Цитидин фосфат образование

Наличие взаимодействия, скорее всего образование водородной связи между цыс-гидроксильной группой и фосфорным остатком, ясно видно из сравнения соответствующих рибонуклеозид- и дезоксирибонуклеозид-3 -фосфатов. Из поведения их при хроматографировании на анионообменной смоле следует, что первые — значительно более сильные кислоты и что смеси таких нуклеотидов (например, цитидин-3 -фосфата и дезоксицитидин-3 -фосфата) могут быть легко разделены. В противоположность этому соответствующие рибонуклеозид- и дезоксирибонуклеозид-5 -фосфаты имеют близкие характеристики [67, 154]. [c.174]

РНК-аза), проявляя сродство к пиримидиновым нуклеозидам полинуклеотидной цепи — уридину и цитидину, катализирует разрыв связи между фосфором и кислородом у Сб этих нуклеозидов, приводя к образованию пиримидиновых нуклеозид-З -фосфатов и пуриновых олигонуклеотидов, каждый из которых заканчивается пиримидиновым нуклеозид-З -фос-фатом [c.386]

При связывании цитидин-3 -фосфата с рибонуклеазой значения рК остатков His-12 и His-119 резко увеличивается. Это согласуется с рассмотренными ранее результатами исследований стационарной кинетики, согласно которым образование фермент-субстратного комплекса приводит к увеличению значений рК двух групп фермента. [c.77]

Метилирование цитозинового основания в положение 5 ведет к образованию 5-метилцитозина в реакции превращения компонента нуклеиновых кислот цитидин-5 -фосфата, приводящего к 5-метилцитидин-5 -фосфату реакция катализируется активной формой ТГФК 13131. [c.500]

Под действием пиримидил-РНК-азы расщепляются фосфодиэфирные связи, образованные производными уридина и цитидина, а также фосфодиэфиры некоторых редких компонентов РНК, в частности псевдоуридина, 5,6-дигидроуридина и риботимидина . Вопрос о влиянии пр ироды пиримидинового кольца нуклеозида на скорость реакции, катализируемой пиримидил-РНК-азой, рассмотрен в обзоре Витцеля °2 (см. также При расщеплении РНК под действием пиримидил-РНК-азы образуется смесь З -фосфатов пиримидиннуклеозидов и олигонуклеотидов, терминированных остатком пиримидин-З -фосфата. Скорость ферментативной реакции сильно зависит от природы отщепляющегося остатка и конформации полинуклеотида (см. стр. 291) можно осуществить специфическое частичное расщепление полинуклеотидов в условиях, когда скорость процесса уменьшена. [c.70]

Алкилирование аденозина под действием окиси этилена гладко протекает в водном растворе при pH 6,5 и комнатной температуре (время полупревращения в этих условиях составляет 13,5 ч) Продукт реакции идентифицирован как 1-Ы-(р-окси-этил)-аденозин. При взаимодействии с аденозин-5 -трифосфатом происходит побочная реакция алкилирование по остатку фосфорной кислоты. При этом в реакцию вступает лишь фосфо.моноэфир-ная группа фосфодиэфиры в этих условиях не алкилируются, и в двузамещенном пирофосфате — никотинамидадениндинуклеоти-де—реакция протекает только по N-1 остатка аденина. Скорость реакции уридина с окисью этиленавозрастает при увеличении pH это связано, очевидно, с участием в реакции аниона нуклеозида. При pH 8—9 реакция заканчивается за 2 дня. Первичный продукт реакции З-Н-(р-оксиэтил)-уридин подвергается дальнейшему алкилированию по гидроксильным группам остатка рибозы. При взаимодействии с окисью этилена уридин-5 -фосфата образуется 3-Ы-(р-оксиэтил)-уридин-5 -(р-оксиэтил)-фосфат. Реакция окиси этилена с цитидином не изучалась, однако при реакции с l-N-метилцитозином 267 первоначально образуется l-N-метил-З-N-(р-оксиэтил)-цитозин, который претерпевает дальнейшее алкилирование с образованием 1-Ы-метил-3,4-эк зо-Ы-ди-(р-оксиэтил)-цитозина последний легко дезаминируется до 1-М-метил-3-М-(р-окси-этил)-урацила. [c.372]

В качестве второго центра, подвергающегося электрофильной атаке (помимо МНг-группы), при этом выступает С-5 пиримидинового ядра, в результате чего образуется новая углерод-углерод-ьая связь. Структура продукта реакции ХУ1 согласуется с данными УФ-, ИК- и ЯМР-спектров она подтверждена также рядом химических превращений. Реакция гладко протекает при комнатной температуре и нейтральных значениях pH. В случае цитидин-2, 3 -циклофосфата образование продукта завершается за 18 ч. Цитидин и цитидии-2 (3 )-фосфат реагируют несколько медленнее. Продукт реакции устойчив в щелочной среде. Это дает принципиальную возможность осуществить специфическую модификацию РНК по остаткам цитидина после обработки полимера нингидрином и последующего выдерживания при pH 9 (для расщепления продуктов типа ХУ, образующихся из гуанозиновых остатков). [c.416]

При 100-кратном (в мольном соотношении) избытке диазометана наблюдается количественное образование монометилового эфира 3-М-метилуридин-5 -фосфата при 110-кратном избытке реагента в продуктах реакции были обнаружены, кроме того, следы диметилового эфира 3-М-метилуридип-5 -фосфата 2° . При действии на цитидин- и аденозин-5 -фосфаты более чем 100-кратным избытком диазометана происходило образование лишь соответствующих монометиловых эфиров нуклеозид-5 -фосфатов. Диметиловые эфиры нуклеотидов образуются в значительных количествах при алкилировании диазометаном растворов мононуклеотидов в органических растворителях 205. [c.595]

При алкилировании мононуклеотидов эфирами сульфокислот степень алкилирования фосфатной группировки зависит от pH среды 202,203,20б Хак, в нейтральной среде действие диметилсульфата на цитидин-5 -фосфат приводит к образованию значительных количеств (>30%) монометиловых эфиров цитидин- и З-Ы-метил-цитидин-5 -фосфатов При более кислых pH, когда фосфатная группа в мононуклеотидах находится в виде моноаниона (что делает ее менее нуклеофильной), степень ее алкилирования снижается например, обработка аденозин-5 -фосфата диметилсульфатом при рн 4,5 приводит к образованию лишь 5—10% монометил-фосфатов Моноалкилирование по фосфатной группе было [c.595]

Квантовый выход фотогидратации 202.205 зависит от длины волны применяемого излучения и от pH (рис. 12.14). Кривые зависимости квантового выхода фотогидратации от pH аналогичны кривым титрования Ср, т. е. для протонированной формы цитидин-З -фосфата вероятность образования фотогидрата при облучении в [c.664]

Производные цитидин-5 -фосфата участвуют в биосинтезе фосфолипидов, а также в образовании тейхоевых (образующих клеточную стенку) кислот в различных бактериях. [c.211]

Из цитидин-2 (З )-фосфата также было получено соединение, представляющее собой полимер, однако пи химическими, ни ферментативными, ни спектроскопическими методами не удалось установить наличия межнуклеотидных связей, аналогичных связям в природных нуклеиновых кислотах (т. е. фосфодиэфирных групп, связывающих вторичный гидроксил сахара одного нуклеозида с первичной гидроксильной группой другого). Этот полимер вполне устойчив к действию щелочи и к ферментативному гидролизу обычными диэстеразами и, скорее всего, содержит фосфоамидные межнуклеотидные связи между 2 (или 3 )-фосфатными группами и 6-амино-группой соседнего цитозина. Избирательное ацетилирование аминогруппы в цитидин-2, 3 -циклофосфате с последующей обработкой дифенилхлорфосфатом приводит к образованию полинуклеотидов (с обычным типом связи), из которых ацетильные группы удаляются щелочным гидролизом в мягких условиях, в результате чего были получены олигоцитидиловые кислоты с различной длиной цепи [32]. Следует отметить, что при ацетилировании сначала образуется промежуточный смешанный ангидрид уксусной кислоты и циклофосфата (в результате взаимодействия цитидин-2, З -циклофосфата с уксусным ангидридом), который и является ацилирующим агентом. В отличие от этого ангидрида в дезоксицитидилил-5 -ацетате происходит замещение более стабильного аниона (ацетата), т. е. в пиридине становится доступным для нуклеофильной атаки атом фосфора. По существу, различие между двумя типами соединений объясняется неравенством значений констант диссоциации (рК) гидроксильных групп фосфатного остатка (около 1 и 6,5 соответственно), принимающих участие в образовании ангидридной связи. Несмотря на это и вопреки вводящим в заблуждение данным [14], избирательное ацетилирование аминогруппы в дезоксицитидин-5 -фосфате все же может быть осуществлено при подходящих условиях (использование пространственно затрудненного третичного основания и диоксана вместо пиридина в качестве растворителя). [c.492]

Аналогичная полимеризация гуанилил-З 5 -цитидин-3 -фосфата (ГЗ ф5 ЦЗ ф) и адепилил-3 5 -аденилил-3 5 -цитидин-3 -фосфата (АЗ ф5 АЗ ф5 ЦЗ ф) после предварительной защиты аминогруппы цитидина избирательным ацетилированием приводит к образованию соответствующих полимеров с определенным повторяющимся порядком чередования оснований [32]. [c.497]

Коффи и Ньюбург [45] изучали влияние изменения содержания сульфата кальция в качестве связующего в слоях ОЕАЕ-целлюлозы и обнаружили, что величины Rf (табл. 24.1) почти всех исследованных соединений сильно меняются, если в качестве растворителя используется соляная кислота. Наилучшее общее разделение рибонуклеотидов авторы работы [45] получили со смесью изомасляная кислота—раствор гидроксида амо-ния (уд. масса 0,90)—вода (33 1 16), однако лучшее разрешение зон 2 -фосфата и изомерного ему З -фосфата они достигли при элюировании пробы 0,005 н. соляной кислотой на слое ОЕАЕ-целлюлозы, закрепленной 10 % сульфата кальция. Поскольку гуаниловая кислота при рН<10 проявляет сильную тенденцию к образованию прожилок, монорибонуклеотиды растворяли в 0,1 н. растворе гидроксида аммония. Наилучшие условия для разделения дезоксирибонуклеотидов — сочетание ОЕАЕ-целлюлозы с 10 % сульфата кальция в качестве связующего и того же растворителя, что и для разделения рибонуклеотидов. Добавляя сульфат кальция к адсорбенту, удается отделить 2-дезоксицитидин-5 -фосфат от 2-дезоксиаденозин-5 -фос-фата при хроматографировании на слое без связующего зоны этих соединений перекрываются. Для разделения смесей, содержащих как рибо-, так и дезоксирибонуклеозиды, наилучшим оказалось сочетание разбавленной 0,005 н. соляной кислоты со слоями ОЕАЕ-целлюлозы без добавки связующего. При использовании связующего (сульфата кальция) величины Rf уридина и тимидина возрастали настолько, что их пятна перекрывались с пятнами цитидина и 2-дезоксицитидина. Нуклеозиды наносили на пластинку из раствора в нейтральном растворителе. Свободные основания в виде раствора в 0,1 н. соляной кислоте лучше всего разделялись растворителем Рандерата [42] на адсорбционных слоях ОЕАЕ-целлюлозы, не содержавших сульфата кальция. [c.123]

Активность РНазы ингибируется ионами и Си(П) и 2п(П) [46]. Росс, Матиас и Рабин [47] показали, что связывание одного только 2п(П) оказывает ингибирующее, но все же относительно слабое влияние. Однако в присутствии цитидин-З -фосфата (З -ЦМФ) ингибирование наблюдалось при очень низкой концентрации 2п(П) и было приписано образованию сильного тройного комплекса между 2п(П), РНазой и З -ЦМФ. Для иона Си(П) вначале предположили, что ингибирование обусловлено хелатированием одного иона Си(II) между Н з-12 и Н15-119 [48]. Однако исследования последних лет показали, что Си (II) также образует тройней комплекс с РНазой и З -ЦМФ [49] (см. ниже) и что связывание Си(II) в отсутствие нуклеотидов более сложное, чем ранее предполагали. На основании результатов нескольких исследований можно сделать следующие заключения о взаимодействии Си(II) с РНазой в отсутствие нуклеотидов. [c.294]

В некоторых процессах переноса аналогично АТФ, АДФ и АМФ участвуют и другие пуклеозидполифосфаты — производные уридина, гуанозина, цитидина и инозина. Основная роль этих соединений заключается в образовании производных, в которых конечный фосфатный остаток замещен какой-либо другой группой. Так, цитидинтрифосфат, уридинтрифосфат и гуанозинтрифосфат действуют как доноры нуклеотидов в нук-леотидилтрансферазных реакциях. Эти процессы связаны с комбинированным переносом фосфата и других химических группировок. Например, производные цитидиндифосфата I, где К — остатки [c.263]

При образовании 1- M-His фермент полностью теряет активность, тогда как при образовании второго аддукта модифицированный фермент сохраняет 15% исходной активности. На основании этих данных было сделано предположение, что в состав активного центра рибонуклеазы входят два остатка гистидина. Это предположение подтверждается экспериментами, в которых показано, что небольшие молекулы, например цитидин-3 -фосфат, связывающиеся в активном центре фермента, ингибируют процесс алкилирова-ния. Кроме того, при алкилировании не получено формы рибонуклеазы, в которой были бы модифицированы оба остатка гистидина. Это, вероятно, объясняется тем, что два остатка гистидина, расположенные далеко друг от друга в аминокислотной последовательности, в нативной структуре фермента пространственно близки. И наконец, вполне вероятно, что один или оба остатка гистидина, модифицированные иодацетатом, и некоторые ионизируемые группы, предполагаемые на основании рассмотренных выше кинетических исследований, идентичны. [c.74]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитидин фосфат образование: [c.411] [c.139] [c.585] [c.202] [c.59] [c.312] [c.355] [c.414] [c.152] [c.178] [c.213] [c.215] [c.233] [c.249] [c.309] [c.344] [c.503] [c.532] [c.176] [c.72] [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология