Серин переаминирование

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Биологические предшественники гликокола в животном организме мало изучены он синтезируется различными путями. Было показано образование гликокола из треонина и серина, а также переаминированием, из глиоксиловой кислоты. [c.345]

Можно считать доказанным, что такой механизм синтеза аминокислот характерен для аспартата, серина, глицина, цо нельзя категорически утверждать, что аланин в хлоропластах образуется только в результате переаминирования. По-видимому, если не весь, то определенная часть аланина синтезируется за счет реакции прямого восстановительного амини-рования фосфоенолпирувата (Кретович и др.). Из фиг. 115 видно, что N обнаруживается в аланине уже при самых коротких экспозициях (так же, как в глутамате). [c.245]

Серин образуется из гликолитического промежуточного продукта D-3-фосфоглицерата (рис. 29.5). а-гидроксильная группа при участии NAD+ окисляется в оксогруппу далее в результате переаминирования образуется фосфосерин, который затем де-фосфорилируется, образуя серин. [c.301]

Аланин служит ключевым предшественником глюкозы белкового происхождения, т. е. он является глюкогенной аминокислотой (рис. 30.11). В печени скорость синтеза глюкозы из аланина и серина намного выше скорости синтеза из остальных аминокислот. Способность печени к глюконеогенезу из аланина поразительно велика она не достигает насыщения даже при концентрации аланина 9 мМ, т.е. в 20—30 раз выше его физиологического уровня. Преобладание аланина среди а-аминокислот, высвобождающихся из мышечной ткани, отражает синтез аланина в мышцах в ходе переаминирования с участием пирувата. [c.312]

Связывание металла, если оно происходит, может обеспечивать различные пути протекания реакций. Интересный пример такого влияния наблюдается для ь-серилгидроксиметилтрансферазы, которая может также катализировать переаминирование о-серина. Центр связывания тот же. но продукты образуются другие [c.440]

L- epHH. Реакции переаминирования и дезаминирования этой аминокислоты в животном организме протекают медленно. О возникновении гликокола из серина уже упоминалось. Доказано также, что гликокол в ор ганизме животных, конденсируясь с формальдегидом или муравьиной кислотой, снова переходит в серии. Можно считать твердо установленным, что серин является структурным элементом фосфатидов (серинфосфатидов) мозга и других тканей (стр. 100). Углеродная цепь серина используется для синтеза цистеина, а i-углеродный атом — для образования СНз-групп в организме. [c.345]

Серин образуется в животном организме путем переаминирования ок-сипировиноградной кислоты, а последняя возникает из фосфоглицериновой кислоты. [c.379]

Глицин синтезируется переаминированием глиоксиловой кислоты, а глиоксиловая кислота, как сейчас установлено в опытах с микробами, возникает при расщеплении одного из членов цикла трикарбоновых кислот, а именно изолнмонной кислоты (на глиоксиловую и янтарную). В то же время пусковая реакция цикла (конденсация ацетилкоэнзима А со щавелевоуксусной кислотой) материально обеспечивается углеводным обменом, поскольку пировиноградная кислота — промежуточный продукт углеводного обмена — путем карбоксилирования дает щавелевоуксусную кислоту или, подвергаясь окислительному декарбоксилированию в присутствии КоА, дает ацетилкоэнзим А (стр. 260). Кроме того, глицин может образоваться при распаде серина. [c.379]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

Аналогичным образом может быть представлено дезаминирование серина, треонина, гомоцистеина и цистеина. Эти реакции рассматриваются в соответствующих разделах гл. IV. Участие пиридоксальфосфата установлено для реакций, катализируемых десульфгидразами Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина и дегидрата-зами Ь- и Ь-серина. Предполагают, что реакции десульфирования и дегидратации протекают с образованием промежуточного продукта типа шиффоВа основания, в образовании ко№рого участвует альдегидная группа. пиридоксаля (стр. 245)г. Следует отметить, что процесс десульфировапия цистеина может протекать и не прямым путем — через реакцию переаминирования. На этом пути образования сероводорода, катализируемом. системой ферментов десульфирования, пиридоксальфосфат необходим для осуществления реакции переаминирования. Образование сероводорода из цистеина обсуждается в соответствующем разделе гл. IV " [c.195]

Реакции переаминирования между пируватом и аминокислотами обнаружены также в печени, однако относительные скорости реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты и других аминокислот не были определены [296]. В печени и почках некоторых животных найден фермент, катализирующий переаминирование между серином и пируватом [297] удалось наблюдать и обратную реакцию между аланином и р-окси-пируватом. При замене аланина глутаминовой, аспарагиновой или другими аминокислотами этот фермент неактивен. [c.225]

В исследованиях Торна и его сотрудников [311—314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Ba illus subti-//tS катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот (например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность Ь-трансаминазы (при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [c.228]

Описаны способы разделения и частичной очистки аспартат-глутамат- и аланин-глутамат-трансаминаз из сердечной мышцы [208, 262—265]. Доказано, что в печени реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами [282], между аспарагином и а-кетокислотами [289] и между серином и аланином [297] катализируются различными ферментами. Трансаминазы, катализирующие реакции переаминирования ароматических аминокислот с а-кетоглутаратом, в клетках печени крысы локализованы в цитоплазматических гранулах [315]. [c.229]

После того как в печени и почках были открыты реакции переаминирования с участием серина (стр. 225) стало вероятным, что одним из промежуточных продуктов обмена серина может служить р-оксипировиноградная кислота. Эта кетокислота или З-фосфооксипировиноградная кислота может образоваться из глицериновой или соответственно из фосфоглице- [c.332]

В процессе кратковременного фотосинтеза С из углекислого газа включается в несколько аминокислот глицин, серин, аланин и аспартат. При несколько более длительном фотосинтезе радиоактивный углерод обнаруживается еще в одной аминокислоте,—глута-мате. Однако есть все основания считать, что эта аминокислота образуется вне хлоропластов в результате постфотосинтетических превращений углерода, связанных с функционированием цикла Кребса. Тем не менее, глутамату придается большое значение в реакциях фотосинтетического образования аминокислот. Дело в том, что глутамат может выступать в роли донора аминогрупп в реакциях переаминирования, приводящих к образованию аспартата, серина, глицина и, быть может, аланина. Это доказывают опыты (Бассем, Кирк, 1963), в которых использовались одновременно радиоактивные изотопы углерода и стабильный изотоп азота Результаты этих опытов представлены на фиг. 114 и фиг. 115. Оказалось что включается быстрее в состав глутамата, чем в аспартат и аланин, а С — наоборот — позже в глутамат. Характер изменения во времени содержания Н в этих аминокислотах позволяет сделать вывод [c.243]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

Путь синтеза серина несколько сложнее. Отправной точкой в этом случае служит 3-фосфоглицериновая кислота, образующаяся в середине гликолитического пути. Как показано на фиг. 35, фосфоглицериновая кислота окисляется в а-кетокислоту — фосфооксипируват, что сопровождается восстановлением одной молекулы НАД+ в НАД-Н. Затем в реакции переаминирования а-аминогруппа глутаминовой кислоты обменивается на а-кетогруппу фосфооксипировиноградной кислоты, и в результате получаются фосфосерин и а-кетоглутаровая кислота. Наконец, гидролиз фосфатного эфира фосфосерина приводит к образованию серина и неорганического фосфата. Таким образом, энергетические затраты на синтез одной молекулы серина складываются из 1) потери одной молекулы АТФ, которая образовалась бы при переносе фосфатной группы фосфоглицериновой кислоты на АДФ, и 2) потери тех пяти молекул НАД- Н [c.73]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Синтез глицина в тканях млекопитающих осуществляется несколькими путями. В цитозоле печени содержится глицинтрансаминаза, катализирующая синтез глицина из глиоксилата и глутамата (или аланина). В отличие от большинства реакций переаминирования равновесие этой реакций сильно смещено в направлении синтеза глицина. Два важных дополнительных пути, функционирующие у млекопитающих, используют для образования глицина холин (рис. 29.6) и серин в последнем случае катализ осуществляется серингидроксиметилтрансферазой (рис. 29.7). [c.301]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология