Аминокислоты мышечной ткани

Разделение аминокислот мышечной ткани проводят методом двухмерной восходящей хроматографии во взаимно перпендикулярных направлениях. [c.143]

Аминокислоты. Аминокислоты всегда встречаются в небольшом количестве в свободном состоянии в мышечной ткани, поскольку они постоянно образуются в процессе распада и обновления мышечных белков. [c.422]

Процессы ферментной тендеризации мясных продуктов, в связи с их большим практическим значением, изучаются сейчас во множестве лабораторий разных стран. В меньшей степени изучается обработка рыбного сырья, однако изменения в тканях животных и рыб, но-видимому, в принципе близки. При действии протеаз на мясе наблюдаются следующие гистологические изменения набухание, разрыхление ткани, утончение и растворение сарколеммы, разрушение ядер клеток соединительной и мышечной тканей, а также разрушение поперечной исчерченности мышечных волокон. В основе ферментной тендеризации лежат процессы частичного (ограниченного) протеолитического гидролиза фибриллярных белков мяса, а, возможно, и соединительнотканных. При этом мясо становится нежным, повышается степень его гидратации (влагоудерживающая способность) возрастает перевариваемость протеолитическими ферментами, в частности пепсином желудочного сока. Количество низкомолекулярных продуктов распада белка — пептидов, аминокислот — увеличивается в ткани незначительно, но вся система белков меняется, что видно из изменений растворимости различных белковых фракций, отдельных белков. Считают, что белки, в первую очередь [c.295]

Вскоре после обнаружения аминотрансфераз в мышечной ткани Крицман и другие исследователи показали наличие подобных ферментов в экстрактах из проростков гороха и овса. После того как для определения аминокислот начали использовать хроматографию на бумаге, аминотрансферазы были обнаружены в большинстве исследованных растительных экстрактов. [c.210]

Удивительной чертой биоэнергетики является необыкновенно широкое использование АТФ для покрытия расходов энергии, производимых организмов. АТФ обеспечивает энергией мышечную ткань. Когда спортсмен начинает бег, в его мышечной системе прежде всего расходуется АТФ. АТФ питает энергией механизмы синтеза белка (для соединения аминокислот в полипеп-тидную цепочку необходимы затраты энергии) АТФ отдает энергию даже для движений протоплазмы — недавно доказана ее роль в слабых, но закономерных потоках протоплазмы в клетке. [c.76]

В таблице 1 и 2 показаны результаты исследования влияния инсектицидов на обмен свободных аминокислот и содержание пировиноградной кислоты в мышечной ткани имаго азиатской саранчи и жуков свекловичного долгоносика. Отмечено снижение содержания пролина от всех изученных инсектицидов и почти во всех случаях [c.24]

Влияние отравления азиатской саранчи на содержание свободных аминокислот и пировиноградной кислоты в мышечной ткани [c.25]

Организм человека усваивает только Ь-аминокислоты и О-глю-козу и не может усваивать О-аминокислоты и Ь-глюкозу. В мышечных тканях содержится О-молочная кислота, а в кислом молоке в результате жизнедеятельности определенных микроорганизмов образуется Ь-молочная кислота. Человек может потреблять в пищу крахмал, так как у него есть фермент, катализирующий гидролиз а-глюкозидных связей в крахмале. Клетчатка не усваивается организмом, так как Р-глюкозидные связи не расщепляются имеющимися ферментами. [c.244]

В мясе содержится свободных аминокислот 0,1—0,7% их количество зависит от происхождения и вида мяса, времени и условий хранения. В мышечной ткани можно обнаружить аммиак в незначительных долях [3, 4]. [c.17]

В Природных условиях, как правило, встречаются а-аминокислоты. Акад. В. С. Гулевич впервые выделил р-аминокислоту из веществ мышечной ткани. В дальнейшем р-аминокислоты были выделены и из некоторых других природных источников. [c.288]

Аминокислоты входят в состав белков, которые служат питательными веществами, регз лируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечной ткани, участвуют в передаче генетической информации и т.д. [c.510]

Синтез белков в основном идет в мышечной ткани. Часть аминокислот (незаменимых) обязательно должна поступать с пищей. Максимальное время синтеза белков - 48-72 ч. [c.174]

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). [c.651]

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (до 1,2 г/кг) и ее амида глутамина (0,8—1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Кроме того, фосфоглицериды принимают участие в обменных процессах, в частности, в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин —встречаются в мышечной ткани в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена. [c.652]

Общий аминокислотный состав мышечной ткани говяд баранины и свинины представлен в приложении 58. Мяс белок обладает хорошо сбалансированным аминокислотным ставом, в нем нет недостатка незаменимых аминокислот. [c.164]

Качество мяса зависит от содержания в нем соединитель тканей (до 15 %). Чем их больше, тем биологическая и пише ценность ниже. И вот почему. Отличительной особенное соединительных тканей является высокое содержание оксипр на — 12,8 % (от общего содержания), низкое — цистина и п< полное отсутствие такой важной незаменимой аминокислоты, триптофан. Поэтому содержание оксипролина часто исполь как показатель содержания соединительных тканей, а отноШ триптофан оксипролин — как показатель качества мяса он выше, тем качество лучше. Для мышечной ткани говя это отношение равно 4,7, баранины — 4,0, свинины — 5,5, говядины I категории — 0,7, 11 категории — 0,6, для бараь [c.164]

Гормон инсулин секретируется р-клетками островков Лангерганса. Инсулин оказывает многостороннее действие на обмен веществ влияет на проницаемость клеточных мембран и утилизацию глюкозы в жировой и мышечной ткани, усиливает синтез жира и гликогена из глюкозы, замедляет окисление высших жирных кислот и тормозит глюконеогенез из аминокислот. Общим эффектом действия инсулина является понижение глюкозы в крови. Этот эффект можно легко воспроизвести в ойыте, если ввести подкожно инсулин подопытному животному, например кролику. [c.136]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

Водный экстракт мышцы разделить на две части. В первой части водного экстракта открыть присутствие белка (в водный экстракт переходят миоген, глобулин X и миохром), определить высаливаемость белка и проделать цветные реакции на белковые аминокислоты. Затем установить присутствие в водном экстракте каталазы и пероксидазы (с реактивом надй ) и отсутствие цитохромоксидазы (с реактивом надй см. работы 35 и 36). Цитохромоксидазу открыть в остатке мышечной ткани после извлечения водой. [c.236]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

Кетокислоты могут подвергаться и другому превращению, которое также приводит к синтезу аминокислот. Важное открытие в этом направлении было сделано в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браун-штейном и М. Г. Крицман. Изучая превращения аминодикарбоновых кислот в мышечной ткани, Браунштейн и Крицман обнаружили, что из глютаминовой и пировиноградной кислот с большой скоростью образуются кетоглютаровая кислота и аланин без промежуточного образования аммиака. В тех же условиях, но при добавлении к ткани аланина и кетоглютаровой кислоты, реакция протекает в обратном направлении [c.332]

В многочисленных опытах этого рода не было сделано попыток выделить индивидуальные белки. Однако разные белки одной и той же ткани, несомненно, воспринимают различные количества меченой аминокислоты. Появилось множество исследований об обновлении белков. Обстоятельные обзоры этих данных опубликованы Тарвером [582, 583]. У крыс мышечные белки, по-видимому, обновляются значительно медленнее, чем белки внутренних органов установлено также, что отдельные белки мышечной ткани обновляются с различной скоростью [584]. Скорость оборота коллагена крайне низка у взрослых особей и несколько более высока у молодых животных [585—589]. У различных белков сыворотки крови эта величина также неодинакова [582]. Альбумин обновляется относительно медленно по сравнению с глобулинами и фибриногеном. [c.274]

Основным источником азота для организма человека и животных являются белки, которые составляют основу покровных, соединительных, опорных, мышечных тканей, входят в состав клеточных мембран, участвуют в регуляции процессов жизнедеятельности. Белки гидролизуются в пишевари-тельном тракте до аминокислот и служат для создания собственных белков организма. Молекулы большинства природных аминокислот, входящих в состав белков, имеют общую формулу НаМ—СНК—СООН, т. е. представляют собой -аминокислоты [1]. [c.228]

Сходство путей метаболизма в различных видах — один из основных принципов биохимии. Классические исследования, посвященные спиртовой ферментации дрожжей и образованию молочной кислоты в тканях млекопитающих, показали, что эти два процесса по существу протекают одинаково и отличаются лишь конечными стадиями, когда в дрожжах происходит анаэробное декарбоксилирование пирувата, а в мышечной ткани — нет. И в том, и в другом процессе НАД восстанавливается, а энергия накапливается в виде АТФ. Последние исследования других биологических механизмов образования, накопления и передачи энергии выявили некоторые интересные различия между видами, например наличие нескольких путей диссимиляции сахаров в бактериях, но все же наблюдается удивительное сходство этих механизмов. Многие промежуточные соединения одинаковы для всех видов. В живых клетках в качестве аккумулятора энергии всегда используется АТФ. Никотииамиднуклео-тиды участвуют во многих реакциях с переносом электрона триозофосфаты всегда участвуют в гликолизе. Белки, являющиеся основой живых организмов, во всех исследованных видах состоят приблизительно из 20 аминокислот. Эти аминокислоты, по-видимому,. в целом ряде организмов синтезируются одинаково, хотя точно установлено наличие двух путей в случае лизина. При этом высшие растения и бактерии используют различные пути, а грибы — оба. Это интересно при прослеживании эволюционных линий по био- [c.234]

Гистидин и гистамин. Гистидин (Histidinum), или -амино- -имидазолилпропионовая кислота, является одной из незаменимых аминокислот (стр. 247). В виде дипептида с -алани-ном входит в состав открытого В. С. Гулевичем карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышечной ткани. Препаративно гистидин получать лучше всего из крови. Белковая компонента красящего вещества крови — гемоглобина содержит очень много (до IP/ii) гистидина. В медицинской практике хлоргидрат гистидина применяют для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки. Под влиянием декарбоксилаз микробов кишечной флоры, гистидин образует чрезвычайно ядовитый биогенный амин — гистамин [c.346]

Аминокислоты, переаминирование — рментативный процесс переноса аминогруппы с а-аминокислот на а-кетокислоты. Процесв переаминирования аминокислот был открыт в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Криц-ман, установившими, что в мышечной ткани из пировиноградной и глутаминовой кислот бет выделения аммиака в ходе обратимой реакции образуется а-кетоглутаровая кислота и аланин [c.9]

Аминокислоты определялись количественно методом бумажной хро1матопрафии по методу Ray (И), модифицированному та(ми. 30% гомогенат из грудных отделов здоровых и отравленных насекомых приготавливался в стеклянном лабораторном гомогенизаторе с фторопластовым пестиком измельчением мышечной ткани в 60% этаноле в течение 2 минут при 3000 об/мин. для саранчи и 5000 об/мин для свекловичного долгоносика. Надосадочная жидкость отделялась центрифугированием. Коагуляция белка производилась на кипящей водяной бане, свернувшийся белок отделялся на центрифуге с охлаждением. [c.24]

Метилгликокол (саркозин) СН3—N— Hj—СООН входит в состав мышечной ткани (мяса), белков земляного ореха, а также алкалоида кофеина (см. стр. 528). Эта аминокислота синтезируется в печени из холина и является промежуточным соединением в обмене азотистых веществ. [c.414]

Белковые вещества различают не только по составу аминокислот, но и по форме молекул. Так, существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первой группе отьюсят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко второй группе — большинство белков растительных и животных организмов. [c.376]

Дальнейшие энзиматические превращения фосфоглицериновой кислоты ведут к образованию карбоновых кислот, углеводов и аминокислот. Синтез гексоз проходит в обратном направлении, тем же путем, как гликоли т. е. энзиматический распад углеводов с участием процессов фосфоролиза,. наблюдаемый при спиртовом брожении, в мышечных тканях и т. д. Предшественниками сахарозы являются не глюкоза и фруктоза, а продукты их фосфорилирования, а именно глюкозо-1-монофосфат (эфир Кори) и фрук-тозо-6-монофосфат. Это видно из того, что в сахарозе и в обоих эфирах, при кратковременном освещении, радиоактивный углерод появляется раньше, чем в глюкозе и фруктозе. Образование аминокислот, из которых синтезируются белки, идет в общих чертах следующим путем. Двууглеродные группы типа ацетатов образуют пировиноградную и щавелеуксусную кислоты, аминирование которых дает аминокислоты. Синтез последних из ацетатов был подтвержден прямым путем добавление к освещаемой взвеси хлореллы ацетата, меченного радиоактивным С в карбоксиле, быстро ведет к появлению радиоактивного а-аланина с меченым углеродом не только в карбоксиле, но и в углеродной цепи. Превращения пировиноградной кислоты по рассматриваемому ниже циклу трикарбоновых киСт лот, повидимому, при фотосинтезе не происходит, так как не удалось идентифицировать образования радиоактивной а-кетоглютаровой кислоты и некоторых других звеньев этого цикла. Во всех рассмотренных превращениях принимают участие энзимы и процессы фосфорилирования и дефое-форилирования, как и в других случаях обмена углеводов. [c.309]