Синтетазы определение

Тесная связь между синтезом РНК и синтезом белка привела к предположению, что генетическая информация ДНК передается на РНК, которая при синтезе белка действует в качестве матрицы. Возможно, однако, что в некоторых случаях ДНК непосредственно служит матрицей при синтезе белка. Из этого следует, что РНК переносит генетическую информацию и существует механизм, который позволяет определенным образом отбирать и располагать аминокислоты вдоль молекулы РНК. Исследования, проведенные с вирусом табачной мозаики, показывают, что почти чистые препараты вирусной РНК могут передавать генотип этого вируса. В результате изучения специфичных аминоацил-з-РНК-синтетаз точно установлено, что эти ферменты могут катализировать образование специфичных соединений с s-PHK для каждой белковой аминокислоты. Специфичность этих соединений должна обеспечить их присоединение только к соответствующему месту на матрице. Получены данные, что такая специфичность обусловлена последовательностью нуклеотидов в s-PHK. Поэтому можно предположить, что каждое соединение аминокислота — s-PHK присоединяется к матричной РНК водородной связью. [c.486]

Рис. 23-30. У галофильных бактерий молекулы бактериородопсина, определенным образом ориентированные в клеточной мембране, служат насосом, который под действием света выкачивает ионы наружу. Возникающий в результате этого градиент ионов Н является источником энергии для синтеза АТР, катализируемого АТР-синтетазой.

Обнаружение, выделение, очистка и изучение свойств фермента зависят прежде всего от наличия достаточно точного и быстрого метода определения активности фермента, а также подходящего метода определения общего белка. Точное определение активности фермента на ранних стадиях очистки часто бывает сопряжено со значительными трудностями, поскольку посторонние ферменты, присутствующие в препарате, могут конкурентно действовать на субстрат. Например, в присутствии АТФ-азы затруднено определение АТФ-зависимых синтетаз, а присутствие р-амилазы мешает определению а-амилазы. Многих трудностей, связанных, например, с подавлением активности продуктами реакции, инактивацией фермента и изменением степени его насыщения субстратом, можно избежать, если измерять начальные скорости реакции. [c.98]

Отдельные ферменты других мультиферментных систем могут ассоциировать друг с другом и функционировать совместно в форме ферментных комплексов. Примером мон(ет служить синтетаза жирных кислот, катализирующая синтез жирных кислот из низкомолекулярных предшественников. Она представляет собой систему из семи различных ферментов, молекулы которых объединены в комплекс, с трудом распадающийся на ферменты, сами по себе не активные. Подобное объединение нескольких ферментов единый недиссоциирующий комплекс биологически выгодно, так как при этом сокращается расстояние, на которое молекулы должны диффундировать по мере протекания отдельных реакций определенного метаболического цикла. [c.116]

Механизм индукции синтеза белка заключается в следующем молекулы индуктора связываются с белком-репрессором, что способствует освобождению гена-оператора и запуску синтеза определенной иРНК (транскрипции). Важную роль в регуляции активности ферментов РНК-синтетаз играют циклический АМФ, уровень которого изменяется под воздействием гормонов, а также отдельные гормоны (стероиды) и некоторые метаболиты. [c.254]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

В этот период, продолжавшийся до первой половины 40-х годов, было синтезировано и изучено несколько тысяч разнообразных аналогов I и П1. Сформулирована общая гипотеза о механизме действия на микробную клетку сульфаниламида как конкурентного антагониста п-аминобен-зойной кислоты, необходимого компонента нормального фолиевого обмена. В дальнейшем было установлено, что сульфаниламидные препараты ингибируют дигидрофолат-синтетазу. Выяснены определенные закономерности связи [c.87]

Важным фактором, оказывающим влияние на гидролазную активность, является АДФ — продукт АТФазной и субстрат АТФ-синтетаз-ной реакции. В определенных концентрациях АДФ ингибирует гидролиз АТФ по простому конкурентному типу торможения. Действие АДФ очень специфично. Только АДФ является ингибитором гидролиза АТФ и других НТФ. Известны активаторы АТФазы, действие которых обусловлено снятием торможения, вызванного АДФ. К таким активаторам относится, например, сульфит-ион. [c.474]

При некоторых легких формах порфирии прием определенных лекарственных препаратов может вызвать острый приступ болезни. Медикаменты и другие химикалии иногда вызывают порфирию в результате индукции чрезмерного синтеза б-аминолевулииат—синтетазы. Среди соединений, дающих такой эффект, можно назвать гексахлорбензол и тетрахлордцбензодиоксин. Последний является одним из самых сильных известных агентов, индуцирующих образование синтетазы [88]. [c.129]

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Аналогичным путем было проведено исследование Са -связывающих белков Аргосом [3881, который показал, что предсказания могут способствовать определению аминокислотной последовательности, особенно в сомнительных случаях. Кроме того, с помощью предсказаний он попытался определить положение Са- -связываю-щих центров в ацилпереносящем белке синтетазы жирных кислот Е.соИ. а также в белках кровесвертывающего каскада. [c.155]

Интересно сравнить биосинтез соединения (6) и альтернариола [лактона кислоты (18)]. Биосинтез альтернариола осуществляется комплексной синтетазой, которая изучалась и в бесклеточной системе [20]. В этом случае стадия ацилирования должна включать последовательное ацилирование малонильных групп ацильными звеньями от С2 до Си. Здесь нет стадий восстановления и очевидна необходимость предотвращения преждевременной циклизации. Подобным же образом при синтезе соединения (20)—предшественника тетрациклина (см. разд. 29.1.3.6) по меньшей мере первые семь звеньев вероятного промежуточного соединения (19) (выделенные в формуле рамкой) должны быть собраны в единую структуру (19) (или в ее енолизированную форму) прежде, чем произойдет хотя бы одна циклизация. На этом же примере можно видеть, как влияет одна стадия восстановления — дегидрирования на весь процесс биосинтеза г ис-конфигурация двойной связи в (19) поворачивает растущую молекулу и таким образом помогает закрепить определенное пространственное расположение цепи, необходимое для специфической циклизации. [c.422]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Расщенление макроэргич. фосфатной связи АТФ в реакциях, катализируемых С., служит источником энергии, обеспечивающим синтез (см. Макроэргические связи). К С., образующим С—0-связи, относятся ферменты, осуществляющие активацию аминокислот и перенос их на растворимую рибонуклеиновую к-ту. Катализируемые этими С. реакции являются начальным этаном в процессах биосинтеза белков и играют исключительно важную роль в обмене веществ (см. Молекулярная биология, Нуклеиновые кислоты). С., катализирующие активацию аминокислот, отличаются высокой субстратной специфичностью. Каждая индивидуальная С. катализирует перенос только одной определенной аминокислоты на соответствующую молекулу растворимой РНК. К таким С. относятся L-аланил-зРНК — синтетаза (шифр 6.1.1.7), тирозил-sPHK — синтетаза (шифр 6.1.1.1) и др. [c.442]

Количественный колориметрический анализ ПБГ с использованием реакции Эрлиха является удобным и точным методом для определения активности уропорфириноген-1 — синтетазы. Реакция тг-дпметиламинобензальдегида с пирролом и полипирролами может быть также [c.447]

РНК-зависимая РНК-полимераза — фермент, обнаруженный первоначально в экстрактах некоторых микроорганизмов, катализирующий синтез определенных полирибонуклеотидов в присутствии природных и синтетических РНК-матриц. Этот фермент получил название РНК-синтетазы, или РНК-репликазы. Обязательным условием проявления его активности является наличие двухвалентных катионов и рнбонуклеозидтрифосфатов. В синтетическом продукте последовательность нуклеотидов комплементарна матрице. Матрицей в этой реакции могут быть и синтетические гомополимеры, в таком случае синтетический продукт будет представлять собой гомополимер, комплементарный матричному. [c.78]

Методом исключения было найдено, что третья группа пятен связана с участком инициации синтетазы. При определении нуклеотидной последовательности этих фрагментов было испол-ьзовано наблюдение, что при расш[еплении старых препаратов РНК фага R17 интенсивность пятен, соответствующих участку инициации белка оболочки, уменьшалась, тогда как интенсивность пятен, соответствующих участкам инициации двух других белков, возрастала. Предположили, что это происходит вследствие разрушения участка инициации белка оболочки с одновременным повышением доступности участков инициации синтетазы и А-белка. В результате образуется больше фрагментов участка инициации синтетазы, что позволило проанализировать их и прийти к следующей структуре [c.176]

Важность катализа определенных стадий фосфотрансферазных реакций обычно очевидна. Киназы и синтетазы уже упомянуты выше. Некоторые ферменты этого класса переносят фосфатную группу из одной части молекулы в другую. Примером может служить фосфоглюкомутаза [24], которая превращает глюкозо-6-фос-фат, продукт фосфорилирования глюкозы под действием АТФ, в глюкозо-1-фосфат, служащий субстратом в реакции (4). Интересно, что это превращение протекает через два фосфорилировакных промежуточных соединения — фосфорилированный фермент и глюкозо-1,6-дифосфат. Фосфатная группа первого из них переносится на ОН-группу глюкозо-6-фосфата, находящуюся в положении 1, а затем образовавшийся глюкозо-1,6-дифосфат отдает фосфатную группу из положения 6 ферменту. [c.634]

Адапторная функция тРНК определяется ее способностью специфически взаимодействовать с определенными субстратами. Укажите их а) иРНК б) ДНК в) аминоацил-тРНК-синтетаза г) белки рибосомных частиц д) рРНК. [c.320]

Механизм окислительного фосфорилирования. Существует несколько теорий, объясняющих механизм тканевого дыхания (окисления) и его сопряжения с фосфорилированием. Наибольшее подтверждение получила теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 — 1966). Согласно этой теории, получившей название хемиосмотическая , или протондвижущая , свободная энергия движущихся по дыхательной цепи электронов используется для перекачивания протонов (Н ) через внутреннюю мембрану митохондрий из матрикса во внутримембранное пространство. Это приводит к изменению числа протонов водорода на наружной и внутренней мембранах митохондрий, в результате чего возникает электрохимический градиент протонов водорода (ЛрН) на мембране (рис. 21). За счет протонного градиента ионы водорода возвращаются снова в митохондриальный матрикс через каналы, образованные специальным белком Рц и ферментом Н -АТФ-синтетазой. При этом энергия протонного потенциала используется для синтеза АТФ с участием Н -АТФ-синтетазной системы. Синтез АТФ возможен только при определенной величине протонного потенциала. Если его величина на мембране мала, то АТФ-синтетаза будет функционировать как АТФ-аза, т. е. катали- [c.58]

Специфичносгь действия ферментов. Ферменты обладают также характерным свойством ярко выраженной специфичности их действия. Каждый фермент действует на определенный тип химической связи в молекуле субстратов. Незначительные изменения в химической структуре вещества исключают иногда возможность проявления действия фермента. По характеру специфичности различают ферменты с абсолютной и относительной специфичностью. Большинство ферментов обладает, по-видимому, первой из них, т. е. фермент может действовать только на один или два субстрата. К ним относятся прежде всего дегидрогеназы, киназы и синтетазы. [c.131]

Смотреть страницы где упоминается термин Синтетазы определение: [c.57] [c.133] [c.53] [c.48] [c.214] [c.235] [c.430] [c.698] [c.30] [c.513] [c.513] [c.8] [c.150] [c.188] [c.337] [c.381] [c.128] [c.10] [c.125] [c.200] [c.442] [c.226] [c.170] [c.175] [c.318] [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология