Рибосомы белки и полипептиды, синтез

Рис. 29-20. Этапы синтеза белка, предназначенного для экспорта из клетки (1-5). Показаны образование и дальнейшие превращения сигнальной последовательности - полипептидного лидера, находящегося на №конце многих белков, синтезируемых рибосомами шероховатого эндоплазматического ретикулума. Сигнальные последовательности помогают новообразованной полипептидной цепи проникать сквозь мембрану внутрь цистерн. Во время или после попадания полипептида в цистерну сигнальная последовательность отщепляется от него с помощью пептидазы.

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Рибосомы присутствуют в клетках всех организмов, локализуясь в протоплазме и органоидах клетки (ядрах, митохондриях, пластидах и др.). Функцией рибосом является биосинтез белков в клетках. Именно аминоацил — т-РНК переносится на рибосомы, где происходит соединение отдельных аминокислот в полипептиды, образуется первичная молекула белка и, по-видимому, завершается полное формирование вторичной и третичной структур белков. Полипептид остается связанным с рибосомами до тех пор, пока синтез его ке закончится. Сформировавшиеся полипептиды и белки освобождаются из рибосом, после чего рибосомы могут синтезировать новые белковые молекулы. т-РНК осуществляют многократный перенос аминокислотных остатков в рибосомы в процессе биосинтеза. [c.281]

Из этого можно заключить, что меченые атомы сначала появляются в растущих полипептидных цепях, связанных с рибосомами, а затем переходят из рибосом в растворимую (т, е, не рибосомную, общую) фракцию бактериальных белков. Можно доказать, что в опыте, изображенном на фиг, 195, скорость, с которой меченые атомы серы включаются в связанные с рибосомами растущие полипептиды и затем выходят из них, вполне достаточна, чтобы обеспечить весь синтез бактериальных бел- [c.388]

На V, последней, стадии синтеза белка происходят формирование третичной структуры и процессинг молекулы полипептида. Синтезированная на рибосоме в строгом соответствии с генетической программой линейная одномерная полипептидная молекула уже содержит определенную информацию. Такая молекула называется конформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) в строго определенное трехмерное тело, которое само наделено информацией, но уже функциональной. Указанное положение справедливо для молекул белков, выполняющих в основном структурные функции, но не для биологически неактивных молекул предшественников белков, функциональная активность которых проявляется позже в [c.531]

Инициирующие факторы. Специфические белки, необходимые для инициации синтеза полипептида рибосомами. [c.1011]

Если рибосома доходит до кодона, для которого нет (или слишком мало) соответствующей s-PHK, то синтез полипептида замедляется или прекра-ш,ается. Одновременно замедляется и перемещение рибосомы вдоль т-РНК, подобно тому, как это происходит в конце какого-нибудь цистрона. В результате возрастает вероятность того, что эта рибосома отделится от т-РНК, раньше чем ей удастся достичь другого участка матрицы, пригодного для инициации цепи. За ней могут последовать другие рибосомы и может начаться разрушение т-РНК. Индукция на этой стадии способна обеспечить продолжение синтеза т-РНК и белка, тогда как репрессия вызывает противоположный эффект. [c.538]

Не совсем ясно, зачем нужны два стоп-кодона и два фактора терминации, однако высказывалось предположение, что-это своего рода предохранительное приспособление, обеспечивающее надежность прекращения трансляции. Известно, что в-некоторых случаях оба кодона располагаются последовательно,, но сигналом об освобождении синтезированного полипептида может служить любой из них. Были получены антисыворотки,, специфичные в отнощении факторов RF-1 и RF-2. Если в среде присутствует одна из антисывороток, то синтез белка заканчивается нормально и белок освобождается, в присутствии же-обеих антисывороток синтезированный белок не отделяется or рибосомы. [c.59]

Транспортные и информационные РНК управляют биосинтезом белков. Как отмечалось выше, последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях закодирована в ДНК. ДНК находится в ядре клетки. Однако пептидный синтез протекает вне ядра клетки в рибосомах. Это означает, что генетическая информация должна безошибочно передаваться от места ее хранения к месту синтеза. Для этого в ядре клетки на матрице ДНК при участии фермента РНК-полимеразы из рибонуклеозидфосфатов строятся информационные (матричные) РНК. На основе того факта, что спаренными друг с другом могут оказаться только комплементарные основания, информационная РНК содержит комплементарный код действующего как матрица тяжа ДНК. Таким путем информация транскрибируется [3.4.5]. Информационная РНК становится тем самым собственно матрицей для синтеза полипептидов, который протекает как второй этап процесса в рибосоме. Необходимые для этого а-аминокислоты могут попасть к матричной [c.666]

Рис. 5.21 Последняя фаза синтеза белка. Присоединение фактора освобождения к стон-кодону прекращает трансляцию, завершенный полипептид освобождается, а рибосома распадается на две отдельные

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Новые морфологические варианты и новые, более сложные морфологические задачи возникают при синтезе макромолекул и при их химических реакциях. Часто катализатор должен обеспечивать определенную взаимную ориентацию или определенное чередование мономеров в макромолекулах, например определенную ориентацию Н и групп В при полимеризации олефинов КСН = СН, (рис. 3), определенное соотношение и чередование аминокислот в полипептидах или в искусственных сополн-мерах, образование молекулярных спиралей правого и левого типа и других сложных вторичных пространственных структур. Число различных структурных морфологических вариантов очень велико. Морфологический катализ преобладает в биохимии живой клетки. Его самый сложный и совершенный пример ферментативное управление синтезом индивидуальных белков, сосредоточенное в клеточных рибосомах, и управление процессами деления клеток и передачей наследственных свойств, сосредоточенное в хромосомном аппарате клеточного ядра. [c.21]

Другой тип макроэргов - ацилфосфаты - макроэрги с ангидридной связью, например 1-фосфоглицероил-З-глицерофосфат. В таких молекулах карбонильный атом углерода ацильной группы особенно легко вступает в реакцию с нуклеофилом, при этом выделяется около 50 кДж/моль, что указывает на нестабильность ангидрида. Важным примером ацилфосфатов -макроэргов - является семейство аминоацил-АМФ-производных АК, которые образуются при синтезе полипептидов (белков) на рибосомах. [c.75]

Когда рибосома достигнет терминирующего кодона мРНК, синтез полипептида прекращается. В присутствии терминирующего кодона рибосома не связывает какой-либо аминоацил-тРНК, а вместо них в дело вступают специальные белки, называемые факторами терминации. Под их действием синтезированный полипептид освобождается из рибосомы. Эта стадия называется терминацией трансляции. После терминации рибосома может либо сойти с мРНК, либо продолжать скользить вдоль нее, не транслируя. [c.56]

Из трех терминирующих кодонов самым слабым является UGA. Он чаще всего может проскакиваться транслирующей рибосомой, по-видимому, за счет его узнавания триптофановой тРНК. В некоторых случаях этот терминирующий кодон специально используется в природе для того, чтобы в дополнение к основному белковому продукту, синтез которого завершается на этом кодоне, происходило образование небольших количеств другого физиологически важного белка из удлиненного полипептида. Такая ситуация наблюдается при трансляции РНК фага Q цистрон белка оболочки фага заканчивается терминаторным кодоном UGA, который время от времени проскакивается рибосомами, что приводит к синтезу небольших количеств значительно более длинного, чем белок оболочки, полипептида последний является необходимым продуктом трансляции фаговой РНК, так как требуется для сборки полноценной (инфекционной) фаговой частицы. [c.266]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. Он получил название причального белка . Взаимодействие ассоциированной с рибосомой сигналузнающей частицы с причальным белком мембраны снимает запрет с элонгации синтез пептида возобновляется. Теперь, однако, растущий пептид торчит уже не в водную фазу, а непосредственно в мембрану дальнейшая элонгация приводит к его погружению и вхождению в мембрану прямо из рибосомы, минуя водное окружение цитоплазмы. Происходит так называемая ко-трансляционная транслокация полипептида через мембрану. Более детальные механизмы вхождения полипептида в мембрану и, в случае секреторных белков, его прохождения через нее не известны. [c.283]

В ряде лабораторий (в частности, в лаборатории С. Бреннера) были получены данные о возможности существования в клетках в соединении с рибосомами короткоживущей РНК, названной информационной (иРНК). Сейчас она обозначается как матричная РНК (мРНК), потому что ее роль заключается в переносе информации от ДНК в ядре (где она синтезируется под действием ДНК-зависимой РНК-полимеразы) до цитоплазмы, где она соединяется с рибосомами и служит матрицей, на которой осуществляется синтез белка. Эта блестящая гипотеза затем экспериментально бьша доказана в лаборатории М. Ниренберга. При изучении влияния различных фракций клеточной РНК на способность рибосом, выделенных из Е. oli, к синтезу белка было установлено, что некоторые из них стимулировали включение С-аминокислот в синтезируемый полипептид. Добавление синтетического полинуклеотида, в частности полиуридиловой кислоты (поли-У), в белоксинтезирующую систему приводило к включению в синтезирующуюся белковую молекулу единственной аминокислоты -фенилаланина. Поли-У вызывал синтез в бесклеточной системе необычного полипептида полифенилаланина. Таким образом, искусственно синтезированный полирибонуклеотид, добавленный к препаратам рибосом, включавшим известные к тому времени факторы белкового синтеза и источники энергии, вызывал синтез определенного, запрограммированного полипептида. [c.519]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Такие копии генов служат матрицами синтеза белка. На них в рибосомах и происходит сборка белковых молекул. При этом очередность посадки аминокислот в строющийся полипептид в каждом случае определяется последовательностью триплетов нуклеотидов или кодонов в м-РНК. Узнавание кодонов осуществляется молекулами т-РНК, переносящими к рибосомам активированные аминокислоты [7], [9], [20]. [c.14]

Обратимся теперь к следующему основному этапу в передаче генетической информации, а именно к транскрипции содержащейся в ДНК генетической информации в форму РНК. В этом процессе с помощью ферментной системы происходит синтез цепи РНК, нуклеотидная последовательность которой комплементарна последовательности одной из цепей ДНК. Транскрипция должна осуществляться точно, поскольку клетке нужны белки с нормальной генетически детерминированной последовательностью аминокислот. В результате транскрипции образуются три класса РНК. Во-первых, это матричная РНК (мРНК), которая поступает в рибосомы и там направляет синтез одного или нескольких полипептидов, аминокислотная последовательность которых была закодирована геном или группой генов в хромосоме. Около 90-95% хромосомы Е. oli кодирует матричные РНК. Остальная часть -хромосомы кодирует транспортные и рибосомные РНК, а также включает регуляторные последовательности, лидеры, спейсеры и хвостовые последовательности. [c.909]

Видно, как три рибосомы, передвигаясь вдоль цепи т-РНК, по мере своего продвижения удлиняют сиите-зируелшй полипептид. Рибосома, расположенная с.лева внизу, то.лько что отсоединилась от то-РНК, закончив синтез соответствующего белка. Верхняя рибосома вот-вот вступит в контакт с то-РНК. [c.281]

История вопроса. Необходимость существования особых информационных, или матричных, РНК, т. е. молекул РНК, переносящих информацию о синтезе специфических полипептидов, непосредственно следует из того, что местом белкового синтеза служат рибосомы, находящиеся в цитоплазме, тогда как хранение и воспроизведение генетической информации осуществляется с помощью ДНК, которая локализована в ядре. Кроме того, высокая химическая и метаболическая стабильность ДНК, столь необходимая для осуществления ее генетической функции, делает малоправдонодобной гипотезу о синтезе белков непосредственно на генах. Все эти соображения привели к формулировке одного из основных положений молекулярной биологии, согласно которому поток информации идет в направлении ДНК [c.502]

Общепринятая схема биосинтеза белка требует присутствия в цитоплазме живой клетки особого вида РНК, нуклеотидная последовательность которой определяет аминокислотную последовательность синтезируемого белка. Справедливость этой схемы была подтверждена получением в бесклеточной системе белкового синтеза полипептидов определенной аминокислотной последовательности в присутствии синтетических полинуклеотидов (см. стр. 83) и специфических вирусных белков в присутствии РНК вирусов. Однако до сих пор из нормальной клетки не удалось получить в индивидуальном состоянии РНК, которая была бы способна вызывать синтез определенного белка при взаимодействии с рибосомами и аминоацил-тРНК. [c.40]

Далее Жакоб и Моно предположили, что молекулы информационной РНК временно соединяротся с неспециализированными рибосомами, уже содержашими свою собственную, рибосомную РНК. Именно такой комплекс, состоящий из информационной РНК и рибосом, наделен способностью синтезировать определенный полипептид, закодированный в том гене, с которого была транскрибирована информационная РНК- С этой точки зрения рибосома — это та мастерская , в которой происходит синтез белка, а информационная РНК — чертеж , по которому ведется работа. [c.391]

Блокирование аминогруппы метионина формильным остатком позволяет этой аминокислоте первой занять определенное место в рибосоме и положить начало росту полипептидной цепи. Б связи с тем что формил-метионин приходит в рибосому первым, все полипептиды у прокариот начинаются с формилметионина. После окончания синтеза белка формильная группа отщепляется от него ферментом деформилазой, а в ряде случаев ферментом пептидазой отщепляется и метиониновый остаток. [c.370]

СИГНАЛЬНАЯ ГИПОТЕЗА. Объясняет необходимость N-концевой последовательности секретируемых белков для прикрепления новообразованного полипептида к мембране согласно гипотезе, мРНК и рибосома прикрепляются к мембране в процессе синтеза белка благодаря его N-концевой части. [c.526]

В опытах на изолированной перфузируемой нечени крысы Сарцион [137, 138] показал, что включение [С ]-галактозы и [С ]-глюкозамина в полипептидные цепи гликопротеинов происходит только после синтеза полипептидов в рибосомах. Эти данные были основаны на том, что включение углеводов в белки не происходит в рибосомах, а присоединение галактозы, маннозы и глюкозамина к полипептидной цепи имеет место в мембранах, в растворимой дезоксихолеатом части эндоплазматической сети. [c.289]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомы белки и полипептиды, синтез: [c.57] [c.529] [c.622] [c.57] [c.278] [c.278] [c.514] [c.531] [c.192] [c.469] [c.95] [c.391] [c.935] [c.435] [c.281] [c.533] [c.391] [c.287] [c.390] [c.437] [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология