Гемоглобин обмен

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

В живых организмах различные классы комплексных соединений выполняют специфические функции в обмене веществ. Исключительно велика роль природных комплексных соединений в процессах дыхания, фотосинтеза, биологического окисления и в ферментативном катализе. Так, например, ионы Ре ,М + в качестве комплексообразователей входят в состав важнейших природных соединений — гемоглобина и хлорофилла. Структурные формулы этих веществ весьма сложные. Тем не менее общий принцип их построения можно выразить следующей схемой [c.207]

Реакционноспособным участком молекулы КоА в биохимических реакциях является 8Н-группа, поэтому принято сокращенное обозначение КоА в виде 8Н-КоА. О важнейшем значении КоА в обмене веществ (как будет показано далее—см. главы 9—11) свидетельствуют обязательное непосредственное участие его в основных биохимических процессах, окисление и биосинтез высших жирных кислот, окислительное декарбоксилирование а-кетокислот (пируват, а-кетоглутарат), биосинтез нейтральных жиров, фосфолипидов, стероидных гормонов, гема гемоглобина, ацетилхолина, гиппуровой кислоты и др. [c.237]

Расширяется использование полимеров для создания оболочек капсул, в к-рые заключаются лекарственные вещества. Ранее такие оболочки (напр., из желатины) создавались только для лекарств перорального применения. В последние годы разработаны способы получения микрокапсул таких размеров (несколько мкм в диаметре), что нх суспензии можно вводить инъекционно. Помещенные внутри микрокапсул белки, ферменты, суспендированные вещества не выходят за их пределы, но могут реагировать с проникающими внутрь оболочек капсул низкомолекулярными соединениями и осуществлять обменные процессы как в аппаратах (напр., искусственная почка), так и в организме (детоксикация, изменение баланса ионов или молекул и др.). Делаются попытки заключения в микрокапсулы гемоглобина и создания искусственных эритроцитов. См. также Микрокапсулирование. [c.466]

Важнейшими буферами крови являются бикарбонаты и фосфаты Ыа и К, белки плазмы и особенно гемоглобин эритроцитов. Механизм действия бикарбонатов и фосфатов как буферов, препятствующих изменению pH крови при появлении в ней кислот или оснований, подробно рассмотрен в главе Водно-солевой обмен (стр. 393). [c.435]

Многие лекарственные препараты, предназначенные для больных с нарушенным гемоглобинным обменом и страдающих малокровием, содержат в своем составе железо. [c.160]

Окись углерода образует с гемоглобином крови стойкое соединение — карбоксигемоглобин, который не способен поддерживать кислородный обмен в тканях, вследствие чего наступает кислородное голодание и нарушается функция наиболее чувствительных тканей, главным образом центральной нервной системы. Окись углерода постепенно удаляется из организма с выдыхаемым воздухом. [c.22]

Оксид углерода (II) — газ, легче воздуха, без цвета и запаха, сжижается при—191,5 С, затвердевает при —205 С, плохо растворяется в воде и не взаимодействует с ней химически. Ядовитый оксид углерода (II) образует с гемоглобином крови довольно прочное соединение карбоксигемоглобин, что препятствует переносу кислорода от легких к тканям. При вдыхании свежего воздуха карбоксигемоглобин разрушается и кислородный обмен в организме восстанавливается, в технике оксид углерода (II)—ценное газообразное топливо [c.323]

Н. токсичен, впитывается через кожу оказывает сильное действие на центр, нервную систему, нарушает обмен в-в, вызывает заболевания печени, окисляет гемоглобин в метгемоглобин ПДК 3 мг/м . Т. всп. 88 °С, т. воспл. 482 °С. [c.268]

Железо играет весьма активную роль в жизнедеятельности любых организмов, связанную, прежде всего, с процессами переноса и обмена Оно входит в состав ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы, комплексов, служащих для передачи электронов, гемоглобина, являющегося переносчиком кислорода Велика роль железа в обмене нуклеиновых кислот, синтезе белков, в процессах фотосинтеза и дыхания растений, в других биохимических реакциях [c.499]

Витамин В12 играет важную роль в обмене веществ, участвуя в синтезе гемоглобина, пуриновых, пиримидиновых оснований и нуклеиновых кислот. [c.302]

Окись углерода. Нарушает кислородный обмен в организме, вследствие образования довольно прочного соединения с гемоглобином крови, так называемого карбоксигемоглобина. Степень накапливания карбоксигемоглобина в крови находится в прямой зависимости от времени пребывания в отравленной атмосфере и от концентрации окиси углерода. Болезненные явления, тяжесть в голове, усталость, апатия и т. д. развиваются постепенно при малых концентрациях окиси углерода в воздухе (до [c.225]

Обмен железопорфиринов будет рассмотрен на примере распада и синтеза гемоглобина — наиболее важного и хорощо изученного белка этой группы. На рис. 25.1 представлена сводная схема последовательных стадий деградации и [c.412]

Видовая чувствительность к СО различна и обусловлена как видовыми особенностями сродства гемоглобина к СО, так и неодинаковой скоростью поступления яда в организм, связанной с интенсивностью обменных процессов, массой тела, частотой сердечных сокращений и частотой дыхания. По скорости поступления СО в кровь и чувствительности к нему животные располагаются в следующем порядке мыши > хомяки > крысы > кошки >- собаки > морские свинки > кролики (Александров). [c.319]

Сопоставляя, с одной стороны, жизнь менее совершенных организмов, которые производят синтез органического вещества из углекислого газа без участия хлорофилла, и, с другой,— случаи окисления органического вещества с образованием углекислого газа в отсутствии гемоглобина, Ненцкий отмечает, что такие процессы очень редки в природе. Они протекают вяло, и организмы, имеющие подобный обмен веществ, неспособны подняться на высокую ступень развития. Только при наличии хлорофилла в дифференцированных клетках растений усвоение углекислоты может протекать в большом масштабе. [c.170]

Кобальт всегда содержится в организмах растений и животных. Общеизвестна его роль в обмене веществ. Кобальт участвует в синтезе гемоглобина крови человека и животных, входит в состав антианеми-ческого витамина В12. Особенно необходим кобальт бобовым растениям, так как он содействует фиксации атмосферного азота. Недостаток его в почве и кор.мах вызывает у животных заболевание ( сухотку , или лизуху ). [c.430]

Рис. 24-22. Координированность переноса кислорода и СО2 эритроцитами. А. В легких в результате оксигенации гемоглобина происходит высвобождение ионов которые далее присоединяются к ионам НСО 3 с образованием Н2СО3. Под действием карбоангидразы Н2СО3 подвергается дегидратации, в результате чего образуется растворенная СО2, которая диффундирует в плазму крови, а из нее-в воздушное пространство легких и выдыхается. Б. Захват эритроцитами растворенной СО2 в периферических тканях требует участия карбоангидразы, катализирующей гидратирование СО 2 с образованием НзСОэ далее Н2СО3 теряет ион Н и превращается в НСО 3. Высвобождаемые при этом ионы И смещают равновесие реакции гемоглобина с кислородом в направлении отщепления кислорода и его передачи ткани. Поскольку О2 и СО2 растворимы в липидах, они легко проходят через клеточные мембраны, не нуждаясь в системах мембранного транспорта. Однако обмен между ионами СГ и НСО 3, осуществляемый через мембрану эритроцитов, протекает только при помощи систем, обеспечивающих транспорт анионов.

Основная функция железа в гемоглобине крови — участие в кислородном обмене и окислительных процессах. Нарушение обмена железа в организме влечет за собой различные формы малокровия. [c.103]

В обмене веществ, происходящем в организме животных, принимают участие и минеральные вещества, необходимые в процессах построения клеток (протоплазмы), образования крови, лимфы и др. Минеральные вещества составляют 2,5—4% массы тела животных. Важнейшие физиологические процессы переваривания пищи, образования гемоглобина, деятельности нервной и мышечной систем связаны с потреблением минеральных соединений. [c.179]

О желчных пигментах рассказывается в гл. 21 в связи с обменом белков. Они появляются в результате частичного расщепления гемоглобина, и именно они обусловливают характерный желтовато-коричневый или зеленый цвет желчи. [c.370]

По стерическим соображениям образование оксомостиковых железо(III)гемопротеиновых димеров в щелочном растворе не кажется возможным. Структурные исследования показывают, что в кристаллических метгемоглобине и метмиоглобине [32] частицы железо(III)порфирина окружены белком. Следует, однако, заметить, что в железо (III) гемоглобине обмен гемовой группы в растворе происходит довольно быстро. Скорость обмена, который может обусловливать диссоциацию железо (III) порфиринового бло- [c.144]

Витамин В 2 регулирует углеводный и липидный обмен, участвует в метаболизме незаменимых аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований, стимулирует образование предшественников гемоглобина в костном мозге применяется в медицине для лечения злокачественной анемии, лучевой болезни, заболеваний печени, полиневрита и т. п. Добавление витамина к кормам способствует более полноцершому усвоению растительных белков и повышает продуктивность сельскохозяйственных животных на 10 —15 %. [c.54]

Токсическое действие. При остром отравлении токсическое действие СО обусловлено как уменьшением доставки кислорода, так и нарушением тканевого дыхания и снижением потребления тканями кислорода. СО соединяется с железосодержащими биохимическими системами тканей, не только с гемоглобином, но и с миоглобином. Сродство СО к миоглобину меньше, чем к гемоглобину, но сродство миоглобина мышц млекопитающих к СО в 25-50 раз выше, чем к кислороду. При тяжелых отравлениях около 25 % миоглобина может быть связано с СО, а содержание карбоксимиоглобина в мышцах достигает 35 %. СО соединяется с цитохромом и цитохромоксидазой, с восстановленной формой пероксидазы (давая соединение, напоминающее карбоксигемоглобин) и с каталазой угнетает активность тирозиназы и сукцинатдегидрогеназы в печени, сердце и в мозге. В ряде острых отравлений СО смерть наступала при относительно невысоком содержании СОНЬ (45-55 %). Хроническое отравление СО может развиваться без аноксемии. СО влияет на углеводный обмен, усиливая распад гликогена в печени, нарушая утилизацию глюкозы, повышая уровень сахара в крови и в ликворе и вызывая появление сахара в моче. Особо чувствительны к интоксикации СО молодые люди и беременные женщины. Тяжело переносят отравление алкоголики, курящие и лица с заболеваниями системы кровообращения и др. При резкой анемии возможна смерть даже при действии относительно невысоких концентраций СО. [c.505]

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин НЪО, — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Клслород присоединяется к каждому гему молекулы гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем присоединение одной молекулы кислорода к тетрамеру облегчает присоединение второй молекулы, затем третьей и т.д. Поэтому кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную форму, свидетельствующую о кооперативности связывания кислорода. Эта кооперативность обеспечивает не только связывание максимального количества кислорода в легких, но и освобождение кислорода в периферических тканях этому способствует также наличие П и СО, в тканях с интенсивным обменом. В свою очередь кислород ускоряет высвобождение СО, и П в легочной ткани. Эта аллостерическая зависимость между присоединением П, О, и СО, получила название эффекта Бора. [c.84]

Полная обменная емкость (по малым ионам), мг-экв/г Емкость пoглoщeнffя гемоглобина (МВ 69000). ф Удельный объем в колонке, слз/г Зерненне в сухом виде, мк [c.163]

В опытах по спиновому обмену лизоцима, меченного одной меткой, с СоС12 была измерена величина =0,08, откуда по кривой 2 рис. 6 было получено /,=0,01. Величину Д можно оценить но формуле / = 2тгг /4т1 гл, где Го — радиус атома кислорода нитроксила, на котором сосредот очен неспаренный электрон, г, — радиус молекулы лизоцима. Для Го=0.,14 нм и г, = 1,4 нм оценка дает /,=0,005, что близко к величипе, полученной выше из опытов по спиновому обмену. При вычислении величин /,, приведенных в табл. 2, принималось / ,=0,01. Величины //.для цитохромов с и и для миоглобина определялись по кривой 5 рис, 6, а для гемоглобина — по кривой 4. [c.219]

Хроническое отравление. Животные. Ингаляция крысами и кроликами 100—200 мг/м более 20—30 дней по несколько часов вызывает выраженный эритроцитоз, ретикулоцитоз, увеличение гематокрита и содержания гемоглобина, снижаются гемолитическая стойкость эритроцитов, каталазная активность крови, количество тромбоцитов, усиливается гликолиз, нарушаются структура и функция полового аппарата крыс-самцов, развиваются гипертрофия и гиперфункция коркового слоя надпочечников и щитовидной железы. Нарушается обмен биогенных аминов в мозгу кардиомегалия выражена преимущественно гипертрофией правого желудочка сердца, при этом увеличи- [c.315]

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повьппается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержа-щими полйпептидньши суб 1 гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативность. Для положительной кооперативности характерны сиг-мощны кривые связывания, подобные кривой насьыцения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем, почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности. [c.207]

Как мы уже видели (разд. 8.12 и далее), большая часть кислорода переносится гемоглобином эритрощ1тов. Эти клетки образуют важнейшую ткань тела человека, поскольку их общий объем составляет 3 л (у взрослого мужчины), а об-пц1Й вес почти равен весу печеш . Эритроциты представляют собой очеш> мелкие дегенеративные клетки, лишенные ядра, митохондрий и иных внутриклеточных органелл. В их собственном обмене кислород не используется. Относительно небольшое количество необходимого им АТР вырабатывается в ходе гликолитического превращения глюкозы, поступающей из крови, в лактат. Основная функция эритроцитов — транспорт О 2 из легких в ткани и участие в транспорте СО2 из тканей в лепкие. 35% массы эритроцита приходится на гемоглобин, который составляет 90% общего количества белка, содержащегося в клетке. [c.768]

Некоторые гемоглобины и миоглобины удалось заставить диссоциировать на апонротеин (глобин) и простетическую группу (железопорфирин), например нри обработке холодным подкисленным ацетоном 6, 192]. Реконструированные белки по своим свойствам неотличимы от исходных. При комнатной температуре в нейтральных растворах можно также наблюдать перенос или обмен железопорфиринов между гемоглобином и апомиоглобином и обратно [15, 191, 215], между различными свободными и связанными с гемоглобином железопорфиринами [90] и между НЬЕ и НЬА, содержащими меченый железопорфирин [43]. Степень лабильности зависит от состояния связанного с белком железа и понижается в ряду Ре ЮН2> >Ре СО, Ре СМ >РеЧ [43, 90, 113]. Инертность последнего состояния не удивительна, поскольку разрыв связи Ре — гистидин должен в этом случае приводить к образованию крайне неустойчивого тетракоординационного интермедиата. [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология