Триптофан разложение

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

Протеины гидролизуются сильными минеральными кислотами с образованием более простых продуктов распада, например полипептидов, аминокислот и пр. Триптофан, являющийся компонентом почти всех протеинов, разлагается и дает индол и его про-изводные. Эти амино- и иминосоединения можно обнаружить сплавлением с дихлорфлуоресцеином (стр. 348) или конденсацией с п-диметиламинобензальдегидом. В последнем случае аминогруппы могут образовать окрашенные основания Шиффа. Конденсация индольных оснований, образовавшихся в результате разложения протеинов кислотой, по-видимому, играет главную роль в предлагаемой реакции с п-диметиламинобензальдегидом (см. обнаружение пиррола, стр. 366). [c.553]

Почти все аминокислоты плавятся с разложением. Более устойчивыми являются аспарагиновая кислота и триптофан. [c.225]

При гидролизе белков кислотами рацемизации аминокислот не происходит, т. е. аминокислоты получаются в виде /-аминокислот. В этом состоит преимущество кислотного гидролиза перед щелочным. Большинство аминокислот устойчиво к действию кипящих минеральных кислот. Исключение составляют триптофан, который при таком гидролизе полностью разрушается, и окси-аминокислоты — серии и треонин, разрушающиеся частично. Продукты разложения триптофана превращаются в темнокоричневые вещества, называемые гуминами гумины образуются, вероятно, в результате конденсации индольного ядра триптофана с небольшими количествами образующихся во время гидролиза альдегидов [1]. Образование гуминов можно предотвратить прибавлением [c.23]

Существенное значение имеет также и проблема образования алкалоидов в растениях. Согласно Пикте (1906), существует тесная связь-между белками и алкалоидами. При разложении азотсодержащих веществ, входящих в органическую материю, таких, как альбумин, нуклеин, хлорофилл и др., возникают более простые соединения основного характера, которые, конденсируясь с другими веществами, образующимися в процессе обмена веществ, дают начало сложным основаниям — обычным алкалоидам. Теперь уже экспериментально доказан переход от протеинов к индольному ядру (триптофан) и хинолиновому (кинуреновая кислота) [c.364]

Связанные аминокислоты получают, выделяя белковую фракцию и гидролизуя ее соляной кислотой, смесью соляной и муравьиной кислот, серной кислотой, трихлоруксусной кислотой или гидроокисью бария ИЗ]. При гидролизе могут возникнуть артефакты и, чтобы их избежать, необходимо соблюдать осторожность. Триптофан часто разрушается при кислотном гидролизе, в основном из-за присутствия углеводов и металлических примесей. Соли тяжелых металлов, вероятно, также приводят к разложению других аминокислот. Триптофан можно получать при помощи щелочного гидролиза, но при этом разрушаются многие другие аминокислоты. Серин разлагается в пировиноградную кислоту, аланин, глицерин и аммиак, а цистеин — в сероводород, аланин, аммиак и т. д. Поэтому щелочи реже кислот применяют для гидролиза белков. [c.529]

На основании совершенно правильного предположения, Чта Триптофан образуется в результате разложения белков, был пред- пожен метод определения этой свободной аминокислоты как показателя начала прокисания в сливках, молоке й масле [84]. [c.178]

Триптофан особенно неустойчив и легко разрушается кислотами, хотя значительно более стоек в щелочных условиях. В горячей кислоте его стойкость может понижаться в присутствии других аминокислот, причем триптофан в свою очередь может влиять на их выход [6]. Доступ кислорода также ведет к увеличению разложения триптофана и образованию гумина. Наконец, в присутствии углеводов в кислом растворе наблюдается полная деструкция этой аминокислоты [47, 48]. Следовательно, триптофан нельзя точно определить в полных гидролизатах белков и для него нужны специальные методы анализа (см. стр. 147). [c.128]

Остаток после упаривания фильтрата растворяют в горячей воде и кипятят с животным углем. Из обесцвеченного фильтрата триптофан выделяют обычным путем через ртутное соединение. Полученный триптофан кристаллизуют из горячего спирта, шестигранные пластинки, т. нл. 265° с разложением. Выход каждой порции 0,4 г (12,5% от теории). [c.443]

Как уже отмечалось, время, необходимое для разложения образца, сильно зависит от природы вещества. Из аминокислот труднее всего разлагаются триптофан и лизин, тогда как разложение углеводов и целлюлозы происходит значительно легче. [c.337]

НО провести концентрирование раствора при комнатной температуре во вращающемся испарителе в атмосфере азота. Во всех случаях целесообразно вначале провести предварительное разделение анализируемого материала на гидрофильные и липофильные соединения, а также соединения кислого, основного и нейтрального характера. Большинство простых производных индола в недиссоциирующей форме можно ступенчато экстрагировать из соответствующим образом забуференной водной среды, используя этилацетат (а также эфир или хлороформ). В водной фазе остается триптофан, окси-триптофан, некоторые меланогены мочевины и продукты разложения аскорбигена. [c.298]

Росс и Бакмен [85] методом хроматографического анализа установили, что продуктами микробиологического распада эмульсионных красок, в которых в качестве стабилизатора применены казеин или а-протеин, являются различные аминокислоты, содержащие триптофан. Это указывает на разложение белков микрофлорой, преимущественно Proteus spe ies. Авторы предполагают, что резкий неприятный запах, выделяемый этими красками, появляется в результате дальнейшего превращения аминокислот, особенно триптофана, который распадается на скатол и индол. Те же авторы нашли в поврежденных красках, содержащих в качестве защитных коллоидов метилцеллюлозу и карбоксиметилцел-люлозу, сахара и производные сахаров (например, глюкозу и цело- [c.142]

Основы. метода. Белок переваривают трипсином, триптофан осаждают из гидролизата Ю /о раствором HgS04 в H2SO4 и выделяют после разложения ртутного ко.мплекса. [c.114]

Надмуравьиная кислота является сильным окислителем, и ее влияние на белок не ограничивается тем действием, которое она оказывает на остатки цистина. Триптофан под ее влиянием превращается в кинуренин и другие продукты разложения, метионин почти количественно превращается в метиоиинсульфон, тирозин также может изменяться. История использования этого реактива в работах, посвященных выяснению последовательности аминокислот, показывает, как по мере повышения размеров и сложности молекул исследуемых белков возникают новые трудности. Инсулин не содержит ни метионина, ни триптофана, но при действии надмуравьиной кислоты в присутствии хлорид-ионов образуется какое-то производное тирозина (возможно, хлорированный тирозин) [9]. Рибонуклеаза содержит еще одну аминокислоту — метионин однако, как показали работы лаборатории Рокфеллеровского института, в частичных гидролизатах рибонуклеазы легко обнаруживается метиоиинсульфон. Более того, оказалось, что удобнее иметь дело с полностью окисленным производным, чем с сульфоксидом или неизмененным метионином. Выход цистеиновой кислоты, образующейся при окислении белка, возможно не вполне количественный (см. величины, приведенные на стр. 84). Нельзя исключить участие остатков серина и треонина в реакции миграции ацила или формилирования под влиянием надмуравьиной кислоты (см. стр. 130). При наличии в белках триптофана возникает ряд затруднений этим объясняется то обстоятельство, что в последние годы исследователи постепенно отходят [c.97]

Доказано, что при гидролизе серной и соляной кислотами полностью разрушается триптофан, частично — серин, треонин, цистин. Чтобы сохранить эти аминокислоты, предложены другие гидролизуюш ие агенты. Например, при расш еплении белка иодистоводородной кислотой не подвергается разложению цистин разрушение триптофана удается предотвратить или по крайней мере сильно уменьшить нри проведении гидролиза белков жидким сернистым ангидридом или щавелевой кислотой. Сообщается также об использовании сухого хлористого водорода и трифторуксусной кислоты. [c.67]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология