Крахмал под действием слюны

Расщепление крахмала (и гликогена) начинается в полости рта под действием амилазы слюны. [c.319]

ГИДРОЛИЗ КРАХМАЛА ПОД ДЕЙСТВИЕМ СЛЮНЫ [c.185]

Оптимум pH для действия амилазы слюны можно определить при взаимодействии ее с крахмалом при различных значениях pH среды. О степени расш,епления крахмала можно судить по реакции крахмала с раствором иода в течение времени. При оптимальном значении pH расш,епление крахмала произойдет полностью (окраска с иодом отсутствует). По мере удаления от точки оптимального pH в кислую или щелочную зону расш,епле- [c.63]

Расщепление крахмала можно провести в пробирке при действии слюны на жидкий крахмальный клейстер (37 С, [c.272]

Гидролиз крахмала под действием слюны [c.206]

Влияние температуры на активность ферментов легко можно проследить на примерах действия на крахмал ферментов слюны и действия на молоко сычужного ф е р м е н т а . [c.54]

Мальтоза является основным продуктом гидролиза под действием сьмилазы - фермента, выделяемого слюнной железой. Своим названием мальтоза обязана тому, что она образуется при ферментативном гидролизе крахмала, содержащемся в солоде (malt), почему ее еще называют солодовым сахаром. [c.263]

Крахмал первоначально подвергается воздействию находящегося в слюне фермента, птиалина, но в основном гидролиз крахмала происходит в тонком кишечнике, где под действием ферментов поджелудочной железы и других высокоактивных ферментов крахмал превращается в глюкозу. Часть простых сахаров, к числу которых относится глюкоза, переносится кровью в печень, где происходит их отложение в составе гликогена. Другая часть сахаров поступает непосредственно в общий кровоток, где они сгорают с выделением энергии, превращаются в жиры либо накапливаются в мышцах в виде гликогена. Гликоген может высвобождаться при первой же необходимости и служит источником энергии. Метаболизм углеводов регулируется таким гормоном, как инсулин. Механизмы превращения углеводов в СО2 и Н2О очень сложны и не будут рассматриваться в данной книге. [c.486]

Гидролитическое расщепление углеводов — крахмала и гликогена — начинается во рту под влиянием ферментов амилазы и а-глюкозидазы (мальтазы), вырабатываемых слюнными железами. В желудке действие ферментов слюны [c.156]

Например, содержащийся в слюне фермент амилаза может превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу. Проследим на опыте за действием этого фермента. [c.57]

Катализаторами, как известно, называются вещества, способные резко изменять, обычно в сторону повышения, скорость тех или иных химических реакций. При этом катализаторы в ничтожном количестве могут превращать неопределенно большие массы того или иного вещества, или, как принято называть, с у б с т р а т а, на который действует данный фермент. Катализаторы, в частности ферменты, нередко проявляют специфическое действие в чрезвычайно разведенных растворах. Так, например, осахаривающий крахмал фермент слюны — амилаза — обнаруживает заметную каталитическую активность в разведении 1 1 ООО ООО. Чистые препараты пер о-к с и д а 3 ы — фермента, катализирующего окисление полифенолов (пирогаллола, гваякола и др.), оказываются активными даже в разведении [c.110]

Гидролиз крахмала происходит при кипячении его с кислотами или под действием энзимов. Примерами таких энзимов являются. диастаз солода и птиалин слюны, которые гидролизуют крахмал до мальтозы. [c.345]

Однако такие химические реакции можно осуществить в лабораторных условиях при температуре человеческого тела только в присутствии специальных веществ, получаемых из растений или животных. Эти вещества, называемые ферментами, являются белками, обладающими каталитическим действием по отноп1ению к некоторым реакциям. Так, слюна содержит особый белок — фермент, называемый амилазой слюны или птиалином, который катализирует превращение крахмала в сахар — мальтозу С12Н220Ц-Реакцию, которую катализирует амилаза слюны, можно записать следующим образом [c.491]

Крахмал (крахмальные зерна) сырых продуктов почти не поддается действию слюнной амилазы, но крахмал, содержащийся в пищевых продуктах, подвергшихся термической обработке (например, крахмал вареного картофеля или печеного хлеба), легко гидролизуется амилазой с образованием декстринов и солодового сахара (мальтозы). [c.241]

Расщепление крахмала можно провести в пробирке при действии слюны на жидкий крахмальный клейстер (37°С, 30 минут—1 час). Образующийся сахар обнаруживается с помощью реактива Фелинга. Тот жа результат можно получить при нагревании 10 мл крахмального клейстера с 5 мл вытяжки коровьей поджелудочной железы в течение 15 минут на водяной бане при 40 °С. Вытяжку готовят путем растирания поджелудочной железы с малым количеством пропантриола (глицерина). [c.319]

Мальтоза, или солодовый сахар (от латинского таНит — солод), встречается в свободном виде в некоторых растениях. В промышленном масштабе ее получают при неполном гидролизе растительного крахмала действием на него растительного фермента диастаза последний содержится в солоде, представляющем проросшие и высушенные зер-на ячменя. Этот процесс используют в ряде производств, основанных на брожении сахаристых веществ, в частности в пивоварении и винокурении. Животный крахмал — гликоген — также расщепляется диастазом. Такое же гидролизующее действие на крахмал оказывают и ферменты, содержащиеся в слюне. Благодаря этому крахмал усваивается человеческим организмом. [c.316]

Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

Во-вторых, еще более удивительная способность действия ферментов состоит в том, что ферменты весьма специфичны. Так, амилаза, содержащаяся в слюне, легко и быстро расщепляет крахмал, молекула которого состоит из огромного числа одинаковых глюкозных звеньев. Но она не катализирует процесс распада сахарозы. [c.150]

В основе химической переработки пищи лежат процессы гидролиза основных ее веществ — белков, жиров и углеводов. Пища уже в ротовой полости подвергается действию слюны, выделяемой слюнными железами. Ферменты слюны превращают крахмал в глюкозу. В средней кишке происходят дальнейшая переработка белков, углеводов и жиров под влиянием пищеварительных ферментов и всасывание пищи. В этой кишке обычно наблюдается щелочная реакция среды (pH до 8... 10), рел<е она бывает слабокислая (pH [c.9]

Наиболее важные функции слюны — это смачивание пищи и придание ей определенной вязкости, благодаря чему облегчается проглатывание пищевого комка под действием слюны начинает перевариваться крахмал, превращаясь в декстрины и мальтозу. [c.340]

Анионы в физиологических концентрациях обычно неэффективны или оказывают небольшое активирующее влияние на ферменты. Исключение составляют пепсин, некоторые оксидоредуктазы, активируемые анионами, а также амилаза слюны, катализирующая гидролиз крахмала, активность которой повышается при действии ионов хлора, и аденилатциклаза, которая активируется анионами галогенов. [c.147]

Углеводы пищевых продуктов представлены преимущественно крахмалом, гликогеном и дисахаридами — сахарозой, мальтозой и лактозой. Крахмал и гликоген гидролизуются до мальтозы под действием слюнной и панкреатической амилаз в полости рта и в тонких кишках. Ацетальные связи в молекулах дисахаридов подвергаются в желудке частичному неферментативному гидролизу соляной кислотой. Большая часть дисахаридов расщепляется на поверхности микроворсинок клеток слизистой оболочки кишечника с помощью дисахараз кишечного сока (а-глюкозидазы, [c.394]

Мальтоза. Молочный сахар. Целлобиоза. Мальтоза образуется при действии на крахмал диастаза солода, а также птиалина слюны. Она является промежуточным продуктом винокуренной и пивоваренной промышленности. [c.344]

Пфвые указания на то, что в биологических системах происходят какие-то каталитические процессы, были получены в начале XIX в. при изучении переваривания мяса под действием желудочного сока и превращения крахмала в сахар под действием слюны и раздичньгх экстрактов из тканей растений. Вслед за этим были зарегистрированы и другие случаи биологического катализа, который теперь называется ферментативным. В 50-х годах прошлого века Луи Пастер пришел к выводу, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется ферментами . Он считал, что эти ферменты (впоследствии для их обозначения бьш введен еще один термин- энзил1ы, что в переводе означает < дрожжах ) неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени. Поэтому важной вехой в истории биохимии стало открытие, которое сделал в 1897 г. Эдвард Бухнер ему удалось экстрагировать из дрожжевых клеток в водный раствор набор ферментов, катализирующих расщепление сахара до спирта в процессе брожения. Тем самым бьшо доказано, что столь важные ферменты, катализирующие один из основных метаболических путей, приводящих к высвобождению энергии, сохраняют способность функционировать и после выделения их из живых клеток. Это открытие вдохновило биохимиков на новые поиски, направленные на вьщеление разнообразных ферментов и изучение их каталитических свойств. [c.227]

Крахмал составляет по весу главную составную часть пищи человека (хлеб, картофель, крупы, овощи) —главный энергетический ресурс его организма. Содержание крахмала в некоторых видах богатых им пищевых продуктов таково мука — 74%, рис — 78%, хлеб белый — 51%, картофель— 16%. Уже во рту, под действием слюны, содержащей гидролитический фермент амилазу, начинается гидролиз крахмала. В кислой среде желудка гидролиз завершается расщеплением до глюкозы, которая из кишечника поступает в кровь и разносится током крови до каждой клетки, подвергаясь там ряду превращений (стр. 434), обусловливающих теплоту тела, энергию мускульной и мозговой работы человека и животного. В крови поддерживается довольно строго определенная концентрация глюкозы как значительный избыток, так и, особенно, недостаток ее гибельны для организма . Концентрация глюкозы регулируется действием гормонов. При повышении содержания глюкозы в крови избыток ее за счет специфического действия выделяемого поджелудочной железой гормона инсулина (белок, см. кн. 11) откладывается в печени и частично в мышцах в виде животного крахмала -глы/со-гена. Цечень может содержать до 20 вес.% гликогена. При недостатке глюкозы в крови часть гликогена печени гидролизуется в глюкозу и поступает в кровь (гормон глюкагон). Если деятельность поджелудочной железы нарушена и она не продуцирует инсулина, наступает сахарная болезнь —диабет, характеризующаяся повышенным содержанием глюкозы в крови. Организм вынужден тогда сбрасывать избыток глюкозы с мочой. Систематическое введение в кровь инсулина, выделенного из [c.447]

Птиалин. Птиалин — фермент, обусловливающий пищеварительное действие слюны. Он гидролизует крахмал до амилодекстрина, эритродекстрина, ахроодекстрина и, в конце концов, до мальтозы. Птиалин активен в пределах pH от 4 до 9 (максимальная активность при pH 6,6). В желудке, где pH может снижаться до 1,5, птиалин инактивируется. [c.339]

Ферменты, обладающие амилазным действием, широко распространены в природе. Они находятся в зернах злаковых растений, клубнях картофеля, в печени, выделениях поджелудочной железы, слюне. С помощью амилаз крахмал подвергается в растительных и животных организмах превращению в растворимые углеводы — мальтозу и глюкозу, которые соками растений или кровью животных доставляются к местам потребления и при своем сгорании дают организму необходимую энергию. [c.310]

Ход работы. В 4 пронумерованные пробирки наливают по 10 капель 0,5% раствора крахмала и ставят пер вую пробирку в лед, вторую — в штатив при комнатной температуре (15—16°), третью — в водяную баню при температуре 45° и четвертую — при температуре 75°. В 4 другие пробирки наливают по 2—3 мл дистиллированной воды и по 1 капле 0,1% раствора йода. Через 5 минут в пробирки с крахмалом добавляют по 10 капель слюны, разведенной в 10 раз, перемешивают и оставляют стоять при температуре О, 15, 45 и 75°. После 5-ми1нутного действия фермента на субстрат из каждой опытной пробы отбирают по 1—2 капли жидкости в заготовленные пробирки с йодом. В случае, если во всех пробирках жидкость окрашивается в синий цвет, реакцию с йодом повторяют через следующие 5 минут во вновь заготовленных пробирках. [c.106]

Ход работы. В 2 пробирки наливают по 10 капель 0,5% раствора крахмала и добавляют в первую пробирку 5 капель разведенной в 5 раз слюны (амилаза), во вторую — 5 капель вытяжки из дрожл<ей содержащей З-фруктофуранозидазу (сахаразу), перемешивают и оставляют при комнатной температуре (или ставят в баню при температуре 38—40°). В 2 другие пробирки наливают по 10 капель 0,5% раствора сахарозы (свекловичного сахара) и в первую пробирку добавляют 5 капель вытяжки из дрожжей, во вторую — 5 капель разведенной в 5 раз слюны и оставляют при тех же условиях. Через 5 минут в первые 2 пробирки с крахмалом добавляют по 1 капле 0,1% раствора йода и отмечают окрашивание. С содержимым 2 других пробирок (опыт с сахарозой) проделывают реакции Фелинга или Троммера (см. стр. 179 и 180). Действие ферментов обнаруживается либо по исчезновению субстрата, либо по появлению продуктов расщепления (мальтоза, глюкоза, фруктоза). Следует иметь [c.107]

В две пробирки наливают по I мл разведенной слюны, затем в одну из них добавляют 1 мл раствора сахарозы, а в другую — столько же раствора крахмала. Обе пробирки прогревают 10 мин. в ьодяной бане при температуре 38° С, после чего охлаждают и с содержимым каждой из них проделывают реакцию Троммера. Убеждаются, что амилаг а катализировала лишь процесс гидролитического рас1цспленин крахмала и не оказала действия на сахарозу. [c.116]

Широко распространенные а-амилазы [21, 22] являются энйоглико-зидами, гидролизующими полисахаридные цепи крахмала путем атак в случайных точках, расположенных далеко от концов полисахаридной цепи, с образованием коротких полисахаридных цепей (декстринов) и простых сахаров. Реакция протекает с сохранением конфигурации, причем образующиеся восстанавливающие группы находятся в а-ано-мерных формах. а-Амилазы обнаружены как у растений, так и у животных. Например, один высокоактивный фермент этого класса найдеи в слюне человека ), а другой вырабатывается поджелудочной железой. По-видимому, всем а-амилазам совершенно необходимы хлорид-ноны, действующие как активаторы. Однако, какова их роль в механизме действия фермента, до сих пор не ясно. [c.101]

Биологическая роль крахмала состоит в том, что он является запасным питательным веществом в растениях и когда возникает потребность в энергии и источнике углерода, крахмал высвобождается из запасных гранул и гидролизуется ферментами - амилазами. Они расщепляют связи 1 ->4 в амилозе и амилопектине в различных участках, что приводит к образованию смеси глюкозы и мальтозы. В результате действия амилаз происходит полное расщепление амилозы, но амилопектин расщепляется лишь частично, и для разрыва связей 1—>6 необходимо действие специальных ферментов -мальтаз, которые разрывают связи в крахмале в точках ветвления амилопектина. Благодаря комбинированному действию амилаз и мальтаз крахмал полностью гидролизуется до a-D-глюкoзы, которая затем активно включается в различные метаболические реакции. В противоположность целлюлозе, крахмал хорошо усваивается в организме животных и человека, так как расщепляющие его ферменты содержатся в слюне и поджелудочной железе. [c.69]

Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие а-амилазы слюны прекращается, так как желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (pH 1,5—2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под действием а-амилазы поджелудочного сока. Здесь pH возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих условиях а-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена в мальтозу, начатое амилазой слюны. Напомним, что в молекулах амилопектина и гликогена в точках ветвления существуют также а(1—>6)-глико-зидные связи. Эти связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами амило-1,6-глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстри-наза). [c.320]

Мальтоза, солодовый сахар (от лат. таИит — солод) — новной продукт расщепления крахмала под действием фермента гОмилазы, выделяемого слюнной железой, а также содержащего-й в солоде, т. е. проросших, а затем высушенных и измельченных йрнах хлебных злаков. Мальтоза имеет в 3 раза менее сладкий сус, чем сахароза. [c.407]

Активность ферментов проявляется в пределах довольно узкой зоны pH, называемой оптимумом pH. Влияние pH среды на активность фермента обусловлено, по-видимому, тем, что из всех возможных ионных форм, в виде которых существует фермент, каталитической акти1ВНостью обладает только одна форма, которая преобладает в оптимуме pH. Это спра)ведливо только для тех случаев, когда сам субстрат не диссоциирует (крахмал, сахароза и др.). В случае, когда фермент действует на диссоциирующие субстраты (белковые вещества), изменение pH среды влияет одновременно на ионизацию и фермента, и субстрата и при замене одного субстрата другим характер кривой меняется. Оптимум pH для действия амилазы слюны равен 6,8. [c.109]

Первый метод следующий. Тонко измельчают 5 г аррорутного крахмала в стеклянной или агатовой ступке, затем растирают в пасту с небольшим количеством холодной воды и вливают медленно при перемешивании в 1 л кипящей воды. Кипятят раствор 2 ч. К концу кипячения прибавляют 30 г борной кислоты. Борная кислота защищает от развития плесени, но не от действия амилазы слюны если последняя не попадает в раствор, то он даже по истечении нескольких месяцев не отличается от свежеприготовленного раствора, если хранится в колбе, покрытой только перевернутым вверх дном стаканчиком . [c.221]

Только в первой пробирке происходит расщепление крахмала (синего окрашивания при добавлении раствора I и К1 не наблюдается). Во второй пробирке фермент необратимо инактивирован нагреванием, а в третьей — реакция протекает слишком медленно вследствие высокой кислотности раствора (оптимум действия амилазы слюны при pH 6,8). Поэтому во второй и третьей пробирках получается синее окрашивание с растворром I в К1. [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология