Аминокислоты гомополимеры

Статистический подход к исследованию аминокислотной последовательности существенно отличается от статистической механики теории газов. В отличие от молекул газа, которые могут свободно меняться местами в пространстве, элементы полипептидной цепочки не могут быть переставлены произвольно. Фиксированное расположение аминокислотных остатков вдоль цепи соответствует определенному порядку, и мерой этого порядка является энтропия последовательности. Если пептид состоит только из остатков одной аминокислоты (гомополимер), то вероятность найти этот аминокислотный остаток на любом месте в цепочке равна 1, а энтропия последовательности цепи равна О, т. е. минимальна. Эту статистическую определенность расположения остатка в цепи не следует путать с определенностью конфигурации цепи. [c.88]

Традиционная синтетическая макромолекулярная химия обычно имеет дело с получением гомополимеров, построенных из однотипных мономерных единиц по всей цепи. Разработаны методы, позволяющие получать тысячи и миллионы тонн многих полимеров. Те же технологии позволяют в случае необходимости получать сополимеры, состоящие из двух (или более) сходных типов мономеров со статистическим распределением их по цепи- В частности, возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров, состоящих из аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями (полиаминокислот). Общей проблемой как при получении полиаминокислот, так и в синтезе нерегулярных полипептидов является образование пептидной связи. Если речь идет об образовании пептидной связи из аминокислот, то предварительно их надо прев- [c.283]

Полимер, химическое соединение, представляющее собой цепочку повторяющихся группировок. Простейшим полимером является полиэтилен. .. —СНз—СНг—СНз— . из которого делают пакеты, сумочки и многое другое. Гомополимеры состоят из совершенно одинаковых мономерных звеньев. Биологические полимеры являются гетерополимерами, так как в каждом из них звенья хотя и принадлежат к одному классу (аминокислоты в белке и нуклеотиды в нуклеиновых кислотах), но отличаются по своему строению. Белок состоит из мономеров 20 сортов, нуклеиновая кислота — четырех сортов. [c.157]

При повышенной температуре одновременно с образованием привитого сополимера происходит гомополимеризация метилового эфира (о-аминоэнантовой кислоты (эфир аминокислоты вступает в реакцию поликонденсации значительно легче, чем свободная аминокислота). Средняя степень полимеризации привитой цепи сополимера, получаемого указанным методом, очень невелика и составляет 4—6. Недостатком метода является образование больших количеств гомополимера расход эфира и-аминоэнантовой кислоты на образование гомополимера значительно превышает его расход на прививку. [c.461]

В работах М. Села (1968) было показано, что гомополимеры, состоящие из одинаковых аминокислот, не обладают антигенной структурой, в то время как гетерополимеры содержат антигенные детерминанты, причем чем сложнее состав полипептида, тем больше различных антигенных детерминант он образует. Важными здесь являются два фактора жесткость конформации полипептидной глобулы и ее аминокислотный состав. [c.13]

Синтетические полипептиды как аналоги белковых антигенов способны индуцировать иммунный ответ, но при этом совсем не обязательно они должны быть подобны по первичной и пространственной структуре какому-то определенному белку. Существенным для появления у них антигенных свойств является формирование устойчивой пространственной структуры. По этой причине гомополимеры, т. е. полимеры, образованные только из одной аминокислоты, антигенными свойствами не обладают. Эти свойства появляются у полипептидов, в образо- [c.20]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

Названия гомополимеров (гомоолигомеров) аминокислот могут также составляться с указанием перед наименованием мономера умножающих префиксов, таких как ди-, три- или в общем случае — поли-(олиго-), например тетраглицин. Применя- [c.187]

Это пример полимеризации с раскрытием цикла, так как полимер, по-виднмому, образуется в результате реакции активного центра на конце растущей цепи с циклическим мономером по ионно-цепному механизму [62]. Гомополимеры (п-аминокислот) обычно трудно перерабатываются сополимеры более удобны в обрашенни. как показывают следующие примеры. [c.291]

Стадия взаимодействия вторичных структур должна следовать за стадией их образования. Следовательно, до выработки геометрических критериев упаковки вторичных структур в супервторичные необходима идентификация а-спиралей и р-складчатых листов, описание процессов их идентификации, развития и терминации. Задачи, перечисленные в работе [140], предполагаются решенными, что, как известно, не соответствует действительности. Поэтому модель Птицына описывает не весь процесс белкового свертывания, а лишь упаковку вторичных структур, т.е. завершающую стадию, быть может, не отвечающую соответствующей стадии реального механизма самоорганизации. Следует также отметить несовместимость предложенной модели с одним из постулируемых в этой же работе положений. Так, автор, рассматривая вопрос об идентификации а-спиралей и Р-структур, исходит из существования корреляций между вторичными структурами и аминокислотной последовательностью, а обсуждая образование из них супервторичных структур, утверждает отсутствие таких корреляций. В основу поиска геометрических критериев упаковки вторичных структур положена простейшая полипептидная цепь - гомополимер из аминокислот с гидрофобными боковыми группами. Предполагается, что такая цепь в водном окружении обладает вторичными структурами, стабилизированными пептидными водородными связями, и супервторичной и третичной структурой, стабилизированной гидрофобными взаимодействиями боковых цепей а-спиралей или Р-складчатых листов. Реальное поведение гомополипептидов в растворе не дает, однако, оснований для подобных предположений [25, 142-144]. Молекулы гомополипептидов, как и молекулы других синтетических полимеров, имеют огромное количество близких по энергии непрерывно флуктуирующих в [c.504]

Описан синтез ряда полиамидов из аминокислот, содержащих от 7 до 22 углеводородным атомов в молекуле, и исследованы их свойства. Получены также смешанные полиамиды из этих же кислот совместно с N-замещенными аминокислотами 5. При получении полиамидов из N-замещенных 11-аминоундека-новых кислот отмечено уменьшение скорости реакции поликонденсации N-замещенных 11-аминоундекановых кислот с увеличением размера заместителя у атома азота. Полиамиды, синтезированные из перечисленных выше аминокислот, представляют собой смолообразные вещества. Наряду с гомополимерами были синтезированы и смешанные полиамиды юое-юоз [c.378]

Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. [c.78]

О. могут сополимеризоваться также с р-пропиолак-тоном, циклич. формалями и ацеталями, Н-карбоксиан-гидридами а-аминокислот (ангидриды Лейкса) и циклич. ангидридами дикарбоновых к-т. Статистич. характер сополимеров установлен лишь в одиночных случаях часто в системе образуются гомополимеры. С ангидридами к-т эпоксиды образуют чередующиеся сополимеры состава 1 1. При сополимеризации эпоксидов с азиридинами происходит прививка гликолевых групп по NH-rpyппaм гомополимера азиридина. [c.210]

П., содержащие различные аминокислотные звенья, растворимы, как правило, лучше, чем соответствующие гомополимеры. Это объясняется более высокой степенью кристалличности последних. По той же причине оптически активные П. растворимы хуже полимеров, полученных из рацемич. аминокислот. Растворимость П. снижается с ростом мол. массы, а также при переходе от структуры с внутримолекулярными водородными связями (а-спираль) к структурам с межмолекулярными связями (р-форма). Такой переход наблюдается, напр., при механич. вытяжке пленок или волокон из полиаланина. При этом поли-В, Ь-аланин теряет способность растворяться в воде, а поли-1,-аланин становится нерастворимым даже в дихлоруксусной к-те. [c.14]

Получение П. термич. поликонденсацией а-аминокислот возможно только в случае глицина. Остальные а-аминокислоты при нагревании разрушаются или превращаются в циклич. димеры — замещенные пипера-зиндиоды-2,5. Последние, в отличие от прочих циклич. амидов (лактамов), не способны к гидролитич. или ионной полимеризации. Исключение составляет незамещенный пиперазиндион-2,5, к-рый при нагревании в р-ре до 140°С и выше превращается в полиглицин. Три-функциональные аминокислоты (глутаминовая и аспарагиновая к-ты и лизин) при 160—200°С способны образовывать как гомополимеры, так и сополимеры с бифункциональными аминокислотами. Продукты реакции хотя и похожи по своим свойствам на пептоны, но содержат большое число неприродных са-амидных связей и рацемизованных аминокислотных звеньев. [c.17]

Белок шерсти является сополимером восемнадцати различных аминокислот, входящих в макромолекулу в более или менее постоянных соотношениях и, вероятно, располагающихся в ней в достаточно определенной последовательности в то же время большинство синтетических волокон — гомополимеры или сополимеры только двух мономеров. С.точки зрения морфологического строения также имеются огромные различия — волокно шерсти состоит из эпикутикулы, чешуек, субкутикулы, основного слоя, построенного из веретенообразных клеток, а иногда еще и из внутриклеточного слоя химические же волокна представляют собой простые цилиндрические (иногда неправильного сечения) палочки. [c.493]

Чтобы избежать образования привитых сополимеров и гомополимеров, в качестве исходных продуктов применялись N-замещенные аминокислоты, в которых возможность взаимодействия ангидридной или хлорангидридпой группировки с N-замещенной аминогруппой значительно затруднена. [c.108]

В основу поиска геометрических критериев упаковки вторичных структур Птицыным положена простейшая полипептидная цепь — гомополимер из аминокислот с гидрофобными боковыми группами. Предполагается, что такая цепь в водном окружении обладает вторичными структурами, стабилизированными пептидными водородными связями, и третичной структурой, стабилизированной гидрофобными взаимодействиями боковых групп вторичных структур. Реальное поведение гомополипептидов в растворе, однако, не дает оснований для подобных предположений [159]. Молекулы гомополипептидов, как и молекулы практически всех искусственных полимеров, имеют огромное количество близких по энергии непрерывно флуктуирующих в растворе свернутых форм, среди которых могут быть линейно регулярные. В отличие от белков здесь не возникает самой простой проблемы поиска геометрии глобальной структуры все свойства синтетических полипептидов обусловлены их статической природой. Следовательно, выбор гомополипептида для описания строго детерминированного процесса свертывания белковой цепи в конформационную стабильную трехмерную структуру нельзя признать удачным для подтверждения высказанных положений. Сомнителен также введенный автором принцип "внутренней организации участков аминокислотной последовательности, эквидистантных в отношении середины цепи" [191. С. 200], согласно которому центр всей последовательности и центры участков при последующем кратном делении цепи наделяются свойствами, не имеющими ничего общего с реальными конформационными свойствами как искусственных гомополипептидов, так и эволюционно отобранных аминокислотных последовательностей. [c.285]

Основной вопрос, конечно, состоит в том, можно ли эти выводы проверить экспериментально. Изучать переход спираль — клубок в водной среде для многих гомополипептидов невозможно, так как они нерастворимы в воде. Однако спиральобразующую способность остатков можно исследовать методом хозяин — гость . Он основан на анализе результата включения интересующей нас аминокислоты (гостя) в растворимый в воде гомополимер (хозяин), для которого переход спираль — клубок хорошо изучен. Из этих данных после соответствующего теоретического анализа можно оценить параметры а из для данного остатка. [c.204]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология