Рог содержание оксиаминокислот

Уменьшение содержания оксиаминокислот и повышение содержания аланина после такой деструкции биополимера служит доказательством наличия О-гликозидной связи в гликопротеинах [c.572]

СОДЕРЖАНИЕ -ОКСИАМИНОКИСЛОТ в БЕЛКАХ [c.269]

Содержание -оксиаминокислот в белках [c.271]

Интересно отметить, что казеин, у которого часть оксигрупп связана с фосфорной кислотой, присоединяет тем не менее серную кислоту в количестве, отвечающем всему содержанию оксиаминокислот. Приходится допустить, что серная кислота вытесняет фосфорную. Тем более вероятно, что серная кислота окажется способной разорвать и другие эфирные связи, если они имеются в молекуле белка. Далее, защита оксигруппы сульфатным остатком для определения роли гидроксила тоже не позволяет получить однозначных результатов, так как в молекулу вводится сильно кислая, легко гидратируемая группа, содержащая гидроксил. [c.327]

Высокое содержание оксиаминокислот в ряде белков, в частности в фибриллярных белках, заставляет думать, что гидроксил играет особую специфическую роль, образуя лабильные связи в белках или между белками. [c.333]

Истинное значение содержания других аминокислот определяют по максимуму кривой [23, 24, 52, 61]. Однако при сравнении данных, полученных этим методом различными авторами, выявляются значительные различия. По существу, исследователи единодушны только в отношении триптофана и оксиаминокислот, которые за 24 ч гидролиза разрушались на 6,5—15,2%. Кроме того, все исследователи подтверждают задержку высвобождения при гидролизе изолейцина. [c.190]

Сравнение числа введенных в белок сульфатных и фосфатных групп с содержанием алифатических р-оксиаминокислот. [c.326]

Из нее следует довольно близкое совпадение числа введенных сульфатных и фосфатных групп с числом оксиаминокислот жирного ряда в белке. Повышенные количества серной и фосфорной кислот, связанные желатиной, вызваны, вероятно, высоким содержанием оксипролина. Однако авторы сами отмечают, что оба метода не лишены недостатков. Фосфорная кислота и еще в большей степени серная —далеко неиндифферентные реагенты и могут вызывать побочные процессы. [c.327]

Содержание в исходном продукте оксиаминокислот, моли [c.346]

Оксиаминокислоты, в которых гидроксильные группы находятся не в р-ноложении, относительно устойчивы в условиях кислотного гидролиза. Содержание тирозина в гидролизатах карбоксипептидазы [35], желатина [37] и кератина [38] не уменьшается при продолжительном гидролизе. Однако для инсулина наблюдается уменьшение на 1,8% при нагревании в интервале между 24 и 48 час и дальнейшее уменьшение на 8,2% между 48 и 96 час [34]. Пиц и сотр. [46] обнаружили значительные потери тирозина при гидролизе коллагена. Некоторое разложение тирозина в горячем раство- [c.128]

Из других аминокислот, претерпевающих изменения при кислотном гидролизе, следует указать на серусодержащие которые окисляются до разнообразных продуктов (цистин, ци-стеиновая кислота и др.), а также оксикислоты, серии и треонин, которые окисляются до а-кетокислот (на 10—30%). Истинное содержание оксиаминокислот в белках определяется следующим образом. Навеску белка гидролизуют, отбирая через 24, 48 и 72 часа пробы (аликвотные количества) гидролизата, в которых определяют концентрацию серина и треонина. Далее строят график изменения их концентраций во времени и экстраполяцией до нулевого времени гидролиза находят истинное содержание оксиаминокислот. [c.39]

С другой стороны, как указывали Харрис и Хиндли [7101, относительно высокое содержание оксиаминокислот (серина и треонина) является неизменным свойством до сих пор изученных вирусов растений. Они предполагают, что возможноси связывания водорода, обусловленные боковым цепями этих аминохшелот, вероятно, облегчают сборку вирусных частиц , которые оказываются полностью сформированными. [c.76]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

Применение всех перечисленных приемов позволило определить природу связи между углеводной и пептидной частью в нескольких гликопротеинах. В настоящее время твердо установлено наличие О-гликозидной связи через оксиаминокислоты (тип Р) для муцинов подчелюстных желез, групповых веществ крови, комплекса гепарина с белком и др. и N-aцил-гликозиламинной связи через аспарагиновую и, вероятно, глутаминовую кислоту (тип Е) для овальбумина, орозомукоида и других гликопротеинов. Знаменательно, что для образования указанных гликопептидных связей необходимо присутствие специфических аминокислот — оксиаминокислот и двухосновных кислот, которые обязательно входят в состав природных гликопротеинов в количествах, иногда значительно превышающих их содержание в обычных белках. [c.573]

В электролитически осажденных никеле и хроие содержание водорода возрастает с увеличением плотпости тока. Наблюдалось ингибирующее действие некоторых органических добавок (сульфоксидов, силанов, оксиаминокислот) к электролиту на процесс наводороживания металлов прп катодной поляризации [95—97]. По-видимому, действие ингибиторов связано с адсорбцией этих веществ на поверхности катода и влиянием адсорбированного слоя на скорость рекомбинации водородных атомов в молекулы и процесс проникновения атомов водорода в металл катода. [c.251]

Исследования в области химии белка развивались в по--следние годы учениками Николая Дмитриевича, под его общим руководством, и в других направлениях. Так, М. М. Ботвинник, М. А. Прокофьевым и Д. А. Морозовой были разработаны методы синтеза и изучена дегидратация, 3-оксиами-нокислот [234] М. М. Ботвинник изучен вопрос о наличии гидроксила в белке определено содержание /-оксиамино-кислот в ряде белков, разработана качественная реакция на р-оксиаминокислоты (в частности, на серин), исследовано ацилирование их [235]. А. Б. Силаевым, а также-М. М. Ботвинник и Д. А. Морозовой установлены оптимальные условия гидролиза белков [236]. М. А. Прокофьевым проведены интересные работы, связанные с вопросом о характере связи между нуклеиновыми кислотами и белками в нуклео-протеидах [236а]. [c.101]

В опытах с -оксинорвалином было получено желтое кристаллическое вещество с т. пл. 115—120°. Оно не давало нингидринной реакции и реакции с бензойным ангидридом на оксиаминокислоты. Таким образом, полученное соединение представляло продукт конденсации самого оксазолона. По содержанию азота (8,65%), по характеру расщепления водой, слабым раствором щелочи и 10%-ной НС оно соответствовало N-бензоил-З-бенз-амино-2,4-дикетопирролидину (IV), который образуется в результате конденсации двух молекул 2-фенил-5-оксазолона [c.330]

При этих и других перегруппировках освобождается амхмиак, и поэтому, как хорошо известно, содержание а. 1миака в полном гидролизате белка превышает амидный аммиак . Для определения а.мидного аммиака используют кинетические реакции и различные более. мягкие условия кислотного гидролиза, при которых не происходит разрушения оксиаминокислот [18, 142, 151 — 155]. [c.58]

Было показано, что при взаимодействии белков с концентрированной серной кислотой в этой реакции участвуют гидроксильные и сульфгид-рильные группы полимера в результате образуются сульфоэфиры (сульфаты) и соответственно тиосульфаты белка [72]. Реакцию обычно проводят, смешивая белок с концентрированной серной кислотой при температуре ниже 0°, после чего реакционную смесь нагревают до комнатной температуры процесс сульфатирования протекает сравнительно быстро. Результаты анализа продукта на общее содержание серы, сульфатную серу, общий и аминный азот, а также другие методы функционального анализа, как и данные, полученные на модельных соединениях, указывают на осуществление сравнительно избирательной реакции сульфатирования гидроксильных и су льфгидрильных групп белка. Так, например, известно, что серная кислота реагирует со спиртами, образуя кислые алкилсульфаты [73] было показано также, что она реагирует с цистенном [72], в результате чего получается З-цистеинилсульфат. Сульфирование бензольного цикла тирозина конкурирует с сульфатированием его фенольного гидроксила, причем первая реакция становится доминирующей при проведении опытов в более жестких условиях. Количество сульфатной серы, вводимой в разные белки и синтетические полипептиды, хорошо согласуется, как видно из данных табл. 1-13, с содержанием в исходных материалах оксиаминокислот. [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология