Термодинамические активационные параметры

Для вычисления термодинамических активационных параметров ферментативной реакции экспериментальные данные удобно анализи- [c.265]

Таким образом, хотя увеличение скорости или благоприятное смещение равновесия внутримолекулярных реакций и сопровождается часто благоприятным изменением энтропии по сравнению с соответствующей межмолекулярной реакцией, нельзя, по-видимому, использовать термодинамические активационные параметры для того, чтобы провести четкую классификацию возможных механизмов, объясняющих наблюдаемые изменения свободной энергии активации в соответствующих реакциях. Это нельзя считать неожиданным, поскольку измеренные экспериментально термодинамические активационные параметры не отражают прямым образом разности потенциальной энергии и энтропии исходных реагентов и переходного состояния. На эти параметры оказывают большое влияние структурные изменения растворителя (сольватационные эффекты), особенно в водном растворе, сопровождающиеся иногда лишь незначительными изменениями свободной энергии. [c.26]

ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЕ АКТИВАЦИОННЫЕ ПАРАМЕТРЫ [c.447]

Константы скорости термической и ультразвуковой инактивации каталазы и термодинамические активационные параметры процессов (45.5°С, 7.5 мМ фосфатный буфер, pH 7.4, 1.2 нМ каталаза) [c.170]

Исследование химических реакций имеет два основных аспекта 1) вычисление термодинамических параметров, 2) анализ механизма реакции расчет активационных параметров, выявление оптимального пути реакции и структуры переходного состояния. [c.370]

Это связано с близкими по величине активационными параметрами четырехцентрового механизма реакции, приводящего к образованию иодистого водорода и 8 2 механизма. По термодинамической стабильности расчеты предсказывают более высокую стабильность продуктов 8 2-реакции. При взаимодействии ацетилхлорида с метанолом энергия активации четырехцентрового механизма имеет существенно более низкое значение, чем энергия активации 8 2 механизма (81 и 178 кДж/моль соответственно). В результате реакция полностью сдвинута в сторону образования хлористого водорода. Такое различие в энергии активации 8м2 механизмов в зависимости от характера галогена связано с лимитирующей стадией процесса - образованием галогена. Различие в энергиях диссоциации связи С-1 и С-С1 имеет тот же порядок. [c.29]

Исследование химических реакций имеет два основных аспекта 1) вычисление термодинамических параметров, 2) анализ механизма реакции расчет активационных параметров, выявление оптимального пути реакции и структуры переходного состояния Вычислительные трудности, связанные с определением вида потенциальных поверхностей в широкой области изменения относительных координат ядер, приводят к тому, что на практике находятся лишь отдельные участки путей химических реакций при переходе от одних заранее отобранных стабильных состояний системы к другим Такие расчеты стали массовыми, и примеры их можно найти во многих работах [c.321]

Пожалуй, главная трудность применения термодинамических методов в кинетике заключается в следующем. Если эффекты, определяемые уравнениями (VI. 2) и (VI. 3), полностью характеризуют реакцию (VI. 1), механизм которой может быть как угодно сложным, то активационные параметры имеют смысл только тогда, когда относятся к элементарней стадии в случае же сложного процесса эта стадия должна быть лимитирующей. При смене растворителя необходимо быть уверенным, что лимитирующая стадия (если таковая есть) не изменилась. Иными словами, необходимо детально знать механизм реакции на практике как раз очень часто бывает наоборот — из параметров активации делаются попытки суждения о механизме. [c.169]

Общеизвестно, что скорости химических реакций резко возрастает с температурой. Так же хорошо известно, что катализаторы направляют реакцию по пути, характеризующемуся меньшим значением свободной энергии активации. Это означает, что температура несколько меньше влияет на скорость каталитического процесса, чем на соответственные некаталитические реакции. Однако зависимость скорости ферментативных реакций от температуры представляется не столь простой, как в случае обычных каталитических реакций. Во-первых, необходимо учитывать повреждающее действие темйературы на сам катализатор. Помимо того, отдельные стадии ферментативного катализа могут характеризоваться (и, скорее всего, характеризуются) разной температурной зависимостью. Вряд ли приходится удивляться тому, что в прошлом многие энзимологи просто указывали температурные оптимумы для ферментов при определенных условиях, не отмечая (или не надеясь), что,эти данные можно было бы использовать в целях анализа механизма данной реакции. Однако успешное использование термодинамических и активационных параметров в исследованиях механизма органических реакций и возможность кинетического изучения индивидуальных стадий ферментативных реакций дают основание думать, что такой взгляд, пожалуй, слишком пессимистичен. [c.198]

Термодинамические и активационные параметры [c.199]

Значение р из уравнения (81) аналогично значению р из уравнения (36) на стр. 55, так как оба фактора представляют собой функции колебательной суммы состояний, причем р и р относятся соответственно к процессам а+ Ь переходное состояние и а-ЬЬ5=5= продукт. Численные значения р можно рассчитать [162, 163, 229] из активационных параметров таким же образом, как это было сделано при расчете р (табл. 10). Таким путем можно установить, что р -факторы реакций (1), (2), (3) из табл. 13 имеют тот же порядок величин, что и термодинамические факторы р. Как в переходном состоянии, так и в аддукте должны быть колебания относительно низкой частоты, которые являются причиной больших энтропий активации и энтропий реакции, чем можно было бы ожидать для жестких реагентов того же размера и симметрии. По этой причине в разд. 4.1 было указано, что некоторые реакции Дильса—Альдера являются быстрыми с точки зрения теории переходного состояния. Кроме того, такое рассмотрение показывает, что утверждение о наличии определенного сходства в геометрическом построении переходного состояния и аддукта реакции Дильса—Альдера вполне приемлемо. Дополнительным доказательством этого является малая величина энтропии активации ретродиеновых реакций (разд. 4.3). [c.113]

Для теоретической оценки величин активационных объемов можно использовать два основных типа моделей атомистические, когда термодинамические параметры рассчитываются с бо- [c.212]

Поскольку ионы оказывают структурообразующие и структуроразрушающие влияния на воду, можно было бы полагать, что полярные переходные состояния образуются с положительной энтропией активации. Это, по-видимому, не является общим правилом, возможно, потому, что упорядоченные молекулы воды вокруг образующегося заряда играют специфически каталитическую или сольватирующую роль. Этот и другие примеры показывают, что детальную интерпретацию механизмов реакций на основе термодинамических активационных параметров следует проводить с осторожностью. [c.450]

При интерпретации влияния растворителей, солей, заместителей, а такн е при анализе термодинамических активационных параметров можно, и часто желательно, рассматривать только реагирующие вещества в растворе и переходное состояние, игнорируя все метастабильные промежуточные соединения. Существенно знать, что из себя представляют реагирующие вещества, т. е. их состояние ионизации, а также, существует ли заметная доля того или другого реагента в некоторой комплексной форме или промежуточном соединении. Невозмонлно провести различие менаду переходными С0СТ0ЯНИЯД1И одинакового состава и распределения заряда при исследовании влияния изменений в концентрации соли, растворителя и т. п. [c.451]

В теории абсолютных скоростей реакций Эйринг и Поляни приняли, что активированный комп.11екс находится в обычном термодинамическом равновесии с исходными реагентами. Это равновесие можно охарактеризовать активационными параметрами свободной энергией активации АС , энтропией активации АЗ и энтальпией активации АН , между которыми имеется обычная термодинамическая связь АО =АН —ТАЗ . Совместное решение уравнений равновесия активированного комплекса (ДС= = —его мономолекулярного распада в продукты реакции [г= (кТ1к)С , где к — постоянная Больцмана, а Н — постоянная Планка] и уравнения Аррениуса приводит к такому выражению для константы скорости элементарной реакции [c.65]

Конформационные изменения, приводящие к изменению кинетических параметров ферментативной реакции, зарегистрированы в большом числе случаев (см. [1661,2449]). Различные конформеры имеют, как правило, сильно отличащиеся термодинамические характеристики связывания и превращения субстрата. Например [2452], химотрипсин изменяет свое состояние при гидролизе п-нитрофенил-ацетата, что проявляется в изломе графиков 1пк 1/Т (при 20,9° С) и Хпйуй + У (при 20,1° С). Значения аН и при низких температурах составляют 20,5 ккал/моль и +13 э.е., а при высоких - 0,34 ккал/моль и -0,55 э.е. Активационные параметры деащшфования не зависят от температуры. Од- [c.230]

На каждой из стадий отбора можно выбрать приемы, приближающие катализатор к оптимальным условиям. При этом приходится руководствоваться разными взглядами, разными теориями катализа. Например, роль геометрического фактора лучше всего рассмотрена в мультиплетной теории (даются примеры подбора собран больший материал по длинам связей в молекулах и параметрам решеток катализаторов, по влиянию различных агентов на эти параметры, роли неупорядоченности решетки и т. п). Если некоторые удовлетворяющие термодинамическим требованиям вещества все же не катализируют окислительно-восстановительные реакции, то следует, пользуясь указаниями электронных теорий, улучшить радикальный характер этих веществ снизить активационный барьер, например, путем изменения работы выхода и т. п. [c.164]

Многоцентровые реакции ебуют определенной зависимости компонента на стадии активации. Вследствие этого обычно большие отрицательные значения энтропии активации ассоциируются с небольшими величинами активационной энтальпии. Этой закономерности соответствуют приведенные ниже термодинамические параметры для реакции диазодифенилметана с олефинами [307] [c.503]

Величины активационных и термодинамических параметров были установлены для ряда ферментов, в том числе фумаразы [5], химотрипсина [6, 7] и других гидрола З [8—13]. При исследовании химотрипсина Бендер и Кежди [16] показали, что константы скорости индивидуальных стадий ферментативного гидролиза эфиров триптофана находятся в соответствии с константой равновесия суммарного процесса. Для этого процесса, следовательно, может быть построен полный энергетический профиль. Многие ранние работы такого рода подробно рассмотрены в обзорах Лейдлера [14] и Ламри [15]. Мы при-вёдем в качестве иллюстрации две сравнительно новые работы. [c.203]

Значения констант скоростей процесса сульфирования, рассчитанные по кинетическоь у уравнению для реакции второго порядка и активационные термодинамические параметры сульфирования, приведены в таблице 1. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология