Белки тканей содержание аминокислот

Биохимические функции. Глюкокортикоиды стимулируют катаболические процессы в организме, преимущественно в мышечной и жировой тканях. Новосинтезированные гормоны быстро секретируются в кровь и связываются со специфическим белком — транскортином. Образованный макромолеку-лярный комплекс переносится к клеткам-мишеням, где происходит его диссоциация и реализация действия гормонов. Глюкокортикоиды усиливают распад белков, повышают содержание аминокислот в крови и аминного азота в моче. Данные гормоны ингибируют синтез нуклеиновых кислот во всех тканях, кроме печени. Их действие на углеводный обмен проявляется прежде всего в увеличении глюкозы в крови за счет активации глюконеогенеза в печени. В липидном обмене глюкокортикоиды стимулируют интенсификацию липолиза, а также ингибируют синтез жирных кислот в печени. [c.159]

Есть основание думать, что потребности организма в аминокислотах должны в количественном отношении соответствовать аминокислотному составу синтезируемых белков. Так, например, отмечено близкое соответствие между потребностями в аминокислотах у крыс и цыплят и соотношением аминокислот в основных тканях тела этих животных [56—61]. Эти данные говорят о том, что совокупность механизмов синтеза белка, которыми располагает организм, обеспечивает эффективное использование имеющихся аминокислот. Изменения содержания аминокислот в пище не отражаются на аминокислотном составе белков тела крысы и цыпленка. Если аминокислоты вводятся с пищей в количестве, близком тому, которое необходимо для обеспечения синтеза белка, то содержание аминокислот в крови возрастает лишь незначительно введение аминокислот в избытке сопровождается повышением их содержания в крови [62]. [c.125]

В печени происходит синтез белков, поступающих в плазму крови. Так как белки сыворотки крови потребляются, по-видимому, без предварительного расщепления на аминокислоты тканями организма (стр. 432), можно заключить, что печени принадлежит важная роль в процессах биосинтеза белков. В пользу этого говорят также данные, показывающие, что при переваривании белков пищи содержание аминокислот в печени резко возрастает. Некоторое количество поступающих в печень аминокислот используется для синтеза белков. [c.486]

В состав остаточного азота входит также азот аминокислот и полипептидов. В крови постоянно содержится некоторое количество свободных аминокислот. Часть из них экзогенного происхождения, т.е. попадает в кровь из пищеварительного тракта, другая часть аминокислот образуется в результате распада белков ткани. Почти пятую часть содержащихся в плазме аминокислот составляют глутаминовая кислота и глутамин (табл. 17.2). Содержание свободных аминокислот в сыворотке и плазме крови практически одинаково, но отличается от уровня их в эритроцитах. В норме отношение концентрации азота аминокислот в эритроцитах к со- [c.581]

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая — эндогенная — часть образуется в результате распада белков тканей. В сыворотке содержание свободных аминокислот составляет 2,7—4,6 ммоль/л. Аминокислотный спектр сыворотки соответствует аминокислотному спектру свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания аспартата и глутамата и повышенного содержания аспарагина и глутамина (25%). Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [c.409]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Процессы распада белков и окисления аминокислот сопровождаются усиленным образованием аммиака (NN3) при мышечной деятельности, который связывается в печени в цикле синтеза мочевины и выводится из организма. Поэтому физические нагрузки вызывают увеличение содержания мочевины в крови, а нормализация ее уровня в период отдыха свидетельствует о восстановлении процессов распада и синтеза белков в тканях. [c.262]

Аминокислоты, необходимые для синтеза белков, доставляются к тканям кровью. Этим, однако, не исчерпывается участие крови в синтезе белков в организме. Большое значение в процессах обмена белков тканей имеют белки плазмы крови, альбумины и глобулины. У человека и животных постоянно н интенсивно происходит взаимопревращение белков плазмы крови и белков тканей. Это взаимопревращение приводит к тому, что между количеством белков (плазмы) в крови и содержанием белков в тканях устанавливается определенное равновесие. При голодании, кровопотерях (белковое голодание) это равновесие нарушается. Нормальное количественное соотношение между белками плазмы крови и белками тканей в этих случаях в организме легко восстанавливается при введении в кровь извне кровяной плазмы, или гетерогенной кровяной сыворотки. Подобное введение белков в кровь носит название парентерального белкового питания. [c.432]

Еще большее значение для удовлетворения потребности человека и животных в белках имеет различная биологическая ценность белков пищевого продукта, которая определяется, как известно, наличием в их составе незаменимых аминокислот и количественным их содержанием. Смеси из аминокислот, образующиеся при переваривании белков пищевых продуктов, могут в различной степени соответствовать аминокислотному составу белков тканей. Чем больше данная смесь аминокислот соответствует аминокислотному составу белков тканей, тем лучше она используется в организме для синтеза белков и тем выше ее физиологическая ценность. [c.476]

Синтез белка. ГР стимулирует транспорт аминокислот в мышечные клетки и, кроме того, усиливает синтез белка, причем независимо от влияния на транспорт аминокислот. У животных, получающих ГР, возникает положительный азотный баланс, что отражает общее повышение белкового синтеза и снижение содержания аминокислот и мочевины в плазме и моче. Указанные изменения сопровождаются повышением уровня синтеза РНК и ДНК в отдельных тканях. В этом отношении действие ГР сходно с некоторыми эффектами инсулина. [c.175]

Огромное значение белки имеют и для жизнедеятельности растительных организмов, хотя содержание их в растениях значительно меньше. В то же время только в растениях, наряду с синтезом углеводов, осуществляется синтез белков из простых неорганических веществ. Необходимую для этого двуокись углерода (СОа) растения поглощают из воздуха, а минеральные азотистые соединения и воду — из почвы. В животные же организмы белки поступают в готовом виде — с растительной или животной пищей в процессе пищеварения белки под влиянием ферментов расщепляются до а-аминокислот, которые усваиваются, и в тканях также под действием ферментов вновь образуют белки. [c.289]

Четким симптомом диабета служит высокая концентрация глюкозы в крови, содержание которой может достигать 8— 60 мМ . Очевидно, что прекращение процесса использования глюкозы вызвано выходом глюкозы из-под контроля, осуществляемого по принципу обратной связи. В результате процесс глюконеогенеза становится более интенсивным, что в свою очередь приводит к усиленному расщеплению белков и аминокислот. Запасы гликогена в печени истощаются, и в моче обнаруживается избыток азота, образующегося в результате распада белков. Накопление продуктов расщепления жирных кислот приводит к избыточному образованию кетоновых тел (стр. 515), а увеличение объема мочи сопровождается обезвоживанием тканей. [c.505]

Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. [c.644]

Содержание основных аминокислот в белках различных тканей [c.106]

В мышце находятся коллаген и эластин, которые в противоположность собственно мышечным белкам не содержат достаточного количества незаменимых аминокислот и трудно перевариваются при действии пищеварительных ферментов. В табл. 9 (см. приложение) приведено сопоставление аминокислотного состава белков, соединительной ткани мышц и полноценного белка молока — казеина. Содержание отдельных аминокислот дано в процентах при содержании в белке 16,0 г азота. [c.233]

Количественное определение свободных аминных групп аминокислот, полипептидов и белков широко применяется для исследования ферментативного распада белковых веществ и их гидролиза другими способами (см. стр. 34). Помимо ценных сведений о строении белковой молекулы и переваривания белков, определение аминоазота дает возможность судить о содержании свободных аминокислот и пептидов в крови, моче и других жидкостях и тканях организма. [c.184]

Гормоны панкреатической (поджелудочной) железы. Панкреатическая железа — железа и внешней и внутренней секреции. В ткани поджелудочной железы имеются группы клеток в виде маленьких островков, которые не связаны с протоками железы. Эти островки получили название островков Лангерганса в них вырабатывается гормон панкреатической железы — инсулин. Островки Лангерганса обильно снабжены кровеносными сосудами, поэтому инсулин легко проникает в кровяное русло. Инсулин оказывает сильное влияние на углеводный обмен понижает содержание сахара в крови, активирует синтез гликогена из глюкозы, увеличивает клеточную проницаемость по отношению к глюкозе кроме того, инсулин активирует синтез белков из аминокислот и тормозит образование углеводов из белков и жиров. [c.146]

Свойства. Является представителем альбуминов. Альбумины — простейшие природные глобулярные белки, присутствующие во всех растительных и животных тканях в виде соединений с липидами, углеводами и другими компо- нентами клетки. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах-, растений и др. Альбумины входят вместе с глобулинами в группу-растворимых белков, но отличаются от них способностью растворяться в дистиллированной воде и в полунасыщенном (50% насыщения) растворе сульфата аммония. Способны к образованию хорошо оформленных кристаллов, при нагревании кри- сталлы белков свертываются. При гидролизе альбуминов образуются различные аминокислоты (характерно наличие серусодержащих и дикарбоновых аминокислот и отсутствие или относительно низкое содержание гликокола), [c.26]

Содержание БЕЛКИ ТКЛНЕ11 ароматических аминокислот в белках различных и органов крупного рогатого скота (неопубликованные опыты) Высчитано на 16.0-о азота тканей [c.184]

Автотрофные организмы. Кажущееся отсутствие метионина (высчитано по нецистиновой сере) в общих белках тканей некоторых морских организмов менее поразительно, чем исключительно высокое содержание этой аминокислоты у других автотрофных организмов (обратное см. [433 А]). [c.257]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

Полипептиды. Часть полипептидов поступает в кровь из кишечника при переваривании белков (стр. 328) другая часть является промежуточными продуктами распада белков тканей. Определение полипептидов, как и аминокислот, в плазме или сыворотке производится после удаления белков. Освобождение плазмы или сыворотки от белков достигается осаждением их трихлоруксусной кислотой, фосфорновольфрамовой кислотой и др. (стр. 23). В зависимости от способа удаления белков получаются различные числа, характеризующие содернсанпе полипептидов в плазме или сыворотке. Обычное содержание азота полипептидов составляет в норме от 0,1 до 3 мг%. [c.479]

На основании приведенных результатов можно сделать вывод, что даже белки одного типа имеют различный аминокислотйый состав. Первые три белка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тканей принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различно (в г/100 г белка) [c.642]

В целом органическое вещество океана А. П. Виноградов [58] характеризует как углеводопротеиновый комплекс. В его Составе за последние годы обнаружены разнообразные индивидуальные органические соединения. Среди них до 0,5 мг/л составляют органические кислоты, такие как уксусная (до 0,26 мг/л), муравьиная (до 0,68 мг/л), яблочная, лимонная, пальмитиновая, лауриновая, тетрадеценовая, линолевая, стеариновая и др. Содержание аминокислот достигает 45,7 мкг/л [175]. В воде обнаружены также пектиновые вещества, уроновые кислоты, углеводы, белки, полисахариды, липиды и др. Все эти индивидуальные органические соединения образовались в процессе жизнедеятельности организмов и при посмертном разрушении их тканей. В неглубоких морях (до 200—400 м) органическое вещество не успевает разложиться непосредственно в морской воде и, осаждаясь, достигает дна бассейнов, где в донных отложениях продолжается его превращение. Основная тенденция процесса биохимического разрушения и окисления органического вещества в океанической воде направлена к потере водорода, азота и фосфора и повышению содержания углерода, т. е. к образованию простых соединений с минимальным запасом свободной энергии. Однако, как отмечает А. П. Виноградов, не все органические вещества легко поддаются биологической обработке [c.29]

В тканях кочанов устойчивого сорта Амагер содержится значительно больше белка, тогда как восприимчивому к заражению сорту Номер первый свойственно высокое содержание аминокислот. Особенно существенными становятся сортовые различия к концу хранения, когда восприимчивый сорт полностью теряет свою и без того низкую сопротивляемость заражению. [c.172]

Так, более 20 лет тому назад Арци-ховская нашла, что под влиянием токсина Botrytis inerea в тканях устойчивого сорта капусты происходит некоторое усиление синтеза полимерных форм углеводов и значительное возрастание количества белка при одновременном снижении содержания аминокислот (см. табл. 21). [c.251]

Из кишечника главная масса аминокислот поступает непосредственно в кровь. Через лимфатические сосуды всасывается пе более 5% пищевого азота. С кровью по воротной вене аминокислоты доставляются в первую очередь к печени, где значительная доля их используется для синтеза белков или подвергается другим превращениям. Часть из них поступает в общий кровопоток. В циркулирующую кровь аминокислоты поступают так-> се из всех других органов, где они непрерывно освобождаются в результате распада тканевых белков. Но в то же время все ткани поглощают аминокислоты из крови (через межклеточную жидкость) и расходуют их для построения своих специфических белков и других продуктов азотистого обмена. В результате этих противоположно направленных процессов содержание аминокислот (и низших пептидов) в крови поддерживается на относительно постоянном уровне. [c.252]

Остается еще разобраться в вопросе, какие продукты переваривания белков всасываются — полипептиды или же аминокислоты. Ряд опытов, в которых изучалось содержание аминокислот в крови, взятой у животных из воротной вгны натощак и во время переваривания белковой пищи, показали, что содержание аминокислот, определяемое по азоту аминогрупп (стр. 19), в крови невелико и колеблется в пределах 5—8 мг % азота в крови, взятой натощак. В крови же, взятой во время переваривания белков в кишечнике, содержание азота аминокислот возрастает до 10—12 Л1г%. Эти данные указывают, что аминокислоты всасываются в кровь кишечником. Для правильной оценки данных о нарастании количества аминокислот в крози при переваривании белков следует учесть, что аминокислоты быстро исчезают из кровн, поглощаются органами и тканями. Опыты с введением в крозь аминокислот показали, что основная масса их уже через 10— Оман исчезает из кровяного русла. Таким образом, стабильное повышение содержания азота аминокислот, даже на 4—5 мг % в период переваривания белковой пищи, является прямым и веским доказательством в пользу всасывания аминокислот кшиечником. [c.340]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Опыты с введением пролина, меченного одновременно дейтерием и показали, что из него у животных образуется оксипролин (выделенный из белков тканей оксипролин содержал дейтерий и тяжелый азот). Образование оксипролина из пролина — процесс необратимый. При введении в организм меченого оксипролина не наблюдалось появления в белках тканей меченого пролина. Следует указать, что введенный оксипролин вообще мало используется для синтеза белков тканей. Введенный меченый оксипролин обнаруживается в очень малых концентрациях в белках тканей. При введении же меченого пролина в белках тканей обнаруживается большая концентрация меченого оксипролина, чем при введении меченого оксипролина. Эти данные указывают, что оксипролин тканевых белков возникает из пролина. В гидроксилировании пролина в белках участвует аскорбиновая кислота. При недостатке последней (при цинге) нарушается образование проколлагеиа — белка с высоким содержанием оксипролина. Об особом поведении оксипролина у животных легко судить по результатам исследований с кормлением животных различными аминокислотами. В то время как различные аминокислоты, введенные в организм с пищей, легко им усваиваются, при введении оксипролина имеет место его выделение в значительных количествах в неизменном виде. [c.373]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты играют исключительно валяную роль в азотистом обмене. Эти две аминокислоты связывают между собою обмен белков и обмен углеводов. Обращает также на себя внимание высокое содерл аиие аспарагиновой и 1 лютаминовой кислот в составе белков тканей различных организмов. Особенно богаты этими аминокислотами белки растительного происхождения содержание аспарагиновой и глютаминовой кислот в растительных белках составляют 25% и более и достигает в отдельных случаях 70—80%. [c.376]

Почки — типично стабильный орган. Обычно поражение почек наблюдается при общем облучении животных в дозах в несколько десятков грэй. Почечные изменения проявляются в виде токсической нефропатии с геморрагическими признаками. На высоте заболевания наблюдается сочетание поражения сосудов с различной степенью нарушения кровообращения и изменений канальцевой системы почек. Некоторые авторы отмечают возможное влияние нарушенных функций почек на развитие лучевой болезни. Так, Л. Гемпельман, Г. Лиско и Д. Гофман, описывая острый лучевой синдром у людей в результате аварии в Лос-Аламосской лаборатории, отмечают, что у одного больного, погибшего па 9-е сутки, наблюдался инфаркт почки, а у другого больного, погибшего на 24-е сутки, были обнаружены дегенеративные изменения почечных канальцев, явившиеся одной из причин терминальной анурии и задержки азота. В ряде других работ отмечается, что при остром лучевом поражении происходит нарушение проницаемости почечных клеток, появляется белок и отдельные клетки в просвете капсул клубочков, наблюдаются кровоизлияния, жировая инфильтрация и некроз эпителия канальцев. Незначительное увеличение веса почек в первые сутки острой лучевой болезни связано с повышенным притоком воды в ткань. Биохимические изменения в почках такл е проявляются при высоких дозах радиации наблюдается возрастание активности щелочной и кислой фосфатаз, аминотрансферазы снижение активности каталазы, эстеразы, происходят фазовые изменения (подавление с последующей активацией) синтеза белков, активности пептидаз, содержания аминокислот, которые выделяются с мочой. О нарушении функции почек свидетельствует также резкое снижение содержания гиппуровой кислоты в моче, наступающее вслед за кратковременным увеличением ее концентрации в ранние сроки после облучения в дозах, превышающих 10 Гр. Наблюдаемое повышен- [c.200]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

Альбумины — белки животных и растительных тканей. Альбумин крови животных и человека состоит из одной полипептидной цепи, включающей в себя 575 аминокислотных остатков с повышенным содержанием аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, его молекулярная масса равна 69 kDa. Это [c.47]

Адреналин и глюкагон осуществляют регуляцию метаболизма гликогена путем изменения активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы (через цАМФ) таким образом, что торможение гликогеногенеза и стимуляция гликогенолиза осуществляются одновременно, т. е. реципропно. Глюкокортикоиды (11-гидроксистероиды) усиливают глюконеогенез за счет интенсификации катаболизма белков и аминокислот в тканях и вовлечения промежуточных метаболитов в процесс глюконеогенеза. Таким образом, в рассмотренных случаях адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды действуют как антагонисты инсулина. На содержание сахара в крови влияет также гормон щитовидной железы тироксин (подобно инсулину). Гормоны передней доли гипофиза — гормон роста (соматотропин), АКТГ и, вероятно, другие факторы повышают уровень сахара в крови, однако механизмы действия этих гормонов в значительной степени являются опосредованными, поскольку они стимулируют мобилизацию из жировой ткани свободных жирньгх кислот, которые являются ингибиторами потребления глюкозы. [c.283]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

При введении мышам 99,5 раствора ОгО парэнтерально в дозе 0,1 мл/г в день гибель наступала на 5—6 день (вода тела на 40—50 % замещалась тяжелой водой). Симптомы интоксикации были такими же, как и при поступлении ОгО с питьевой водой, но развивались значительно быстрее. Во всех этих случаях тяжелая вода вызывала повышение уровня азотистого белка и уменьшение концентрации глюкозы, содержания белка в плазме крови, креатинина и аминокислот. У животных наблюдалось увеличение содержания молочной кислоты и неорганических фосфатов. В опытах на мышах, которые ежедневно получали 99,5 % раствор в дозе 100 кг/г, уменьшение скорости метаболизма отмечено на 5 день опыта, когда жидкости тела содержали 30—35 % ОгО, у мышей наблюдались симптомы поражения нервной системы, гибель наступала на 7 день. В железах внутренней секреции ОгО вызывал гипертрофию надпочечников и изменение эндокринного обмена. У животных, погибших от дейтерневой интоксикации, на вскрытии отмечены увеличение массы печени и надпочечников, повышение уровня печеночной ДНК, кортикальная гиперплазия с изменениями медуллярной ткани в надпочечниках. Масса селезенки уменьшалась. Патологические изменения в печени изменяли течение метаболических процессов в организме, сопровождались нарушениями углеводного обмена, снижением синтетической и гликогенобразующей функции печени, изменением обмена кортикостероидов. [c.20]

Низкое содержание серусодержащих аминокислот в белках оединительной ткани общеизвестно. Хотя в желатине и мало метионина, тем не менее ее нельзя отлести к числу белков, лишенных этой существенно необходимой аминокислоты, как это часто полагают. тому же не следует забывать, что состав желатины зависит от источника и метода ее приготовления. [c.219]

S-PHK состоит из относительно небольших молекул, содержащих 75—100 нуклеотидов. s-PHK растений, по-видимому, подобна S-PHK животных и бактерий. Имеются данные, что для s-PHK из зародышей пшеницы характерно более высокое относительное содержание необычных оснований, чем для рибосомной РНК. Соотношение оснований в S-PHK из Vigna sesquipedalis отличается от соотношения оснований в рибосомной РНК, выделенной из этой же ткани. Еще не показано, что для s-PHK из растений характерно соответствие в соотношении оснований, обнаруженное для s-PHK из других организмов. Данные, полученные с животными и микроорганизмами, позволяют предполагать, что для каждой из аминокислот, входящих в состав белка, существует специфичный тип [c.475]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология