Автолиз

Как известно, в аэротенке параллельно протекают процессы биоокисления, синтеза биомассы и ее автолиза. При этом на начальных стадиях процесса очистки в результате большого количества легкоокисляемых веществ в сточной воде окисление продуктов автолиза, представленных главным образом высокомолекулярными соединениями, отстает от процесса автолиза, что приводит к накоплению автолизата. На последующих этапах, по мере исчерпания субстрата, на окисление продуктов автолиза расходуется все больше кислорода и скорость их окисления уравновешивает скорость автолиза, а затем и превосходит ее. [c.163]

Очевидно, что для обеспечения стационарных адаптационных условий в системе необходимо, чтобы содержание продуктов автолиза в конце каждого цикла процесса биоокисления снижалось до первоначального уровня. [c.164]

При отсутствии регенератора продукты автолиза должны окисляться непосредственно в аэротенке. Однако при этом увеличивается продолжительность биоокисления, снижаются скорость процесса и нагрузка на ил, чем и обусловливается ограничение окислительной мощности аэротенков без регенераторов. [c.164]

В то же время в регенераторе при низкой концентрации субстрата и повышенной концентрации активного ила происходит интенсивное окисление продуктов автолиза, и следовательно, обеспечивается восстановление первоначального качества ила, соответствующего условиям его наибольшей активности для данных адаптационных условий. [c.164]

Изотоп С характеризуется мягким излучением испускаемые им электроны (В-частицы) имеют энергию 155 /(зв. За счет этого излучения идет автолиз органических соединений. [c.434]

При проведении автолиза готовили 5%-ю суспензию бактериальных клеток, которую помещали в предварительно прогретый до 50°С реактор. После прогрева содержимого реактора до вышеуказанной температуры в суспензию вводили индукторы автолиза и начинали отсчет времени процесса. В ходе автолиза через определенные промежутки времени отбирали пробы автолизата. [c.223]

С целью повышения выхода белковых веществ мы попытались индуцировать автолиз. Известно, что в качестве индукторов можно использовать органические растворители, которые частично растворяют липидные компоненты клеточных мембран, что увеличивает проницаемость последних, В качестве такого индуктора мы использовали этиловый спирт, поскольку он разрешен для применения в пищевой промышленности. Нами были проведены исследования процесса автолиза в присутствии 2 и 5 об,% этилового спирта. Полученные данные представлены на рис, 2. Из них можно сделать следующие выводы [c.224]

Условия автолиза % общего азота % аминного азота % азота нуклеиновых кислот [c.225]

Автолиз, инду цированный 2% этанола 67.0 57.0 0.14 [c.225]

Автолиз, индуцированный 5% этанола 68.0 57.5 0.17 [c.225]

Поскольку живыми организмами быстрее усваиваются низкомолекулярные соединения, полученную биомассу подверга/ш автолизу. При этом мы исследовали возможность проведения индуцированного автолиза. [c.139]

И требует экспериментальной оценки большого числа кинетических коэффициентов. В ряде работ по моделированию процессов биоочистки в качестве обобщаю щих характеристик свойств активного ила приняты его возраст или активность [4] так, общая концентрация ила в аэротенке может быть представлена в виде суммы активной массы Ха и неактивной Хп- Система уравнений модели учитывает при этом рост активной части ила, его самоокисление и автолиз неактивной части ила [c.235]

Единственным способом получения эргостерина является извлечение его из природного сырья. Легкодоступным и чаще всего применяемым сырьем служат дрожжи. Для увеличения выхода перед собственно экстракцией проводят процесс разрушения структуры дрожжевых клеток, причем применяют нагревание с водным раствором гидроокиси или карбоната щелочного металла в открытом сосуде или при повышенном давлении нагревание со спиртовым раствором гидроокиси щелочного металла автолиз и замораживание при помощи сухого льда . [c.760]

При температуре 30°С зерно не отпотевает, на ощупь кажется сухим, сохраняет сыпучесть и не имеет никакого постороннего запаха. При 40°С зерно отпотевает, при сжатии в руке слипается, начинаются процессы автолиза, появляется солодовый запах. Влажные зерна ржи и пщеницы несколько темнеют, зерна овса и ячменя желтеют, недозревшие зерна размягчаются. Прн температуре 50°С и выше от зерна исходит острый гнилостный запах, оно утрачивает сыпучесть. Зерна ржи и пшеницы во влажном состоянии имеют вид пригорелых пленки овса и ячменя краснеют, недозрелые зерна овса покрываются черной и зеленой плесенью. При 70—75°С зерно обугливается (темнеет). [c.48]

Работу по выделению фермента начинают с разрушения клеточной оболочки тканей, в результате чего фермент переходит в экстрагирующий раствор. Мышечную ткань можно разрушить с помощью мясорубки, а также гомогенизатора. Клеточную оболочку в ткани печени удобно разрушать обработкой ацетоном. Для этого ее помещают в гомогенизатор, заливают несколькими объемами ацетона, предварительно охлажденного до —20° С, и гомогенизируют на холоде 1—2 мин. Полученный гомогенат быстро фильтруют на воронке с отсасыванием. Осадок еще раз аналогично обрабатывают ацетоном, затем измельчают вручную (в ступке) при комнатной температуре и помещают в вакуум-эксикатор. Ацетоновый порошок может храниться в холодильнике несколько месяцев и использоваться по мере надобности. Обработка ацетоном не только разрушает клеточную оболочку, но также обезвоживает тка нь и освобождает ее в значительной степени от липидов. Одним из наиболее часто применяемых способов разрушения клеточной оболочки дрожжей является автолиз. Дрожжи предварительно можно высушить, что позволяет хранить их, как и ацетоновые порошки животных тканей, длительное время в холодильнике (в герметической упаковке). От условий высушивания дрожжей часто зависят выход фермента и его удельная активность. [c.198]

Для освобождения витаминов, прочно связанных с белково-ферментативными комплексами, и увеличения таким образом их выхода, надо подвергать дрожжи гидролизу или автолизу. [c.424]

Иммобилизация ферментов создает ряд преимуществ. К ним относятся более высокая стабильность ферментных препаратов, возможность их удаления из реакц. среды и его повторного использования, а также возможность создания непрерывных процессов на ферментных колонках. Важное значение имеет относит, стабильность И. ф. к денатурирующим воздействиям-нагреванию, действию агрессивных сред, автолизу и др. Последнему подвержены протеолитич. ферменты Иммобилизация разобщает молекулы этих ферментов и полностью исключает такой процесс. Благодаря этому удалось изучить механизм образования протеолитич. фермента пепсина из его предшественника пепсиногена (при этом от последнего отщепляется пептид, состоящий из 42 аминокислотных остатков). Было показано, что эта р-ция катализируется самим пепсином. [c.216]

На основании работ Ф. Фишера и Шрадера Г. Л. Стадников приходит к заключению, что . целлюлоза отмершего растения легко и быстро разрушается микроорганизмами без образования при этом гуминовых веществ п что, следовательно, .. . приведенный экспериментальный материал заставляет нас отказаться от прежнего взгляда на целлюлозу, как на материнское вещество ископаемых углей Мы не можем оспаривать столь авторитетное заключение, но считаем необходпмыл привести здесь результат исследовательской работы Н. Д. Штурма который сформулирован так .. . под влиянием аэробных целлюлозу разлагающих бактерий клетчатка превращается в слпзеподобное коллоидальное дисперсное вещество, которое обладает общими свойствами с гумусом почвы коллоидальностью, устойчивостью по отношению к воздействию микробов, содержанием органического азота (следствие автолиза) и растворимостью в разведенных щелочах . Противопоставлением результатов этих исследований мы и ограничимся. [c.330]

Другими индукторами автолиза являются нротеолитические ферменты. Мы исследовали в качестве индуктора технический ферментный препарат протосубтилин ГЗх, который вводили в среду автолиза в количестве 2 мас.% Результаты эксперимента представлены в табл. Г Из полученных данных видно, что степень извлечения общего азота достигает 75% при степени гидролиза белковых веществ 87%. Доля нуклеиновых кислот в автолизате не превышает 0.5 % от общего азота. Таким образом, сравнение всех рассмотренных режимов автолиза позволяет сделать вывод о том, что использование протосубтилина в качестве индуктора является наиболее предпочтительным. [c.225]

В трансформации соединений фосфора, как и азотг., принимают участие организмы практически всех трофических уровней. Растворенные фосфаты (DIP) потребляются водорослями и бактериями и трансформируются в органические соединения — эфиры фосфорной кислоты. Этот органический фосфор живого вещества включается в пищевую цепь на всех уровнях. В процессе жизнедеятельности организмов выделяются фосфаты и растворенные фосфорорганические соединения (DOP), а также образуется костное взвешенное фосфорсодержащее органическое вещество — детритный фосфор (Dp). При автолизе в воду весьма быстро поступает 30—40% DOP, которые утилизируются гетеротрофными бактериями, а также гидролизуются внеклеточной фосфатазой до DIP. Кроме того, DOP, как показано в многочисленных работах, может непосредственно ассимилироваться фитопланктоном. [c.160]

Применяя отдельную регенерацию активного ила (рис. У1-5,б), можно существенно повысить окислиительную мощность. Функция регенератора заключается главным образом в окислении продуктов автолиза активного ила. [c.163]

Автолиз — химическое превращекпз какого-либо нещества под действием ионизирующего излучения радиоактивных изотопов, входящих в состав этого вещества. [c.434]

М. Г. Т у л ь ч е в с к и й. Влияние глубины автолиза говяжьего мяса на его качественные показатели при консервировании методом сублимации. Канд. дпсс.. М., 1965. [c.140]

Для индуцирования процесса автолиза использовали эти ювый спирт и технический ферментный препарат протосубтилин гЗх. Во всех случаях автолиз проводили при температуре 50 С, pH среды 6.5. в течение 2 часов. В автолизатах контролировали содержание аминного и общего азота и суммарных нуклеиновых кислот. Результаты экспериментов показали, что при проведении индуцированного автолиза повышается сте- [c.168]

Исследованы условия культивирования обогащенной селеном биомассы бактерий Е oli М-17, содержащей ие менее 25 мг селена/кг, подобраны условия автолиза полученной биомассы с целью получения смеси низкомолекулярных пептидов и аминокислот. Подобраны условия мембранного концентрирования бактериальной суспензии. [c.221]

Автолиз биомассы Е. oli проводили в цельностеклянном реакторе, снабженном рубашкой для подачи теплоносителя, штуцерами для установки термометра, загрузки реагентов и отбора проб. Обогрев реактора осуществлялся путем подачи в рубашку реактора горячей воды из термостата. [c.223]

Автолиз останавливали охлаждением пробы до 0 С путем помещения их в ледяную баню. Клетки бактерий отделяли центрифугированием. В бесклеточном автолизате определяли содержание нуклеиновых кислот по методу A. . Спирина, аминного азота методом формольного титрования, общего азота микрометодом Къельдаля. [c.223]

На следующем этапе исследований мы изучили автолиз обогащенной селеном биомассы бактерий Е. oli с целью перевода белковых веществ в низкомолекулярную форму, что приводит к повышению степени усвоения белка. Автолиз бактериальной биомассы проводили согласно литературным данным при 50 С, pH 6.0 в течение 2 ч [2]. В ходе процесса автолиза контролировали накопление в автолизате нуклеиновых кислот, общего и амршного азота. Полученные зависимости представлены на рис [c.224]

Накопление общего, аминного и азота нуклеиновых кислот При автолизе обогащенной селеном биомассы Е. oli [c.225]

Таким образом, в ходе выполнения работы были подобраны условия культивирования и автолиза обогащеной селеном биомассы бактерий Е. oliM-17, [c.226]

Гидролиз трипсином проводят в слегка щелочной среде (NH4-бикарбонатный буфер, pH 8) в течение 2—3 ч при 37°. Весовое соотношение фермент/белок должно составлять примерно 1 50. Иногда трипсин добавляют двумя порциями с интервалом в 1 —1,5 ч, с тем чтобы уменьшить эффект автолиза фермента. По этой же причине растворять трипсин следует непосредственно перед его исполь. юва-иием. Вниду относительно малого количества фермента его, как правило, не удаляют из реакционной смеси, а всю ее лиофилизируют. [c.298]

Гидролиз трипсином проводят при 37° С в щелочной среде (pH 8,0— 8,6). Для гидролиза удобно пользоваться летучими буферными растворами (после высушивания гидролизаты не содержат солей), например, раствором бикарбоната аммония. Постоянство pH среды поддерживают подщелачиванием 2 н. раствором NaOH. Время гидролиза (от 2 до 12 ч) зависит от природы анализируемого белка. Иногда время гидролиза увеличивают до 24 ч. Отношение фермента к белку 1 100 или 1 50 (по весу). При длительном гидролизе во избежание автолиза фермент нередко добавляют к субстрату двумя или тремя порциями. [c.140]

А. Труфанов [10] считает, что процесс освобождения витаминов В и Вг наиболее полно протекает при энзиматическом расщеплении дрожжей. Установлено, что при автолизе дрожжей выход эргостерина увеличивается до 30%, а выход тиамина за 6—10 ч автолиза увеличивается в несколько раз. [c.424]

К. Поволоцкая и Е. Скоробогатова [6] считают, что в условиях автолиза прекращается рост и размножение клеток и наступает процесс их старения с накоплением стеринов. Экспериментально [11] удалось получить большое накопление стеринов в дрожжах на плотных питательных средах при задержке их размножения и роста. [c.424]

По методу ферментативного гидролиза хлебопекарные дрожжи подвергают автолизу при температуре 45° С. В процессе автолиза фермент, содержащийся в дрожжах, разрушает белковые вещества протоплазмы, освобождая витамины, вхс ящие в их состав. [c.424]

С. стабильны при pH 5,3-6,5, автолизуются при pH > 8, быстро теряют активность при pH < 5 стабилизируются солями Са . С. BPN катализирует гидролиз б ков и пептидов с макс. скоростью при pH 7-8, С. arlsberg-при pH IO-II. Оба фермента катализируют гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот с макс. скоростью при pH ок. [c.451]

Т.-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в Т. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных -, 7- и у-Т. [c.639]

Существенной для Т. является способность сорбировать положительно заряженные соед. и нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае Т. теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т.к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз. [c.639]

Иногда наблюдаются случаи, когда содержание азота аминокислот в колбе 2 после инкубации оказывается более высоким, чем п колбе 4. Это свидетельствует о само-переварипании (автолизе) ферментного препарата. [c.150]

Автолиз, аутолиз (от греч. autos — сам и греч, lysis — разложение, распад) — самораспад содержащихся в организме веществ (белков, углеводов, жиров) под действием ферментов, имеющихся в его клетках. А. наблюдается при отмирании клеток под воздействием низких температур, высушивания, некоторых ядовитых веществ (толуола, хлороформа). А. протекает также при некоторых производстпен-ных процессах (созревание теста, силосование кормов). [c.5]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.75 , c.76 , c.77 , c.78 , c.79 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.84 , c.85 , c.86 , c.87 ]

Общая химия ( издание 3 ) (1979) -- [ c.416 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.79 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.326 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.343 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.362 , c.365 ]

Холодильная техника Кн. 2 (1961) -- [ c.156 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.80 , c.90 , c.202 ]

Иммобилизованные ферменты (1987) -- [ c.121 , c.122 ]

Методы практической биохимии (1978) -- [ c.40 ]

Рост растений и дифференцировка (1984) -- [ c.434 , c.435 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология