Кон альбумин молекулярная масса

Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

Изоэлектрическая точка нативного АГП соответствует 2,7, т. е. примерно на 2 ед. р/ выше, чем у альбумина. Его молекулярная масса составляет 4,1-10 . Предполагают, что сиаловая кислота (14 остатков на всю молекулу белка), присутствующая в углеводных остатках, ответственна за связывание соединений аммонийного типа в нейтральной области pH [95] и этот процесс протекает с некоторой энантиоселективностью. [c.138]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

МЕ= 35 нм. Адсорбция альбумина (молекулярная масса 68 тыс ) и папаина (23 тыс.) носит активированный характер, причем в исследованном интервале температур (5—50 °С) максимальная величина адсорбции альбумина наблюдается при 37 °С в случае папаина она непрерывно растет от 250 до 800 мг/г. Величина активационного барьера, рассчитанная по изостерам адсорбции, достигает 100 кДж/моль для альбумина. Столь высокое значение, однако, не вызывает удивления, так как адсорбция белков, вероятно, является многоточечной и осуществляется посредством взаимодействия с поверхностью аминокислотных фрагментов, количество которых в молекуле белка может достигать нескольких сотен. [c.142]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

Белки обладают большой молекулярной массой Гемоглобин (белок крови, переносящий кислород от легких к тканям) имеет молекулярную массу около 66 000 а е м, сывороточный альбумин (связывающий и переносящий в организме карбоновые кислоты) — около 67 000, белки вирусов —до 50 ООО ООО а е м [c.311]

Альбумины бобовых и масличных культур в целом изучены меньше, чем глобулины. Эта фракция объединяет белки с меньшей, чем у глобулинов (10 000—100 000 Да), молекулярной массой, которые в основном играют физиологическую роль в семени. [c.167]

Некоторые компоненты удалось получить в чистом виде и подробно проанализировать. Методами ионообменной хроматографии и гель-фильтрации был изолирован [80] альбумин с молекулярной массой 16 000 Да, который не имеет свободной SH-группы. Изолирован и другой альбумин [62] с молекулярной массой от 26 000 до 31 ООО Да, также не имеющий свободной SH-группы. Анализ аминокислот показывает, что соотношение (ионные-(-полярные) неполярные = 0,71, тогда как этот альбумин превосходно растворяется в воде. Отсюда автор [62] делает вывод, что структура этих белков стабилизируется гидрофобным ядром, а боковые полярные и ионные цепи преимущественно вынесены в наружную часть молекулы, т. е. в водную среду. [c.181]

Альбумин человека состоит из одной цепи, которую образуют 584 аминокислоты (молекулярная масса 69000). Сравнительно низкая масса молекулы и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности спирали молекулы хорошо соответствуют главной его функции — сохранению необходимого осмотического давления в крови, а также транспорту плохо растворимых продуктов обмена веществ (гормонов, витаминов, фосфолипидов, липидов и холестерина). [c.723]

На долю альбуминов приходится более половины от общего количества белков плазмы крови человека. По молекулярной массе альбумины являются самыми легкими белками (70 kDa). Известно, что снижение альбуминов в сыворотке крови ниже 30 г/л приводит к возникновению отеков за счет снижения онкотического давления. Альбумины плазмы выполняют также важную функцию по транспортировке многих биологически активных веществ, а также анионов и катионов, лекарственных веществ и других ксенобиотиков. [c.408]

На сефадексах проводилось также разделение различных белковых смесей. Для белков с относительно небольшими молекулярными массами использовали сефадексы 0-50 и 0-75 для белков с молекулярными массами 100 000 и выше применяют слабосшитые сефадексы 0-100 и 0-200. На пластинках с сефадексом 0-75 удалось добиться хорошего разделения смеси альбуминов, а также р- и а-лактоглобулинов с молекулярными массами 60 000, 35 000 и 15 000 соответственно [198]. [c.117]

Молекулярная масса белков весьма велика альбумин сыворотки крови человека 61500, у-глобулин сыворотки крови 153000, гемоцианин улитки 6600000. [c.295]

Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав яйца крови, молока. [c.297]

Глобулины — белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (свыше 100 ООО). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде, а растворимы только в разбавленных солевых растворах. Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (р/лежит в интервале от 6,0 до 7,3) содержат меньше, чем альбумины, остатков кислых аминокислот. Эти белки плохо гидратируются, поэтому они легко осаждаются из растворов с низкой концентрацией (NH4)2SU4. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, — к неспецифическому связыванию жирорастворимых веществ. [c.87]

Ультрафильтрация может быть успешно применена и непосредственно в медицинской практике, например при лечении острой и хронической почечной недостаточности. Посредством непрерывной диафильтрации из крови больного человека удаляются токсины и продукты обмена веществ. Для этих целей используют мембраны, удерживающие только альбумин и другие высокомолекулярные вещества. В фильтрат проходят нужные высокомолекулярные соединения, имеющие относительно небольшую молекулярную массу, и все низкомолекулярные вещества, причем без существенного изменения их концентраций. При введении в полученный стерильный препарат соответствующих компонентов в нужной концентрации получают кровьнеобходимого состава, которую вводят пациенту. Преимущество этого метода очистки перед диализом состоит в том, что очистка крови производится быстрее н на менее громоздки.х аппаратах. Кроме того, ультрафильтрацией можно удалять некоторые вещества, трудно отделяемые обычным диализом. [c.288]

Довольно много измерений такого рода было проведено с яичным альбумином. Это один из сравнительно простых белков, который поддается тщательной очистке. Первые измерения с монослоями яичного альбумина и других белковых веществ, включая и определение их молекулярной массы, были осуществлены Гуа-сталла в 1945 г. со специально сконструированными поверхностными весами с чувствительностью 0,001 дин ( ). Он показал, что только при очень сильном разрежении поверхностного слоя (100 м /мг) зависимость двумерного осмотического давления от площади удовлетворяет уравнению состояния идеального монослоя. При этих условиях было установлено, что молекулярная масса яичного альбумина равна М = 40 ООО. В 1947 г. Булл, используя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо употреблявшейся Гуасталла подкисленной воды), добился существенного расширения области идеального двумерного состояния (до 1,5 м /мг). Из своих измерений, более точных, чем измерения Гуасталла, он нашел М = 44 ООО. В 1951 г. Мишук с помощью предложенной им более удобной измерительной системы и для гораздо более тщательно очищенного яичного альбумина получил М = 44 900 (на подложке из концентрированного раствора карбоната аммония). Полученная Мишу-ком кривая зависимости я от площади (в кв. метрах на 1 мг нанесенного вещества) показана на рис. 32. [c.131]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Более чем сто лет назад Грэм [173] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином, образуя нерастворимый осадок. Позднее Милиус и Грошуф [174] отметили, что кремневая кислота с очень низкой молекулярной массой не вызывала осаждения альбумина яйца, но вскоре, после того как кремнезем в незначительной степени полимеризовался, он способствовал коагуляции белка. [c.394]

Адсорбция белков и других биологических полимеров чрезвычайно сложна, поскольку в ней участвуют водородные связи с группами ОН, НН или СО, ионные связи через четвертичные аммониевые ионы, присутствующие в некоторых разновидностях белков, и в особенности связп гидрофобной природы, возникающие между сегментами протеиновых цепей и зависящие от их конфигурации. Взаимодействие поверхности кремнезема с желатином обсуждалось в гл. 3 (см. рис. 3.11, лит. к гл. 3 [856]), а с белками и с родственными веществами будет рассмотрено в гл. 7 (см. лит. к гл. 7 [249—273]). Данная тема, вызывает постоянное внимание вот уже в течение более четверти века. Еще в 1954 г. Холт и Боукотт [441а] измерили адсорбционную способность на превращенном в порощок кварце с известной величиной удельной поверхности по отношению к коровьему альбумину. Из полученных данных можно подсчитать, что при монослойном покрытии на 1 нм поверхности удерживалось около 4 амидных сегментов, принимая усредненное значение молекулярной массы амидного сегмента равным 100. По-видимому, такая величина адсорбции является правдоподобной, если рассматривать протеиновую цепь в форме спирали. Максимальная адсорбция наблюдалась при pH 5—6. Те же авторы [4416] исследовали поведение белков и аминов с длинными целями, получаемых в виде мономолекулярных пленок на поверхности раздела фаз воздух—вода, когда ниже этой поверхности вводилась кремневая кислота. Белки более прочно связывались при их изоэлектрической точке такое связывание может происходить между органическими катионными группами молекулы и заряженными участками на поверхности кремнезема и, кроме того, путем образования водородных связей. [c.980]

В работе, выполненной на стекле, Бреслер и др. [442] выявили отчетливые граничные значения области pH, внутри которой наблюдалась адсорбция белков. При оптимальном значении pH и низкой концентрации белков, находящихся в равновесной системе, число амидных сегментов (при средней молекулярной массе сегмента, равной 100), приходящееся на 1 нм , составляет, вероятно, около девяти для альбумина и около семи для 7-глобулина. Оптимальные значения pH были 5 при адсорбции альбумина и 6 при адсорбции у-глобулнна, т. е. близки к изо- [c.980]

Деполимеризованный декстран, молекулярная масса которого близка к молекулярной массе альбумина сыворотки крови, используют в медицине как заменитель сыворотки крови. Для этого готовят 6%-ный раствор декстрана в физиологической жидкости, который по коллоидным и осмотическим свойствам близок к плазме крови. Этот раствор называют полигликином. [c.136]

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белков определяют с помощью электрофореза на бумаге и в полиакриламидном геле в небольшом количестве сыворотки крови. Типичная электро-фореграмма белков сыворотки крови, а также соотношение отдельных фракций представлены в главе 11. Альбумины и глобулины отличаются друг от друга также по молекулярной массе — соответственно 40000—70000 и 150000 и более. [c.74]

Молекула БСА образована из одной полипептидной цепи с ас-симетрией, соответствующей элипсоиду, диаметром 40 и длиной 120 А. Молекулярная масса этого белка составляет 66 700 дальтон [305]. Изоэлектрическая точка его находится в интервале 4,3—4,8 и зависит от метода ее определения [306]. Всего альбумин имеет 180 титруемых зарядов на молекулу, которые определяют его большую электрофоретическую подвижность и степень растворимости [307]. [c.231]

Молекулярная масса ЧСА несколько выше, чем у БСА, и составляет 69 ООО дальтон. Изоэлектрическая точка примерно одинаковая. В состав ЧСА входят 20 аминокислот и 35—37 титруемых SH-rpynn. При pH 7,3 молекула альбумина несет суммарный отрицательный заряд. Оба белка лабильны и их структура зависит от концентрации водородных ионов в среде и действия на них ультрафиолетового облучения, высоких температур и органических растворителей [3081. [c.231]

Продажный кристаллический яичный альбумин реагирует с N-этилимидом малеиновой кислоты только после денатурирования дюпонолом. Найдено, что при действии на 1%-ный раствор кристаллического яичного альбумина 0,001 М раствора yV-этил-имида малеиновой кислоты в присутствии 0,5% дюпонола в течение 15 мнн реагируют 2,2 экв тиольной группы с 1 моль яичного альбумина (предполагаемая молекулярная масса 46 000). Через [c.567]

Научные исследования охватывают несколько областей химии. Исследовал (с 1870) производные, главным образом галоидные, ацетилена. Впервые получил и описал (1873) трибромэтилен и дииодэтн-лен. Детально изучил (1873) действие брома на ацетилен, азотистые производные ацетилена, действие цинковой пыли на галогенпроизводные алканов. Разработал (1881) метод получения дибром-ацетилена и смешанных галогенпроизводных ацетилена. Одним из первых исследовал изомерию производных гидразина, гидроксиламина и подобных неорганических соединений. Первым применил (1889—1893) и в дальнейшем широко использовал криоскопический метод определения молекулярных масс соединений в коллоидных растворах, в частности кремниевой кислоты и соединений белковой природы (альбумина, альбумозы, пептона и др.). [22, 104] [c.442]

Альбумины — белки животных и растительных тканей. Альбумин крови животных и человека состоит из одной полипептидной цепи, включающей в себя 575 аминокислотных остатков с повышенным содержанием аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, его молекулярная масса равна 69 kDa. Это [c.47]

Основными достижениями современной обращенно-фазовой ВЭЖХ как метода разделения белков является разработка неподвижных фаз с большим размером пор (больше 10 нм). Эти фазы обладают большой селективностью и обеспечивают большой выход продукта. Отличные хроматограммы получены на неподвижной фазе на основе силикагеля с порами размером 33 нм. На этих колонках были разделены такие высокомолекулярные белки, как коллаген, сывороточный альбумин, овальбумин, цепи фибриногена, молекулярная масса большинства соединений составляла от 40 до 300 kDa. Выход белкового компонента достигал 85%. [c.57]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

При образовании молочной кислоты в скисающей сыворотке pH сыворотки снижается и происходит денатурация некоторых лактальбуминовых протеинов. Протеин в обычном молоке или свежей сыворотке представляет собой высокомолекул5ф-ный альбумин с молекулярной массой примерно 40 ООО. При смещении pH в сторону кислых значений, происходящем при скисании сыворотки, высокомолекулярные протеины разрушаются с образованием низкомолекулярных фракшй, таких, как аминокислоты, которые содержат столько же азота, сколько и исходный протеин. (Азот служит мерой количества протеинов.) Однако фракции низкомолекулярных протеинов не обладают такими же функциональными характеристиками, важными для их использования в качестве первоначальных лактальбуминов. Строение низкомолекулярных фракций, способность к коагулированию, их пищевая ценность, вкусовые качества отличаются от подобных характеристик протеинов цельного молока. [c.65]