Ферменты лиазы

ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные р-ции-присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз см. Ли-газы). Подклассы Л. сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы ( Oj, HjO или др.). [c.588]

Включение в протопорфирин ферро-иона требует участия специального фермента, протогем — ферро-лиазы (феррохелатазы) [78, 79]. Установлено, что этот фермент прочно связан с внутренней мембраной митохондрий животных клеток, хлоропластов растений и хроматофоров бактерий. Хотя обычно Fe +, по-видимому, является единственным ионом металла, включающимся в порфирин, в дрожжах в заметных количествах накапливается [Zn +]-протопорфириновый хелат известен также комплекс с Си + (гл. 10, разд. Б, 1). [c.124]

Углерод-сера Л. катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментов кофермент-пиридоксаль-5 -фосфат. Эти Л. (напр., цистатионин-у-лиаза) играют существ. роль в метаболизме серосодержащих аминокислот. [c.589]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

А. Ф. Воробьев, Н. Ф. Моисеева. ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих негидролитич. отщепление атомов или группы атомоа от субстрата с образованием двойных связей и обратные р-ции ирисоединения по двойным связям. Каталм И1руют расщепление связи С — С, С — О, С — N, С — S, С — галоген. Участвуют в процессах гликолиза, брожения, в циклах трикарбоновых к-т, мочевины и др. процессах. См., напр., Альдолазы. [c.299]

Лиазы — ферменты, катализирующие присоединение групп к двойным связям или, наоборот, отщепление группы с образованием двойной связи. [c.5]

Классификация ферментов базируется на типичных реакциях, которые они катализируют. В соответствии с этим все ферменты разделяют на следующие шесть классов оксидоредуктазы, трансфе-разы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. [c.116]

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

Г.ц. рассматривают как видоизмененный ЦТК Последний отличается от Г.ц. отсутствием р-ций I и IV, к-рые в Г. ц. катализируются соответствующими ферментами изо-цитрат-лиазой и малат-синтазой, у высших растений эти ферменты одновременно присутствуют только в тех тканях, где функционирует Г. ц. Остальные р-ции Г. ц катализируются теми же ферментами, что и соответствующие р-ции ЦТК. [c.583]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Первый уникальный фермент весьма важного глиоксилатного пути (гл. 11, разд. Г,4), изоцитрат-лиаза, катализирует расщепление изоцитрата до сукцината и глиоксилата тт ОН [c.170]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30-40 тыс). Проявляют оптим. каталитич. активность при pH 7,0-9,0, инактивируются КаВНд. Для А. из ряда источников определена первичная структура. Наиб, изученный и распространенный представитель-фруктоз о-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозо-1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр. [c.113]

Возвращаясь к стадии а в уравнении (8-32), отметим следующее структура субстрата такова, что вряд ли можно было ожидать легкого-элиминирования а-аминогруппы. Таким образом, не удивительно, что в ферменте Ь-гистидин — аммиак-лиаза имеется особый активны [c.236]

В отношении более чем 2 тыс. известных ныне ферментов заметим, что лишь немногие из них охарактеризованы путем электрофоретического фракционирования и, между прочим, три последние группы ферментов в вышеприведенном перечислении — лиазы, изомеразы и лигазы — слабо представлены. [c.49]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

При анаэробном брожении в итоге ферментативного расщепления гексоз до осколков, содержащих три углеродных атома, возникают многообразные конечные продукты. Распад глюкозы (после ее фосфорилирования) с образованием фосфодиоксиацетона и фосфоглицеринового альдегида осуществляет фермент альдолаза (зимогексаза, альдегид-лиаза), которая активируется ионами двухвалентных металлов [69]. В состав альдолазы входит цинк и в очень малых количествах железо и марганец [72]. Добавление к реакционной системе хелатирующего агента, связывающего катионы (например, этилендиаминтетрауксусной кислоты), ингибирует альдолазу. Активность ингибированного таким образом фермента восстанавливается при добавлении в систему ионов Zn +, Ре , Со +, Мп-+. Можно предположить, что эти ионы участвуют в про- [c.94]

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Многие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса. [c.120]

Индуцируемая субстратом цитрат-лиаза была обнаружена у небольшого числа бактерий, осуществляющих анаэробную диссимиляцию цитрата. Цитрат расщепляется до оксалоацетата и ацетата. Имеются доводы в пользу того, что до стадии альдольного расщепления фермент, который первоначально находился в ацетилированной форме, вступает в реакцию ацильного обмена, приводящего к образованию цитрилфер-мента [c.170]

Интересным фактом, касающимся стереохимии действия как оксалоацетат—ацетилгидролазы, так и цитрат-лиазы [уравнение (7-68)], является инверсия конфигурации, происходящая у атома углерода, несущего отрицательный заряд в отщепляющемся енолят-анионе. Эта инверсия, происходящая также при действии цитрат (ге)-синтетазы и других родственных ей ферментов, была продемонстрирована при использова- [c.168]

Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр, аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасьпц. соединений, Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр, аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). [c.589]

ОКСАЗОЛ0НЫ, см Оксазол ОКСАЛАТЫ, соли и эфиры щавелевой кислоты. ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА (оксалоацетат-кар-боксилаза), фермент класса лиаз, катализирующий декар-боксилиравание щавелевоуксусной к-ты (оксалоацетата) с образованием пировиноградной к-ты (пирувата). [c.346]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

В р-ции 1 цикла, катализируемой цитрат-оксалоацетат-лиазой, СНзС(0)8КоА стереоспецифично конденсируется с карбонильной группой оксалоацетата с образованием цитрата и свободного KoASH. Р-ция сопровождается значит, изменением своб. энергии (ДС — 32,24 кДж/моль) и является практически необратимой. Активность митохондриального фермента у дрожжей ингибируется АТФ. [c.634]

ТРИПТОФАНАЗА (триптофан-индол-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий расщепление триптофана [c.5]

ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА (фумараза, L-малат-пщро-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий обратимое присоединение воды к дианиону фумаровой к-ты с образованием мала-та - диаииона яблочной к-ты [c.212]

См. также Номенклатура стереохимическая. ЦИСТАТИОНЙН ЛИАЗА ( у-цистатионаза), фермент класса лиаз, катализирующий у млекопитающих расщепление цистатионина (ф-ла I образуется в организме из гомоцистеи-на и серина см. также 8-Аденозилметионин) с образованием 1 цистеина (П) и 2-оксомасляной к-ты [c.388]

Полиакриламвдный гель с иммобилизованными микробными клетками формуют в виде кубиков размером 2 — 3 мм, которыми заполняют колонку объемом 1 м . Через колонку пропускают раствор фумарата аммония. При подкислении выходящего из колонки элюата до pH 2,8 и охлаждении до 15 °С из него выкристаллизовывается аспарагиновая кислота в виде препарата 100 %-й чистоты. Процесс получения аспартата полностью автоматизирован и осуществляется в непрерьшном режиме. Производительность процесса — 1700 кг чистой аспарагиновой кислоты в сутки на реактор. Иммобилизованные клетки кишечной палочки сохраняют активность фермента на 80 % в течение 120 дней и на 50 % в течение 600 дней работы реактора, в то время как свободные клетки — всего на протяжении 10 дней с уровнем активности 25 % от исходной. В Армении был налажен промышленный процесс получения аспартата особой степени чистоты с использованием иммобилизованной аспартат-аммиак-лиазы на базе научных разработок химфака МГУ им. М. В. Ломоносова (1974). [c.97]

Ч Согласно классификации, рекомендуемой Международным биохимическим союзом (гл. 6, разд. Ж), эти ферменты относятся к классу лиаз и не должны называться синтетазами. Последнее название закреплено за лигазами. В соответствии с рекомендациями Международного биохимического союза в тех случаях, когда необходимо подчеркнуть синтетический аспект реакций, катализируемых лиазамн, может быть использован термин синтаза. Однако использование двух близких по написанию слов, син-таза и сиитетаза, приводит к путанице и многим биохимикам представляется совершенно ненужным. В настоящей кииге используется только термин сиитетаза. [c.166]

В настоящее время с точки зрения биохимического полиморфизма уже изучено 98 ферментов у зерновых и бобовых растений, в их числе 32 оксидоредуктазы, 18 трансфераз, 36 гид-ролаз, 8 лиаз, 3 изомеразы, 1 лигаза. [c.49]

Гидролиз гликозидных связей ферментами включает расщепление связи гликозил—кислород, однако ряд ферментов, известных под названием элиминазы, илн лиазы (обычно бактериального происхождения), действуют иначе и расщепляют связи кислород— агликон (рис. 26.3.3) в кислых полисахаридах (например, в пектинах) с образованием остатков ненасыщенных гексуроновых кнслот. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология