Плакальбумин

В этой главе рассматриваются главным образом реакции замещения белков их в зависимости от состава, структуры и функции последних. Проведение реакции в условиях, удовлетворительных для аминокислот, может привести к денатурации или распаду белков. Таким образом, особое внимание будет уделено вопросам выбора условий химической модификации нативных белков. Изменение белков под действием ферментов будет рассматриваться только в наиболее важных случаях, когда осуществляется не глубокий гидролиз, а скорее небольшое число незначительных специфических изменений (например превращение яичного альбумина в плакальбумин или окисление белков под действием тирозиназы). Все прочие реакции, приводящие к гидролизу пептидной связи, из рассмотрения исключаются. [c.270]

О. Превращение яичный альбумин — плакальбумин [c.331]

Плакальбумин 82% Р (2 атома Р/моль) 18%Р2 (1 атом Р/моль) [c.333]

СРАВНЕНИЕ СВОЙСТВ ПЛАКАЛЬБУМИНОВ И ЯИЧНЫХ АЛЬБУМИНОВ [150 в]. [c.336]

Лактоглобулин. . Конканавалин В. Плакальбумин. . Яичный альбумин Пероксидаза (хрена) а-Амилаза. ... Инсулин. .... [c.543]

Субтилизин был получен в кристаллическом виде Гунтле-бергом и Оттезеном [130] из среды, в которой выращивался штамм В. 8иЫШ8. Первоначально этот протеолитический фермент был обнаружен по его способности вызывать ограниченный гидролиз нативного овальбумина, сопровождающийся образованием другого способного кристаллизоваться белка — плакальбумина [200] — и гексапептида Ала.Гли.Вал.Асп.Ала. Ала [231]. [c.211]

Действительно, было обнаружено, что при действии Вас. зиЬаНз на яичный альбумин форма кристаллов, электрофоретические свойства и молекулярный вес этого белка значительно изменяются [26]. Было установлено, что при этом от яичного альбумина отщепляется небольшое количество азотистых веществ, в результате чего получается новый, родственный исходному белок, так называемый плакальбумин. Аналогичные изменения в свойствах альбумина наблюдаются и при старении его раствора [27]. [c.16]

Еще более трудным может оказаться выяснение структуры прочих белков. Учитывая возможное присутствие циклопептидов в белках [30], можно полагать, что потребуется разработка новых методов, с помощью которых можно будет осуществлять селективный гидролиз (разрыв) пептидной цепи или цикла. Такие процессы, повидимому, происходят при образовании плакальбумина из яичного альбумина (см. статью IV). Важное значение имеет также работа Партриджа и Девиса 116]. Авторы нашли, что при нагревании белков (например, инсулина, эдестина, яичного альбумина, желатины, овомукоида и овомуцина) с водным раствором уксусной или щавелевой кислот при 100° происходит первичный гидролиз с отщеплением одной лишь аспарагиновой кислоты. [c.256]

Природа пептидов, выделяющихся при превращении яичного альбумина в плакальбумин, была изучена Оттесоном и Вилли [151 г]. Применив хроматографическое разделение на колонке с крахмалом, эти исследователи обнаружили три пептида, обозначенные ими как А, В и С. Пептид А оказался гексапептидом, в состав которого входят аминокислоты аланин, валин, глицин и аспарагиновая кислота в соотношении 3 1 1 1. Пептид В представляет собой тетрапептид, состоящий из тех же аминокислот [c.333]

Высказанные выше предположения следует считать предварительными, так как для полного объяснения превращения яичного альбумина в плакальбумин требуется большее количество сведений о химическом строении этих белков. Недавно Линдерштрём-Ланг [151е] предложил несколько моделей структуры яичного альбумина, которые объясняют выделение указанных двух пептидов. В одной из моделей яичный альбумин и плакальбумин имеют свободную карбоксильную группу, но не имеют ни одной концевой аминогруппы, доступной для реактива Зангера. Согласно другой модели, плакальбумин в отличие от яичного альбумина содержит свободную концевую аминогруппу. [c.335]

Постепенное дефосфорилирование яичного альбумина было подтверждено электрофоретическим выделением дифосфояичного альбумина Ль частичным дефосфорилированием яичного альбумина фосфатазой предстательной железы, в результате которого образуется монофосфорное производное Л2, и полным дефосфорилированием производного Л2 кишечной фосфатазой с образованием альбумина Лз, не содержащего фосфора [150в]. За исключением содержания фосфора и характера подвижности, все три белка А, Л2 и Л3 обладают сходными свойствами. Как и в случае превращения яичного альбумина в плакальбумин, изменение подвижности, которым сопровождается процесс дефос-форилирования, можно использовать для оценки изменения суммарного заряда белков. Эти результаты показывают, что в удалении каждого из атомов фосфора принимают участие два способных ионизироваться атома водорода. Установление взаимосвязи между тремя формами яичного альбумина помогает объяснить электрофоретическую гетерогенность свежеприготовленных растворов этого белка и изменения, наблюдающиеся при старении. [c.335]

Фосфатаза предстательной железы и кишечная фосфатаза дефосфорилируют плакальбумин таким же образом, как они дефосфорилируют яичный альбумин при этом образуются Р2 и РЗ, как это изображено на схеме рис. 1. Таким образом, при надлежащем использовании трех ферментов можно получить пять кристаллизующихся модификаций яичного альбумина, а именно Л2, А3 и три плакальбумина. Свойства этих белков приведены в табл. 2, заимствованной у Перлмана [150в]. [c.335]

Одним из наиболее очевидных различий между природным белком и его химически измененным производным является различие в их растворимости. Этого следовало ожидать, так как обычно реакции, в которые вступают функциональные группы белков, приводят к потере или к приобретению заряженного остатка, а растворимость белка представляет собой функцию количества заряженных групп и их взаимодействия с компонентами среды. Например, при этерификации и ацилировании могут блокироваться многие карбоксильные или аминогруппы, а при дезаминировании отщепляется большое количество аминогрупп. Сульфатирование и фосфорилирование совершенно изменяют растворимость белков. При гуанидировании, во время которого происходит только обмен аминогруппы на гуанидинную группу, растворимость сывороточного альбумина настолько резко уменьшается, что продукт реакции ведет себя подобно эвглобулину. Однако растворимость плакальбумина при рН 4,7 в 30%-ном растворе сернокислого аммония в 16 раз превосходит растворимость яичного альбумина. [c.339]

Яичный альбумин был одним из первых белков, полученных в кристаллическом виде [1], и благодаря его доступности он очень часто служит в качестве стандарта в исследованиях по структуре и составу белков. Хотя этот белок и не обладает какой-либо специфической биологической активностью, тем не менее он привлекает особое внимание из-за ряда особенностей структуры. Так, этот белок содержит фосфор. Он кристаллический, хотя электрофоретически гетерогенен (раздел 7), содержит углеводную компоненту, но она составляет только около 3,5 веса молекулы (разделы 5, 6, 9). Н-Концевая аминокислота единственной цепи белка блокирована ацетильным остатком, что не является родним свойством, однако встречается не у всех белков (раздел 8). Кроме того, яичный альбумин путем ферментативного отщепления короткого пептида может быть превращен во вторую кристаллическую форму, называемую плакальбумином, молекулярный вес которого лишь немного отличается от молекулярного веса самого яичного альбумина. Освободившийся короткий пептид образуется благодаря отщеплению от белковой цепи, но только не от ее концевых частей точное расположение этого пептида внутри молекулы белка пока неизвестно (раздел 10). Некоторые свойства яичного альбумина были рассмотрены в работах Феволда [2], Варнера [3] и Анфинсена и Редфильда [4]. [c.7]

В альбумине С-концевого аланипа. Однако более поздние исследования с использованием метода гидразинолиза Акабори и Ниу и Френкель-Конра-та [100] показали, что в яичном альбумине С-концевым остатком является пролин с концевой последовательностью аминокислот. ..Уа1-Зег-Рго. Известное в литературе наблюдение, что аланин является С-концевым остатком, можно объяснить либо тем, что исследованный белок был разновидностью плакальбумина (раздел 10), либо тем, что связь карбоксила этого остатка аланина менее устойчива к химическим воздействиям, чем обычные пептидные связи в цепи. Поэтому наиболее вероятно, что молекула яичного альбумина [c.17]

Новый кристаллический белок, обладающий двойным лучепреломлением, был получен из яичного альбумина после выдерживания последнего при 1° в обессоленной воде в течение нескольких месяцев без антисептика-Линдерстрём-Ланг и Оттесен [86, 61] назвали этот белок плакальбумином. [c.18]

Дополнительные сведения были получены в результате исследований, проведенных с субтилопептидазой А при pH 6,4 при этой величине pH характер действия фермента несколько иной происходит более быстрый разрыв связи 1, однако связь 3 расщепляется еще быстрее [122, 110, 119]. В результате образуется плакальбумин I и дипептид аланилалапин. В более ранних работах с неочищенными препаратами фермента [122] вслед за этим разрывом (т. е. расщеплением связи 3) происходил гидролиз связи 7 со скоростью примерно в два раза меньшей, чем скорости разрыва связи 3. При этом образовался плакальбумин II и соответствующий тетрапептид (Ala-Gly-Val-Asp). Плакальбумин II получался также при разрыве связей 1 и 7 в цельной молекуле белка, но очень медленно при этом от молекулы белка отщеплялся гексапептид Ala-GIy-Val-Asp-AIa-Ala. [c.19]

Кристаллическая субтилопептидаза А [110] имела на более поздней стадии реакции несколько иную специфичность по сравнению с неочищенным ферментом. После образования плакальбумина I в результате гидролиза связей 1 и 3 происходил разрыв связи 7, а также связи 8, но скорость разрыва этих связей очищенным ферментом была значительно меньше, чем скорость расщепления связи 7 неочищенным ферментом. Это может навести на мысль [c.19]

Точное происхождение пептида неизвестно, но возможно, что гептапептид или даже более длинный пептид связан своим С-концевым остатком аланина через е-аминогруппу лизина внутри главной цепи. Пептид такого рода, т. е. -(ь-аланил)-ь-лизин, является, вероятно, составным элементом клеточной стенки Strepto o us fae alis [123]. N-Концевой участок пептида может быть присоединен через или у-карбоксильную группу аспарагиновой или глутаминовой кислоты. Эту гипотезу подтверждают следующие факты. Начальная реакция в превращении яичного альбумина в одну из разновидностей плакальбумина включает гидролиз только одной пептидной связи, соединяющей карбоксильную группу С-концевого остатка аланина в пептиде [119]. Действие карбоксипептидазы на этот субстрат вызывает образование не более [c.20]

Сатаке и сотр. [124] получили препарат плакальбумина в результате обработки нативного яичного альбумина проназой при pH 6,5 и температуре 25°. Плакальбумин, по-видимому, возникал при разрыве связей 1, 3 и 7 авторы этих исследований приходят к выводу, что протеолиз начинается с разрыва аспарагил-аланиловой связи 3 (см. стр. 19). Полученный плакальбумин содержал 0,87 моля N-концевого серина. [c.20]

Плакальбумин имеет молекулярный вес, равный молекулярному весу альбумина за вычетом молекулярного веса гексапептида. Наиболее быстро он кристаллизуется при pH 5, хотя его растворимость минимальна при pH 4,6. Состав углеводов и фосфатов яичного альбумина и плакальбумина идентичен [125, 61]. Перлманн [91] показал, что фосфор в плакальбумине распределен между компонентами Pi, Рг и Рз точно так же, как он распределен в компонентах Ai, А2 и Аз яичного альбумина. [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология