Ксантин окисление

Никотинамидные коферменты обычно можно отделить от соответствующих апоферментов без существенных осложнений, однако флавиновые коферменты (11) гораздо более прочно связаны со своими апоферментами и часто могут быть удалены лишь после существенной денатурации. Флавопротеины катализируют широкий набор реакций дегидрогенизации, например восстановление NAD+, окисление пуринов, таких как ксантин, окисление амино- [c.135]

Для кофеина и других производных ксантина, а также мочевой кислоты характерна мурексидная проба , основанная на образовании аллоксантина (или продуктов его метилирования) при окислении хлором, перекисью водорода и др. Соединения эти дают с аммиаком соли красного цвета, а с едкими щелочами — красно-фиолетового [c.514]

Согласно данным Армстронга [2], при окислении 9-ксантин-мочевины-С и азотнокислой соли мочевины-С имеет место заметный изотопный эффект. [c.685]

Окислительные превращения пуринов. Реакцию окисления пуринов (а также птеринов и многих альдегидов) катализирует ксантиноксидаза, содержащая ФАД — две молекулы — и молибден — два атома на моль фермента. Этим ферментом, например, ксантин окисляется в мочевую кислоту [4431 — конечный продукт пуринового обмена [c.564]

Фишер [28] получил кофеин метилированием ксантина. Строение кофеина казалось очевидным, так как при его окислении [28] хлорной водой были [c.152]

Общей качественной реакцией для обнаружения ксантинов и мочевой кислоты является мурексидная проба, рекомендуемая ГФ X. Эта реакция достаточно сложна и в настоящем курсе подробно не рассматривается. Она основана на окислении ксантинов и мочевой кислоты азотной кислотой. Продукт окисления при взаимодействии с аммиаком образует аммониевую соль пурпурной кислоты, называемую мурексидом, пурпурно-красного цвета. Калиевая соль пурпурной кислоты имеет сине-фиолетовую окраску., [c.382]

Ксантиноксидаза катализирует окисление гипоксантина в, ксантин, а также ксантина в мочевую кислоту. [c.121]

Ввиду сложности системы ферментативного окисления ксантина и отсутствия достоверной схемы процесса нам представлялось нецелесообразным детализировать схему и вносить в нее большое [c.148]

По этому типу построены ферментные системы (аэробные дегидрогеназы или оксидазы), катализирующие окисление ксантина, альдегидов и некоторых других веществ без участия Kol или КоП. [c.234]

Ксантин в свою очередь окисляется далее в моч евую кислоту. Как и при окислении гипоксантина, этот процесс происходит путем предварительного присоединения к ксантину воды с последующим переносом водорода на кислород при участии фермента ксантиноксидазы [c.361]

За сигналом потерявшего электрон ксантина почти мгновенно появляется сигнал от молибдена, и лишь через некоторое время появляется сигнал от свободного радикала FADH, после чего следует сигнал от изменившего валентность иона железа. Очень важно [34], что если вместо ксантина взять другие субстраты (салицилальдегид, дитионат натрия), то за их сигнало.м сразу идет сигнал от FAD. Это говорит о том, что ксантиноксидаза может проводить реакции окисления различным образом. В то время как для ксантина окисление субстрата на ферменте происходит с участием иона молибдена, салицилальдегид воздействует прямо на FAD. [c.196]

Аллоксан-моногидрат был получен окислением мочевой кислоты хлором или хлорноватокислым калием и солянор1 кислотой окислением аллоксантина , ксантина , урамила и тиоура-мила гидролизом дибромбарбитуровой кислоты . Описанный здесь метод первоначально разработали Бильман и Берг . [c.14]

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

Существует несколько довольно важных процессов окисления пуринов помимо N-окисления (разд. 24.2.1.4), но при взаимодействии с диметилдиоксираном с хорошим выходом образуется 8-оксопроизводное процесс, вероятно, идет через промежуточное образование 9,8- или 7,8-оксазиридина [36]. Окисление по положению 8 имеет важное значение ш v/vo например, ксантин окисляется в присутствии оксомолибдофермента — ксантиноксидазы — по механизму, который уже обсуждался. [c.585]

Траубе применил открытый им метод для получения гипоксантина [71] и 3-метилгипоксантина [72]. Замена мочевины в синтезе ксантина по Траубе тиомочевиной привела к получению 6-окси-2-меркаптопурина (XXI), окислением которого азотной кислотой был получен гипоксантин. Последующие исследования [73] показали, что гипоксантин, получаемый этим способом, часто содержит примесь ксантина. [c.163]

Важным промежуточным продуктом катаболизма пуринов служит ксантин. После расщепления Л -гликозидной связи гуанин превращается в ксантин в результате одностадийной реакции, катализируемой гидролитическим ферментом 1уаницдезаминазой. Распад производных аденина протекает у млекопитающих и птиц через дезаминирование аденина с последующим превращением в свободный гиноксаитии, который затем окисляется до ксаитина под действием ксантиноксидазы. Реакция окисления, катализируемая этим ферментом, [c.426]

Желтые и оранжевые пигменты микроорганизмов — каротиноиды — принадлежат к наиболее распространенным и весьма часто встречающимся в микробном мире. Они представляют собой соединения с открытой цепью углеродных атомов и относятся к ненасыщенным углеводородам терпенового типа [264]. М. С. Цвет предложил их назвать каротиноидами по названию пигмента моркови каротина с эмпирической формулой С40Н56. Позже было установлено, что каротин существует в виде трех изомеров а, и у-каротинов, и что они характерны для растений, животных и микробов. Из них у цианофицей обнаруживается-у-каротин (рис. 21, /У). Его функция — защита клетки от окисления в фотосинтезе он, по-видимому, не участвует [82]. Е. Н. Кондратьева [139] показала, что у всех видов зеленых серобактерий рода hiorobium обнаружен 7-каротин, составляющий 80—85% всех каротиноидов, найденных у представителей этого рода. Роль у-каротина у зеленых серобактерий окончательно не выяснена. Кроме того, они содержат и другие каротиноиды, но в меньшем количестве. У других пигментных бактерий каротиноиды очень распространены. У многих бактерий, имеющих желтые, оранжевые и красные оттенки колоний, цвет колоний обусловлен наличием каротиноидов. У желтых сар-цин колонии пигментированы свойственным этим бактериям ка-ротиноидом — сарцина-ксантином. [c.48]

Ксантин на пирографите подвергается квазиобратимому четырехэлектронному окислению в две двухэлектронные стадии. Первая стадия окисления происходит по Ы-7=С-8-связи с образованием мочевой кислоты [60]. Таким образом, чем более окислено пуриновое кольцо, тем легче происходит окисление. В случае тиозамещенных пуринов окислению в первую очередь подвергаются атомы серы. На основании проведенных исследований делается вывод о близости электрохимического и ферментативного механизмов окисления пепинов [237]. [c.162]

Синтез 1-оксидов обычно проводят путем окисления соответствующих пуринов пероксидикислотами или трансформацией легкодоступных этим путем соединений такого типа, например аде-нин-1-оксида. Используется также циклизация производных имидазола, подобных (105) [91]. Канцерогенные 3-оксиды и их Л/-алкилпроизводные [92] широко изучены Брауном и сотр. [7,93]. Действие трифторнеруксусной кислоты на гуанин приводит к 3-оксиду, который при кислотном гидролизе превращается в ксантин-З-оксид. Канцерогенные 7-оксиды [84] обычно получают циклизацией нитропиримидинов при действии альдегидов [95] или анилов, либо просто окислительной циклизацией 4-алкиламино-урацилов, как при образовании соединения (106) схема (23) [96]. 9-Оксиды получены циклизацией производных имидазола, например соединения (107) [97]. [c.613]

Таким образом, эти данные показывают, что ингибирование но-лифенолами реакции окисления ксантина, катализируемого ксан-тиноксидазой, связано с образованием комплексов полифенояов с ферментом и фермент-субстратным комплексом. [c.150]

Надо, однако, заметить, что имеются примеры, когда один и тот же фермент действует на различные соединения или разного типа связи. Так, например, ксантинокси-даза, согласно имеющимся данным, катализирует окисление таких различных в химическом отношении субстратов, как альдегиды и оксипурины (ксантин) первые при этом окисляются в соответствуюш,ие карбоновые кислоты, вторые дают мочевую кислоту (Б. И. Збарский, Д. М. Михлин). Трипсин также может расш,еплять не только пептидные, но и эфирные связи. [c.118]

Дальнейшие превращения гипоксантина и ксантина связаны с действием фермента ксантиноксидазы (стр. 231), окисляющей эти вещества с образованием конечного продукта пуринового обмена — мочевой кисло-т ы или 2, б, 8-триоксипурина. У человека это окисление происходит, как полагают, во всех тканях. [c.361]

В живых организмах встречаются также и другие пуриновые и пиримидиновые основания, которые, однако, не входят в состав нуклеиновых кислот. К ним относятся оротовая кислота, играющая роль промежуточного продукта при биосинтезе пиримидинов (см. стр. 467), а также гиноксаптин ксантин и мочевая кислота — продукты катаболизма пуринов. С другой стороны, нуклеотиды этих соединений — инозиновая и ксантиловая кислоты — являются ключевыми промен уточными продуктами в биосинтезе пуринов (см. стр. 461). Замещенные окисленные пурины теофиллин, теобромин и кофеин входят в состав важных соединений растительного происхождения. [c.123]

Влияние структурных и других факторов. Способность оснований, нуклеозидов и их производных к фотодинамическому окислению зависит от характера и положения заместителей в гетероциклическом ядре. Так, при облучении в присутствии метиленового синего расщепление пуринового ядра характерно для мочевой кислоты, ксантина, 2,6-диаминопурина и ряда других производных. [c.684]

Ксантиноксидаза — фермент, катализирующий это окисление. Уровень мочевой кислоты в крови имеет тенденцию повышаться, при некоторых нарушениях в клетках и освобождении из них нуклео-протеидов, например, при лейкемии и в ряде случаев при воспалении легких. Ксантиноксидаза катализирует также окисление альдегидов в карбоновые кислоты. Как и при окислении пуринов, этот процесс можно формально представить как гидроксилирование, в котором гидроксил отщепляется от молекулы растворителя. Хотя ксантиноксидаза широко распространена в организме млекопитающих (наилучшими источниками для ее получения служат молоко и печень крупного рогатого скота), биологическое значение этого фермента остается неясным. Поскольку адьдегиды в организме млекопитающих не встречаются в сколько-нибудь заметных количествах и поскольку окисление пурина молекулярным кислородом относится к числу самых быстрых реакций, катализируемых ксантиноксидазой, предполагается, что основная биологическая функция ( )ермента состоит в окислении пуринов и альдегидов. Однако отсутствие ксантиноксидазной активности, по-видимому, не приводит к серьезным патологическим нарушениям, по крайней мере у человека. Описан случай полного отсутствия ксантиноксидазной активности у больного, который страдал только камнями, образованными ксантином, в мочевом пузыре [29]. [c.273]

Исследование лигандного окружения атомов металла в ксантин-оксидазе затрудняется тем, что ни Мо, ни Fe не удается обратимо заменить на другие атомы металлов, которые могли бы служить спектроскопическими зондами [9, 33, 34]. Однако нативный фермент поглощает в видимой области. В литературе имеются некоторые разногласия относительно природы хромофорной группы, определяющей это поглощение, но, по-видимому, все исследователи согласны в том, что поглощение определяется не молибденсодержащим компонентом. Имеется сообщение о том, что ксантиноксидаза, в значительной мере очищенная от железа (до 0,3 г-атом Fe на 1 моль белка), характеризуется спектром поглощения, почти совпадающим с таковым для исходного фермента [35]. Сходство в спектрах поглощения, кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения ксантиноксидазы и ферредоксина шпината (рис. 36) привело к заключению, что оба фермента содержат одинаковые хромофоры, а именно серусодержащие комплексы железа. Более высокая интенсивность поглощения ксантиноксидазы может рассматриваться как следствие того, что в ее молекуле содержится восемь атомов железа, тогда как в молекуле ферредоксина шпината имеются только два атома железа. Методом ЭПР показано, что в ксантиноксидазе, инактивированной метанолом, молибден находится в состоянии Mo(V). Окисленный фермент в активном состоянии, вероятно, содержит Mo(VI). Можно было бы ожидать различий в оптических спектрах активного и неактивного фермента, определяемых перехо- [c.274]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология