глутамат

Как правило, чистота продукта, синтезированного в подпольной ла ратории, составляет 90-99%. Однако для продажи содержание основного компонента в порошках доводится до 40 и меиее добавлением углеводов (глюкозы, лактозы, крахмала), сульфата магния, глутамата натрия, дешевых стимуляторов кофеина н эфедрина, а также прокаика, антипирина и др, В зависимости от усл шиЙ производства качества исходного сырья, условий синтеза, образования побоч ных продуктов, введенных добавок и проч.. внешний вид амфетаминов может быть разным. Цвет АМФ варьирует от белого (подобно цвету лекарственного средства) до желтого, розового или коричневого. Часто препараты АМФ имеют характерный н неприятный запах, вследствие неполного удаления органических растворителей. МАФ продается в виде сыпучего или вязкого порошка от (клого до темно-бежевого цвета, но возможны варианты коричневого или фиолетового цвета в зависимости от примесей. [c.53]

Рис. 73. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления М-метил-1-глутамата, катализируемой К-метилглутаматде-гидрогеназой 30], если концентрация ингибитора, М / 0 2-6-Ю-

Отмытые и подсушенные с помош,ью кусочка фильтрова льной бумаги электроды полярографа осторожно опускают в кювету, заполненную 2 мл среды 1 (проба 1) до полного выхода пузырька воздуха. С помощью специального потенциометра устанавливают перо включенного самописца в исходное положение, соответствующее исходной концентрации кислорода в среде (в самописцах типа КСП-4 — в крайнее правое положение). Включают движение диаграммной ленты и, убедившись в отсутствии дрейфа, с помощью микропипетки добавляют в кювету 0,04—0,05 мл густой суспензии митохондрий (4—6 мг белка). В течение 40—60 с регистрируют медленное эндогенное дыхание и добавляют 0,02 мл сукцината (10 мМ), который вызывает небольшую стимуляцию дыхания. Через 40—60 с в кювету вносят раствор СаСЬ ( 100 мкМ). При этом дыхание сначала резко активируется, затем быстро снижается до исходного уровня. Добавку повторяют несколько раз до тех пор, пока стимуляция дыхания после каждого добавления сменяется четко выраженным торможением. Учитывая количество добавленного СаСЬ, оценивают его максимальную концентрацию, вызывающую обратимую стимуляцию дыхания. Для препарата интактных прочно сопряженных митохондрий (4—6 мг белка в кювете) эта концентрация обычно составляет 400—500 мкМ. В пробе 2 убеждаются в том, что выбранная концентрация СаСЬ вызывает обратимую стимуляцию дыхания с отчетливым выходом в контролируемое состояние. Для определения величины АДФ/О записывают следующую пробу. С этой целью в кювету со средой последовательно добавляют митохондрии, сукцинат и АДФ в концентрации от 300 до 400 мкМ (определение АДФ/О см. на с. 462). Проводят три аналогичных измерения с использованием в качестве субстрата окисления смесь глутамат—малат (по 5 мМ). В этом случае целесообразно уменьшить концентрацию добавляемого СаСЬ в 1,5—2 раза, а в среду инкубации предварительно добавить (непосредственно в кювету) 1 мМ НАД+ для предотвращения утечки эндогенных пиридиннуклеотидов. [c.452]

В конских бобах (Vi ia faba) наблюдается специфическое включение метки из СО2 в глутамат, в положение Gs, что м<шет быть объ- [c.60]

Вкусовые добавки Улучшают вкус пищи Соль, глутамат натрия (MSG), специи [c.282]

Для более сложных систем, таких, как превращение р-метил-аспартата в глутамат [реакция (6-18)] и метилмалонил-СоА в сукцинил-СоЛ [реакция (6-19)], было доказано, что мигрирует самая большая группа [c.390]

В кювету полярографа помещают 2 мл среды инкубации (п. 4), погружают электроды и устанавливают положение пера самописца в исходное положение. Добавляют примерно 50 мкл густой ( — 100 мг/мл) суспензии митохондрий. Через 1—2 мин в кювету добавляют глутамат и малат до конечной концентрации, равной 5 мМ. Регистрируют постоянную скорость дыхания и через 1—2 мин добавляют 100 мкМ 2,4-динитрофенол. Наблюдают увеличение скорости поглощения кислорода. [c.440]

Образование глутамина из глутамата сопряжено с расщеплением АТР [c.91]

М трис-буфер концентрация глутамата во всех случаях равна Ьб-Ю- М [c.202]

Широко применяемый в пищевой промышленности вкусовой усилитель глутамат наг-рия представляет собой мононатриевую соль [c.469]

Смесь 0,5 М глутамата и 0,5 М малата калия, pH 7,4. [c.451]

Глутамат калия — 0,5 М раствор, pH 7,4. [c.420]

Скорости потребления кислорода определяют полярографически (с. 480), используя в качестве субстратов сукцинат и глутамат. Ячейку полярографа заполняют 2 мл среды инкубации (см. выще), погружают электроды и в реакционную смесь вносят 0,08—0,10 мл густой суспензии митохондрий. Через 1 мин добавляют в смесь субстрат окисления (5 мМ) и через 1—2 мин вносят динитрофенол (50—100 мкМ). Каждую пробу повторяют дважды. Рассчитанные скорости дыхания представляют в виде таблицы [c.420]

Экспериментально доказано существование по крайней мере трех индивидуальных переносчиков, катализирующих электронейтральный обмен фосфата на анионы дикарбоновых кислот, а-кетоглутарата — на анионы дикарбоновых кислот и анионов трикарбоновых кислот — на анионы дикарбоновых кислот. С участием специфических переносчиков осуществляется транспорт неорганического фосфата и глутамата в митохондриях. Субстратом переносчика фосфата в митохондриях является моноанион фосфорной кислоты, и распределение фосфата по обе стороны мембраны зависит от величины градиента pH. Таким образом, градиент pH, генерируемый на мембране в результате работы дыхательной цепи или АТФ-азы митохондрий, реализуется в градиент концентрации фосфата, а последний, в свою очередь, является движущей силой в перераспределении анионов ди- и трикарбоновых кислот. [c.447]

Смесь глутамат калия (0,5 М) и малат калия (0,5 М). [c.464]

Ионы Na необходимы для поглощения из среды растворенных веществ. Например, для поглощения глутамата Holoba terium so-linarium очень нуждается в наличии ионов Na+ точно так же, как морские исепдомоназы для поглощения сахаров и некоторых аминокислот. [c.260]

Задания. 1. Измерить удельное вращение и вязкость поли-у-беи- зил-1-глутамата в смесях хлороформа и дихлоруксусной кислоты разного состава. 2. Построить кривые зависимости удельного вра-щемпя II приведенной вязкости от состава растворителя. 3. Установить концентрацию раствора при переходе спираль — клубок. [c.292]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

В полярографическую кювету, содержащую 2 мл среды инкубации,, погружают электроды, вносят 50 мкл суспензии обработанных антимицином митохондрий, добавляют 5 мМ малат и 5 мМ глутамат и через 1—2 мин вносят 50 мкл густой (50—70 мг/мл) суспензии препарата Кейлина—Хартри. Внесение субмитохондриальных фрагментов практически не вызывает стимуляции поглощения кислорода. Реакцию инициируют добавлением 4 мкМ Qa (осуществляющего перенос элект ронов между митохондриями и субмитохондриальными фрагментами неспособными окислять малат). По ходу реакции добавляют 100 мкМ динитрофенол и регистрируют увеличение скорости поглощения кисло рода. В том случае, если стимуляция разобщителем не наблюдается рекомендуется вдвое понизить количество вносимого препарата Кей лина—Хартри и (или) уменьшить концентрацию вносимого Q i. Нов торяют измерение с другими гомологами убихинона Qi (3 мкМ) и Qe (3 мкМ). Убеждаются в полной чувствительности наблюдаемой убихинон-редуктазной активности (измеренной с различными гомологами убихинона) к ротенону. С этой целью в кювету по ходу реакции вносят 5 мкМ ротенон и наблюдают полное ингибирование реакции. [c.440]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

Среда для измерения концентрации малата, содержащая 20 мМ фосфат калия (pH 7,4), 0,2 мМ ЭДТА, 1 мМ НАД+, 10 мМ глутамат калия — 100 мл. [c.461]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Вскоре стало ясно, что глутамин и аспарагин следует рассматривать как растворимые и нетоксичные переносчики дополнительного количества аммиака, заключенного в их амидных группах. Под действием активной синтетазы из глутамата и аммиака образуется глутамин [уравнение (14-12), стадия г], а под действием другого фермента происходит перенос амидного азота на аспартат с образованием аспарагина [уравнение (14-12), стадия д]. Амидный азот глутамина используется в многочисленных биохимических процессах, в том числе в образовании карбамоилфосфата [уравнение (14-12), стадия е разд. В, 2], глюкозами-на [уравнение (12-4)], NAD+ (разд. И), пуринов (разд. Л,3), СТР (разд. Л, 1), tt-аминобензоата (разд, 3,3) и гистидина (разд. К). [c.89]

Вследствие такого сопряжения реакции с расщеплением АТР равновесие в реакции б сильно сдвинуто в сторону синтеза глутамата. Для глутаматсиитетазы характерно очень низкое значение Кж по отношению к глутамину (а следовательно, и к его амидному азоту). [c.90]

Мы уже кратко упоминали о системах активного транспорта, используемых бактериями при поглощении аминокислот (гл. 5, разд. Б, 2). Другая интересная система активного транспорта, у-глутамильный цикл [27], функционирует в клетках млекопитающих. В основе этого цикла лежит использование у-карбоксильной группы глутамата, т. е. того карбоксила, с которым в глутамине связан аммиак. В процессе транспорта [c.93]

АТР-зависимое восстановление укарбоксильйой группы глутамата под действием NADPH (реакция в на рис. 14-2). принадлежит к стандартному типу реакций биосинтеза, противоположному реакции окис- [c.95]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.43 , c.84 , c.90 , c.210 , c.457 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.300 , c.303 , c.307 , c.308 , c.319 , c.321 , c.332 , c.333 , c.354 , c.355 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.300 , c.303 , c.307 , c.308 , c.319 , c.321 , c.332 , c.333 , c.354 , c.355 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология