Белки соединения с протонами

Неподеленная пара электронов атома азота легко присоединяет протон, в результате чего получается прочный ион аммония Процессы протонизации и депротонизации атома азота по неподеленной паре электронов играют большую роль в образовании комплексных соединений белков и аминокислот с металлами. [c.173]

Карбоксипептидаза А катализирует гидролиз некоторых концевых пептидных связей в пептидах и белках и содержит один атом цинка в молекуле. Путем замены цинка на Мп + в фермент можно ввести парамагнитный зонд, при этом активность хотя и снижается, но не утрачивается полностью. Изменения эффекта парамагнитного усиления релаксации протонов воды показали, что связывание таких ингибиторов, как бромацетат, приводит к вытеснению молекулы воды из координационной сферы иона Мп +, соединенного с ферментом, что указывает на непосредственную связь между ингибитором и ионом Мп + [14]. Последующее изучение спектров ЯМР ингибиторов подтвердило гипотезу о прямом связывании с Мп + [15]. Однако для большинства ингибиторов не удалось определить расстояния из-за того, что т , с [уравнение (23.5)]. Несмотря на это, можно определить верхнюю границу возможных расстояний, полагая ЕсЛи и величины одного порядка, то можно, по крайней мере в принципе, измерить т , независимым путем,что позволяет затем рассчитать Условие 2т > 1,2га при исследованиях ферментов выполняется очень часто, так как (т. е. время жизни комплекса металл -фермент — лиганд) часто имеет порядок 10 с, что совпадаете типичными значениями для Т 2т- [c.389]

Интересно, что протон является одним из наиболее простых природных веществ, а белок (протеин) — одним из наиболее сложных. Тем не менее они оба считаются первыми соединениями первостепенной важности. Изучению белков мы посвятим три после-дующие главы. Протоны займут по крайней мере одну главу. Ведь присутствие или отсутствие протонов (или ионов водорода) резко отражается на свойствах белков. Протоны виновны в нарушении пищеварения, в изменении кислотности желудка и в порче зубов. Под влиянием уксуса, в состав которого входит уксусная кислота, свертывается молоко. Мясо, которое по тем или иным причинам становится кислым, делается темнее, становится слизистым и его труднее консервировать. [c.142]

Большинство живых систем содержат ограниченные оболочкой области, называемые клетками, внутри которых протекает значительная часть синтетических и производящих энергию химических реакций, необходимых для жизни этих систем. Биохимические реакции происходят как внутри, так и вне клеток, причем участие в них принимают молекулы многих видов. Некоторые из них являются простыми частицами, например протоны или вода, а некоторые очень сложными, например глобины или ДНК с молекулярными весами до 10 . Наиболее распространенные биохимические вещества — белки, жиры и углеводы, однако имеется также большое число соединений других типов, таких, как витамины, желчные кислоты, коферменты, порфири-ны и т. д. В этой главе мы рассмотрим главным образом белки. При этом мы убедимся, что биохимические реакции можно объяснить в рамках тех же кинетических, термодинамических и структурных закономерностей, что и обычные реакции. [c.366]

В зеленых частях растений углекислота, поглощенная листьями из воздуха, перерабатывается в органические вещества — углеводы, белки, жиры и др. Процесс образования их зелеными растениями из углекислого газа и воды при участии энергии солнечного света называется фотосинтезом. Химизм фотосинтеза углеводов можно представить следующим образом. Энергия солнечного света, передаваемая в виде фотонов или квантов, поглощается зелеными частями растений, содержащими хлорофилл. При этом электроны хлорофилла возбуждаются и отдают усвоенную энергию соединениям фосфата с адениловой кислотой, то есть аденозиндифосфату (АДФ), образуя аденозинтрифосфат (АТФ). Для фотосинтеза необходимы также ионы водорода (протоны), источником которых служит вода. [c.10]

Особенно большую роль играет водородная связь в образовании структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, образуя связи между цепями и циклическими соединениями. Хотя водородная связь легко возникает и легко разрывается, упорядоченная структура макромолекул в протоплазме клеток организмов несомненно связана с водородной связью, имеющей значение также и в передаче электронов и в переходе протонов. [c.40]

В клетках живых организмов протекают многочисленные окислительно-восстановительные реакции, в которых электроны переносятся от соединений, их отдающих (доноров), к соединениям, их присоединяющим (акцепторам). Донорами электронов являются атомы водорода, находящиеся в белках, углеводах, жирах и т. п., а конечным акцептором электронов является кислород воздуха. Поскольку перенос электронов с атомов водорода сопровождается переносом протонов, большинство реакций биологического окисления рассматривается как перенос атомов водорода. [c.205]

Многие важные и интересные химические факты, включая аномальные свойства воды и строение белков, объясняются образованием водородных связей. Несомненно, наиболее удивительной из большинства важных неорганических систем является жидкая вода. Ее уникальные свойства, например высокие температуры плавления и кипения, необычно высокая теплоемкость, уменьшение молярного объема при плавлении и последующее сжатие между О и 4°, обусловлены непосредственно упорядоченной структурой с водородными связями, рассмотренной подробно на стр. 112 и 309. Характеристикой водородных связей в различных соединениях являются данные по протонному магнитному резонансу, приведенные в табл. 34. Наиболее существенны различия в химических сдвигах в жидком и газообразном состояниях. Для перечисленных в этой таблице насыщенных углеводородов эти различия сравнительно малы. Однако для Н2О и особенно для НР различия между данными для газа и жидкости очень велики. Для остальных соединений, приведенных в табл. 34, величина фазового эффекта сим- [c.175]

Протоны могут свободно перемещаться от НзО+-ионов и нейтрализовать отрицательно заряженные группы, а ОН -ионы нейтрализуют группы, заряженные положительно. Такое свойство этих ионов существенно для поведения аминокислот и белков. Эти соединения содержат карбоксильные и аминогруппы и в растворе существуют в виде диполя. [c.238]

Биологические часы имеют дело главным образом с элементарными частицами (протоны и электроны) и низкомолекуляр-ными соединениями (гормоны), а код — с атомами (ионами), и макромолекулами (ферменты, РНК и структурные белки). И часы, и код служат мостами между внешней и внутренней средой. [c.269]

Перекрестная релаксация. Рассмотрение данных рис. 9.5 показывает, что по мере увеличивающегося разбавления протонов растворителя в растворах белков дейтронами скорость релаксации протонов все в большей степени начинает определяться скоростью релаксации протонов белка в соответствии с механизмом соединения протонов этих двух типов на поверхности раздела белок — растворитель. Хотя у нас нет ясного представления о деталях механизма такого спаривания протонов, он может осуществляться путем обмена намагничиваемостью без обмена протонами из гидратационной оболочки. На релаксацию протонов белка в принципе влияет присутствие парамагнитных ПОНОВ в белке, как, например, в цианометгемоглобине, однако на 1релаксацию протонов растворителя они непосредственного влияния не оказывают. Поэтому, хотя вопрос еще подлежит дальнейшему исследованию, изучение ЯМР-д протонов растворителя, по-видимому, дает информацию о процессах ядерной магнитной релаксации в молекулах белка, которые содержат застрявшие (buried) парамагнитные ионы. Такую информацию трудно получить с помощью других методов. [c.178]

Аминокислоты, пептиды и протеины, или белки образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит очень важная роль в жизненных процессах. Это в особенности относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами (стр. 1044) в каждой живой клетке, что отражено уже в их названии протеины (то TTfxo ov, то протон — первый, основной). [c.349]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Почему ЯМР является столь полезным методом Это вызвано многими причинами, но главная из них в том, что метод ЯМР позволяет устанавливать взаимосвязи между конкретными объектами. Высокая информативность, определяемая большим диапазоном химических сдвигов и интенсивностей сигналов, имеет по существу обощй характер для остальных спектральных методов, в том числе для ИК-спектро-скопии. В этом отношении ЯМР не имеет больших преимуществ. Его особая ценность обусловлена тонкой структурой спектра, возникающей за счет взаимодействия между ядрами, а также различными другими взаимодействиями, такими, как ядерный эффект Оверхаузера, зависящий от взаимного расположения ядер. Если мы хотим охарактеризовать структуру выделенного чистого соединения, оценить протон-протонные расстояния в белке или выделить сигнал меченого метаболита из сложной природной смеси, то должны обратиться к тем свойствам, которые основаны на взаимодействии одного ядра с другим. [c.7]

Эта реакция, аналогично параллельно протекающей реакции, описанной 1В гл. 4 [уравнение (4-31)], которая приводит к образованию желтой нестабильной формы тиамин-аниона, является примером практически полностью кооперативного отщепления двух протонов, сопровождающегося структурными изменениями. В ходе титрования не обнаружено сколько-нибудь значительных концентраций промежуточного соединения. Это свойство необычно для небольших молекул, и оио помогло Вильямсу и др. правильно установить строение витамина. Имеют ли эти реакции какое-либо биологическое значение Тиольиая форма, представленная выше, или желтая форма [уравнение (4-31)], могла бы присоединяться к активным центрам белков с помощью дисульфидных связей. Одиако если такие реакции ферментов с тиамином и происходят, то пока они еще ие обнаружены. [c.208]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранепортной цепи идентифицированы FeS-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитрохрома Сз( 0= -300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на sor, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Нз происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления S0 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Нз, сопряженное с восстановлением SO , связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А)1н+. На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [c.391]

Результаты исследования каталитического выделения водорода под действием белков и некоторых других серусодержащих соединений в присутствии солей кобальта показали, что каталитическая активность обусловлена сульфгидрильными группами, водород которых под влиянием солей кобальта разряжается на электроде со значительным снижением перенапряжения. Одним из необходимых условий возникновения каталитической волны следует считать образование комплекса вещества, содержащего сульфгидрильные группы, с ионами кобальта. Для объяснения того, что каталитическая волна появляется при потенциалах, при которых кобальт уже должен быть полностью выделен на электроде, можно было бы предположить, что координационная связь лиганда, вероятнее всего ЗН-группы, сохраняется и после выделения кобальта. Бржезина [60] с помощью стационарного капельного электрода показал, что выделенный на электроде атомарный кобальт не вызывает каталитическую активность. Влчек [61] тем не менее доказал возможность существования нульвалентных комплексов для данного случая связь 5Н-групп с атомами кобальта на поверхности электрода может, по-видимому, способствовать облегчению восстановления водорода. Протоны, отбираемые от 5Н-группы в результате электрохимической реакции, заменяются новыми при их последующей реакции с донорами протонов, находящимися в растворе, например —S- + NHi i —5Н + ЫНз, вследствие чего возникает каталитический ток. [c.398]

Представление об участии специфических белков-переносчиков в транспорте ионов подтверждают данные о действии ряда антибиотиков и синтетических веществ. Речь идет о ионофорах. Это соединения с относительно небольшой молекулярной массой (500-2000), молекулы которых снаружи гидрофобны, а внутри гидрофильны. Обладая гидрофобными свойствами, они диффундируют в липидную мембрану. Из антибиотиков-ионофоров наиболее, 1звестен валиномицин он диффундирует внутрь мембраны и катализирует транспорт (унипорт) ионов К , Сз , КЬ" или КН . Поэтому присутствие таких катионов в суспензионной среде приводит к выравниванию заряда по обе стороны мембраны (как бы короткому замыканию) и тем самым к падению протонного потенциала. Другие ио-нофоры образуют каналы, по которым могут проходить ионы. Существуют также синтетические соединения, повышающие протонную проводимость мембран наиболее известный переносчик протонов - карбонилцианид-и-трифторме-токсифенилгидразон. Он действует как разобщитель -нарушает сопряжение синтеза АТР с транспортом электронов, перенося в клетку протоны в обход АТР-синтазы. Изучение мембранного транспорта привело к важным результатам, которые согласуются с хемиосмотической теорией преобразования энергии и подкрепляют ее. [c.260]

Дегидрогеназы (анаэробные) обычно (по не во всех случаях) переносят электроны и протоны от окисляемого субстрата на вещества, обозначенные в схеме буквой а . Эти Вещества, принимающиё электроны и протоны н е-посредственно от субстрата, являются термо стабильны ми соединениями. Они не являются ферментами и по своей химической природе не относятся к белкам. Их можно рассматривать (см. схему) как промежуточные термостабильные вещества — Переносчики электронов и протонов (водорода), способные существовать либо в окисленной, либо в восстановленной форме. [c.239]

Итак, цель данного обзора — понять, как природа использует белок для усиления свойственной простым железопорфиринам ка-талазной и пероксидазной активности до уровня, необходимого для нормального метаболизма живого организма. После общего описания ферментов в разд. 8.1 мы обсудим процессы обратимой диссоциации этих белков на апофермент и кофермент и использование такой диссоциации для получения синтетических ферментов, а также для изучения роли металла и порфириновых боковых цепей в построении белка и в ферментативных реакциях (разд. 8.2). Далее мы рассмотрим механизмы реакции и природу промежуточных соединений (разд. 8.3). Интересный вопрос о том, почему гидроперок-сидазы, по-видимому, всегда связывают протон одновременно с присоединением одноосновного аниона, будет обсуждаться в разд. [c.195]

Простейшие выводы, которые можно извлечь из этих данных, состоят в том, что все эти субстраты связываются с белком в форме анионов (НОг , НСОО", R0 ) по одному и тому же центру белка, близкому к FeO, и что протон одновременно присоединяется по другому центру. Далее, окислительно-восстановительная реакция, по-видимому, протекает путем переноса гидрид-иона. Соответствующий изотопный H/D-эффект действительно наблюдался, хотя его можно объяснить на основе нескольких различных механизмов [159]. Рассмотрение структуры тех соединений, которые могут быть субстратами каталазы (и хлоронероксидазы), но не пероксидазы хрена, а именно перекиси водорода, первичных и вторичных спиртов, формальдегида [вероятно, в ( юрме его гидрата Н2С(ОН)2] и муравьиной кислоты, показывает, что они не так уж сильно различаются между собой, как это могло бы показаться на первый взгляд [c.221]

Механизм действия и строение ферментов. Ф. отличаются от небиологич. катализаторов, как правило, количественно более значительной активностью и в особенности высокой специфичностью действия. Обе эти особенности Ф. связаны с их строением и механизмом действия. Различают два основных типа Ф. а) чисто белковой природы б) белковой природы, но требующие для проявления каталитич. активности соединения с низкомолекулярными органич. веществами специального строения — коферментами (в этом случае белковая часть фермента наз. апоферментом). Иногда активность Ф. обоих этих типов связана с наличием в их составе металлич. или иных ионов — т. паз. и о н-ных кофакторов. Структура основных коферментов и механизм нх химич. превращений в ходе ферментативных реакций изучены (см. Коферменты, а также но наименованию отдельных коферментов). Установлено, что коферменты принимают прямое участие в катализируемых реакциях путем переноса определенных химич. группировок, а также электронов и протонов. Однако в отсутствие белка-апофермен-та они либо совершенно неактивны, либо могут осуществлять отдельные стадии реакции с небольшой скоростью (напр., восстановленные никотинамидиые динуклеотиды и их аналоги, см., напр., кодегидрогеназы, способны с небольшой скоростью восстанавливать нек-рые соединеиия). [c.210]

Заметим еще, что наличие в аминокислотах и, соответственно, в белках групп NH3+ и С00 обсусловливает способность этих соединений связывать, блокировать избыточные количества ионов Н+ или ОН , которые случайно могут возникнуть в клетках и угрожать нормальному ходу обмена веществ. Избыточные ионы водорода (т. е. фактически ионы гидроксония Н3О+) взаимодействуют с карбоксил-анионом и ион водорода переходит к группе СОО , образуя СООН в случае избытка ОН ионов протон от группы NH3+ отщепляется и, присоединяясь к ОН , дает молекулу воды. В обоих случаях аминокислота или белок выравнивают случайные колебания величины pH, среда и играет роль буфера. Буферные системы крови выполняют очень ответственную работу— pH крови (и многих других жидкостей организма) не должен колебаться в пределах, превышающих единицу, без риска тяжелых нарушений. [c.53]

В этой формуле общая пара электронов электронного октета представлена обычными черточками, а необщая пара — двумя точками. Из приведенной формулы ясно, что соединение должно происходить за счет положительно заряженного протона (Н+) и необщей электронной пары кислорода, как показано в правой части уравнения. Первоначально принималось, что водородные связи расположены симметрично и что протон с одинаковой силой притягивается к атому азота и к атому кислорода. Это, однако, не соответствует действительности, так как симметричные водородные связи с энергетической точки зрения невозможны [98]. В настоящее время считают, что ядро водорода, образующее водородную связь, расположено ближе к атому азота, чем к атому кислорода. Кроме водородных связей между азотом и кислородом в белке существуют также водородные связи между двумя атомами азота или двумя атомами кислорода. Наличие водородных связей между гидроксильной группой ядра тирозина и свободными карбоксильными группами было доказано путем [c.137]

ПЛОТНОСТИ при длине волны 295 нм, при которой коэффициент экстинкцин увеличивается при ионизации на 2300 см ммоль [45]. Это изменение вызвано смещением максимума и увеличением интенсивности длинноволновой полосы поглощения. Поскольку кривая титрования гидроксильной группы фенола может быть определена спектрофотометрически, кривую титрования аминогруппы определяют при вычитания кривой титрования фенольной группы из кривой суммарного титрования фенольной и аминогрупп. Этот же спектральный метод был применен для определения степени титруемости тирозиновых остатков в различных белках [46]. Аналогичную процедуру, основанную на спектральных изменениях, сопровождающих ионизацию меркаптанов, можно использовать для титрования цистеина (см. разд. 4.5), Если хромофор, измененный в результате присоединения или отщепления протона, приобретает способность поглощать в видимой области спектра и соответственно изменять цвет, то это позволяет использовать соединение, содержащее такой хромофор, в качестве цветного индикатора pH (см. разд. 4.3). [c.526]

Структурные данные и эксперименты по воссозданию дают основания полагать, что ферритин образуется из апоферритина и Fe2+ посредством процесса, включающего окисление железа, последующий гидролиз и кристаллизацию. Железо попадает в белок через пространство между его субъединицами. В какой момент происходит его окисление — неизвестно. Возможно, белок участвует в удалении электронов от Ре2+ или хелатирует атомы железа. Мазур, Баез и Шорр [И6, И7] предположили, что небольшое количество Ре2+ связывается в хелат тиоловыми группами, находящимися на поверхности белка. Однако в экспериментах in vitro предварительная обработка сульфгидрильными реагентами не влияла ни на вхождение, ни на удаление железа. При нейтральных значениях pH гидроксильные группы обладают большим сродством к РеЗ+, чем к Ре +. Если железо вошло в молекулу как хелатное соединение Ре(П), хелатирующий агент может быть замещен в процессе гидролиза и окисления до Ре . Протоны образуются при гидролизе ионов Ре(П1). Белок может промотировать гидролиз, присоединяя эти протоны. Возможно, это имеет значение на начальных стадиях образования ядра. [c.325]

Структурные данные подтверждают такую точку зрения. Кру-икшанк [101] обнаружил, что средняя длина связи Р—О в производных фосфата почти постоянна. Присоединение заместителя к одному из кислородных атомов ортофосфата может существенно, на 0,15 А, увеличить длину связи Р—О, однако остальные связи Р—О укорачиваются таким образом, что средняя длина сохраняется равной 1,54 А. Структура серилфосфата [102], показанная на рис. 17.4, иллюстрирует этот эффект. Видно также, что влияние протона на длину связи Р—О вдвое меньше влияния остатка аминокислоты. Эта закономерность является общей и, вероятно, объясняется образованием в кристалле прочных межмолекулярных водородных связей [101]. Можно полагать, что она справедлива и в водных растворах, и на протонных центрах белков. В солях, образуемых металлами с фосфатом и пирофосфатом [105], значительное удлинение связей Р— О под действием металлов не происходит, однако все исследованные кристаллы этих соединений представляют собой трехмерные ионные решетки, в которых все кислородные атомы присоединены к ионам металла и наоборот, в результате чего поляризационный эффект уничто- [c.648]

В разбавленных кислотах. Гидролиз щавелевой кислотой при 100° приводит (по крайней мере в случае некоторых белков) к наиболее интересному результату . Вначале выделяется одна только аспарагиновая кислота и только значительно позднее наряду с аспарагиновой кислотой выделяются глутаминовая и другие аминокислоты [447]. Партридж предполагает, что такая специфичность обусловлена -карбоксильной группой аспараги-иовой кислоты, которая в слабокислой среде может выступать в роли донора протонов. Можно, конечно, представить себе и иные толкования, но необходимо учитывать, что находящаяся в -положении карбоксильная группа, как это недавно было продемонстрировано на модельных соединениях, оказывает особенно эффективное влияние на лабильность амидных связей (448Ц. Этот интересный способ уже применялся при исследовании частичного гидролиза эластина [449J. [c.179]

При освещении миоглобина, содержащего гемин, в максимуме 280 нм происходит наряду с описанным выше процессом поглощение тирозиновыми и тринтофановыми структурными звеньями белка квантов с энергией в 1О0 ккал./моль. При обычно происходящей деградации поглощенной энергии в вибрационную энергию вполне мыслимо распространение значительных порций энергии вибрации по жестко связанной цепи главных валентностей белка до подвижных атомов водорода, точнее — протонов, образующих мостики водородной связи между структурными звеньями белка. В результате такой активации может произойти перенос протона от одного звена к другому с соответствующей валентной перегруппировкой весьма протяженной системы наподобие известной реакции таутомерии органических соединений [4]. Перенос протона под действием света между сопряженными молекулами был установлен у нас прямым опытом [7]. Энергия, освобождающаяся при такой обратимой реакции макротаутомерии , переносится по участвующим в ней валентным связям на большие расстояния в виде потенциальной энергии, растрачиваясь затем [c.354]

Кто бы мог подумать, что столь простое химическое соединение может иметь важнейшее значение для роста, функционирования и эволюции растений Этилен (СН2=СНг) при обычных температурах находится в газообразном состоянии. Как правило, клеточную дифференцировку и эволюцию связывают с генами, поэтому немыслимо предположить, чтобы растительный гормон представлял собой простое газообразное вещество. Констатируя это противоречие, Уоринг и Филлипс С Уаге1п ,. РЬНИрз, 1978) пишут Этилен в роли гормона может показаться курьезом . И все же этилен — это просто газообразный гормон, образующийся у высших растений из аминокислоты Ь-метионина (считающегося его единственным природным биохимическим предшественником). Этилен регулирует процессы развития через механизмы, не связанные непосредственно с биосинтезом белков. По-видимому, он воздействует на пролиферацию клеток, изменяя перенос протонов. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология