Глутаминовая кислота в переаминирование

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

В результате аэробного и анаэробного распада углеводов дрожжами доставляется энергия и обеспечиваются процессы синтеза биомассы различными предшественниками. Из щавелево-уксусной и а-кетоглутаровой кислот в результате восстановительного аминирования и переаминирования образуются соответственно аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Синтез этих двух аминокислот занимает главное место в синтезе белков из углеводов. [c.1051]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

Возможно, что некоторое количество аспарагиновой кислоты образуется путем прямого аминирования фумаровой кислоты. Однако большая часть аспарагиновой кислоты образуется, вероятно, из щавелевоуксусной кислоты путем переаминирования ее с глутаминовой кислотой. Щавелевоуксусная кислота является [c.421]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

Глутаминовая кислота и глутамин. Еще большее значение в обмене веществ принадлежит глутаминовой кислоте и глутамину. Глутаминовая кислота играет наиболее важную роль в реакциях переаминирования, ее аминогруппа может быть перенесена не только на кетокислоты, но и на другие соединения, и, таким образом, с ее участием синтезируется очень большое [c.255]

Первоначально сложилось убеждение, что глутамин и аспарагин могут участвовать в реакциях переаминирования лишь после предварительного дезамидирования с образованием соответствующих дикарбоновых аминокислот [257, 281]. Не вызывает сомнений, что распад глутамина и аспарагина в организме может начинаться с дезамидирования, после чего образующиеся аспарагиновая и глутаминовая кислоты подвергаются тем или иным дальнейшим превращениям, включая и реакции переаминирования, однако получены данные, свидетельствующие о том, что глутамин и аспарагин могут как таковые непосредственно вступать в реакции переаминирования. Ферменты, катализирующие такие реакции, найдены в печени и почках млекопитающих. Переаминирование глутамина впервые было обнаружено в опытах с ферментами из печени крысы, которые катализируют следующую реакцию [282] [c.221]

Аспарагиновая кислота 1фи биосинтезе лизина образуется у глутаматсинте-зирующих бактерий за счет реакции переаминирования, которая осуществляется между щавелевоуксусной и глутаминовой кислотами. [c.27]

Аланин образуется также при переаминировании глутаминовой кислоты в присутствии трансаминазы (реакции, открытые [c.169]

Подобным путем многие другие аминокислоты, например глицин, цистеин, лейцин, кинуренин, при участии а-кетоглутаровои кислоты и соответствующих пиридоксальфосфатпротеидов обратимо переаминируются в -глутаминовую кислоту. Переаминирование аминокислот происходит также с другими а-кетокислотами. [c.363]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Центральное положение занимает здесь глутаминовая кислота, которая образуется при реакции а-кетоглутарсвой кислоты с аммиаком, а затем благодаря переаминированию передает аминогруппу другим аминокислотам. [c.51]

Еще не так давно принято было считать, что при всех реакциях переаминирования обязательно участие глутаминовой или а-кетоглутаровой кислот. Данные, противоречащие этим представлениям, были получены впервые при обнаружении реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами. Точка зрения, согласно которой при всех реакциях переаминирования должна участвовать глутаминовая кислота, не имеет теоретических оснований. Однако вследствие широкого распространения в природе реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты доказать существование реакций переаминирования между монокарбоновыми аминокислотами и монокарбоновыми кетокислотами нелегко. Так, например, реакция переноса ЫНг-группы валина на пируват может осуществляться как прямым путем, так и в результате сопряжения реакций между валином и кетоглутаратом и между глутаминовой кислотой и пируватом. [c.224]

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты (формулы которых приведены выше) являются широко распространенными компонентами белков. Эти дикарбоновые аминокислоты играют важную роль в реакции переаминирования и передезаминирования, образуясь или превращаясь при этом в оксалилуксусную и соответственно а-кетоглутаровую кислоты таким образом, устанавливается связь между обменом белков и углеводов. Глутаминовая кислота является составной частью многих соединений пептидного характера, как, например, глутатиона и фолиевой кислоты. [c.396]

Роль глутаминовой кислоты как донора аминогрупп рассматривалась на стр. 401. Глутамин также может участвовать в переаминировании такого типа. [c.406]

Ослабление пятна глутаминовой кислоты и появление (или усиление) пятна аланина в опытном растворе указывает на процесс переаминирования. [c.183]

При отщеплении метильной группы из метионина образуется гомоцистеин. Гомоцистеин может превращаться в цистеин или подвергаться десульфгидрированию с образованием НгЗ, КНз и а-кето масляной кислоты, а-кетомасляная кислота, вступая в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой, [c.253]

Валин, лейцин и изолейцин — три незаменимых для животных аминокислоты, имеющих разветвленную цепь углеродных атомов. Они синтезируются из соответствующих кетокислот в результате реакции переаминирования (чаще всего с глутаминовой кислотой). [c.254]

После скармливания М -аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы -аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шёнхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os К °-аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [c.177]

Вслед за открытием -аминомасляной кислоты в ткани мозга в этом органе была обнаружена декарбоксилаза глутаминовой кислоты [214, 215]. Некоторые другие ткани также проявляют слабую глутаматдекарбоксилазную активность, однако в основном образование -[-аминомасляной кислоты происходит в мозге. Значение этой аминокислоты и пути ее превращения в организме окончательно не выяснены. Известно, однако, что -аминомасляная кислота вступает в реакцию переаминирования с а-кетоглутаровой кислотой, причем образуются глутаминовая кислота и полуальдегид янтарной кислоты (стр. 227). Поэтому есть основание думать, что обмен этой аминокислоты может протекать путем ее окисления в цикле лимонной кислоты через янтарную кислоту [c.202]

Ферментативное переаминирование было открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицман [2М], которые наблюдали перенос аминогрупп от а-аминокислот к а-кетокислотам в кащице из грудной мышцы голубя. Этому открытию предшествовали отдельные наблюдения, относящиеся к данному процессу. Ней-бауер [ПО] и Кнооп [111] в начале XX века наблюдали переход аминокислоты в соответствующую кетокислоту и обратное превращение в опытах на животных in vivo и на дрожжевых клетках. Д. Нидхэм [252] в 1930 г. обнаружила, что в грудной мышце голубя может происходить дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот без выделения аммиака другие авторы отмечали, что в грудной мышце голубя скорость исчезновения щавелевоуксусной кислоты повышается при добавлении глутаминовой кислоты [253, 254]. [c.211]

Реакции переаминирования между пируватом и аминокислотами обнаружены также в печени, однако относительные скорости реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты и других аминокислот не были определены [296]. В печени и почках некоторых животных найден фермент, катализирующий переаминирование между серином и пируватом [297] удалось наблюдать и обратную реакцию между аланином и р-окси-пируватом. При замене аланина глутаминовой, аспарагиновой или другими аминокислотами этот фермент неактивен. [c.225]

При взаимопревращениях пролина, орнитина и глутаминовой кислоты общим промежуточным продуктом является -полу-альдеГ Ид глутаминовой кислоты. Это соединение впервые получили Фогель и Дэвис [302], обнаружившие, что оно служит предшественником пролина. Реакция переаминирования между орнитином и кетокислотами доходит почти до конца как в печени, так и у Neurospora. Равновесие реакции смещено [c.226]

В исследованиях Торна и его сотрудников [311—314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Ba illus subti-//tS катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот (например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность Ь-трансаминазы (при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [c.228]

В результате фракционирования экстрактов сульфатом аммония были получены препараты, содержащие только D-транс-аминазу. Образование D-аланина путем переаминирования между пировиноградной кислотой и D-изомерами фенилаланина, триптофана, метионина, гистидина и лейцина было обнаружено в опытах с ферментными препаратами из Ba illus anthra is. В этой ферментной системе пировиноградная кислота не может быть заменена а-кетоглутаровой кислотой. Из D-аминокислот, испытанных в эксперименте, с а-кетоглутаратом реагировал только D-аланин. Из L-аминокислот с пируватом взаимодействовала только L-глутаминовая кислота. [c.228]

При проведении неферментативных модельных реакций переаминирования с использованием D-аминокислот образующаяся в результате реакции аминокисотота может в определенных условиях содержать некоторый избыток D-изомера аналогичные результаты были получены в модельных реакциях с L-изоме-рами аминокислот. Так, при неферментативном переаминировании между D-аланином и а-кетоглутаровой кислотой (в присутствии ионов u + и пиридоксаля) была получена глутаминовая кислота, содержавшая небольшой избыток D-изомера [705]. [c.229]

Фермент, осуществляющий эту реакцию, получен в очищенном виде найдено, что в приведенной выше реакции глутаминовую кислоту можно заменить Т-а-аминоадипиновой кислотой, Ь-арги-нином или Т-гистидином гистидинолфосфат может быть заменен а-кетоадипиновой кислотой или а-кето-З-гуанидино-валерьяновой кислотой. Упомянутый ферментный препарат катализирует следующие реакции переаминирования а-амино-адипиновая кислота-глутаминовая кислота, глутамат-аргинин, глутамат-гистидин, а-аминоадипиновая кислота-аргинин и а-аминоадипиновая кислота-гистидин. Весьма вероятно, что все эти реакции осуществляются одним и тем же ферментом ферментный препарат, по-видимому, не содержит глутаминовой и а-кетоглутаровой кислот, что исключает возможность сопряженных реакций переаминирования с глутаминовой кислотой в качестве переносчика МНг-групп. [c.232]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота в переаминирование: [c.108] [c.435] [c.363] [c.89] [c.90] [c.119] [c.389] [c.401] [c.409] [c.434] [c.283] [c.245] [c.255] [c.213] [c.220] [c.221] [c.223] [c.225] [c.226] [c.227] [c.231] [c.235]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология