Белки ферментативные свойства

Некоторые энзимы построены только нз аминокислот и, следовательно, представляют собой простые белки. Другие энзимы наряду с высокомолекулярной белковой компонентой содержат также низкомолекулярную активную группу . В этих случаях ферментативное действие оказывает только соединение в целом ни активная группа, ни белковая компонента в отдельности ферментативными свойства.ми не обладают. Низкомолекулярную компоненту ферментов, которую Виль- [c.908]

ДНК тесно связана с явлениями наследственности. При изменении состава ДНК в клетках будут синтезироваться иные белки, не характерные для данного организма. А так как большинство белков обладают ферментативными свойствами, то при изменении состава ДНК прекратится синтез одних ферментов и появятся новые ферменты, которые ранее не образовывались в организме. Все это в конечном счете вызовет изменения в обмене веществ организма и приведет к изменению его свойств. [c.296]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Следует отметить, что многие белки сохраняют в монослоях свои ферментативные свойства и могут вступать в специфические реакции. Поэтому описываемые коллоидно-химические методы исследования пленок бел ков в совокупности с другими ценны для изучения различных свойств белков, они открывают путь к раскрытию механизма процессов обмена на границах раздела клеток и внутриклеточных структур в биологических объектах. Именно на таких границах происходит (в силу поверхностной активности) концентрирование биологически и физиологически активных веществ, проявляющих здесь свои важные специфические свойства (например, ферментативную активность). [c.66]

И, наконец, если ферменты по своим физико-химическим свойствам приближаются к растворимым белкам, то они должны, подобно последним, осаждаться из водных растворов без потери активности водоотнимающими средствами, в частности ацетоном, спиртом и сернокислым аммонием. Опыт показывает, что концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов действительно вызывают осаждение ферментов, причем получаемые осадки полностью сохраняют свои ферментативные свойства. Один из наиболее важных и эффективных методов выделения и очистки ферментов сводится именно к осаждению их нейтральными солями щелочных металлов. [c.121]

Поскольку ферменты являются веществами белковой природы, былО даже высказано предположение, что вообще все белки живой протоплазмы обладают теми или иными ферментативными свойствами, т. е. являются [c.124]

Поскольку ферменты являются веществами белковой природы, было даже высказано предположение, что вообще все белки живой протоплазмы обладают теми или иными ферментативными свойствами, т. е. являются в какой-то мере ферментами, быть может, с неизвестной еще функцией. Наличие определенных ферментативных свойств у некоторых важнейших тканевых белков, например у белка мышц миозина, на долю которого приходится около 35% всего белка скелетной мышцы, было показано экспериментально В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (стр. 440). [c.132]

Подводя итог, можно заключить, что разнообразные изме -рения указывают на то, что конформация белка в порошке или пленке та же, что и в разбавленном растворе. Спектры ЭПР и ферментативные свойства чувствительны к малым (око-ко 1 А) изменениям конформации. По-видимому, удаление из белка растворителя, подобно включению молекулы белка в кристаллическую решетку, не влияет на конформацию основной цепи, хотя можно ожидать, что расположение групп боковых цепей, находящихся на поверхности молекулы, должно несколько изменяться. [c.132]

Белки в монослоях часто сохраняют свои ферментативные свойства (каталаза, трипсин) н способность к иммунным реакциям и связыванию антител. На этих свойствах основано исследование реакции специфических белков в ничтожно малых количествах. Интересный метод последовательного отложения многих белковых монослоев на твердых поверхностях был разработан Лэнгмюром и Шефером. [c.82]

Современные представления об активном центре ферментов, как части молекулы ферментного белка, которая соединяется с субстратом и от которой зависят ферментативные свойства, исходят, следовательно, из того, что центр состоит из ряда функциональных групп, определенным образом ориентированных в пространстве. [c.216]

Мы рассмотрели несколько биологически важных внутриклеточных структур, имеющих характер частицы и выполняющих определенные более или менее известные функции. Понимание природы этих частиц может послужить выяснению ряда других динамических процессов, происходящих в живой клетке и, следовательно, в тканях. Если взять, к примеру, мышечное сокращение, то в нем в единый комплекс сплетаются влияние нервного импульса, гистологической структуры мышц, молекулярного строения мышечных белков, их ферментативных свойств, биохимических реакций, электрохимических изменений и ряда тепловых и физико-механических процессов. В простейших организмах функции подвижности и возбудимости связаны практически с одними и теми же биологическими структурами, но в результате дифференцирования в процессе эволюции они проявляются затем в различных специализированных структурах в конечном счете в скелетной мускулатуре и нервной системе. Естественно, что структура и биохимические процессы в мышечной и нервной тканях отличаются необычайной сложностью и их рассмотрение следует отнести к области специальной литературы. [c.312]

Металлопротеиды — сложные белки, в состав которых входят какие-либо металлы. К этой группе относятся в основном белки, обладающие ферментативными свойствами. Таковы каталаза, пероксидаза, цитохромы, представляющие собой белки, содержащие железо аскорбатоксидаза, п-дифенолоксидаза, в состав которых входит медь. Иногда металлопротеиды объединяют в одну группу с хромопротеидами. [c.222]

Механохимия этих белков (их так и называют сократительными белками) неразрывно связана с их ферментативными свойствами. [c.249]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ Ч1В [c.275]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 277 [c.277]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 279 [c.279]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 28 [c.281]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 283 [c.283]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 287 [c.287]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 293 [c.293]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 295 [c.295]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 297 [c.297]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 299 [c.299]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 308 [c.303]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 305 [c.305]

БЕЛКИ С ферментативными СВОЙСТВАМИ 307 [c.307]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ S09 [c.309]

БЕЛКИ С ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ 3JJ [c.311]

Огромные успехи исследований механизмов кодирования наследственной информации и биосинтеза белка, ферментативного катализа и регулирования активности ферментов, действия антибиотиков и гормонов, всей той области изучения живого, которую принято называть молекулярной биологией, приучили всех к мысли о том, что в структурах молекул жизни положение буквально каждого атома строго обусловлено и подчинено выполнению предназначенных для этих молекул биологических функций. Именно в атом смысле принято обычно говорить о специфичности биополимеров, прочно ассоциировавшейся в сознании исследователей с однозначным соответствием между структурой и выполняемой функцией. При таком комплексе стр>т<турного детерминизма трудно было освоиться с представлением о специфичности полисахаридов, для многих из которых характерна статистичность структур, микрогетерогенность и, нередко, хаотичность распределения различных моносахаридных остатков по цепи. И, тем не менее, накапливающийся материал по сложному и высоко специализированному функционированию углевод ных полимеров в живых системах убеждает в том, что и в этой области возможен и необходим перевод функций- нальных свойств биополимеров на язык молекулярных структур, т. е. применим основной принцип молекулярной) [c.162]

Особенно поразительно то, что все белки во всех организмах, независимо от их функции или биологической активности, построены из одного и того же ос-новйого набора 20 стандартных аминокислот, каждая из которых, взятая в отдельности, не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает одному белку ферментативную активность, другому-гормональную, а третьему-свойства антитела Как белки различаются химически Ответ довольно прост белки отличаются друг от друга тем, что кгждый имеет свою, характерную для него одного последовательность аминокислотных звеньев. Аминокислоты-это алфавит белковой структуры соединив их в различном порядке, можно получить почти бесконечное число последовательностей и, значит, почти бесконечное множество разнообразных белков (см. дополнение 6-1). [c.137]

Получаемые при этом кристаллы белка, например яичного альбумина, оксигемоглобина, ряда ферментов и т. п. (рис. 3), обычно содержат еще большое количество воды и хорошо сохраняют свою кристаллическую форму лишь в том растворе, из которого они были осаждены. При отделении маточного раствора и высупливании белковые кристаллы (например, кристаллы белков, наделенных (ферментативными свойствами), теряя воду, обычно разрушаются и превращаются в аморфную массу. [c.15]

Среди белков, наделенных ферментативными свойствами, можно обнаружить не только простые белки, не имеющие обособленных простетических групп (к числу которых принадлежат, например, различные гидролизы), но и типичные сложные белки (протеиды), состоящие из белкового компонента и небелковой простетической группы. К числу таких ферментов — протеидов — относится, в частности, ряд ферментов, катализирующих различные окислительно-восстановительные процессы. [c.68]

Замена до 30—40% урацила на 5-фторурацил в составе РНК Е. oli достигается тем, что мутант Ura (ауксотроф по урацилу) выращивается на среде, содержащей 5-фторурацил. При этом возникают заметные изменения в белках, синтезируемых клеткой, как в аминокислотном составе белков, так и в их физико-химических и ферментативных свойствах. Другое необычное основание, которое способно входить в состав РНК — азагуанин, заменяющий гуанин [c.250]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология