Фицин Химотрипсин

В настоящее время находят применение некоторые протеазы, полученные из экстрактов животного, растительного и микробного происхождения. В первом случае речь идет преимущественно о пепсине, трипсине, химотрипсине (особенно а-химо-трипсин) из протеаз растительного происхождения наиболее употребимы папаин и фицин. Среди многочисленных ферментов микробного происхождения имеются препараты промышленного назначения бактериальные экстракты, дрожжи, плесневые грибы. Эти ферменты поступают в торговлю под различными названиями, и их специфическая активность не всегда хорошо известна, особенно когда речь идет о препаратах или смесях ферментов. Впрочем, сходная картина наблюдается и в отноше- [c.598]

Чрезвычайно сложна проблема специфичности протеолитических ферментов. Раньше считали, что специфичность протеаз определяется размерами частиц субстрата, и по этому признаку разделяли их на протеиназы и пептидазы. После изучения свойств этих групп ферментов с помощью низкомолекулярных синтетических субстратов стало ясно, что определяющим моментом реакции является природа аминокислотных боковых цепей и других радикалов, соседних с гидролизуемой связью. Фермент гидролизует только те связи, которые удовлетворяют его структурным требованиям. Среди протеаз на основании их специфичности различают две группы эндопептидазы, расщепляющие пептидную цепь белка в средних участках и гидролизующие ее на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не могут расщеплять связей в середине цепи, а действуют последовательно, отщепляя одну за другой концевые аминокислоты — либо с аминного, либо с карбоксильного конца цепи. Первые — протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, катепсины), вторые — пептидазы (аминопептидазы, карбокси-, дипептидазы и др.). При расщеплении белка эндо- и экзопептидазы действуют как бы синхронно первые образуют значительное число свободных концов, вторые влияют на образовавшиеся фрагменты. [c.60]

Существует два различных класса гидролитических ферментов ферменты первого типа имеют восстановленную —ЗН-группу в качестве составляющей их активного центра, тогда как ферменты другого типа такой группы не имеют. Трипсин и химотрипсин принадлежат к числу последних, а фицин и папаин относятся к первой группе. [c.332]

Ферменты, гидролизующие амидные и эфирные связи, можно разделить на три класса 1) требующие для каталитической активности наличия тиольной группы, такие, как папаии, фицин и другие растительные ферменты, 2) ингибируемые диизопропил-фторфосфатом (ДФФ), такие, как а-химотрипсин, трипсин, [c.343]

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

ФалджериДьюш [48] запатентовали сходный процесс того же типа для модифицирования гидролизатов белков сои, арахиса, хлопчатника, кукурузы, рапса и сезама. После термической денатурации белок в суспензии гидролизуется на 60—80 % при добавлении кислотных или основных эндопептидаз животного или растительного происхождения, таких, как пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, либо экзопептидаз микробиального происхождения. Затем происходит реакция с ангидридом янтарной кислоты при pH 7,0 и температуре ниже 15 °С в результате продукты гидролиза теряют запах и вкус даже в кислом растворе, и в таком виде они рекомендуются для приготовления напитков, таких, как лимонный и томатный сок, или газированных вод. [c.610]

Гомогенный катализ можно разделить (классифицировать) на кислотно-основной (катализаторы - кислоты и основания), металлокомплексный (координационный) (катализаторы металлокомплексные соедршения), окислительно-восстановительный (катализаторы - ионы металлов переменной валентности), гомогенный газофазный (катализаторы - химически активные газы, такие, как N0, NO2, ВГа и др.) и ферментативный (ка1а)ш9аторы -ферменты (энзимы) - белковые молекулы с oTHO nitooAO большой молекулярной массой, например химотрипсин, элАСтаЗа папаин, фицин, щелочная фосфатаза и др.). [c.377]

Как видим, в случае химотрипсина различие между Кт и Кз-действительно несущественно (-— 10%), однако для фицина оно уже достигает — 20% и для трипсина — 40%. Возможно, что данные скоростной кинетики, положенные в основу расчета Кз не вполне точны и на самом деле величины К должны быть ближе к Кт Однако это требует дальнейших доказательств. [c.47]

Ионы металлов. Ферменты, можно разделить на три класса ления активности которых необходимы иптактные тиольные группы (папаин, фицин и подобные им ферменты растительного происхождения некоторые катепсины). 2. Ферменты, которые ингибируются диизопропилфторфосфатом и подобными фосфор-органическпми соединениями (сериповые эстеразы, например трипсин, химотрипсин, субтилизин, холинэстераза, тромбин и т. д.). 3. Ферменты, для проявления активности которых необходима добавка иона металла или наличие прочно связанного иона металла. К ферментам класса (3) относится ряд дипептидаз, которые не удалось получить в чистом виде глицилглицин-дипептидаза [активирующее действие ионов металлов уменьщается в следующем ряду Со(П) >Л п (II) >М (11) =0>7п П), причем последний ион выступает уже в роли ингибитора] [183], глицил-ь-дипептидаза [2п( П)—фермент из мышц крысы. [c.124]

В некоторых случаях названия ферментов образуют просто, добавляя окончание -аза к названию субстрата (например, АТФ-аза, рибонуклеаза, аконитаза). В то же время многие тривиальные названия не имеют отноще-ния ни к субстрату, ни к типу катализируемой реакции (таковы, например, названия многих протеолитических ферментов — химотрипсин, трипсин, пепсин, папаин, ренин и фицин). Известны также случаи, когда для одного и того же фермента используется несколько названий. Фермент, катализирующий образование цитрата из оксалоацетата и ацетил-КоА (см. гл. XIX), называют, например, конденсирующим ферментом, цитратконденсирующим ферментом, цитрогеназой и цитратсинтетазой (не считая систематического названия). Наконец, имеются в тривиальной номенклатуре и такие названия, смысл которых не нуждается в пояснениях. Некоторые из этих названий (хотя далеко не все) Комиссия по ферментам рекомендует использовать в качестве допустимых альтернатив (см. табл. 28). [c.195]

Используются протеазы животного — пепсин, трипсин, химотрипсин, реннин (сычужный фермент) — и растительного происхождения — папаин, фицин, бромелаин. Однако наибольшее, все возрастающее применение, особенно за последнее время, находят протеазы микроорганизмов, чаще всего протеолитические системы бактерий и грибов. [c.237]

Мы постулируем трехстадийный механизм для реакций, катализируемых фицином, подобный механизму, предполагаемому для действия трипсина и химотрипсина. Первая стадия является стадией быстрой адсорбции, вторая стадия—ацилированием —SH-группы (вместо ОН-группы, имеющейся у других (Ьермен-тов) и третья стадия — гидролизом соединения ацил-фермент (тиоловый эфир). [c.333]

Исследование влияния на эту третью стадию изменения pH, температуры и состава раствспт еля показало, что ионизированная карбоксильная группа контролирует скорость этой стадии. Из кинетических данных следует, что в случае фицина соединение ацил-фермент более стабильно, чем в случае трипсина или химотрипсина. Это позволяет сделать два интересных вывода во-первых, фицин является более эффективным ферментом для реакции переноса (см. следующий раздел) и, во-вторых, он гидролизует эфиры и амиды с примерно одинаковой скоростью. [c.333]

А. в чистом виде не получены, поэтому физико-химич. характернстшш препаратов этих ферментов отсутствуют. В тканях животных обнаружены ферменты, осуществляющие гидролиз амидов монокар-боновых а-аминокислот, напр, тирозина.мида, аланин-амида, амида а-аминомасляной к-ты и т. д. В н<ивотном организме дезамидированию подвергаются также ам1-1Ды нек-рых алифатич. и циклич. к-т, вводимые извне и не обнаруживаемые в обычных условиях в организме (пропионамид, бензамид, ацетамид). Амидазная активность отмечена у ряда протеолитич. ферментов (трипсин, химотрипсин, лейцинаминопеп-тидаза, папаин, фицин, бромелин и катепсины). [c.83]

Исследование поведения сегментированного полиуретана Biomer в водных средах и в имплантированных блоках показало, что деградация полимера начинается с точечной эрозии поверхности [92]. Для этого полимера в эксперименте была показана активность ферментов при биодеструкции, когда полимер распадался в присутствии гидролаз (папаина, а-химотрипсина, трипсина, катепсина С, фицина, бромеаина) и ферментных комплексов из гомогенизата печени кролика, но был устойчив к воздействию коллагеназы, ксантиноксидазы, цитохром-С-оксидазы [93]. В то же время, образцы из этого же материала не подвергались быстрой биодеградации в агрессивной среде острой воспалительной реакции [94]. [c.283]

Данный механизм объясняет также более легкое протекание реакций переноса при этих ферментах, чем при химотрипсине, поскольку предполагается, что гидролиз ацил-фермента (тиолового эфира), является медленной стадией реакции, тогда как для химотрипсина медленной стадией является образование ацил-фермента. Хотя двухстадийный процесс, аналогичный представленному на схеме (88), был впервые предложен для папаина Смитом [344], он был недавно им же подвергнут критике в основном вследствие термодинамических несоответствий [431]. Вместо этого он предположил, что активной областью папаина являются сульфгидрильная группа и карбоксильный ион не в отдельности, а в их сочетапни, т. е. тиоловый эфир, обладающий более высокой свободной энергией. Трудно оценить термодинамические аргументы, вследствие малого количества имеющихся данных. Нужно лишь отметить, что любой механиз м каталитического гидролиза эфиров тиоловым эфиром чрезвычайно сложен и, вероятно, должен включать другие нуклеофильные группы, присутств ие которых в настоящее время не доказано экспериментально. На основании приведенных выше сведений и описания модельных систем представляется, что схема (88), включающая две нуклеофильные каталитические реакции, лучше всего описывает механизм катализа фицином, и, по-видимому, также катализ папаином в модифицированном виде без участия иона амл ония. [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология