Дейтерий в аминокислотах

Интересные данные о механизме декарбоксилирования аминокислот получены при помощи D2O [246]. Обнаружено, что в процессе ферментативного декарбоксилирования лизина, тирозина и глутаминовой кислоты в молекулу амина у углеродного атома, несущего аминную группу, включается только один атом дейтерия. Из этого следует, что в процессе декарбоксилирования не происходит образования на промежуточной стадии иминопроиз-водного аминокислоты, поскольку при а-углеродном атоме сохраняется один водородный атом (а-водород исходной аминокислоты). Эти наблюдения согласуются с рассмотренным ла стр. 257 механизмом декарбоксилирования аминокислот, основанным на образовании шиффова основания в результате конденсации аминогруппы аминокислоты и альдегидной группы пиридоксальфосфата. [c.210]

Дальнейшее исследование [196] показало, что обмен а-дейтерия аминокислот, например, глутаровой и аланина с водородом воды происходит также и в присутствии аминоферазы, которая путем кипячения потеряла способность вызывать переаминирование. Такой обмен, в отсутствии акцептора аминогруппы представляет собой изолированную первую обратимую ступень реакции энзиматического переаминирования. [c.256]

Применялись также богатые дейтерием аминокислоты, но менее успешно [184—188], С пока не применялся. [c.64]

Основные научные работы относятся к химии изотопов, гео- и космохимии. Используя метод спектроскопии, открыл (1932) дейтерий. В годы второй мировой войны занимался разработкой методов разделения урана-235 и урана-238, развитием производства тяжелой воды. Основываясь на данных о содержании различных изотопов кислорода в морских раковинах, показал, как изменялась температура древних океанов в различные геологические периоды. В его лаборатории был проведен (1950) классический опыт, в котором при пропускании электрического разряда через смесь аммиака с метаном, парами воды и водородом образовывались аминокислоты, что доказывало возможность их синтеза в атмосфере. Предложил теорию возникновения планет, которые рассматривались как аккумулятивные образования из более мелких фрагментов. [c.600]

В одной из работ крысам вводили тяжелый изотоп азота в виде D-лейцина количество включенного в белки N было примерно таким же, как и в случае кормления животных М 5-Ь-лейцином. При введении D-лейцина, меченного дейтерием, некоторое количество дейтерия было найдено в тканевом L-лей-цине, что свидетельствует о частичном переходе углеродного остова D-лейцина в L-лейцин это превращение предполагает инверсию конфигурации ос-углеродного атома. Результаты упомянутых опытов представляют интерес в связи с тем, что есть данные, свидетельствующие о невозможности замены L-лейцина D-лейцином в питании (опыты по обеспечению роста молодых крыс). Очевидно, превращение D-лейцина в L-лейцин протекает со скоростью, недостаточной для обеспечения роста животных. По-видимому, D-аминокислоты дезаминируются оксидазой D-аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот и последние подвергаются переаминированию, превращаясь в соответствующие L-аминокислоты. [c.178]

При помощи этого метода были сделаны попытки определить период полураспада белков. Для этого животным парентерально или с пищей вводились аминокислоты, меченные дейтерием [43], или изотопным углеродом, и через различные промежутки [c.388]

Выбор между этими двумя механизмами можно сделать, изучая реакции цис- и транс- изомеров, меченных дейтерием, с различными нуклеофильными реагентами. Эту методику использовали при изучении характера взаимодействия бис-(2-хлорэтил) сульфона с аминокислотами [70]. [c.130]

Гусев Г. Г., Тимофеева Л. А., Миллер М. И. и др.. Разработка методов получения аминокислот, меченных тяжелыми изотопами водорода — дейтерием и тритием, Отч. № 90-65, с. 11—25, библ. 13 назв. [c.194]

Отделение химии и биологии Заведующий Н. D. Law Направление научных исследований применение хелатов железа (11) в аналитической химии расщепление рения масс-спектрометрия соединений, меченых дейтерием процессы адсорбции окисление тетраацетатом свинца алкилирование ароматических оксикислот синтез тетрациклинов и замещенных этилендиаминов синтез и полимеризация неконъюгированных полиненасыщенных соедипений аминокислоты и пептиды биосинтез алкалоидов метаболизм дрожжей растительные воски радиационная биохимия. [c.260]

В этих опытах дейтерий и тяжелый углерод были найдены не только в жирах, но также в гликогене, холестерине и аминокислотах, откуда видно, что для их синтеза утилизируются как углеводородные цепи, так и карбоксилы кислот. Этот синтез, с другой стороны, идет без участия воды или карбонатов, так как в последних содержание обоих тяжелых изотопов оставалось ниже, чем в упомянутых продуктах синтеза. [c.313]

Животному вводили незаменимую аминокислоту лизин H2N( Ha)4 СО(№ Нз)-СООН, меченный дейтерием и тяжелым азотом в а-положе-ниях В выделенном из организма лизине отношение оставалось [c.316]

Биохимик анализировал смесь аминокислот. Он добавил к этой смеси 1,00-10 г тридейтероаланина D3 H(NH2) 02H, После хроматографического выделения всего имевшегося в смеси аланина было найдено, что массовая доля дейтерия в нем составляет 9,5 X ХЮ %. Какое количество аланина содержалось в исходной смеси [c.734]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Используя в качестве субстратов пиридоксаль и Ь-аланин, содержащий дейтерий ( Н) в а-положеиии, он доказал наличие прямого переноса а-водорода аминокислоты в 4 -положение образующегося пири-доксамина (на рис. 8-8 отмечено звездочками). Далее было показано, что включался избирательно в лро-5-положение 4 -углерода пири-доксамина. Эти результаты позволяют предположить, что какая-то группа белка отрывает протон из а-положения аминокислоты и переносит его по той же поверхности я-еистемы (син-перенос), присоединяя его к -стороне С = Н-группы. Данатан сделал вывод, что ориентация аминокислотного субстрата совпадает с изображенной на рис. 8-8. [c.227]

Дипептид L, -конфигурации существует в растворе в растянутой конформации. Несмотря на правомерность существования стабилизованного внутримолекулярной водородной связью восьмичленного цикла, в этом состоянии при принятии амидной группировкой энергетически выгодной гране-конфигурации возникают отталкивающие взаимодействия между двумя боковыми группами. Однако -диастереомер в оксиде дейтерия принимает более компактную стабилизованную внутримолекулярной водородной связью структуру (рис. 23.7.8а) [20]. Приложение этих принципов к олигопептидам большей длины показывает, что введение остатка Д-ами-нокислоты в цепь из остатков -аминокислот изменяет направление растянутой конформации или разрушает упорядоченную конформацию. [c.431]

Получающиеся в результате этих реакций полиамины имели при разделении в газовом хроматографе заметно меньшие удерживаемые объемы и давали более острые пики. С помощью масс-спектрометрии все изучаемые пептиды можно было идентифицировать в виде как полиаминоспиртов, так и полиаминов. Определенные аминокислоты в ходе двукратного восстановления теряют некоторые структурные особенности, а образующиеся из них продукты дают при масс-спектрометрии пики с одинаковым числом единиц массы и, следовательно, становятся неразличимыми. К ним относятся Ала и Сер, Вал и Глу, Про и Опр, а также а-аминомасляная кислота, Тре и Асп. В таких случаях их можно различить на масс-спектре, если восстановление вести в присутствии LiAlDi, когда восстанавливаемые группы метятся одним или несколькими атомами дейтерия [7]. Проиллюстрируем это на примере трех последних аминокислот при двукратном восстановлении боковая цепь а -аминомасляной кислоты (/) остается неизменной, в Тре (//) включается один атом дейтерия и в Асп IIГ)—три [c.340]

Креатинин представляет собой обычную форму, в виде которой креатин удаляется из организма млекопитающих. Количество креатинина, выделяемое ежедневно взрослым человеком, постоянно, причем оно тем больше, чем более развита мускулатура. В некоторых патологических случаях атрофии мускулатуры выделяются повышенные количества креатинина. Следовательно, креатин синтезируется не в мышцах и выделяется тогда, когда мышцы не способны его потреблять. В результате применения аминокислот, меченных N , было установлено (с применением техники срезов), что синтез креатина происходит в почках из гликоколя и аргинина, дающего гуанидиновый остаток (Бурсук Шенхеймер). Метилирование происходит, однако, в печени, причем метильная группа поставляется метионином (переметили-рование), что было доказано обработкой гуапидиноуксусной кислоты метионином, меченным дейтерием в метильной группе, в присутствии срезов печени (дю Виньо). [c.393]

Более того, в противоноложность гидрированию на гетерогенном катализаторе, когда обычно происходит рассеяние дейтерия по всей молекуле, здесь можно осуществить селективное присоединение дейтерия к двойной связи. Наконец, если использовать комплексы с фосфинами, которые оптически активны либо за счет асимметрического атома фосфора, либо за счет атома углерода группы, связанной с фосфором, то удается провести асимметрическое гидрирование. Этот способ был использован для того, чтобы получить. из стиролов о- и ь-а-аминокислоты, ряд которых имеют важные физнологические свойства [например, ь-ДОФА . (днокси-фенилаланин), применяемый при лечении болезни. Паркинсона]. [c.628]

Две аминокислоты — лизин и треонин — занимают в азотистом обмене особое положение, поскольку в них не включается в заметных количествах N , введенный животным в виде амхмиака или других аминокислот. После кормления животных лизином, меченным дейтерием и N , изотопный азот был найден в других аминокислотах однако в лизине, выделенном из тканевых белков, отнощение концентраций дейтерия и было почти таким же, как и во введенном лизине [83, 84]. Аналогичные результаты были получены и с треонином 185]. [c.178]

После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

D-изомером [1040, 1041] или производными L-изомера, у которых а-аминогруппа содержит заместитель или заменена оксигруппой. Между тем s-N-ацетил- и E-N-метиллизин могут заменять лизин в пищевом рационе роста крыс [1042, 1043]." При кормлении крыс лизином, содержащим N s и дейтерий, отнощение D N в лизине, включающемся в белки органов, остается неизменным [1044]. При введении крысам N -аммония или N 5-аминокислот изотопный азот не переходит в а-аминогруппу лизина [270, 1045]. В организме крысы наблюдается лищь очень слабая лабилиза-ция а-водородного атома лизина. Все эти данные указывают на то, что лизин не принимает сколько-нибудь активного участия в обратимых процессах переаминирования или дезаминирования однако они не исключают возможности необратимого дезаминирования или переаминирования этой аминокислоты. [c.430]

В предыдущих работах [1] был изучен обмен дейтерия тяжелой воды с водородом растворенных в ней соединений, содержащих карбоксильные и гидроксильные группы. Ниже приводятся результаты аналогичного изучения нескольких типичных амидов н аминокислот. По обмену в аминогруппе была опубликована лишь одна работа Гольдфингера и Лазарева [2], в которой был доказан полный обмен в аминогруппах хлористоводородных моно-и диметиламина. [c.17]

Из ароматических нитросоединений в приборе может получиться до 0,3—1% аминов [М—Ог-нЩ-, а также азобензол, азоксибепзол и др. за счет катализируемой реакции сНгО. Для многих меченых дейтерием соединений наблюдается обмен с водородом воды, происходящей на металлических поверхностях источника. Интересные процессы межмолеку-лярного переалкилирования протекают в эфирах аминокислот, пептидах и алкалоидах со сложноэфирными группами. В масс- [c.237]

Механизм такого неэнзиматического переаминирования был выяснен с помощью дейтерия [197]. Если реакция велась в тяжелой воде, между кислотами, не содержавшими дейтерия, то получался обыкновенный бензальдегид и а-аланин, в котором водород в связи с а-углеродом был замещен дейтерием. Отсюда следует, что а-водород в первоначальной аминокислоте не отрывается в ходе реакции. Это заключение было подтверждено с другой стороны. Была взята а-фениламиноуксусная х ислота, в которой а-водород был замэщен дейтерием. Реакция велась в обыкновенной воде. При этом оказалось, что получался тяжелый альдегид gHg DO, а а-ала-нин не содержал дейтерия в связи с а-углеродом. Эти результаты приводят к следующей схеме (например, для реакции в тяжелой воде) с промежуточным образованием комплекса, перегруппирующегося в подобие шиффова основания RN = HR [c.255]

Смотреть страницы где упоминается термин Дейтерий в аминокислотах: [c.41] [c.100] [c.256] [c.5] [c.692] [c.198] [c.91] [c.386] [c.302] [c.58] [c.58] [c.530] [c.136] [c.254] [c.256] [c.260] [c.240] [c.16] [c.32] [c.133] [c.376] [c.474] [c.256] [c.316]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология