Белки эффекторные

В общих чертах картину участия ацетилхолина в осуществлении передачи нервного импульса возбуждения можно представить следующим образом. В синаптических нервных окончаниях имеются пузырьки (везикулы) диаметром 30—80 нм, которые содержат нейромедиаторы. Эти пузырьки покрыты оболочкой, которая образована белком клатрином (мол. масса 180000). В холинергических синапсах каждый пузырек диаметром 80 нм содержит 40000 молекул ацетилхолина. При возбуждении высвобождение медиатора происходит квантами , т.е. путем полного опорожнения каждого отдельного пузырька. В нормальных условиях под влиянием сильного импульса выделяется примерно 100—200 квантов медиатора—количество, достаточное для инициирования потенциала действия в постсинаптическом нейроне. Происходит это, по-видимому, следующим образом. Деполяризация мембраны синаптических окончаний вызывает быстрый ток ионов Са в клетку. Временное увеличение внутриклеточной концентрации ионов Са стимулирует слияние мембраны синаптических пузырьков с плазматической мембраной и таким образом запускает процесс высвобождения их содержимого. Для выброса содержимого одного пузырька требуется примерно 4 иона Са . Выделенный в синаптическую щель ацетилхолин вступает во взаимодействие с белком-хеморецептором, входящим в состав постсинаптической мембраны. В результате изменяется проницаемость мембраны —резко увеличивается ее пропускная способность для ионов Ка. Взаимодействие между рецептором и медиатором запускает ряд реакций, заставляющих постсинаптическую нервную клетку или эффекторную клетку выполнять свою специфическую функцию. После выделения медиатора должна наступить фаза его быстрой инактивации, или удаления, чтобы подготовить синапс к восприятию нового импульса. [c.638]

Рис. 9.1. Модели рецепторов, а — модели функционирования рецепторов рецепторы типа I (слева) имеют собственные эффекторные системы (так, например, в ионном канале она является жестко сцепленным интегральным компонентом трансмембранного белка) рецепторы типа II (справа) могут связываться с эффектором временно или косвенно они состоят из нескольких белков, которые можно разделить биохимически б — предсказанные трансмембранные изгибы полипептидной цепи рецепторы типа I имеют, вероятно, четыре трансмембранные последовательности, а рецепторы типа II — семь. Рецепторы типа II проявляют свою функциональную активность посредством О-бел-

Аллергенность же гаптена будет зависеть от жесткости его конформации, способности образовывать с белком-носителем комплексный антиген и интенсивности взаимодействия последнего с активным центром антитела или рецептором эффекторных Т-клеток. Немаловажное значение имеет и размер молекулы гаптена чем она меньше, тем большее значение имеет участие носителя в построении антигенной детерминанты, тем легче будут возникать перекрестные реакции на сходные гаптены и тем существеннее будет осложнение сенсибилизации аутоаллергическими реакциями. [c.49]

Аллостерический переход. Изменение одной конформации белка на другую (см. Эффекторная молекула). [c.303]

Эффекторная молекула. Небольшая молекула, концентрация которой регулирует активность молекулы определенного белка путем взаимодействия со специфическим участком связывания на молекуле белка и изменения его структуры (аллостерический переход). [c.318]

При переходе сигнала в каскаде рецептор G-белок —> эффекторный белок исходный внешний сигнал способен к многократному усилению (амплификации). Это связано с тем, что одна молекула рецептора, находясь в активированном состоянии в результате присоединения лиганда, переводит в активированную форму несколько молекул G-белка. При этом коэффициент усиления внешнего сигнала может составлять 10 — 10 , так как на каждую молекулу рецептора приходится несколько сотен или тысяч образующихся молекул G-белка. На следующей стадии каскада (G-белок эффекторный белок) каждая молекула активированного G-белка взаимодействует только с одной молекулой эффекторного белка, но в ответ на это в цитоплазме образуется (распадается) большое количество молекул вторичного мессенджера. В результате суммирования процессов амплификации внешнего сигнала в каскаде рецептор -> G-белок -> эффекторный белок коэффициент усиления может составлять 10 —10 . [c.68]

Функциональная роль полипептидных цепей. Если молекула рецептора построена из нескольких различающихся по строению полипептидных цепей, их вклад в организацию активного центра рецептора, равно как участие в реализации эффекторных свойств, может быть неодинаков. Это положение иллюстрируют данные о строении рецептора инсулина. Одна из цепей этого белка (а) участвует в образовании активного центра, в то время как другая (Р) отвечает за эффекторные свойства рецептора. В других рецепторных белках разноименные полипептидные цепи совместно участвуют в формировании активного центра рецептора (см. табл. 1). [c.15]

При рассмотрении- поставленной проблемы важное значение приобретает эталон сравнения — белок (семейство белков), с которым можно было бы сравнивать различные рецепторные белки по их структурно-функциональным свойствам. В качество эталонных белков обоснованно использовать иммуноглобулины. Иммуноглобулины в качестве антител способны распознавать на специфической основе разнообразные лиганды (антигены, гаптены) участки молекул антител, отвечающие за организацию их активных центров, имеют высокую степень сходства принципов структурной организации. Вместе с тем участки молекул иммуноглобулинов, отвечающие за их эффекторные функ- [c.43]

Изучение эффекторных функций РаЬ-фрагментов убедительно иллюстрирует возможности молекулярной иммунологии в расширении существующих представлений о гомеостатических механизмах регуляции биосинтеза белка у высших организмов. В самом деле, до выяснения функции промежуточных продуктов катаболизма иммуноглобулинов i биосинтезе иммуноглобулинов был экспериментально доказан только один механизм регуляции биосинтеза иммуноглобулинов по типу обратной связи подавления биосинтеза антител IgG-антителами той же специфичности (см. гл. 10). Описанный в этом разделе механизм усиления биосинтеза антител фрагментом (пептидом) из РаЬ-участка молекулы IgG также относится к механизмам регуляции биосинтеза белка по типу обратной связи. Ведь фрагменты типа РаЬ — промежуточные продукты катаболизма иммуноглобулинов, а по- [c.157]

В книге впервые в отечественной литературе систематически изложены современные сведения о строении, биосинтезе и функциях рецепторов клеток эукариот, их значение для биологии клетки и многоклеточных организмов. Рассмотрены общие принципы организации рецепторов, строение их активных центров, структурные основы эффекторных функций. Приведены данные о молекулярной генетике рецепторов и регуляции процессов их биосинтеза и катаболизма. Освещены новые направления в изучении роли рецепторов в поддержании постоянства внутренней среды клетки, их участии в регуляции и биосинтезе белка. [c.128]

Сопряжение Р.б. со всеми указанными ферментами осуществляется через регуляторные белкн (т. наз. G-белки), к-рые способны связывать гуанозинтрифосфат (ГТФ) и гидролизовать его до гуанозиндифосфата. Р.б., активированный биорегулятором, взаимод, со специфич. G-белком и индуцирует Связывание с ним ГТФ, О-белок в комплексе с ГТФ представляет собой активную форму этого белка, к-рая способна взаимод. с одним из эффекторных ферментов (напр., с аденилатциклазой), аллостерически влияя (помимо активного центра фермента) на его активность. При гидролизе ГТФ с участием О-белка последний переходит в неактивную ферму и стимулирующий сигнал затухает. G-Белки, по-видимому, участвуют в преобразовании сигнала, поступающего от больпшнства мембранных Р.б. В частности, сигнал от засвеченного родопсина передается иа исполнит, фермент (фосфодиэстеразу циклич. гуанозинмонофосфата) специфичным для зрительной клетки G-белком-трансдуцином. [c.262]

Тот факт, что адренокортикотропная активность, так же как и активность гормона роста, не зависит от целостности белковой молекулы, выдвигает вопрос о значении той части белка, которая может быть удалена без потери гормональной активности. Возможно, что гормоны, выделенные в лаборатории из эндокринных желез, представляют собой зимогенную форму гормонов, своего рода прогормоны наподобие проферментов, от которых в эффекторных органах при помощи соответствующих энзимов отщепляется неактивная часть, вероятно ингибиторного характера. Возможно также, что эта несущественная для гормональной функции неактивная часть защищает активную часть гормона от разрушения неспецифическими энзимами на пути следова- [c.199]

Тот факт, что адренокортикотропная активность, так же как и активность гормона роста полностью не зависит от целостности белковой молекулы, выдвигает вопрос о значении той части белка, которая может быть удалена без потери гормональной активности. Возможно, что гормоны, выделенные в лаборатории из эндокринных желез, представляют собой зимогенную форму гормонов, своего рода прогормоны, наподобие проферментов, от которых в эффекторных органах при помощи соответствующих энзимов отщепляется неактивная часть, вероятно ингибиторного характера. Возможно также, что эта несущественная для гормональной функции неактивная часть защищает активную часть гормона от разрушения неспещ1фическими энзимами на пути следования от эндокринного органа к эффекторным органам (к местам действия). Вполне вероятно также, что эта несущественная часть молекулы гормона на самом деле необходима для осуществления других биологических эффектов, которые до сих пор еще не обнаружены. Решение этих важных вопросов составляет задачу будущих исследований. [c.211]

НА по праву стал почти полновластным хозяином нейрохимической, медиаторной сцены. Обмен его в нейроне и нервных окончаниях, в синаптической щели и в эффекторных клетках рассматривался и рассматривается большинством нейрохимиков и нейрофизиологов только как условие регулирования количества (уровня) биологически активного фактора. Этот уровень в нервных окончаниях и синаптической щели определяется интенсивностью биосинтеза, включением в соответствующие гранулы, где происходит его комплексирование с белками (хромогранинами) и АТФ, [c.169]

Рецепторы, С-белки и эффекторные ферменты существуют в плазматической мембране как отдельные и часто независимые интегральные белки. Поэтому их взаимодействие (например, димеризация рецепторов факторов роста, функциони- [c.265]

Рис. 12-40. Четыре возможных способа десенситизации клеток-мишеней при длительном воздействии сигнальной молекулы. Изображен рецептор в норме активирующий или ингибирующий эффекторный фермент (или ионный канал) через О-белок. Хотя механизмы инактивации, показанные здесь для рецептора и для О-белка, включают фосфорилирование, возможны и другие виды модификаций (они описаны при обсуждении бактериального хемотаксиса, разд. 12.5.4). Кроме того, в инактивации рецептора путем фосфорилирования не всегда участвует белок-

Передача сигнала через ряд посредников предполагает следующую схему реализации процесса 1) взаимодействие рецептора со стимулом 2) активация находящейся в мембране эффекторной молекулы, ответственной за генерацию вторичных посредников 3) образование вторичных посредников 4) активация посредниками белков-мишений, в первую очередь протеинкиназ, вызывающих генерацию следующих посредников или активацию специализированных клеточных элементов, приводящих к физиологическому ответу 5) исчезновение посредника. [c.3]

Взаимодействие наивных Т-клеток с антигенным комплексом и костимулятором В7 на поверхности антигенпрезентирующих клеток инициирует полноценный синтез и секрецию ИЛ-2. Этот цитокин аугокринным способом стимулирует наивные Т-клетки к пролиферации и дифференцировке. После пролиферативной фазы, длящейся 4-5 дней, эти клетки дифференцируются в зрелые эффекторные Т-лимфоциты, которые способны синтезировать все белки, требуемые для выполнения специализированных функций. Одно из следствий прошедшей дифференцировки Т-кле- [c.223]

Распознавание антигена зрелыми цитотоксическими D8 Т-клетками в эффекторную фазу развития иммунного ответа инициирует синтез и секрецию цитотоксических белков, которые вызывают либо некроз, либо апоптоз клеток-мищеней. Наиболее активными медиаторами цитотоксического действия являются перфорин, фензимы (фрагментины), ФНО-р. [c.237]

При инфицировании клеток вирусом индуцируется продукция особой группы белков, известных как интер роны. Два из них — интерферон-а (ИНФ-а) и интерферон-р (ИНФ-р), действуют на ранних этапах развития антивирусного ответа. Третий — интерферон-у (ИНФ-у), продуцируется эффекторными Т-клетка-ми после индукции адаптивного иммунного ответа. ИНФ-а синтезируется вирусинфицированными лейкоцитами, ИНФ-р — продукт фибробластов и многих других клеточных типов. [c.330]

Специфичность клеточной иммунной реакции подразумевает наличие на поверхности эффекторных клеток молекулярных структур, способных к распознаванию чужеродного антигенного материала. Несмотря на то что наличие антигенраспознающих рецепторов у беспозвоночных выявлено только у иглокожих и оболочников, следует предполагать присутствие этих рецепторов также у более низкоорганизованных беспозвоночных, способных к специфическому клеточному реагированию. Широкое распространение однодоменных белков суперсемейства иммуноглобулинов (Thy-1, Рг-микроглобулина, Ро — гл. 5) от одноклеточных до высших позвоночных животных вселяет уверенность в том, что какие-то иммуноглобулинподобные, антигенраспознающие структуры будут найдены у низкоорганизованных многоклеточных, способных к специфическому реагированию. [c.441]

В результате распознавания антигена зрелыми цитотоксическими D8 Т-клетками в эффекторную фазу иммунного ответа происходят синтез и секреция цитотоксических белков, которые определяют либо нифоз, либо апоптоз клеток-мищеней. Созрев-щие D4 Т-клетки воспаления после распознавания антигена на поверхности макрофагов начинают усиленную секрецию цитокинов ИФН-у и ФНО-а, которые усиливают процесс разрушения внутримакрофагальных патогенов. Зрелые хелперные D4 Т-клетки — участники гуморального иммунного ответа. [c.451]

На основании изложенного материала, а также ряда фактов, которые будут рассмотрены в следующих главах, можно прийти к заключению, что агрегация рецепторов, предшествующая их интернализации, существенна для реализации при.сущих рецепторам эффекторных функций. В присутствии возрастающих концентраций гормонов белковой природы интернализация рецепторов сопровождается их расщеплением в клетке (J. S hlessin-ger, 1980). Так как присущая всем белкам способность к агрегации возрастает с увеличением концентрации белка, можно ожидать, что увеличение концентрации белкового лиганда в окружающей клетку среде будет сопровождаться увеличением пропорции агрегированной (димерная) формы лиганда. В такой форме лиганд приобретает способность сшивать между собой рецепторы, вызывая их агрегацию, что, как показано выше, слу- [c.26]

Каждая эффекторная функция иммуноглобулинов зависит от особенностей строения определенного участка молекулы. Этот участок по аналогии с активным центром (антидетерминантой) называют эффекторным центром. В одних случаях этот центр подобно антидетерминанте связывает определенный лиганд и (или) сам служит лигандспецифической структурой, распознаваемой другим, неродственным иммуноглобулину белком. В других случаях под эффекторным центром подразумевают ту область молекулы, от которой зависит инициация каскада реакций, приводящих к сложному биологическому эффекту. [c.123]

Скорость прохождения плацентарного барьера у различных подклассов IgG неодинакова. Она минимальна у IgG4. Различия связаны со способностью фиксироваться на трофобластах. Однако они нивелируются, если сравнивают связывающие свойства СуЗ-тандемов, выделенных пз IgG различных подклассов. Это позволяет предположить, что эффекторный центр, обеспечивающий фиксацию IgG человека на трофобластах, расположен в той части СуЗ-доменов, которая прилегает к Су2-доме-нам. Последние, в зависимости от особенносгей своей структуры, равно как и конформации всей молекулы, могут в разной степени экранировать эффекторный центр на СуЗ-доменах, Справедливость этого вывода подтверждает тот факт, что расщепление дисульфидных связей между тяжелыми цепями в районе талии молекулы IgG резко снижает сродство этого белка к трофо-бластам. Как известно (см. гл. 3), различные подклассы IgG человека сильно отличаются по структуре района талии. [c.124]

Изучение состава белков мочи, содержимого лизосом клеток печени и фагоцитов, а также продуктов, содержащихся в воспалительных очагах, позволило составить представление о природе промежуточных продуктов распада иммуноглобулинов и их биологических свойствах. Многие из изученных продуктов обладали той или иной биологической активностью, не свойственной нерасщеп-ленному иммуноглобулину. Тем самым удалось заметно расширить представления о биологических свойствах иммуноглобулинов, описав группу скрытых эффекторных [c.153]

Нейтрализация При действии одной из самы> простых эффекторных систем антителам достаточно только связаться с определенным возбудителем, чтобы оказать ему противодействие. Например, антитела к наружным белкам капсидг некоторых риновирусов (вызывающих простудные заболевания) могут воспрепятствовать связыванию вирусных частиц с клетками организме и их инфицированию. [c.12]

Один из наиболее важных эффекторных механизмов действия IgGI и IgG3 состоит в активации системы комплемента - группы особых сывороточных белков, принимающих участие в воспалительных реакциях (см. гл. 5). Связываясь с [c.106]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки эффекторные: [c.9] [c.123] [c.637] [c.316] [c.210] [c.32] [c.167] [c.259] [c.360] [c.9] [c.152] [c.152] [c.288] [c.393] [c.21] [c.4] [c.35] [c.36] [c.37] [c.98] [c.178] [c.32] [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология