Цитохром субъединицы

Субъединичным состав цитохромоксидазы сильно варьирует в зависимости от источника выделения. Так, цитохром-с-оксидазы бактерий содержат 2—3 субъединицы, митохондрий дрожжей — [c.617]

Структура и функции цитохромоксидазы окончательно не выяснены. Молекулярная масса этого фермента 240 ООО. Предполагают, что он состоит из шести субъединиц, каждая из которых содержит один гем а и один атом меди (обнаружена с помощью спектров ЭПР). Две субъединицы по спектру поглощения относят к цитохрому а, четыре — к цитохрому аз. С кислородом может взаимодействовать только цитохром аз, цитохром а не имеет такой способности. Перенос электронов на кислород сопровождается превращением Си (II) в Си(1). Цитохромоксидаза, таким образом, является многоглавым ферментом, содержащим различные простетические группы — атом меди и гем а. [c.155]

Комплекс цитохромов а+Оз называют цитохромоксидазой (6 субъединиц, 2-цит а и 4-цит 3). В цитохроме имеются атомы меди. Электроны принимаются субъединицами цитохрома а и передаются цитохрому Дз, который передает их на кислород. Этот перенос сопровождается сменой валентности меди — Си " " Си " . Атом кислорода заряжается отрицательно и приобретает способность взаимодействовать с протонами и образовывать Н2О. [c.118]

Две дополнительных субъединицы (Н и цитохром) сильно увеличивают эффективность фотосинтетической реакции, катализируемой, в общем-то, гетеродимером L-M цитохром снабжает гетеро димер электронами, а субъединица Н предположительно объединяет реакционный центр со множеством белков. Гетеродимер L-M эволюционно оказался очень консервативным белком, по-видимому, пара тесно связанных между собой белков образует ядро одного из фотосинтезирующих реакционных центров в зеленых растениях. [c.372]

Рис. 1.69. Модель молекулы цитохром-с-оксидазы с указанием возможного расположения образующих ее субъединиц

Рис. 9-67. Организация митохондриального генома человека, установленная в результате определения полной нуклеотидной последовательности ДНК. По данным аналогичного анализа, так же организованы митохондриальные геномы мыши и коровы. Обратите внимание на то, что, хотя имеется 13 участков, кодирующих белки, функции известны только для 5 из них (это три субъединицы цитохромоксидазы, одна субъединица АТР-синтетазы и цитохром Ь).

Такая специфичность при взаимодействии достигается комплементарностью профилей контактирующих субъединиц, включая противоположные заряды полярных групп. Примером комплементарности зарядов может служить существование двух групп аминокислот — аспарагиновых в цитохром-с-пероксидазе и лизинов в цитохроме с, которые способствовали правильной ориентации этих двух белков при образовании комплекса между ними, что было обнаружено с помощью моделирования на дисплее [108]. Важную роль в ориентации субъединиц играют полярные группы, образующие водородные связи, в процессе формирования четвертичной структуры гемоглобина [105]. Необходимо отметить, что при образовании контактов между субъединицами определенную роль играют так- [c.37]

Типичные примеры белков, к-рые удерживаются в М б. благодаря гидрофобному а-спиральному участку полипептидной цепи,-цитохром -редуктаза и хщтохром Ь . К белкам, полипептидная цепь к-рых однократно пересекает М. б., относятся, напр., антигены тканевой совместимости и мембраносвязанные иммуноглобулины, к белкам, пересекающим М. б. более одного раза,-бактериородопснн. Нередко мембранные белки представляют собой сложные комплексы, состоящие из неск. субъединиц (напр., цитохром с-ок-сидаза состоит из 12 субъединиц). [c.29]

Цитохром с взаимод. с Ц., связываясь с субъединицей П. Цепочка, гю к-рой элжтроны передаются к кислороду, м. б. [c.390]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Установлено, что цитохромоксидаза состоит из шести субъединиц каждая из них содержит геминовую группу и атом меди. По-видимому, две субъединицы из шести составляют цитохром а, а остальные четыре относятся к цитохрому [c.197]

В ряде случаев электрон с цитохрома поступает на цитохром Р-450 и участвует в восстановлении железа гема. НАДФН-зависимый флавопротеин представляет собой димер с молекулярной массой 40,5 kDa, причем каждая субъединица содержит 1 молекулу ФАД. Цитохром является мономером с молекулярной массой 13 kDa. [c.511]

Точность собираемой таким путем информации зависит прежде всего от качества кристаллов в больщинстве случаев достигается разрешение не выше 1,5 — 2 нм. Тем не менее метод позволяет делать выводы о пространственной организаци 1 молекулы, особенно для больших белков, состоящих из нескольких субъединиц. Так, например, в ходе исследования трехмерной структуры цитохром-- -редуктазы — фермента системы окислительного фосфорилирова-ния в митохондриях — удалось установить общую форму молекулы ивзаимное расположение ее субъединиц (рис.53). Размер молекулы фермента в перпендикулярном к плоскости мембраны направлении составляет около 15 нм. Центральная часть молекулы, толщиной около 5 нм, погружена в липидный бислой и составляет около 30% всего белка. С одной стороны мембраны участок молекулы фермента (— 50% всего белка) выступает над плоскостью бислоя на 7 нм, с противоположной стороны 20% белка) — на 3 нм. Фермент присутствует в кристалле в виде димеров наиболее сильный контакт между мономерами наблюдается в центре мембраны. [c.103]

В настоящее время получены данные о структуре мембранных реакционных центров фотосинтезирующих бактерий (Р. Хубер, X, Михель). Так, в состав реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas viridis входят цитохром с и три белка (субъединицы), называемые Л (легкий), С (средний), Т (тяжелый). Про-стетическими группами, ассоциированными с белками реакционного центра, являются четыре молекулы бактериохлорофилла б, две молекулы бактериофеофитина б, две молекулы хинона, два атома негемового железа и каротиноиды. [c.634]

НАДФН-зависимый флавопротеин - димер с молекулярной массой 40,5 кДа, каждая субъединица содержит 1 моль ФАД. Цитохром является мономером с молекулярной массой 13 кДа. [c.400]

В литературе имеется предварительное сообщение о последовательности 505 аминокислот в субъединице каталазы из печени быка, образованной одной полипептидной цепью [2011. Однако ни одна из гидропероксидаз не была изучена до настоящего времени методом рентгеноструктурного анализа. Сходство спектров аддукта протопорфирина, не содержащего металла, с апоферментом цитохром с-пероксидазы и свободного порфирина в органических растворителях указывает на то, что порфирин в ферментативной глобуле находится в гидрофобном окружении [10]. Это согласуется с результатами рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина (разд. 7.2 и 7.4). [c.200]

Сульфитоксидаза из бычьей печени имеет молекулярный вес 115 ООО и состоит из двух субъединиц молекулярным весом 55 ООО каждая. Удивительное сходство УФ-спектров поглощения восстановленного фермента и восстановленного цитохрома, параллельное обогащение гемом, рост сульфитоксидазной активности в процессе очистки фермента и идентичная миграция гема и ферментативной активности в процессе электрофореза позволяют идентифицировать гем как простетическую группу сульфитоксидазы [108]. Функциональная конгруентность гема и ферментативной активности подтверждается также корреляцией между исчезновением ферментативной активности и утратой гема, восстанавливаемого сульфитом, при тепловой инактивации сульфитоксидазы. Аналитические данные указывают на наличие двух гемовых групп в молекуле сульфитоксидазы. Один из гемов восстанавливается сульфитом с высокой скоростью, а другой существенно медленнее. Интересно, что гем оказывается полностью восстановленным, когда в роли акцептора выступает цитохром с. Было высказано предположение, что одноэлектронные акцепторы взаимодействуют с сульфитоксидазой по центру, предшествующему ге-му. Кроме того, полагали, что перенос электронов от некоторого центра фермента на одноэлектронный акцептор, например на феррицианид, должен идти медленнее, чем перенос электрона от сульфита на этот центр, поскольку стадия, замедление которой тормозит [c.298]

Цитохром С1, полученный из митохондрий, представляет собой полимер, мол. в. 40 ООО, состоящий пз шести субъединиц, содержит четыре геминовые группы на 1 макромолекулу. [c.443]

Обнаружено, что ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, значительно менее устойчивы в водно-органических смесях по сравнению с ферментами типа каталазы и пероксидазы, состоящими из одной полипептидной цепи. Необратимая инактивация ферментов, состоящих из нескольких субъединиц, вероятно, обусловлена неполной реассоциацией предварительно диссоциировавших субъединиц при возвращении системы к нормальным условиям. Процессы диссоциации и реассоциации субъединиц, происходящие под. влиянием органического растворителя. и гари замораживании, могут приводить к образованию полимерных форм, не обладающих ферментативной активностью. Так, замораживание растворов двух злектрофоретически индивидуальных форм лактат-дегидрогеназы, а затем их последующее плавление в присутствии хлорида натрия приводит к образованию пяти различных форм. Органические растворители, такие как этиленгликоль, пропилен-гликоль, глицерин или диметилсульфоксид, при их добавлении в растворы полностью ингибируют образование этих форм и, за исключением пропиленгликоля, способствуют сохранению ферментативной активности [626, 627]. Как правило, растворимость веществ, включая ферменты и субстраты, уменьшается при понижении температуры и при введении органических растворителей. Несмотря на это, для обнаружения промежуточных соединений при низких температурах часто бывает достаточно не очень больших концентраций субстратов, поскольку при понижении температуры увеличиваются стационарные концентрации [615, 628]. Необходимо, однако, проверять, являются ли обнаруженные при низких температурах промежуточные соединения теми же самыми, что и при нормальных условиях, так как направление процесса может измениться. Активность ферментов, которые находятся в биомем- ранах и связаны е липидами, падает при переводе их в водные буферные растворы. Например, известно, что цитохром Р-450 ин-активируется при экстракции в водные растворы (при этом наблю- [c.237]

Цитохромы группы А — хромопротеиды, у которых простетической группой является гемин А, после удаления железа превращающийся в порфирин А. Представители этой группы цитохромы о и Од, входящие в цитохромоксидазный комплекс дыхательной цепи. Комплекс цитохромоксидазы состоит из шести субъединиц, из которых две имеют природу цитохрома а и четыре — цитохрома а . Непосредственно с кислородом взаимодействует только цитохром о. [c.30]

Ген oxi3 имеет восемь экзонов, кодирующих субъединицу 1 цитохромоксидазы, состоящую, по-видимому, из 510 аминокислот. Короткий и длинный варианты гена кодируют один и тот же белок-цитохром Ь, состоящий из 385 аминокислот. Кластеры мутаций обозначены как box [c.259]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

Два наиболее интересных локуса-мозаичные гены box (кодирующий цитохром Ь) и oxi3 (кодирующий субъединицу 1 цитохром-оксидазы), организация которых уже была рассмотрена в гл. 20. Суммарная длина двух этих [c.285]

Остальные гены, по всей вероятности, непрерывны. Им соответствуют две другие кодируемые митохондриальными генами субъединицы цитохром-оксидазы, субъединица (субъединицы) АТРазы и (в случае vari) рибосомный белок митохондрий. [c.285]

Обнаружена значительная гомология в строении полных нуклеотидных последовательностей митохондриальных геномов человека и мыши. Карта митохондриального генома человека приведена на рис. 22.3. На ней имеется 13 областей, которые потенциально могут кодировать белки. К ним относятся области, кодирующие цитохром Ь, три обычные субъединицы цитохром-ок-сидазы и одну из субъединиц АТРазы. Остальные рамки считывания обозначены как URF [от англ. unidentified reading /rames-неидентифицированные рамки считывания (НРС)] функции кодируемых ими белков пока не известны. [c.286]

Аналогичное исследование было проведено для мультимолекуляр-ной системы цитохром-с-оксидазы - терминального компонента дыхательной цепи всех аэробных организмов [615]. Субъединичный состав этого комплекса варьирует в зависимости от источника выделения. В митохондриях сердца быка он образован 12 субъединицами. Их молекулярные массы составляют I - 57, II - 26, III - 30, IV - 17, V - 12,5 кДа, а для остальных эта величина лежит в диапазоне 5-10 кДа. Реконструкция трехмерной структуры (рис. 1.68) показывает, что по форме молекула напоминает букву Y, ее высота составляет 11 нм и она состоит из трех доменов. Два верхних (М] и М2), гю крайней мере, частично эк- [c.200]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Системы водородных связей. Впервые о системах водородных связей как о реальности стало возможным говорить, когда Л. Полинг и сотр. на основе данных рентгеноструктурного анализа, предложили две модели вторичной структуры белков а-спирали и р-структуры [104,103]. В настоящее время системы пептидно-водородных связей, как их иногда называют, представленные в этих и некоторых других типах вторичных структур, считаются обычным элементом белков. Однако в связи с получением структурной информации с высоким разрешением (0,15—0,2 нм), появляется все больше сведений о системах водородных связей (или солевых мостиков ), состоящих из полярных аминокислот. Такие системы были обнаружены в целом ряде белков цитохром ах С551, Сг, с [84, 116, 128], термолизине [66], каталазе [99] и многих других. Необходимо также отметить, что подобные системы являются важным элементом структуры активных центров ферментов (т. н, системы передачи заряда [85]), а также наблюдаются при взаимодействии большого числа субъединиц, например, в вирусе табачной мозаики [33]. Детальный анализ некоторых из изученных систем, являющихся экспериментальным подтверждением формулируемой нами концепции систем сопряженных ионно-водородных связей, будет дан в следующей главе. [c.34]

Комплекс III состоит из 8 субъединиц, включая 2 моля цитохромов Ь и 1 моль цитохрома Сь Долгбе время считалось, что комплекс содержит цитохромы Ь двух различных типов цитохром Ь одного из них восстанавливается сукцинатом, а друго- [c.118]

ГО — ЛИШЬ В Присутствии дитионита. Кроме того, для цитохромов Ь этих двух типов были зарегистрированы различные спектры как в интактных митохондриях, так и в очищенном комплексе. Наконец, они имели различные потенциалы полувосстановления, и эта разница сохранялась даже в выделенных димерах цитохромов (von Jagow et al., 1978). Эти цитохромы были названы Ьк или S62 — цитохром, восстанавливаемый сукцинатом, и Ьт или Ьббб — цитохром, который восстанавливается лишь ди-тионитом. В дальнейшем, однако, генетические исследования на митохондриях дрожжей показали, что апобелки обоих цитохромов кодируются одним структурным геном и, следовательно, являются структурно идентичными субъединицами димера. В этом случае различное поведение цитохромов в димере, по-видимому, связано с взаимодействиями мономеров. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология