Аминокислоты в тканях

Рис. 12.4. Центральная роль трансаминаз L-аминокислот и глутаматдегидрогеназы в биосинтезе и распаде аминокислот в тканях животных.

Наконец, следует принять во внимание, что а-кетоглютаровая, щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты образуются в результате окислительного превращения углеводов и жиров. Эти три а-кетокислоты, подвергаясь аминированию или переаминированию, служат источником непрерывного синтеза глютаминовой и аспарагиновой кислот, аланина и других заменимых аминокислот в тканях. [c.354]

Биосинтез заменимых аминокислот. В тканях млекопитающих возможен биосинтез только заменимых аминокислот, а незаменимые должны поступать с пищей. Исходными веществами при биосинтезе заменимых аминокислот служат промежуточные продукты распада углеводов, метаболиты ЦТК и незаменимые аминокислоты. [c.278]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Механизм окислительного дезаминирования. Согласно имеющимся в настоящее время данным, процесс окислительного дезаминирования аминокислот в тканях может состоять из следующих промежуточных реакций [c.330]

Уже указывалось на то, что накопление аммиака опасно для жизни животного. Нервная система особенно чувствительна к аммиаку, вызывающему резкое возбуждение и судороги. Между тем дезаминирование аминокислот в тканях является постоянным источником образования этого ток- [c.342]

Образование углекислоты и воды. Как уже указывалось (стр. 329), распад аминокислот в тканях путем дезаминирования или переаминирования приводит к образованию, кроме аммиака, также и а-кетокислот. [c.343]

Уже указывалось на то, что накопление аммиака опасно для жизни животного. Нервная система особенно чувствительна к аммиаку, вызывающему резкое возбуждение и судороги. Между тем дезаминирование аминокислот в тканях является постоянным источником образования этого токсического соединения. Само собой разумеется, что при отсутствии каких-то обезвреживающих механизмов отравление аммиаком было бы неизбежным спутником дезаминирования. [c.361]

Получены убедительные данные, подтверждающие способность клеток организма млекопитающих концентрировать аминокислоты. Концентрация аминокислот в тканях значительно выше, чем в жидкостях тела [2]. Аминокислоты, введенные в пищеварительный канал или в кровяное русло, быстро уда- [c.164]

L Все изученные инсектициды определенным образом влияли на концентрацию свободных аминокислот в тканях азиатской саранчи и жуков свекловичного долгоносика. [c.29]

Декарбоксилирование аминокислот — это также один из путей превращения аминокислот в тканях, связанный с отщеплением карбоксильной группы и выделением углекислого газа (СО ). При декарбоксилировании монокарбоновых аминокислот образуются амины и СО . Функционально важной реакцией такого типа является декарбоксилирование аминокислоты гистидина, ведущее к образованию тканевого гормона гистамина [c.257]

В процессе катаболизма белков и нуклеиновых кислот, в частности при дезаминировании аминокислот, в тканях организма образуется свободный аммиак (МНд), а также кетокислоты и другие вещества. [c.258]

Назовите основные реакции превращения аминокислот в тканях. Каково их значение для организма [c.263]

Из анализа состава свободных аминокислот в тканях насекомых,, отравленных различными инсектицидами, следует, что существует не менее двух возможностей появления в тканях насекомых токсических количеств свободного аммиака [c.70]

В печени и почках млекопитающих происходит окислительное превращение многих аминокислот в соответствующие кетокислоты. Большая часть активности в отношении Ь- -аминокислот обусловлена сопряженным действием трансаминаз и L-глутаматдегидрогеназы, однако в печени и почках млекопитающих имеются также оксидазы L- и D-аминокислот эти оксидазы имеются и у многих других животных и микроорганизмов. Однако не вполне ясно, какую физиологическую функцию выполняют оксидазы L- и D-аминокислот в тканях млекопитающих. [c.308]

Аминотрансферазы обладают субстратной специфичностью к разным аминокислотам. В тканях человека обнаружено более 10 разных аминотрансфераз. Наиболее распространенными являются [c.232]

Адреналин и глюкагон осуществляют регуляцию метаболизма гликогена путем изменения активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы (через цАМФ) таким образом, что торможение гликогеногенеза и стимуляция гликогенолиза осуществляются одновременно, т. е. реципропно. Глюкокортикоиды (11-гидроксистероиды) усиливают глюконеогенез за счет интенсификации катаболизма белков и аминокислот в тканях и вовлечения промежуточных метаболитов в процесс глюконеогенеза. Таким образом, в рассмотренных случаях адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды действуют как антагонисты инсулина. На содержание сахара в крови влияет также гормон щитовидной железы тироксин (подобно инсулину). Гормоны передней доли гипофиза — гормон роста (соматотропин), АКТГ и, вероятно, другие факторы повышают уровень сахара в крови, однако механизмы действия этих гормонов в значительной степени являются опосредованными, поскольку они стимулируют мобилизацию из жировой ткани свободных жирньгх кислот, которые являются ингибиторами потребления глюкозы. [c.283]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

В отделенных листьях распад белка ведет к накоплению в листе аминокислот и амидов, поскольку они не могут экспортироваться, как это происходит в случае прикрепленных листьев правда, накопление происходит в основании черешка, где эти продукты и обнаруживаются. Таким образом, отделенные листья или листовые диски стареют, даже несмотря на высокий уровень аминокислот в тканях. Следовательно, при этих условиях уменьшение синтеза белка не может быть приписано от- [c.428]

Кортизол сильно тормозит синтез белков в мышцах и других тканях, за исключением печени. Вследствие этого концентрация аминокислот в тканях и крови повышается, и они могут быть использованы для глюконеогенеза в печени и почках. [c.403]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

В-Амннокнслоты, очевидно, не играют важной физиологической роли в организме животных и человека, хотя в органах и тканях содержатся весьма активные ферменты, катализирующие их раснад (см. главу 12 Промежуточный обмен аминокислот в тканях ). Ь-н В-амннокнслоты различаются, кроме того, но вкусу первые-горькие, вторые-сладкие. [c.40]

Общее содержание аминокислот в ткани мозга человека в 8 раз превышает концентрацию их в крови. Аминокислотный состав мозга отличается определенной специфичностью. Так, концентрация свободной глутаминовой кислоты в мозге выше, чем в любом другом органе млекопитающих (10 мкмоль/г). На долю глутаминовой кислоты вместе с ее амидом глутамином и трипептидом глутатионом приходится более 50% а-аминоазота головного мозга. В мозге содержится ряд свободных аминокислот, которые лишь в незначительных количествах обнаруживаются в других тканях млекопитающих. Это у-амино масляная кислота, К-ацетиласпарагиновая кислота и цистатионин (см. главу 1). [c.634]

Степень точности анализов естественных неоднородных белков, состав которых может колебаться в зависи.мости от условий их выделения и от различий в составе аминокислот в тканях или организмах, не обязательно должна быть столь большой, как в случае тех не.многих белков, гомогенность которых была доказана. Хотя в аналитической работе надо бороться за абсолютные цифры, но можно получить много полезных сведений также и путем сравнительного а.минокислотного анализа, особенно в вопросах белкового питания. [c.8]

При распаде аминокислот в тканях азот аминокислот отщепляется ввиде аммиака. Последний, частично соединяясь с кислотами, выделяется с мочой в виде солей аммония. Главная же часть аммиака превращается в мочевину, которая и является главным конечным продуктом белкового обмена у человека Наряду с мочевиной, азот выделяется также в виде креатинина, мочевой кислоты и других веществ. [c.159]

Ферментная система окисления Ь-аминокислот в тканях млекопитающих мало активна. Единственным исключением является упомянутая Ь-глютамикодегидрогеназа, активность которой в тканях весьма велика. Ниже мы убедимся в большом физиологическом значении этого факта. Глютамикодегидрогеназа—единственная дегидрогеназа аминокислот у животных, коферментом которой служат кодегидрогеназа I или Н. [c.331]

Механизм непрямого дезаминирования при участии глютамикодегидро-геназы, кетоглютаровой кислоты и глютамикоаминоферазы, обнаруженный А. Е. Браунштейном, объясняет, каким путем может происходить дезаминирование природных аминокислот в тканях, несмотря на слабую активность оксидаз аминокислот, катализирующих реакцию прямого дезаминирования этих аминокислот. [c.335]

Поглощение аминокислот наблюдали и в других экспериментальных системах. Так, например, было найдено, что срезы коры головного мозга морской свинки накапливают L-глутами-новую кислоту против градиента концентрации [24]. L-Глутамин поглощался корой головного мозга значительно быстрее, однако конечные концентрации аминокислоты в ткани в опытах с глутаминовой кислотой и глутамином были примерно одинаковы. В опытах с глутаминовой кислотой нарастание ее концентрации в ткани прекращалось, когда разность между концентрациями кислоты в ткани и в окружаюш,ей среде составляла около 0,02 М. Эритроциты человека и утки, а также ретикулоциты кролика способны концентрировать аминокислоты. Активность ретикулоцитов кролика подавляется 2,4-динитрофенолом и цианидом на концентрирование аминокислот эритроцитами человека и утки эти агенты почти не оказывают влияния 125, 26]. [c.167]

Эти алкалоиды, по-видимому, образуются в результате декарбоксилирования ароматических -аминокислот. Декарбоксилазы этого типа хорошо известны в бактериях, а Ловенберг и сотр. [126] обнаружили декарбоксилазу ароматической Ь-аминокислоты в тканях животных. [c.261]

Чтобы избежать длительных опытов при использовании рассмотренных методик, некоторые авторы после добавления меченых кислот измеряли увеличение активности протеинов плазмы и отсюда делали заключение о скорости обновления. К таким экспериментам также следует отнестись критически, особенно в тех случаях, когда после однократного добавления одной какой-либо аминокислоты авторы измеряли активность протеина плазмы. Действительно, введенв ая аминокислота не только включается в состав протеинов, ио одновременно, в зависимости от природы аминокислоты, может участвовать и в других процессах. С другой стороны, скорость включения меченых аминокислот в составе протеина зависит не только от скорости обновления, но также и от общего количества данной аминокислоты в ткани и может быть даже от гетерогенности аминокислотного фонда в данной ткани [14]. Поэтому разные авторы в одних и тех же условиях, в зависимости от того, какую амршокислоту добавляли, нашли различные величины скоростей включения. Напротив, можно получить одинаковые скорости включения при добавлении разных аминокислот, если их вводить в систему не сразу, одной дозой, а постепенно. С кинетической точки зрения даже такие исследования не являются корректными. Как подчеркнул Райнер [4, 5], одни скорости включения не могут служить мерой скорости процесса обновления, если неизвестна хотя бы с точностью до порядка константа скорости синтеза. [c.230]

Эфиры М-ациламииокислот 3% ОУ-17 90—230 Определение аминокислот в тканях крыс 233 [c.77]

Окислительное дезаминирование аминокислот и восстановительное аминизирование а-кетокислот. В организме человека и животных в основном происходит окислительное дезаминирование аминокислот. Этот процесс катализируется оксидазами Ь- и 2)-аминокислот с простетиче-скими группами соответственно ФМН и ФАД. Окислительное дезаминирование аминокислот связано с пероксисомами. В тканях активны оксидазы /)-аминокислот при физиологических значениях pH. Однако в клетках млекопитающих О-аминокислот нет. Роль оксидаз 1)-амино-кислот до конца не понятна. Предполагают, что эти ферменты могут быть необходимы 1) для обезвреживания /)-аминокислот, случайно проникших во внутреннюю среду организма 2) при развитии опухолей возможно появление 1)-аминокислот в тканях, а следовательно, появление аномальных белков после включения -аминокислот в первич- [c.248]

Несмотря на то, что оксидаза аминокислот активируется у неустойчивого сорта Номер первый значительно слабее, чем у устойчивого сорта Амагер, количество аминокислот при заражении снижается сильнее у сорта Номер первый, и снижение это происходит в широком слое ткани. В тканях капусты Амагер по мере удаления от границы заражения количество аминокислот возрастает, что обусловлено, очевидно, притоком аминокислот из периферийных тканей к месту заражения. Процесс окисления аминокислот в тканях, пораженных Botrytis, имеет существенное защитное значение вопрос этот рассматривается в главе об иммунитете. [c.128]

Рацемирования аминокислот в тканях животных по-видимому — не происходит. D-аминокислоты могут поступить в кровь, а оттуда в ткани организма из кишечника, где они могут образовываться из L-аминокислот при действии рацемазы микроорганизмов. [c.347]

Каждая трансаминаза специфична к определенным парам амино- и кетокислот. Поскольку аланин может служить также субстратом глутаматтранса-миназы, аминный азот всех аминокислот, участвующих в переаминировании, может переходить в состав глутамата. Это очень важно, так как Ь-глутамат является единственной аминокислотой в тканях млекопитающих, которая может с сушественной скоро- [c.308]

А. Переаминированне. Обратимое переаминиро-вание (реакщ1я 1) всех трех разветвленных L-а-аминокислот в тканях млекопитающих осуществляется, вероятно, одной и той же трансаминазой. Обратимостью этой реакции объясняется возможность замены в диете L-a-аминокислот соответствующими а-кетокислотами, если организму доступны адекватные источники азота. [c.337]

В настоящее время ГАМК рассматривается как медиатор физиологического торможения в нервной системе. ГАМК тормозит биоэлектрическую активность не только головного мозга позвоночных, НО И нервных цепочек и ганглиев беспозвоночных животных. Однаько высокая концентрация этой аминокислоты в ткани мозга млекопитающих свидетельствует о том, что ее роль в нервной системе не ограничивается лишь мед наторной [функцией. [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология