Амилаза кристаллическая

Установлено, что амилазы представляют собой белки и являются однокомпонентными ферментами. Амилазы плесеней, бактерий, поджелудочной железы, а также а-и Р-амилазы ячменного солода выделены в кристаллическом виде. Опыты, проведенные с препаратами амилазы, привели к предположению, что активность этого фермента связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. При окислении сульфгидрильных групп амилазы ее активность снижается и, наоборот, при восстановлении окисленного фермента его активность увеличивается. [c.93]

Ферменты представляют собой вещества белковой природы. Многие из них содержат и небелковый компонент, образуя сложный белок (дегидразы, оксидазы и др.). Ряд ферментов получен теперь в кристаллическом виде (пепсин, трипсин, уреаза, каталаза, амилаза и др.). [c.49]

ТО, поскольку реакция происходит непосредственно у центра асимметрии С-1, может измениться конфигурация и получиться Р-гликозид-ный гидроксил. Для решения этого вопроса расщепление гликогена кристаллическими а- и Р-амилазами проводилось в Нз 0. [c.206]

Акабори разработал метод, позволяющий выделить амилазу в виде комплексной соли при добавлении в раствор риванола. Последующее выпадение кристаллов амилазы происходит из водно-ацетонового раствора в присутствии ацетатного буфера. Выход кристаллической амилазы, обладающей активностью АС 6600 ед]г, составляет не более 0,25% от амилолитической активности культуры гриба. [c.74]

Рис. 28. Кристаллическая амилаза (по Мейеру)

Метод вакуум-охлаждения благоприятно отражается на состоянии крахмального геля, который при мгновенном охлаждении не успевает образовать кристаллические точки и поэтому остается подвижным и легко подвергается действию амилазы. Кроме того, охлаждение происходит в замкнутом пространстве, что предохраняет массу от попадания посторонних микроорганизмов из воздуха. [c.215]

Ферменты. По своей природе ферменты — белковые вещества,— причем большая часть их представляет простые белки и меньшая — сложные. В настоящее время известно свыше 400 ферментов, однако строение молекул большинства из них еще не выяснено и в кристаллическом виде получены только некоторые из ферментов (каталаза, пепсин, амилаза, сахараза, моноза и ряд-других). Находясь в растительных и животных организмах, ферменты способствуют разложению веществ или, наоборот, их синтезу из тех же составных частей. Ферменты, выделенные из организма, вызывают только расщепление веществ. [c.15]

Карбогидразы. Хотя многие из этих ферментов известны давно, только один из них, а именно амилаза, получен в кристаллическом виде. Амилаза выделена из картофеля [57], ячменя [58], поджелудочной железы и из слюны [59]. Амилаза слюны человека идентична с амилазой поджелудочной железы человека, но [c.290]

Как а- так и р-амилаза получены в кристаллическом виде. [c.179]

В настоящее время известно около 2000 ферментов, более 100 из них получены в кристаллическом состоянии [3]. Наиболее развита ферментная промышленность в США, Японии, Великобритании, Германии, Дании, Нидерландах и Франции. Ежегодный прирост объемов производства ферментов за последние 25 лет составлял от 5 до 15 %. Основными ферментными препаратами являются грибные и бактериальные амилазы и протеиназы, глюкоамилазы, глюкозоизомераза, целлюлазы и гемицеллюлазы, липазы, р-галактозидаза, реннин и некоторые другие [4, 5]. Наибольший удельный вес (до 65 % выпускаемых препаратов) имеют протеиназы для производства синтетических моющих средств и амилазы для переработки крахмала. До 10 % вьтускаемых ферментов потребляет виноделие и производство соков по 5 % приходится на производство сыра, хлеба и спирта 4%— на пивоварение и 6 %—на остальные отрасли промьппленности [6, 7]. Доля ферментов для медицинских целей и научных исследований в общем объеме производства невелика. Они отличаются высокой степенью очистки, сложной и энергоемкой технологией, необходимостью использования дорогостоящих материалов. [c.160]

Между альбуминами и глобулинами существует постепенный переход, образующий почти непрерывный спектр растворимости, а так как растворимость и тех и других увеличивается с повышением концентрации соли, эти две группы белков нельзя резко разграничить. Ряд глобулинов, встречающихся в некоторых семенах в качестве запасных белков, выделен в кристаллической форме, например эдестин из конопляного семени, эксцельсин из бразильского ореха, арахин и конарахин из земляного ореха. Альбумины, вероятно, не являются запасными белками, и не все глобулины относятся к этой группе. Так, например, р-амилаза, содержащаяся в семенах ячменя, представляет собой альбумин, а а-амилаза — глобулин. Основные запасные белки хлебных злаков это проламины и глютелины. [c.10]

Следовательно, вызывает удивление тот факт, что нуклеаза стафилококка не проявляет гидролитической активности в присутствии Ьа(1П),У(111) или Еи(П1) [296]. Однако сравнительное исследование [309] влияния катионов лантанидов на активацию а-амилазы — Са(П)-содержащего металлофермента — показывают, что не все катионы лантанидов одинаково эффективны при замещении Са(И). Как указывали Смолка и др. [309], прямое сравнение ионных радиусов редкоземельных элементов с радиусом Са(И) затруднено, поскольку при определении радиусов катионов металлов методами дифракции рентгеновских лучей были использованы различные кристаллические соли и окислы. Кроме того, для комплексов лантанидов с ЭДТА [314, 315], которые могут рассматриваться как аналоги многофункционального центра связывания в белке, характерны высокие координационные числа, вплоть до 10. Дополнительные по сравнению с большинством комплексов Са(П) координационные места обычно заняты молекулами растворителя. Этот структурный фактор может оказаться существенным при связывании лантанидов с нуклеазой стафилококка. [c.121]

Механизм действия специфических гидролитических ферментов, принимающих участие в метаболизме крахмала, и строение крахмала взаимозависимы, поэтому их лучше всего рассматривать вместе. По, поскольку этот вопрос будет подробно рассматриваться ниже, здесь мы лишь отметим следующее Мейер и др. [119] предложили линейное строение для амилозы и разветвленное для амилопектина, основываясь на том факте, что при действии Р-амилазы на амилозу происходит полное осахари-вание последней, тогда как из амилопектина образуется остаточный декстрин. Группа Мейера впервые иредлоя ила специфичный метод разделения амилозы и амилопектина, основанный на том, что амилоза в отличие от амилопектина растворима в горячей воде (70—80°). Позднее Шох [156] нашел, что амилоза избирательно осаждается к-бутанолом, с которым она образует кристаллический комплекс он использовал это свойство для фракционирования и очистки кукурузного и картофельного крахмала. Позднее было обнаружено, что еще более эффективным осадителем по сравнению с / -бутанолом являются к-амиловый спирт, к-пропиловый спирт и тимол. [c.141]

Р-Амилаза обнаружена в различных растениях она выделена в кристаллическом состоянии из батата [23], проростков ячменя [61] и из пшеницы [120]. Р-Амилаза гидролизует амилозу и амилопектин с невосстанавливающего конца, расщепляя а-(1,4)-связь при этом обра- [c.145]

Раствор крахмала, полученный нагреванием в воде при температуре 120°, отличается от растворимого крахмала, приготов-ленно го с добавкой кислоты. После охлаждения до 60° он становится очень вязким, а при температуре ниже 55° превращается в гел , (студень), не поддающийся смешиванию с солодовым молоком. Продолжительное охлаждение может вновь привести к образованию кристаллических участков, в условиях спиртового производства не осахариваемых амилазами. В связи с этим в заводской практике массу после разваривания возможно быстрее охлаждают до 60° и при периодической схеме производства для разжижения еще при температуре 75—80° вводят небольшое количество солодового молока. Крахмал, диспергированный в шаровых мельницах, разрушенный по радиальным и концент,ри-чеоки м линиям, способен набухать и в холодной воде. Это явление может быть использовано для подготовки крахмалистого сырья к осахариванию, минуя водно-таплавую обработку его при высоких температурах. [c.91]

Валасек и Хаггинс [2411] обнаружили, что при обработке белков плазмы сырыми препаратами а-амилазы образуется пептид, обладающий гипертензивной активностью этот пептид был назван веществом А. Позднее было показано [1077, 2411, 2412], что вещество А не образуется в присутствии ингибиторов а-амилазы. В то же время кристаллические препараты а-амилазы, выделенные из различных источников, не всегда приводят к образованию вещества А. Эти результаты позволили предложить двухстадийный механизм процесса образования вещества А, в котором принимают участие не толд>ко а-амилаза, но и протеолитические ферменты, присутствующие в качестве примесей в сырых препаратах амилазы. [c.103]

IV. При помощи изолированного в кристаллическом виде дыхательного пигмента (хлорогеновой кислоты) можно регенерировать ферментативные свойства даже у таких препаратов, которые сами по себе не обнаруживают способности к регенерации в сколько-нибудь заметном проценте (ряд препаратов амилазы, сахаразы и эмульсин). [c.613]

В результате действия на крахмал а-амилаз, образуемых культурами Ba illus ma- erans, получаются Д., называемые а- и -Д. Шардинге-ра. Это кристаллические продукты, представляющие собой замкнутые в кольца цепи из 5 или 6 глюкозных остатков, соединенных между собой 1,4-глюкозной связью (см. рис.). а-Д. Шардингера с иодом образуют [c.529]

Дезаминирование белков азотистой кислотой сопровождается вторичной реакцией, протекающей с участием фенольных групп и, возможно, также индольного и имидазольного колец. Тирозин диазотируется в о/7го-положении, повидимому, путем образования нитрозопроизводных. Диазопроизводные белков, имеющие желтый или красноватый цвет, легко вступают в реакцию сочетания с фенольными производными, образуя окрашенные соединения. Эта реакция явно неспецифична, и, за исключением результатов, полученных при исследовании пепсина Филпотом и Смоллом [120], почти ничего не известно о природе и количестве реагирующих групп. Авторы диазотировали кристаллический пепсин, обрабатывая его разбавленным раствором NaNO2, и нашли, что в реакцию вступает только половина тирозиновых остатков, т. е. такое же количество тирозина, которое может быть проиоди-ровано [130]. Образующийся желтый диазопепсин обнаруживает максимум поглощения при 412 ту и обладает лишь 50% активности исходного фермента. При реакции с азотистой кислотой химотрипсин [53] и амилаза поджелудочной железы [121] также [c.326]

Основополагающая роль упорядоченных кристаллических структур воды в белках подтверждена многочисленными исследованиями кристаллофизических свойств белков с помощью электронного мик-роскопирования, рентгеноструктурного анализа и методами ядерного магнитного резонанса (ЯМР) [14,15]. Получаемые структуры белка подобны структурам аллотропных форм льдов. Так, достаточно внешнего сравнительного анализа микрофотографий кристаллических структур ряда белков (например, эдестина, эксцельзина, карбоксигемогло-бина лошади, оксигемоглобина лошади, сывороточного альбумина, кристаллической а-амилазы плесневого гриба, кристаллического пепсина, кристаллического реннина, кристаллического трипсина и др. [ 16]) с кристаллическими структурами аллотропных форм льда, получаемых из переохлажденных водных аэрозолей [17], чтобы убедиться в их идентичности. [c.145]

Смотреть страницы где упоминается термин Амилаза кристаллическая: [c.15] [c.237] [c.160] [c.97] [c.141] [c.141] [c.178] [c.105] [c.321] [c.168] [c.529] [c.146] [c.88] [c.25] [c.214] [c.216] [c.92] [c.92] [c.95] [c.326] [c.301] [c.301] [c.266] [c.168] [c.288] [c.339] [c.125] [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология