Иммуноглобулины функций

Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреж1[вая поступающие в организм чужеродные вещества —антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов. Учение об иммунитете оформилось в самостоятельную науку—иммунологию, изучающую структуру и функц1П1 антител вообще и иммуноглобулинов в частности. Мы представим современные сведения о некоторых физико-химических свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов 1 0, 1 М, 1 А, 1 0 и 1 Е. Детально изучены структура и функция IgG. [c.93]

Домен—это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи. Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы. Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами. [c.63]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Углеводы наряду с белками и липидами являются важнейшими химическими соединениями, входящими в состав живых организмов. У человека и животных углеводы выполняют важные функции энергетическую (главный вид клеточного топлива), структурную (обязательный компонент большинства внутриклеточных структур) и защитную (участие углеводных компонентов иммуноглобулинов в поддержании иммунитета). [c.169]

ВОЙ половине цепи, т. е. со стороны аминогруппы. В отличие от этого первичные структуры легких и тяжелых цепей у различных иммуноглобулинов близки во второй их половине, т. е. со стороны С-концевой аминокислоты. Вариабельная часть молекулы ответственна за взаимодействие иммуноглобулинов с разнообразными антигенами, тогда как часть, отличающаяся относительным постоянством первичной структуры, выполняет обпще для всех иммуноглобулинов функции (связывание комплемента, фиксация на мембранах). [c.87]

Иммуноглобулины, ингибитор трипсина ai (дополнение 7-В), десяток или больше факторов свертывания крови (рис. 6-16) и белки системы комплемента (дополнение 5-Ж) несут защитные функции этот вопрос будет рассмотрен несколько позже. Гормоны, многие из которых являются белками (табл. 16-1), присутствуют в крови в процессе их переноса к органам-мишеням. Функции целого ряда сывороточных белков пока не известны. К ним, в частности, относятся многие гликопротеиды. Концентрация некоторых из них, например гаптоглобина (а также аа-макроглобулина), имеет тенденцию повышаться при самых разнообразных патологических состояниях организма. [c.104]

Широко известно, что иммуноглобулины (дополнение 5-Е) представляют собой циркулирующее в крови антитела, способные к агглютинации чужеродных клеток и фиксации комплемента (дополнение 5-Ж). Другая менее известная функция антител состоит в запуске активного функционирования специализированных клеток. На поверхности многих клеток имеются рецепторы (Рс-рецепторы), связывающие С-концевые фрагменты молекул иммуноглобулинов. Большая часть молекул IgE, например, связана в крови с базофилами (гл. 1, разд. Д.2.б), а в тканях — с тучными клетками. Взаимодействие антигена (аллергена) с такими связанными молекулами IgE стимулирует освобождение гранул, содержащ ИХ гистамин, и может служить причиной аллергических реакций. [c.385]

Лимфоциты продуцируются в лимфатической ткани, основная их функция—образование антител, в частности иммуноглобулинов. Моноциты вдвое крупнее лимфоцитов они способны переваривать клетки бактерий. Гранулоциты образуются в красном костном мозге и выполняют различные функции например, основная функция нейтрофилов—фагоцитоз. [c.585]

Тот факт, что разные участки молекулы иммуноглобулина выполняют разные функции, позволяет модифицировать моноклональное антитело [c.215]

Одноцепочечные антитела могут найти широкое применение в клинике в тех случаях, когда проявление F -эффекторных функций не является необходимым, а малый размер молекулы (мол. масса одноцепочечного антитела составляет примерно 27 кДа, а иммуноглобулина G - 150 кДа) дает определенные преимущества. Кроме того, к одноцепочечному антителу можно присоединить последовательность, кодирующую тот или иной белок, получив бифункциональную молекулу, которая сможет связываться с определенной мишенью, проявляя при этом специфическую активность. [c.220]

С развитием технологии рекомбинантных ДНК и разработкой способов получения моноклональных антител, а также с установлением структуры и функций иммуноглобулинов появился интерес к использованию специфических антител для лечения различных заболеваний. Работа с генами антител облегчается тем, что отдельные домены молекулы антитела выполняют разные функции. [c.224]

Иммуноглобулины IgD и IgE являются минорными компонентами сыворотки крови — их концентрация не превышает 0,3 мг/ьш и 0,0001 мг/мл соответственно. Белки типа IgD выполняют функцию [c.215]

Необычная структура lq-компонента комплемента объясняется характером выполняемых им функций. Глобулярные области ответственны за связывание с F -фрагментами иммуноглобулинов, причем для активации каскада необходимо, чтобы произошло связывание с участием как минимум двух головок . Структурное разнообразие и полифункциональность характерны и для других компонентов комплемента. [c.224]

Единственная известная функция В-лимфоцит в-выработка антител. Уникальная особенность антител, отличающая их от всех других известных белков, состоит в том, что они могут существовать в миллионах разновидностей-каждая со своим уникальным участком для связывания антигена. В совокупности называемые иммуноглобулинами (сокращенно ) антитела образуют один из основных классов белков крови, составляя по весу примерно 20% суммарного белка плазмы. [c.19]

Одной из важнейших функций крови с точки зрения обеспечения жизнедеятельности организма является доставка вдыхаемого кислорода к тканям и транспортировка углекислого газа в легкие. Кровь осуществляет перенос питательных веществ и конечных продуктов обмена, участвует в регуляции водно-электролитного баланса в ор ганизме. Кроме того, она выполняет много других важных функций, например защитную лейкоциты и иммуноглобулины обеспечивают защиту организма от бактерий и вирусов. Такие форменные элементы крови, как тромбоциты, а также некоторые другие факторы игра ют важную роль в остановке кровотечений. [c.447]

Защитная функция. Антитела иммуноглобулины) — это высокоспецифичные белки, которые способны узнавать и связывать такие чужеродные организму объекты, как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Кроме того, к защитным белкам можно отнести фибриноген и тромбин — они участвуют в свертывании крови, предохраняя тем самым организм от кровопотери. [c.82]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Разработка новых методов профилактики и лечения многих заболеваний человека внесла огромный вклад в рост благосостояния людей в XX в. Однако этот процесс никогда нельзя считать завершенным. Так называемые старые заболевания (например, туберкулез) могут дать о себе знать вновь, как только будут ослаблены профи-лактичес1сие меры или появятся резистентные штаммы. Весьма привлекательной выглядит перспектива применения в качестве терапевтических средств специфических антител их можно будет использовать для нейтрализации токсинов, борьбы с бактериями,, вирусами, для лечения раковых заболеваний. Антитело можно уподобить самонаводящейся ракете, которая либо нейтрализует нарушителя - чужеродный агент, либо, если она оснащена боеголовкой , разрушает специфическую клетку-мишень. К сожалению, несмотря на многообещающие возможности, антитела довольно редко применялись для профилактики и лечения болезней и других патологий. И лишь в последнее время, с развитием технологии рекомбинантных ДНК и разработкой методов получения моноклональных антител и с расшифровкой молекулярной структуры и функции иммуноглобулинов, интерес к применению специфических антител для лечения различных заболеваний вновь пробудился. [c.204]

Ковалентная связь между цепями иммуноглобулина необходима для их функции. Иммуноглобулины плазмы прекрасно иллюстрируют многие аспекты корреляций между структурой белка, его функцией и окружением [81]. В иммуноглобулине (рис. 4.2, в) каждый из двух центров присоединения антигена образован поли-пептидными цепями двух типов. Объединение двух идентичных легких цепей и двух идентичных тяжелых цепей существенно для функции молекулы. Неконтролируемый обмен цепей в тысячах различных иммуноглобулинов илазмы крови воспрепятствовал бы эффективному взаимодействию этих антител с антигенами, ко- [c.64]

Обратимся теперь к функциям этих трех типов белков. Известно, что иммуноглобулины и HL-A-белки препятствуют вторжению в организм чужеродного белка. Пероксид-дисмутаза выполняет ту же функцию по отношению к небольшим радикалам О а- Необходимость в такой функции должна была возникнуть с появлением кислорода в атмосфере Земли. Поскольку все три рассмотренных типа белков выполняют защитную функцию, они представляют такой случай дифференциации, при котором функции изменяются значительно, но не полностью. [c.219]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

В результате проведенных исследований было установлено, что в молекулах ДНК бактериофагов почти все последовательности нуклеотидов уникальны, т. е. встречаются один раз. В ДНК бактерий большинство генов также уникальны, но некоторые последовательности (кодирующие транспортные и рибосомные РНК) повторяются по нескольку раз. В геноме эукариотов уникальные последовательности нуклеотидов, т. е. структурные гены, несущие информацию о структуре специфических белков, составляют около 60% ДНК. Остальную часть ДНК составляют повторяющиеся последовательности. От 10 до 25% генома животных представлено умеренно повторяющимися последовательностями. Они являются структурными генами продуктов, необходимых ктетке в больших количествах. Это гены рибосомных и транспортных РНК, белков гистонов, отдельных цепей иммуноглобулинов. Они, как правило, расположены в ДНК в виде тандемных повторов, т. е. друг за другом, один ген отделяется от другого спейсером (от англ. spa er — промежуток). В группу умеренно повторяющихся последовательностей входят также участки ДНК, выполняющие регуляторные функции. Кроме того, в ДНК эукариот встречаются часто повторяющиеся последовательности (10 —10 раз). В основном это сате-литная ДНК, обнаруживаемая в центромерных областях хромосом, участвующая, по-видимому, в спаривании и расхождении хромосом. [c.178]

Иммунный статус определяется количеством и активностью циркулирующих лимфоцитов и макрофагов, состоянием системы комплемента, факторов неспецифической резистентности, количеством и функцией киллерных клеток, концентрацией иммуноглобулинов, специфических АТ, интерлейкинов, гормонов тимуса и другими показателями. [c.89]

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ. VI, ин. Класс гликопротеинов с молекулярной массой 150- ОООкДа, состоящих из пар неравных по массе полипептидов, связанных друг с другом ди-сульфидными связями содержат от 3 до 13% углеводов выполняют главным образом защитную функцию в организме. [c.154]

В дополнение к пяти классам Н-цепей у высших позвоночных в антителах имеются два типа Ьцепей-х и X, каждый из которых может быть ассоциирован с любой Н-цепью (рис. 17-25). Однако индивидуальная молекула антитела всегда состоит из двух идентичных Ь-цепей и двух идентичных Н-цепей поэтому ее антиген-связываюшие участки всегда совершенно одинаковы. Такая симметрия имеет решающее значение для сшивающей функции антитед Поэтому молекула иммуноглобулина может иметь Ь-цепи х или X, ио ие ту и другую одновременно. Каких-либо различий в биологической функции эти двух типов Ь-цепей пока не установлено. [c.26]

Цистеин заслуживает особого упоминания по другой причине. Он может присутствовать в белках в двух формах-либо в форме собственно цистеина, либо в форме цистина, молекула которого представляет собой две молекулы цистеина, ковалентно связанные друг с другом при помощи дисульфид-ного мостика, образующегося при окислении обеих тиоловых групп (рис. 5-7). Цистин играет важную роль в формировании некоторых белков, например гормона инсулина и иммуноглобулинов (антител). В этих белках две половины молекулы цистина служат строительными блоками двух разных полипептидных цепей, и благодаря дисульфид-ной связи они оказьшаются поперечно связанными между собой (разд. 6.8). Такие поперечные связи обычно отсутствуют во внутриклеточных белках, но широко представлены в белках, секрети-руемых во внеклеточную жидкость, в которой они выполняют свои функции. [c.117]

Многие белки защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, образующиеся у позвоночных,-это спещ1ализированные белки, вырабатываемые лимфоцитах они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки других видов, а затем нейтрализовать их или связываться с ними, вызывая образование осадка. Фибриноген и тромбин-белки, участвуюпдае в процессе свертьшания крови они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы. Змеиные яды, бактериальные токсины и токсичные белки растений, напримф рицин, по-видимому, также вьшолняют защитные функции. [c.140]

Антитела — белки, образующиеся в организме позвонотных (в сыворотке крови и в тканях) в ответ на поступление антигена, которым является белок или полимер, чужеродный для данного вида. Функция их защитная, они связывают антиген, образуя комплекс антиген — антитело, который затем полностью разрушается. Это глобулярные белки, поэтому их называют иммуноглобулинами. [c.11]

Гуморальный иммунитет — это функция В-клеток. Т-хелперы, получившие антигенную информацию, передают ее В-лимфо-цнтам. В-лимфоциты формируют клон антителопродуцирующих клеток. При этом происходит преобразование В-клеток в плазматические клетки, секретирующие иммуноглобулины (антитела), которые имеют специфическую активность против внедрившегося антигена. [c.51]

Для ранней диагностики перетренированности, скрытой фазы утомления используется контроль за функциональной активностью иммунной системы. Для этого определяют количество и функциональную активность клеток Т- и В-лимфоцитов Т-лимфоциты обеспечивают процессы клеточного иммунитета и регулируют функцию В-лимфоцитов В-лимфо-циты отвечают за процессы гуморального иммунитета, их функциональная активность определяется по количеству иммуноглобулинов в сыворотке крови. [c.480]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология