Пероксидаза молока

Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять огромные количества реагирующих веществ. Так, 1 г кристаллического пепсина расщепляет 50 кг коагулированного яичного белка, а 1 г кристаллического ренина свертывает 72 т молока. Фермент пероксидаза, который ускоряет окисление субстрата за счет пероксида водорода, проявляет свою активность при разбавлении 1 мае. ч. фермента в 500 ООО ООО мае. ч. воды. [c.166]

Фермент пероксидаза содержит белок с М,. = 34000— 150000 в форме, которая зависит от объекта (клетки щитовидной железы, молока, хрена, редьки, дрожжей, плесени и т. д.), и протопорфирин Fe(III). Пятое координационное место Fe занимает имидазол Im, а шестое — либо свободно, либо занято молекулой Н2О. Комплекс (1т)Ре (Н20)ПП является высокоспиновым (5 = ), железо выходит из плоскости N4. Существует множество пероксидаз, отличающихся природой молекулы белка, т. е. структурой белковой части молекулы. [c.750]

Образование перекиси водорода обнаружено в ряде ферментных и биологических систем, но лишь в том случае, когда система не содержит тяжелых металлов или ферментов каталазы и пероксидазы, которые обе разлагают перекись водорода. Как показано на стр. 347, эти ферменты способствуют либо прямому разложению перекиси, либо ее удалению путем участия в реакциях. Перекись водорода обнаружена в целом ряде реакций, катализированных разными окисляющими ферментами (оксидазами) и пуриновой дегидрогеназой молока. Перекись водорода не обнаружена в клетках, которые требуют кислорода для своего обмена (аэробных), так как такие клетки всегда содержат каталазу, но она была найдена при действии кислорода на некоторые бактерии, лишенные каталазы, например на пневмококки и стрептококки с анаэробным существованием. Перекись водорода угнетает рост анаэробных организмов типов, указанных выше. Это доказывает, что разрушение таких организмов, наблюдающееся при действии воздуха, может протекать за счет образования перекиси водорода, являющейся ядом для процесса их обмена. Имеются доказательства, что антибактериальная активность человеческой слюны обусловлена присутствием стрептококков. Так, эфирные экстракты стрептококков подавляют рост дифтерийных бактерий и стафилококков, и этот эффект приписывается содержанию перекиси водорода [117]. Этот и другие антисептические эффекты перекиси водорода рассматриваются ниже при анализе применения перекиси водорода в медицине (см. стр. 512 и сл.). [c.67]

Пероксидазы, встречающиеся особенно широко в растительных клетках, у животных находятся в крови, мышцах и молоке. Пероксидазы катализируют реакции окисления, многих фенолов и аминов, Причем акцептором водорода служит перекись водорода [c.63]

ООО ООО пероксидаза — катализатор некоторых окислительновосстановительных реакций—действует в разведении 1 5 ООО ООО, а 1 г кристаллического реннина заставляет свернуться 72 г молока, т. е. активность его составляет 1 72 ООО ООО. [c.97]

Пероксидазы распространены в организме животных, в высших и низших растениях, в некоторых бактериях, особенно активная пероксидаза обнаружена в корне хрена. В кристаллическом состоянии пероксидаза получена из хрена, лейкоцитов, молока, различных животных тканей. Мол. масса очищенной пероксидазы хрена в кристаллическом виде 44 ООО. Молекула состоит из белка, полисахаридного компонента (около 20% по массе) и одной группы гема. Железо в гем-группе пероксидазы (как и каталазы) находится в трехвалентном состоянии. [c.122]

Ход работы. Для проб на пероксидазу молока в <1етыре пробирки налить по 3 мл сырого молока и в другие четыре пробирки по 3 мл предварительно прокипяченного молока. Затем проделывают гваяковую пробу, бензидиновую пробу и пробу с раствором надй . Во всех случаях с прокипяченным молоком пробы на пероксидазу отрицательны. [c.65]

Интересна координационная химия пероксидаз и каталаз [2]. Пероксидаза - гембелковый фрагмент, извлекаемый в лабораторных условиях из хрена, редьки, дрожжей, плесени, молока, клеток щитовидной железы и т.д. Молекулярная масса белка 15000-34000. В качестве активного комплекса, связанного с белком, выступает Ре(Ш)ПП с имидазолом гистидинового остатка белка в качестве экстралиганда. Второе аксиальное положение либо свободно, либо занято молекулой воды. Комплекс является высокоспиновым (5 = 2), и атом железа выступает из плоскости N4 в сторону 1т . Пероксидазы являются биокатализаторами окисления субстратов перекисью водорода или алкилпероксидами. Некоторые пероксидазы, например, хлороперокси-даза (ХПО) способны хлорировать, бромировать и иодировать различные органические соединения. Для пероксидаз свойственны белковая и спиновая изомерии, тесно связанные друг с другом. [c.292]

Ферменты и другие биологически активные вещества. В мол ке в настоящее время обнаружено более 100 ферментов, в тс числе оксиредуктазы (дегидрогеназа, оксидаза, пероксидаза, п роксид-дисмутаза), трансферазы, гидролазы (эстераза, гликоз даза, протеаза), липазы, изомеразы и лигазы. Большая часть них имеет нативное происхождение и переходит в молоко из кл ток молочной железы во время секреции (к ним относятся щело ная фосфатаза, ксантиноксидаза, протеаза и др.). [c.150]

Пероксидаза катализирует окисление перекисью водорода. Некоторые, легко окисляемые ароматические соединения, как, например, бензидин или гваяковая смола, не окисляются перекисью водорода как таковой. Однако в присутствии материалов, содержащих иероксидазу, они превращаются в глубоко окрашенные соединения. Пирогаллол окисляется перекисью водорода в присутствии пероксидазы до пурпурогаллина. Пероксидаза встречается во многих растениях, но редко в животных органах и секрециях, нанример в лейкоцитах и в молоке. Простетическая группа пероксидазы является гемином, по-видимому, тождественным гемину красителя крови. [c.628]

Впервые действие пероксидазы наблюдалось в 1863 г. Шенбейном [379], название же ферменту дал Линосье [380] в 1898 г. Этот фермент широко распространен в растительных тканях и находится также в молоке и крови, но [c.352]

Пероксидаза весьма распространена в растительных тканях и в особенно большом количестве содержится в хрене. В животном организме она почти не встречается. В небольших количествах пероксида зу можно обнаружить лишь в лейкоцитах и в молоке. Пероксидаза являетс я сложным железосодержащим белком, простетическая группа которого близка к гему гемоглобина. Железо в пероксидазе находится в трехвалентной форме. [c.237]

Из других органических составных частей молока наибольший интерес представляют ферменты и витамины. Из ферментов в молоке находятся амилаза, фосфатаза, каталаза, пероксидаза, дегидрогеназы и некоторые другие. Все эти ферменты быстро разрушаются при кипячении молока. На способности сырого молока, содержаш,его альдегиддегидрогеназу, обесцвечивать метиленовую синь в присутствии муравьиного или уксусного альдегида основана проба, позволяющая отличать сырое молоко от кипяченого (реакция Шардингера). [c.452]

К гидропероксидазам относятся ферменты каталаза и пероксидазы. Каталаза чрезвычайно широко распространена в природе она присутствует в печени и крови позвоночных и у разнообразных микроорганизмов. Пероксидазы имеются у растений, а также содержатся в лейкоцитах и молоке. Каталаза и пероксидазы ускоряют реакцию одного и того же типа [c.385]

Благодаря высокой специфичности и способности окислять только р-О-глюкозу, даже находящуюся в смеси с другими сахарами, глюкозооксидаза нашла ряд применений как аналитический реактив. Фермент используют для определения глюкозы, особенно в сложных биологических системах. Таким образом, например, определяют глюкозу, содержащуюся в кукурузном сиропе, в некоторых других сладких сиропах, или появляющуюся при гидролизе лактозы. Этим путем устанавливают количество глюкозы в винах, обнаруживают ее в испорченном молоке. В основе методов лежит реакция образующейся при действии фермента перекиси водорода с орто-толидином орто-дианизином или другим хромогенным акцептором. Если этот реактив реагирует с Н2О2 в присутствии пероксидазы, то образуется окисленный хромогенный акцептор, интенсивность окраски которого и регистрируется [c.277]

Пероксидаза также имеет широкое распространение она имеется в тканях животных, высших и низших растений, у бактерий, грибов. В больших количествах ее находят в хрене, молоке, во многих животных тканях. Она так же, как и каталаза, содержит гематиновую иростетическую группу, но тем не менее оба фермента катализируют разные реакции в то время как каталаза окисляет саму Н2О2, некоторые спирты и не действует на большинство соединений, которые подвластны пероксидазе, эта последняя не окисляет Н2О2, но окисляет множество веществ — фенолы, амины, некоторые гетероциклические и многие другие вещества. Различие функций обоих ферментов зависит от белка, с которым связан гем механизм же действия их, вероятно, близок. [c.278]

Нужно отметить, что между этими двумя очень сходными реакциями нельзя провести резкой грани. В присутствии некоторых субстратов, папример спиртов, каталаза действует подобно пероксидазе [116]. Кристаллическая пероксидаза была выделена из хрена Теореллом [117]. Для очистки фермента им было использовано несколько методов адсорбция на алюминии, осаждение пикриновой кислотой, электрофорез и фракционированное осаждение сернокислым аммонием. Молекулярный вес полученной пероксидазы оказался равным 44 000 [пН Из молока была выделена другая пероксидаза с молекулярным весом 93 ООО, получившая название лактопероксидазы [118]. Молекула пероксидазы имеет резко выраженное асимметрическое строение (отношение осей 7 1) [117]. Простетическая группа может быть отщеплена от пероксидазы под действием ацетона и соляной кислоты при —15°. На основании данных, полученных при электрометрическом титровании и при изучении зависимости активности фермента от pH, было сделано заключение, что простетическая группа пероксидазы соединена с апоферментом не только посредством атомов железа, но также при помощи двух карбоксильных групп протогемина. Фермент-субстратные комплексы каталазы и пероксидазы были рассмотрены выше. [c.298]

Химотрипсин ингибируется 4,5 10 М раствором трихлорфона при pH 7,6 на 50% [805]. В лротивополож-ность другим инсектицидам (например, диазинону) трихлорфон не блокирует пероксидазу коровьего молока [482]. [c.179]

Из практических применений реакций пероксидазн можно указать так называемую гваяковую пробу на кипяченое молоко . Свежеприготовленная гваяковая настойка 1Ш изменяет цвета под действием перекиси водорода. Но если к смеси настойки и перекиси прибавить свежего, некипяченого молока, то под влиянием пероксидазы, содержащейся в молоке, смесь моментально окрашивается в синий цвет. Кипяченое молоко этой реакции не дает, вследствие разрушения пероксидазы кипячением. Вместо перекиси водорода для гваяковой пробы употребляли старое, озонированное терпентинное масло. Мы теперь знаем, что старое, подвергшееся действию кислорода воздуха терпентинное масло содержит перекиси, окислительное действие которых ускоряется пероксидазой, так же точно как и окислительное действие перекиси водорода. [c.83]

Чем же объяснить разницу в действии очищенного и неочищенного фермента Наиболее простым и правдоподобным представлялось предположение, уже высказанное Бахом, что нероксидаза, содержащаяся в свежем молоке, участвует в окислении салицилового альдегида молекулярным кислородом, ускоряя перенесение активного кислорода с образующейся вначале нерекисн альдегида. Исходя из таких соображений, мы поставили разнообразные опыты с целью выяснить отношение салицилового альдегида к кислороду и пероксидазе. [c.523]

Заметим только, что мы не наблюдали образования салициловой кислоты даже и в том случае, когда вместо кислорода мы употребляли перекись водорода в качестве акцептора водорода. Приведенное выше предположение Баха, таким образом, отпадает находящаяся в молоке пероксидаза не может лyнiить причиной повышенного окисления салицилового альдегида в присутствии кислорода. Но одновременно эти опыты обнаруживают и несостоятельность предполон ения Виланда относительно того, что пероксидаза есть не что иное, как дегидраза, использующая в качестве акцептора водорода перекись водорода. Пероксидаза так же мало в состоянии активировать водород салицилового альдегида и делать его способным к непосредственному соединению с молекулярным кислородом или с кислородом нерекиси, как и переносить активный кислород нерекиси на салициловый альдегид. [c.523]

Нам представился случай провести некоторые ориентировочные опыты по определению ферментных показателей крови тироидоэктомированных коз. Эти козы принадлежали ферме тироидоэктомированных коз , которая снабжает различные лечебные учреждения Москвы терапевтически активным молоком. Для нашего исследования нам было предоставлено пять нормальных и семь оперированных животных. Первые же определения дали чрезвычайно низкие значения показателя каталазы как для нормальных, так и для тироидоэктомированных коз. Мы удвоили концентрацию крови (т. е. 1 на 500 вместо 1 иа 1000), но и после этого показатели пероксидазы, протеазы и эстеразы были настолько малы, что их пельзя было считать надежными. Мы поэтому ограничились определением показателей каталазы опыты производились по онисанному ранее методу ежедневно на всех животных в течение 10 дней. Полученные данные приведены в нижеследующих таблицах. [c.552]

В молоке содержатся различные группы ферментов. Из группы гидролаз и фосфо-рилаз в молоке находятся эстеразы (липаза, фосфатаза), карбогидразы (лактаза, Р-амилаза) из ферментов расщепления — каталаза из окислительно-восстановительных ферментов — анаэробные дегид-разы (редуктазы) и аэробные дегидразы (пероксидаза, оксидаза). [c.202]

Пероксидаза имеется почти во всех растениях. У животных она найдена только в молоке, в легких и в селезенке. Недавно из молока получена пероксидаза в виде кристаллов. Отличается пероксидаза значительной термостабильностью. Простетическая группа ее представляет содержащую железо 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинилпорфин-5,7-дипронионовую кислоту. [c.351]

Первый фермент — пероксидаза, простетической группой которой является протогем. Ферменты этого типа широко представлены у растений, а также встречаются в молоке, лейкоцитах, тромбоцитах и тканях, продуцирующих эйкозаноиды. Н2О2 + КН2 где [c.131]

Пероксидазы. Пероксидазы (донор перекись водорода — оксидоредуктазы) очень широко распространены в растительном миро и в бактериях, однако в тканях млекопитающих они встречаются довольно редко. Обнаружена пероксидаза в эритроцитах (вердопероксидаза) н в молоко (лактопероксидаза). [c.293]

Предполагают, что каталаза в организме разрушает ядовитую для клеток перекись водорода, образующуюся в процессе дыхания. Пероксидазы и каталазы найдены в тканях животных, молоке, крови и особенао много в растениях. [c.146]

Хромопротеиды, содержащие железопорфирин (гем), представлены в природе не только гемоглобинами и миоглобинами. Широко встречается в тканях животных и некоторых бактерий фермент каталаза, имеющий в составе своей молекулы четыре гема. Из некоторых тканей организма животных выделены кристаллические препараты каталазы, молекулярный вес их достигает 225 ООО они содержат в каждой молекуле четыр молекулы гема. В растительных организмах широко распространен другой гемсодержащий фермент — пероксидаза. Встречается этот фермент также и в тканях животных. Из радужной оболочки глаза лошади пероксидаза получена в кристаллическом виде. Молекулярный вес ее равен 44 ООО, и она содержит одну молекулу гема. Из молока выделена в кристаллическом виде лактпероксидаза с молекулярным весом в 92 ООО, также с одним гемом в молекуле. Пероксидаза, обнаруженная в лейкоцитах, получила [c.45]

Гидроксипероксидазы—ферменты, использующие в качестве субстрата перекись водорода или органические перекиси. К этой категории относятся два типа ферментов пероксидазы, находящиеся в составе молока, в растениях, лейкоцитах, тромбоцитах, эритроцитах и т. д., и каталаза, функционирующая в тканях животных и растений. [c.120]

А. Пероксидаза. Первоначально пероксидазы считались растительными ферментами, позднее они были обнаружены также в молоке, лейкоцитах, тромбоцитах, а также в тканях, в которых происходит метаболизм эйкозаноидов (см. с. 333). Простетической группой является протогем, который в отличие от гемовых групп большинства гемопротеинов весьма слабо связан с апоферментом. В реакции, катализируемой пероксидазой, перекись водорода восстанавливается за счет соединений, выступающих в качестве доноров электронов, таких, как аскорбат, хиноны или цитохром с. Реакция, катализируемая пероксидазой, имеет сложный характер суммарная реакция выглядит следующим образом [c.123]

Хотя пероксидазы встречаются относительно редко в животных тканях, в печени и почках обнаружена слабая пероксидазная активность пероксидаза была выделена из молока. Лейкоциты содержат вердопероксидазу, которая ответственна за пероксидазную. активность гноя. Клетки фагоцитов содержат миелопероксидазу, которая окисляет ионы галогенов, например 1 , до свободного га- логена — эффективного бактерицидного агента. В эритроцитах имеется глутатионпероксидаза, содержащая Se и специфично окисляющая восстановленный глутатион. Дрожжи и плацента содержат пероксидазы, по-видимому специфичные к ферроцитохрому с, и у некоторых бактерий имеются пероксидазы, которые окисляют NADH. Все высшие растения богаты пероксидазами. В исследовании пероксидаз в качестве исходного материала щироко применялись хрен и репа. [c.522]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология