Гликопротеины строение

Рис. 26.3.2. Схематическое изображение строения гликопротеинов (а) и протео-

Расчет показывает, что орозомукоид содержит 7—8 таких или близких по строению цепей и, таким образом, относится к гликопротеинам типа HI. [c.577]

Последовательность мономеров в пептидных и олигосахаридных цепях. Для определения этой последовательности используются два пути— изучение последовательности мономеров в выделенных после глубокой деструкции фрагментах гликопротеинов и установление строения концевых групп гликопротеина. Нужно при этом иметь в виду, что общие методы, используемые при анализе структуры полисахаридов, — метилирование и периодатное окисление (см. гл. 19) в применении к самому гликопротеину могут дать пока крайне ограниченную информацию. Дело в том, что метилирование гликопротеинов, видимо из-за особенностей их вторичной структуры, с большим трудом проходит до конца и чаще всего [c.573]

Показано, что рецепторы у лимфоидных клеток, продуцируемых костным мозгом и вилочковой железой, имеют разл строение (у первых они сходны с антителом). Установлено, что рецепторы лимфоидных клеток, фагоцитов и нек-рых других видов клеток, с помощью к-рых они связывают комплексы антиген — антитело, представляют собой гликопротеины. [c.218]

Задача установления строения смешанных биополимеров гораздо сложнее. Она включает установление строения полисахаридных цепей как одну из подчиненных задач. А в целом надо еще узнать природу и структуру неуглеводной части молекулы, способ присоединения одной части к другой и места присоединения. Так, для установления полкой структуры рассмотренных выше группоспецифических гликопротеинов необходимо узнать структуру полисахаридных цепей, способ, с помощью которого они связаны с полипептидной цепью, структуру узлов связи, Структуру полипептидной цепи и, наконец, места присоединения в этой цепи. Это весьма значительная по объему работа. Не случайно после двух десятилетий интенсивных усилий нескольких крупных лабораторий мира полная структура этих биополимеров все еще не установлена (хотя ее основные черты и многие детали уже известны). [c.49]

М.-гликопротеин, в углеводную часть к-рого входят остатки сиаловой к-ты и гексозаминов. Молекула фермента состоит нз двух субъединиц (мол. масса каждой ок. 60 тыс.), на одной из к-рых находится активный центр, содержащий ФАД. В состав активного центра входят также остатки гистидина и по крайней мере 2 из 7-8 принадлежащих ферменту групп SH, к-рые необходимы для проявления каталитич. активности. Величина pH, при к-рой проявляется макс. каталитич. активность, зависит от источника фермента и находится в области 7,5-9,0 р/ 4,7-5,3. Известны первичные структуры нек-рых М. и созданы гипотетич. модели строения их активного центра. [c.131]

Характеристики гидратации углеводов имеют прямое отношение к пониманию роли гликопротеинов и гликолипидов в молекулярном механизме метаболических и энергетических процессов, протекающих в живом организме. Однако сейчас еще нельзя сказать, что достигнуто исчерпывающее понимание природы гидратации и строения растворов углеводов. Это относится прежде всего к проявлениям стереоспецифичности гидратации этих веществ. [c.47]

Рассмотрим известные к настоящему времени данные о синтезе, строении (структуре) и свойствах ряда гликопротеинов. [c.92]

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Состав и строение биологических мембран. Биологические мембраны состоят из белков и липидов. Углеводы присутствуют лишь в качестве составных частей сложных белков (гликопротеинов) и сложных липидов (гликолипидов). Нуклеиновые кислоты в небольшом количестве бывают ассоциированы с мембранами, но в состав мембранных структур не включаются. Вода составляет 20% от мембранного материала, а отношение белок/липид в зависимости от вида мембран колеблется от 0,25 (клетки миелиновой оболочки) до 3,0 (митохондриальные мембраны). [c.298]

Было найдено, что многие белки, содержащиеся в плазме и сыворотке крови, являются гликопротеинами только сывороточ- 1Ь1й альбумин и преальбумин не содержат углеводов. Строению Функциям многих из этих соединений посвящен обзор [204] [c.267]

Гликопротеины весьма сложного строения, так называемые групповые вещества крови, содержатся в оболочках эритроцитов, а также в других клетках и секреторных жидкостях организмов и определяют их групповую принадлежность . Гликопротеины в организме животных непосредственно связаны с явлениями оплодотворения, иммунитета, тканевой специфичности. Есть все основания предполагать участие гликопротеинов в образовании клеточных мембран. Ряд патологических состоянии сопровождается изменением содержания или свойств гликопротеинов [c.479]

По сравнению с полисахаридами, которые могут иметь только линейное или разветвленное строение, для гликопротеинов возможен более разнообразный набор структур, который схематично показан ниже [c.568]

Химическое изучение подавляющего большинства гликопротеинов находится на самой начальной стадии, когда речь идет еще о выделении и индивидуализации биополимера и установлении его мономерного со-, става. Однако некоторые представители гликопротеинов изучены уже настолько, что целесообразно кратко рассмотреть вопрос об их строении. [c.575]

В этой главе мы рассмотрим строение, свойства и функции наиболее важных углеводов. Кроме того, мы остановимся на свойствах сложных соединений, образованных из углеводов и белков, а именно гликопротеинов и протеогликанов у животных эти соединения служат необ- [c.302]

Эти методики резко увеличили предельные молекулярные массы соединений, исследуемых методом масс-спектрометрии. Плазменная десорбция с применением бомбардировки продуктами деления радиоактивного калифорния-252 позволила получить молекулярные ионы с массой 23 ООО из полипептида трипсина. Метод бомбардировки быстрыми атомами (РАВ) обеспечил получение подробных сведений о строении гликопротеина с молекулярной массой около 15 ООО. С помощью полевой и лазерной десорбции удалось получить масс-спектры молекулярных ионов, что дает возможность определять распределение олигомеров во фрагментах ДНК. Выпускаемые в настоящее время промышленностью приборы позволяют измерять молекулярные массы до 20 ООО при разрешении 150 ООО. Еще более высокого (в 5—10 раз) разрешения можно достичь, используя метод фурье-преобразования, но он пригоден для ионов относительно малых масс. Предельно высокое разрешение может быть особенно полезным в тех случаях, когда необходимо отличить в масс-спектре массы одного дейтерия от массы двух атомов водорода (разность масс всего 0,007) или массу одного атома от массы фрагмента —Н (разность масс 0,003). При изучении масс-спектров больших молекул эти задачи становятся чрезвычайно важными, поскольку и дейтерий и присутствуют в природе. Достаточно, например, вспомнить, что в молекулу с массой 900 может входить 60 и более атомов углерода, и если содержание соответствует природному (1,1%), то примерно в половине таких молекул имеется по крайней мере один атом углерода-13. [c.227]

Важную группу полисахаридов составляют гликозаминогликаны, к которым относятся гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты и кератансульфат. Было показано, что в ориентированных пленках молекулы этих соединений в зависимости от типа присутствующих катионов могут принимать целый ряд взаимо-превращаемых конформаций [12]. Эти конформации представляют собой группу левых спиралей, упакованных антипараллельно и отличающихся в основном степенью растянутости. Наиболее сжатой является одна из конформаций гиалуроновой кислоты, в которой одна молекула закручена вокруг другой с образованием двойной спирали [13] во всех остальных случаях молекулы упакованы бок о бок . В некоторых случаях удалось детально выяснить строение молекул, что для волокнистых веществ, в отличие от кристаллических, очень трудно сделать удалось даже выявить положение молекул воды и геометрию участков молекул, координированных вокруг катионов [14]. Важными вехами на пути понимания конформационных принципов строения полисахаридных цепей стали а) первый пример установления с помощью, рентгеноструктурного анализа упорядоченной конформации разветвленного полисахарида (внеклеточного полисахарида Е. oli) это позволило предположить, что наличие ветвлений играет важную роль при ориентации боковых цепей антипараллельно основной цепи и стабилизации таким образом конформации молекул полисахарида посредством нековалентных взаимодействий [15] б) первое изучение этим же методом структуры кристаллического гликопротеина, которое показало упорядоченность конформации его углеводной части [16]. Ко времени опубликования работы [16] определение строения (F -фрагмента иммуноглобулина G) не было доведено до конца, однако уже можно было сделать ряд важных выводов, которые будут рассмотрены ниже. [c.283]

Для иллюстрации схематически опишем структуры двух таких биополимеров гликопротеина и липополиса-харида. Биополимеры, определяющие групповую принадлежность ткани, представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1 млн.) гликопротеины, содержащие около 80—85% углеводной компоненты и около 15—20% пептидной. В основе строения их молекул лежит [c.44]

Разные П. могут существенно отличаться размером белковой части молекулы, а также числом, природой и расположением углеводш>1х цепей. В состав макромолекулы П могут одновременно входить гликозаминогликоновые цепи неск. типов, а также О- и N-олигосахаридные фрагменты, характерные для гликопротеинов. Многообразие П. затрудняет создание четкой классификации и номенклатуры этих соединений. Обычно указывают тип ткани, из к-рой получен П., общий размер молекулы (условно различают большие и малые П.), преобладающую структуру углеводных цепей (возможны гибридные формы) и способность к специфич. взаимодействиям с гиалуроновой к-той ( агрегирующие и неагрегирующие П.) Строение молекул различных П показаны на рисунке [c.112]

Рис 22 Схемы строения вирусов гриппа (а) 1—гемаглютинин 2 — нейраминидаза 3 — липидный бислой 4 — белковый слой 5 — рибонуклеопротеин и ретровируса ВИЧ (б) 1 — гликопротеин 120 2 — сердцевина 3 — гликопротеин 41 4 — липоидная мембрана 5 — РНК 6 — обратная транскриптаза [c.83]

Было выяснено, что гипофизарные гормоны являются гликопротеинами, т, е. содержат остатки сахара и белковую часть. Строение их очень сложно и в настоящее время еще не выяснено. В данной главе будут рассматриваться только те гормоны, которые вырабатываются непосреа-ственно половыми органами. [c.304]

Полисахариды, содержащие восстанавливающую группу, при действии щелочей могут подвергаться ступенчатому расщеплению, начиная с восстанавливающего моносахарида, причем скорость процесса определяется положением заместителя у этого моносахарида например, для гексоз она выше всего для 3-0-замещенного звена, 4-0- и 6-О-замещенные звенья расщепляются с большим трудом, а 2-О-замещенные моносахариды устойчивы к действию щелочей . Щелочное расщепление сравнительно редко применяется для установления строения полисахаридов, хотя в отдельных случаях может дать ценные сведения об их структуре. Примером служит действие щелочи на ламинарии , разрушающей целиком молекулы с восстанавливающими группами и не затрагивающей невосстанавливающие молекулы (гликозиды маннита). Другие агенты основного характера — сода, гидразин, гидроксиламин находят в последние годы применение для расщепления на фрагменты гликопротеинов (см. гл. 21). [c.513]

Для выяснения полного строения гликопротеина нужно решить три основные задачи 1) установить сбщий тип построения гликопротеина (архитектонику гликопротеина) 2) установить природу связи между пептидными и полисахаридными цепями 3) установить мономерную последовательность в пептидных и полисахаридных цепях. Решение каждой из этих проблем требует особых подходов, хотя, естественно, эти проблемы неотделимы и часто решаются одновременно. Для изучения связи биологической функции гликопротеина с его строением особенно важно выяснение структуры тех фрагментов биополимера, которые ответственны за его специфичность. Эти группировки являются чаще всего олигосахаридными цепями. Для гликопротеинов, обладающих иммунологическими свойствами, они носят обычно название иммунологических или антигенных детерминантов. [c.568]

Вилкас и Лвхдерер [4г1 применили эту методику для О- и N-ме-тилиропания природных гликопротеинов и считают, что она эффективнее метилирования по Куну. Метилирование является удобным прие юм при установлении строения пептидов методом масс-спект-рометрии. [c.135]

Строение муцинов изучалось многими исследователями, в частности А. Готтшвлком, работы которого по структуре углеводных цепей гликопротеинов были выполнены на муцине подчелюстных [c.504]

Рис. 11-22. Строение некоторых гликопротеинов и протеогликана. А. Три типа гликопротеинов, различающиеся размером и составом боковых углеводных цепей. Б. Повторяющаяся структурная единица антифризного гликопротеина, встречающегося у Некоторых видов полярных рыб. Этот фрагмент повторяется много раз. Красные квадратики - М-ацетил-В-галак-тозамин, красные кружки-D-галактоза.

Наиболее интересным внеклеточным гликопротеином оказался так называемый антифризный белок, обнаруженный в крови некоторых арктических и антарктических рыб, а также у камбаловых и тресковых рыб восточного побережья Северной Америки. Строение ан-тифризных белков варьирует у различных видов наиболее хорошо изученный антифризный белок имеет поли- [c.319]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Плазматические мембраны других клеток имеют более сложное строение. На внешней поверхности клеток во многих плотных тканях присутствует еще один важный гликопротеин-д5мбронж-тин (разд. 11.12), обладающий высокой [c.347]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология