Белки гидрофильность

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря белковыми веществами их природных свойств (растворимости, гидрофильно-сти и др.) в результате нарушения структуры их молекул. Д. б. вызывается повышением температуры, действием сильных щелочей, солей тяжелых металлов и др. [c.85]

Однако коллоидная химия изучает и другие высокодисперсные системы — растворы высокомолекулярных соединений белков, целлюлозы, каучука, которые на заре развития коллоидной химии получили название лиофильных (гидрофильных) золей и были причислены к типичным коллоидам, так как обладают общими свойствами, характерными для коллоидных систем. К этим свойствам относятся [c.326]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Коллоидные частицы большинства белков гидрофильны, т. е. стабилизированы не только наличием зарядов, но и наличием гидратных оболочек. Желатин в растворах гидратирован в, большей степени, чем другие вводимые в опыты белки, поэтому одного лишь снятия заряда (достижением изоэлектрической точки) недостаточно для его коагуляции (см. опыт 272). Спирт энергично связывает воду (см. опыт 38) и дегидратирует коллоидные частицы белков, в частности и желатина. При незначительной величине заряда частиц, лишенных гидратных оболочек, т. е. вблизи изоэлектрической точки, они коагулируют. В сильнокислой или щелочной среде частицы желатина заряжены гораздо сильнее и благодаря этому настолько стабилизированы, что дегидратация спиртом уже не вызывает коагуляции. [c.351]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

По характеру взаимодействия между частицами дисперсной фазы и дисперсионной среды дисперсные системы подразделяются на лиофильные (от греческого 1уо — растворяю philia — люблю) и лиофобные (phobia — страх, нелюбовь). Лиофильные системы характеризуются интенсивным взаимодействием частиц дисперсной фазы с дисперсионной средой. Если дисперсионной средой лиофиль-ной системы является вода, то такие системы называют гидрофильными. Например, растворы мыл, некоторых белков и т. д. [c.282]

Bio-Rex 70 (фирма Bio-Rad ) — крупнопористый слабый катионообменник на основе немодифицированного полиакрилата, предназначенный для фракционирования пептидов и небольших белков. Гидрофильный катионит, поэтому не опасен в отношении денатурации белка. М скл = 75 ООО. Имеет высокую емкость — около 3,3 мэкв/мл. [c.270]

Связывающие белки - гидрофильные, они не переносчики, они узнают субстрат и передают его переносчику. Непосредственно с субстратом белок-переносчик связываться не может. [c.53]

Протоплазма состоит преимущественно из белков и воды, но содержит также жиры, сахара, соли и другие соединения. Белки — гидрофильные коллоиды их сильное химическое сродство к воде обусловлено в значительной степени гидрофильными группами аминокислотных боковых цепей, расположенных вдоль полипептидного состава белковой молекулы. Некоторые из этих боковых цепей содержат неполярные углеводородные участки, не имеющие сродства к воде однако атомы кислорода и азота гидрофильны, и молекулы воды вокруг них оказываются строго ориентированными, главным образом вследствие образования водородных связей. [c.146]

Сущность процесса денатурации белка в значительной мере сводится, таким образом, к потере белком гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств. Растворимость белков связана с наличием на поверхности нх частиц большого количества гидрофильных групп (ОН, СООН, КНг и др.), способных связывать значительное количество воды. Механизм денатурации растворимых белков должен, очевидно, сводиться прежде всего к изменению строения поверхностного слоя белковых частиц, в частности к выходу на поверхность молекул белка гидрофобных, нерастворимых в воде групп. Вследствие этого денатурированный белок, макромолекулы которого не имеют уже защитного, прилегающего к их полярным группам слоя гидратной воды, может оставаться в растворе только при наличии того или иного стабилизирующего гидрофобный коллоид фактора. В противном случае здесь неизбежно должен начаться процесс соединения отдельных белковых молекул в более крупные агрегаты, быстро заканчивающийся образованием хлопьев и выпадением белка в осадок, как это было описано выше. [c.19]

Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

Коллоидные частицы большинства белков гидрофильны, т. е. стабилизованы не только зарядом, но и наличием гидратных оболочек. Желатин в растворах гидратирован в большей степени, чем другие вводимые в опыты белки, [c.315]

Гидрофильность таких природных соединений, как белки, полисахариды, фосфатиды, обусловлена главным образом пептидными, эфирными и двойными связями, карбоксильными, карбонильными, спиртовыми и аминными группами, тогда как гидрофильность многих искусственных полимеров — двойными связями, аминными и спиртовыми группами. [c.174]

Белки сохраняют связь с мембраной, поскольку в них есть участки, состоящие из гидрофобных аминокислот, взаимодействующих с гидрофобными хвостами фосфолипидов вода из этих мест выталкивается. Другие участки белков гидрофильны. Они обращены либо к окружению клетки, либо к ее содержимому, т. е. к водной среде. [c.185]

Величина [ti] вблизи изоэлектрической точки для белков, макромолекулы которых содержат большое количество гидрофильных аминокислотных звеньев, оказывается существенно большей, нежели в случае, когда полипептидные цепи построены преимушественно из гидрофобных аминокислотных остатков (при условии, что молекулярные массы обоих образцов белков одинаковы). Объяснить этот феномен. [c.393]

В жидких слоях липидных мембран находятся специализированные протеиновые комплексы. Липопротеины погружены в липидную фазу и удерживаются гидрофобными связями (интегральные белки). Гидрофильные белки (периферические) удерживаются на внутренней и внешней поверхностях мембран электростатическими связями, взаимодействуя с гидрофильными головками полярных липидов. Основную роль в формировании мембран играют гидрофобные связи липид — липид. [c.14]

Полярные группы белков, как ионогенные, так и неионогенные (см. табл. 1.3), способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанной с белком, достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных полярных групп (а соответственно и связанной с ними воды) значительно больше на поверхности белковой глобулы, чем в глубине, поэтому иногда говорят о гидратной оболочке белковой молекулы. Большинство белков имеет гидрофильную поверхность, однако есть и гидрофобные белки, поверхность которых образована преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот. Такие белки нерастворимы в воде, но растворяются в липидах гидрофобные радикалы аминокислот взаимодействуют с молекулами липидов (сольватируются). Гидрофобные белки встречаются преимущественно в клеточных мембранах. [c.46]

Вслед за денатурацией, обусловливающей потерю частицами гидрофильности, последние коа] улируют и оседают на дно сосуда. Например, при кипячении яичного белка он претерпевает необратимые денатурационные изменения, лишается водной оболочки, теряет растворимость. Меняются и другие его свойства. Денатурированный белок лучше переваривается ферментами желудочно-кишечного тракта человека, чем неизмененный (нативный). [c.184]

Полимеры, смачивающиеся водой, называются гидрофильными. Они набухают в воде и даже могут растворяться в ней. Они не смачиваются углеводородами и не растворяются в них. Таковы, напрнмер, белки и углеводы. [c.295]

Подобная перегруппировка белковой молекулы приводит, не только к потере гидрофильности, но и к изменению ряда других свойств растворимости, реакционной способности и т. п. Происходит так называемая денатурация белка, т. е. такое изменение структуры белка, которое изменяет его биологические свойства. Денатурация обычно сопровождается разрывом некоторых связей в структурах белка, в частности сульфгидрильных. [c.183]

Многие из растворимых высокомолекулярных соединений также оказывают резко выраженное влияние на процессы эмульгирования, моющее действие и на другие поверхностные явления (крахмал, поливиниловый спирт, производные целлюлозы и белки). Эти вещества, как правило, не имеют сбалансированного гидрофобно-гидрофильного строения и обычно не изменяют заметно поверхностное натяжение воды, что характерно для поверхностно-активных веществ, подобных мылу. Вследствие этого указанные вещества следует рассматривать как обособленную группу поверхностно-активных соединений. [c.55]

Кроме возникновения структурно-механического барьера для сближения частичек — гелеобразной защитной оболочки, важное условие стабилизации состоит в том, чтобы наружная поверхность такой оболочки была гидрофильной, т. е. чтобы не происходило агрегирование наружными поверхностями этих оболочек (вторичная коагуляция). Именно таков механизм действия сильных стабилизаторов суспензий, эмульсий и пен, обеспечивающих практически предельную стабилизацию — полную агрегативную устойчивость лиофобных систем. При этом стабилизаторы могут быть и сравнительно слабыми поверхност-но-активными веществами, но уже при небольшой адсорбции они могут образовывать сильно структурированные защитные оболочки. Примером служат глюкозиды (сапонин), полисахариды, высокомолекулярные соединения типа белков. [c.70]

Как уже указывалось в главе VI, стабилизация дисперсной системь с помощью структурированных механически прочных оболочек универсальна и придает дисперсной системе практически безграничную устойчивость. Тип образующейся концентрированной эмульсии зависит главным образом от природы эмульгатора. Выбор эмульгатора определяется следующим правилом эмульсии первого типа м/в) стабилизуются растворимыми в воде высокомолекулярными соединениями, например белками или воднорастворимыми гидрофильными мылами (оле-атом натрия и вообще мылами щелочных металлов). Эмульсии второго типа в/м) стабилизуются высокомолекулярными соединениями, растворимыми в углеводородах, например полиизобутиленом, олеофильными смолами и мылами с поливалентными катионами (олеатом кальция и др.), не растворимыми в воде, но растворимыми в углеводородах. Следовательно, эмульгатор должен иметь большее сродство с той жидкостью, которая является дисперсионной средой. Воднорастворимые мыла и воднорастворимые высокополимеры стабилизуют эмульсин масла в воде, в которых вода — дисперсионная среда. Каучук и другие высокополимеры, растворимые в углеводородах, стабилизуют эмульсии, в которых дисперсионная среда — масло (углеводородная жидкость). [c.143]

Коллоидная защита . Смесь высокомолекулярных соединений и коллоидов нередко проявляет особые свойства. В случае преобладания в смеси полимера (белка) он адсорбируется на поверхности коллоидной частицы, образуя крупный агрегат, проявляющий гидрофильные свойства (рис. 81, fl). Устойчивость его будет средней между обоими видами взаимодействующих частиц. Это явление называется защитой золя высокомолекулярными соединениями (коллоидной защитой). [c.186]

Предложена теория, согласно которой гидрофильность белков крови человека и их способность к адсорбции на холестерине с возрастом уменьшается и соответственно понижается их защитное действие на холестерин. Холестерин откладывается в стенках сосудов, обусловливая возрастные изменения сосудов, а в связи с этим и соответствующие изменения в тканях. Вероятно, этот процесс является одним из существенных факторов старения организма. [c.187]

Понижение защитных свойств белков и других гидрофильных соединений в крови может привести к выпадению солей мочевой кислоты (при подагре), к образованию камней в точках, печени, протоках пищеварительных желез и т. п. [c.187]

Дипольный характер молекул воды хорошо объясняет растворимость в ней полярных веществ, плохую растворимость неполярных и поведение веществ с дифильной структурой. Так, в стру]с-туре молекулы белка наряду с гидрофильными группами [c.24]

Значительная доля поверхностных гидрофильных атомных групп биополимеров представлена заряженными группами. Их взаимодействие с водой и ионными компонентами растворителя во многом определяет структуру и стабильность нуклеиновых кислот и белков и термодинамические свойства их растворов. Хорошими моделями заряженных атомных групп биополимеров являются одно-одно-валентные (1-1) электролиты и цвиттерио-ны аминокислот. [c.52]

ПАВ, образующие гелеобразную структуру в адсорбционном" слое и в растворе, относятся к третьей группе. Такие вещества предотвращают коагуляцию частиц, стабилизируют дисперсную фазу в дисперсионной среде, поэтому их называют стаб илиз а-торами. Механизм действия сильных стабилизаторов состоит в том, что, кроме возникновения структурно-механического барьера для сближения частиц, важное условие стабилизации состоит в том, чтобы наружная поверхность такой оболочки была гидрофильной и чтобы не могло произойти агрегирования вследствие соприкосновения наружных поверхностей. Стабилизаторами могут быть сравнительно слабые ПАВ, так как даже при слабой адсорбции они могут образовывать сильно структурированные защитные оболочки. К числу ПАВ, обычно применяемых в качестве стабилизаторов, относятся гликозиды (сапонин), полисахариды, высокомолекулярные соединения типа белков. Стабилизаторы не только препятствуют агрегированию частиц, но и предотвращают развитие коагуляционных структур, блокируя путем адсорбции места сцепления частиц и препятствуя тем самым их сближению. Поэтому стабилизаторы суспензий являются также адсорбционными пластификаторами. Последние нашли очень широкое применение в гидротехническом строительстве, керамическом производстве, сооружении асфальтовых дорог, инженерной геологии, сельском хозяйстве с целью улучшения структуры почвы и др. [c.35]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

За последние годы в связи с возросшей необходимостью анализа и разделения смесей сложных веществ получила значительное развтие ситовая хроматография (гель-проникающая, гель-фильтра-ционная, молекулярно-ситовая). В качестве подвижной фазы в этом случае используются только жидкости, а неподвижной фазой являются материалы с заданной пористостью, способные избирательно удерживать молекулы веществ с определенными размером и формой. Так, например, в качестве фильтрующих материалов используются сшитые гидрофильные полимеры (гели), обладающие строго регулярной пространственной структурой. При пропускании через гель водных растворов белков или других водорастворимых биологических материалов удается удерживать внутри решетки геля молекулы определенного размера, а более крупные молекулы беспрепятственно вымываются подвижной фазой. При этом компоненты смеси элюируются в порядке уменьшения молекулярной массы. [c.49]

Полимолекулярные пленки белков позволяют изучать некоторые ферментативные реакции, устанавливать структурные особенности белковых молекул, научать иммунохимические явления и др. В частности, для изучения влияния линндных слоев на активность ферментов на гидрофильную и гидрофобную, т. е. смачиваемую и несмачиваемую водой, поверхности стекла наносили слои стеариновой кислоты различной кратности, а затем на эти поверхности из объема раствора наносили каталазу. Схема строения слоев стеариновой кислоты н фермента (Ф) показана на рис. 18. Оказалось, что большей активностью обладает фермент, адсорбирующийся на четном числе слоев стеариновой кислоты, если поверхность стекла вначале была гидрофильной. Такой же результат был получен при адсорбции фермента на нечетном числе слоев, нанесенных на гидрофобную поверхность. Это означает, что гидрофильная поверхность карбоксильных групп не инактивирует фермент. [c.47]

Лиофильные коллоиды (греч. phileo — люблю лиофильный — любящий растворитель) — вещества, интенсивно взаимодействующие с тем или иным растворителем сначала в нем набухают, а затем во многих случаях растворяются. Если растворителем является вода, то говорят о гидрофильных колловдах. Типичным примером последних являются разнообразные мылё. Белки, крахмал, декстрин на практике в большинстве случаев также относят к числу гидрофильных коллоидов (биоколлоиды). [c.269]

Сухие остатки некоторых коллоидных растворов (полученные при осторожном выпаривании) способны вновь образовывать золь при добавлении соответствующего растворителя (дисперсионной среды), т. е. эти коллоидные системы обратимы. Сухие остатки коллоидных растворов, не образующих золь при добавлении дисперсионной среды, называются необратимыми коллоидными системами. Поскольку у обратимых систем дисперсная фаза взаимодействует с жидкой дисперсионной средой и может в ней растворяться, т. е. обладает сродством к ней, Фрейндлих и предложил называть их лиофильными системами. К ним относятся растворы высокомолекулярных соединений белки, нуклеиновые кислоты и т. п. У необратимых систем дисперсная фаза не взаимодействует с дисперсионной средой и, следовательно, не растворяется в ней. Их назвали лиофобными системами. К ним относятся типичные коллоидные растворы золи гидроокиси железа, сернокислого бария и т. п. Если дисперсионной средой служит вода, то системы называются соответственно гидрофильными или гидрофобными. Гидрофильность обусловлена присутствием в молекулах достаточно большого числа гидрофильных групп, которыми могут быть или диссоциированные (ионогенные) R—СООН, R—NH3OH, R— OONa, R—NH3 I, или недиссоциированные (полярные) [c.173]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Действие солей на раствор белка заключается не в его коагуляции (объединении мелких частиц в более круппые и т. п.), а в пониженной растворимости белков в растворах солей, где основная масса воды связана гидрофильными ионами. [c.184]

Общей характеристикой коллоидных растворов является свойство их дисперсной фазы взаимодействовать с дисперсионной средой. В этом отношении различают два типа золей. У одних золей частицы не имеют сродства к растворителю, слабо с ним взаимодействуют и образуют вокруг себя только тонкую оболочку из молекул растворителя такие коллоиды называются лиофобными (от греческого слова phobia — ненависть) в частности, если дисперсионной средой является вода, то такие системы называются гидрофобными, например золи металлов железа, золота, сернистого мышьяка, хлористого серебра и др. В системах, у которых между Диспергированным веществом и растворителем имеется сродство, частицы приобретают более объемную оболочку из молекул растворителя. Такие системы получили название лиофильных (от греческого слова philia — любовь), а в случае водной дисперсионной среяы — гидрофильных коллоидов, как, например, растворы белка, крахмала, агар-агара, гуммиарабика и др. [c.137]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология