кислот. [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология