Миозин размеры

Рис. 12.8. Схема строения молекулы миозина. Указаны продольные размеры фрагментов и их м. м.

Рис. 17.3. Строение молекулы миозина (а) и тонкой нити (б). В расслабленной мышце тропомиозин препятствует взаимодействию головки миозина с актином. Внизу (в) схематически показано различие геометрических характеристик (размеров) моторньсх участков (трех разных типов) молекул миозина

Подавляющее большинство ферментов — глобулярные белки и лишь немногие из них — фибриллярные (например, миозин). Для того чтобы охарактеризовать структуру фермента, как и любого иного белка, необходимо знать размер и форму его молекулы, молекулярный вес, аминокислотную формулу, т. е. природу и количество составляющих его аминокислот, их расположение (последовательность) в цепях, число пептидных цепей, их упаковку и пространственное расположение в молекуле фермента, способ соединения и расположение субъединиц, т. е. четвертичную структуру ферментного белка. Об этих свойствах белков было сказано в главе 2. Здесь приводятся лишь дополнительные сведения, характерные для белков — ферментов. [c.71]

В ряде работ было показано, что динамооптические свойства белковых полимеров весьма чувствительны к их денатурации, поскольку переход вещества из нативного состояния в денатурированное сопровождается резким изменением размеров и формы макромолекул. Это позволило использовать динамооптический метод для изучения процессов денатурации,например, миозина [131], овальбумина [132, 133] и сывороточного альбумина [134, 135]. [c.612]

Одновременно было изучено угловое распределение светорассеяния в растворах чистого миозина и показано, что размер макромолекул миозина В (их длина) растет с добавлением АТФ, что также согласуется с фактом увеличения их анионного заряда. [c.198]

Исследование фибриллярных белков. Типичными представителями фибриллярных белков являются фибриноген, коллаген, кератин кожи и волос, миозин мышечной ткани, фиброин шелка. Белки данной группы нерастворимы в воде и относительно устойчивы к действию ферментов. Фибриллярные белки состоят из вытянутых цепей, что согласуется с размерами их молекул. Фибриноген и коллаген имеют соответственно молекулярный вес 450 ООО и 350 ООО и размеры 40 40 700 и 14 14 3000 А. Эти данные позволяют судить об особенностях третичной структуры фибриллярных белков. Молекулы их, по-видимому, составлены из полипептидных цепей, параллельных оси волокна. [c.152]

Как хорошо известно, в физиологии принято разделять мышцы на три основных функциональных типа скелетные, гладкие и сердечные. Клетки и волокна, составляющие разные типы мышц, существенно различаются по форме, размерам, микроструктуре и метаболизму. Вместе с тем их объединяет принципиальная общность функции — способность к сокращению, представляющему собой укорочение клетки или волокна в результате функционирования специфически организованных сократительных белков — актинов и миозинов. [c.140]

Молекулы миозина имеют форму очень длинных тонких нитей размером 160x2 нм (рис. 4-23). Большая часть молекулы состоит из двух, вероятно идентичных полипептидных цепей, находящихся в форме а-спиралей [86]. Эти цепи закручены одна относительно другой (гл. 2, разд. Б.З.г). С-концевой участок молекулы по форме ыапом инает па- [c.318]

РИС. 4-23. А. Схема молекулы миозина. На расстоянии 90 нм от С-конца расположен участок, по которому расщепляется молекула при кратковременной обработке трипсином. В результате расщепления образуются два фрагмента—легкий и тяжелый меромиозииы (ЛММ и ТММ). Общая длина молекулы миозина 160 нм, мол. вес 470 000 молекула состоит из двух тяжелых цепей (мол. вес 200 ООО) и двух пар легких цепей головок (мол. вес 16 000—21 000), размером 15X4X3 им. Б. Предложенная Сквайром [87] схема строения толстых нитей скелетной мышцы позвоночных. Показана лишенная головок (оголенная) область вблизи М-линии. Темными кружками обозначены головки на концах миозиновых молекул (палочек), а темными треугольниками — противоположные концы миозиновых палочек. Взаимодействие между антипараллельно расположенными молекулами на протяжении 43 н 130 нм отмечено соответственно одинарной и тройной поперечными линиями. Встречными стрелочками (треугольниками) обозначены места соединения миозиновых молекул (палочек) хвост к хвосту . Молекулы простираются от середины структуры, где расположены их С-концы, к поверхности нитей, где находятся их головки. На уровнях, обозначенных буквой В, к миозиновой нити присоединяется М-мо тик. Уровень Щ—Щ — зпо Центр М-лннци и всей нити. [c.322]

Наблюдать непосредственно за броуновским движением молекул невозможно, однако коэффициент диффузии для них может быть измерен, например, по скорости размывания границы между двумя растворами с разными концентрациями данного вещества [13]. Коэффициент диффузи№ для H HO (НПО) вНгО при 25°С составляет2,27-10 см -с тот же-порядок имеют коэффициенты диффузии для ионов К" " и С1 [14]. ДлЯ многих небольших молекул 10 см с и уменьшается с увеличением размера молекулы. Так, для рибонуклеазы (мол. вес 13 683)-0=1,Ы0 см -с , для миозина (мол. вес 5-10 ) ЫО Коэффициент диффузии связан с радиусом сферической частицы г, вязкостью т и константой Больцмана к соотношением, известным под названием уравнение Стокса — Эйнштейна [c.15]

Наряду с довольно точным измерением молекулярных весис белков в последние годы удалось установить размеры и форму белковых молекул. Естественно, что лучшим методом изучения размеров и формы частиц является их прямое наблюдение. Разрешающая способность современных электронных микроскопов составляет около 20 А, что позволяет проводить прямые наблюдения по крайней мере крупных белковых молекул. Эти наблюдения показали, что формы и размеры молекул могут быть самыми разнообразными. Например, молекулы эдестина конопли имеют вид шарообразных частиц с диаметром около 80 А, вирусы карликовой кустистости томата и мозаики тыквы также имеют сферическую форму, но диаметр их равен 250 А отдельные молекулы вируса табачной мозаики представляют палочки длиной до 2800 Аи диаметром 150 А. Молекулы некоторых белков (например, миозина, белка мышц) состоят из нитей, имеющих 50—100 А в ширину и несколько тысяч ангстрем в длину. [c.207]

Электрофорез производился на установке, изображенной на рис. 20. Тонкослойная пластинка помещалась на охлаждаемый столик, который также использовался в качестве подставки при проточной хроматографии. Электрофоретическое разделение производили при напряжении 950—1000 в и силе тока 30 ма. Для по.чучения пептидной карты па пластинку размером 20x20 см наносили 0,5—0,05 мг пептидной смеси. Авторы работы [40] указыва-приготовить 8 пептидных карт. На рис. 21 представлена пептидная карта триптического гидролизата миозина. Детектирование пептидных пятен производилось с помощью нингидринового или хлортолидинового реактивов. Весьма перспективно детектирование пептидов на пластинке с помощью реакции динитрофенилирования в модификации Патаки [41] [c.318]

Из всего того, что мы говорили, ясно, что элементар--ные химические акты совершаются в области прострапст--ва, размеры которого сопоставимы по порядку величины с размерами реагирующих групп и связей. Но почему же в таком случае ферменты обладают столь значительными размерами Что это принципиальная необходимость (для повышения избирательности реакции) или случайный отт бор такого рода систем в результате эволюции живой природы Ответа на этот вопрос наука сейчас дать не мо-может. Было установлено, например, что удаление большой белковой части молекул миозина и папаина не приводит к значительному изменению их ферментативной акг тивности. Значит, для выполнения каталитических функт ций ферменту нужна не вся белковая молекула, а лишь какая-то ее часть. Новый вопрос почему природа пошла по пути конструирования сложных каталитических молекул, а не ограничилась более разумным (с нашей точки зрения) вариантом — использовать ровно столько аминокислотных остатков, сколько это необходимо для нормального отправления своих биохимических функций И этот вопрос мы вынуждены оставить без ответа. Изт вестно только, что при полном расщеплении фермента [c.103]

Хотя миозин есть практически во всех эукариотических клетках, стабильные толстые филаменты он образует только в сердечной и скелетных мышцах. Молекулы миозина в немышечных клетках собраны в меньшие комплексы в зависимости от обстоятельств размеры и местоположение этих сократительных систем определяются внутриклеточными сигналами. Важным фактором, регулирующим степень агрегации миозина, служит его фосфорилирование киназой легких цепей, которое влияет не только на АТРазную активность миозина, но также на его форму и способность к самосборке. [c.270]

Несмотря на значительную разницу в размерах, все белки ПФ цитоплазмы кодируются генами одного мультигенного семейства. У всех этих белков в первичной структуре полипептида есть гомологичный срединный участок примерно из 310 аминокислот, образующий протяженную а-спираль с тремя короткими не-а-спиральпыми вставками (рис. 11-74). Кроме того, большие отрезки этой срединной области имеют последовательность, характерную для полипептидов, способных к образованию спирали из двух спиралей (см. разд. 11.1.6). Подобно тропомиозипу или хвосту мышечного миозина, эта двухцепочечная спираль представляет собой димер из двух одинаковых полипептидов ПФ. Эти две цепи в гомодимере ПФ уложены параллельно друг другу, причем к срединному стержневидному домену примыкают на обоих концах глобулярные домены. При сборке ПФ стержневидные домены взаимодействуют друг с другом и формируют однородную сердцевину филамента, а глобулярные, величина которых сильно варьирует у разных белков ПФ, выступают с поверхности филамента наружу. Одна из моделей сборки ПФ из димерных субъединиц показана на рис. 11-75. [c.316]

Миозин является объектом всестороннего изучения практически на протяжении всего XX столетия. Еще в исследованиях А.Я. Данилевского в конце прошлого века отмечалось, что миозин обладает двойным лучепреломлением. Однако до самого последнего времени все знания о пространственной структуре ограничивались информацией о внешнем очертании молекулы и ее габаритных размерах, полученных с помощью электронной микроскопии. В частности, было известно, что миозиновая головка имеет грушевидную форму 190 A в длину и 50 A в ширину, а двойная спираль хвостового участка соответственно 1500 и 20 А [468-471]. Последние три десятилетия камнем преткновения в определении трехмерной структуры миозина, как и структуры актина, было получение качественных кристаллов белка для рентгеноструктурного анализа. И. Рейменту и соавт. удалось получить требуемые кристаллы, использовав не совсем обычный в белковой кристаллографии прием - N-метилирование боковых цепей всех остатков Lys миозинового фрагмента I в мягких условиях [472]. Для того чтобы убедиться в том, что метилирование не привело к радикальному изменению конформационных и ферментативных свойств белка, авторы подвергли подобной химической модификации лизоцим и не обнаружили после этой процедуры существенных нарушений в трехмерной структуре фермента. Кроме того, были проверены кинетические свойства метилированного миозина SI [473]. Он сохранял каталитическую активность, хотя и наблюдались отклоне- [c.125]

Относительно малые размеры филаментов, образуемых немышечным миозином,-лишь одна из трех важных особенностей, отличающих его от миозина скелетных мышц. Вторая особенность - это то, что он активируется, подобно миозину гладких мьшщ, в результате фосфорилирования легких цепей (разд. 10.1.13). И наконец, третья особенность фосфорилирование вызывает агрегацию в небольшие биполярные ассоциаты, содержащие от 10 до 20 молекул (тогда как в толстых филаментах скелетных мышц насчитывается около 500 молекул миозина ). Ассоциация происходит за счет хвостовых участков молекул (рис. 10-62 и 10-63). Как и в случае миозина гладких мышц, фосфорилирование немышечного миозина катализирует Са -зависимый фермент миозинкиназа. Поэтому и агрегация молекул немьццечного миозина, и его взаимодействие с актиновыми филаментами весьма чувствительны к небольшим изменениям концентрации ионов кальция в цитоплазме. Такие изменения часто происходят в результате реакции клетки на различные внешние сигналы (см. разд. 13.3.8). [c.116]

Б. Размер гладкой зоны-это расстояние между первыми головками миозина на противоположно ориентироваьшых спиралях (рис. 11-26). Две ближайшие друг к другу головки будут расположены на [c.435]

О других сократительных белках сведения менее полны. Миксомиозин имеет молекулярную массу около 6 ООО ООО Да и размеры молекул 7 х 400— 500 нм. Сократительный белок из ресничек простейших ближе к миозину мышц по молекулярной массе (400000), аминокислотному составу и свойствам. Однако контрактильный белок из фибрилл митотического веретена гло-булярен (диаметр глобулы от 15 до 20 нм, М = 880 ООО) для него характерна субъединичная структура. Тубулин микротрубочек представлен димером с молекулярной массой 110000 Да. [c.91]

В гл. 9 было показано, что энергия связывания субстрата с ферментом потенциально является очень большой величиной, однако экспериментально определяемые значения Км. обычно сравнительно высоки. Разительным примером в этом отношении является связывание ЫАО+. Этот большой по размерам субстрат содержит два остатка рибозы, остатки аденина и никотинамй-да и пирофосфат. Если бы реализовалась вся потенциальная энергия связывания указанных групп, то константа диссоциации могла бы быть величиной порядка 10 ° М. И действительно, константа диссоциации для связывания первой молекулы ЫАО+ тетрамерной глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназой оказалась меньше 10-" М, что свидетельствует о чрезвычайно высокой прочности связывания [15]. Однако обычно Км и константы диссоциации комплексов ЫАО+ с дегидрогеназами оказываются равными 0,1—1 мМ. Еще более впечатляющим является тот факт, что константа диссоциации комплекса АТР и миозина равна 10- з М [16], в то время как обычно Км для АТР равна [c.307]

Главной отличительной особенностью модели головной части молекулы миозина является то, что активный АТР-связы-вающий центр пространственно удален от актинсвязывающего центра. Действительно, АТР проникает в щель, сформированную определенными участками фрагментов с мол. массой 25 ООО и 50 ООО и расположенную в самом центре сферической части запятой. В то же время актинсвязывающий центр в основном формируется двумя частями фрагмента с мол. массой 50 000, которые рассечены глубокой щелью (см. рис. 101). Предполагают, что в ходе гидролиза АТР в активном центре происходят существенные конфирмационные изменения, следствием которых является изменение размера щели, разделяющей две части актинсвязывающего центра, а также изменение ориентации сильно спирализованного С-концевого участка тяжелой цепи миозина с мол. массой 20 ООО. Некоторые детали этого процесса, обеспечивающего перемещение тонких и толс-тьи филаментов друг относительно друга, схематически представлены на рис. 102. [c.186]

Клетки скелетных мышц, сократительный аппарат которых детально рассмотрен в гл. И, ответственны практически за все произвольные движения. Эти клетки могут иметь огромные размеры (до полуметра в длину и до 100 мкм в диаметре у взрослого человека) и за свою форму получили также название мышечных волокон. Каждая такая клетка представляет собой синцитий, содержащий много ядер в общей цитоплазме. В отличие от этого мышечные клетки трех других типов имеют более обычное строение - в них только по одному ядру. Клетки сердечной мышцы сходны с волокнами скелетной мускулатуры в том отношении, что нити актина и миозина в них образуют упорядоченные системы, придающие клетке исчерченный вид. Гладкомышечные клетки получили свое название потому, что они, напротив, не выглядят исчерченными. Функции у гладкой мускулатуры весьма разнообразны - от проталкивания пищи по пищеварительному тракту до поднятия шфсти дыбом при холоде или страхе. Миоэпителиальные клетки (тоже лишенные исчфченности) в отличие от клеток трех других типов лежат в эпителии и происходят из эктодермы. Эти клетки образуют мускулатуру радужной оболочки глаза, расширяющую зрачок, а также используются для выдавливания слюны, пота и молока из соответствующих желез (см. рис. 17-36, Д). [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология