Протеолитические ферменты Пептидазы

Рассмотрим протеолитические ферменты (пептидазы), которые, как указывает их название, катализируют гидролиз белков. При гидролизе белковой молекулы происходит разрыв пептидной связи [c.218]

Альбумозы и пептоны, образовавшиеся из белков нод влиянием пепсина, представляют собой еще достаточно высокомолекулярные сложные соединения, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку. Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, которые обладают свойством гидролизовать как белки, так и полипептиды (пептоны). Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз (полипептидаз и дипептидаз), содержащихся частично в поджелудочном, частично в кишечном соке. [c.314]

Будучи протеолитическими ферментами, пептидазы расщепляют (— СО — NH — )-связи. Эти ферменты делятся иа две основные группы [c.201]

Мы рассмотрели одну из сторон механизма катализа. В действительности он гораздо сложнее. Прежде всего надо иметь в виду, что реагирующие группы фермента и субстрата приходят в тесное соприкосновение друг с другом и образуют сначала комплексное соединение, а потом комплекс распадается. Одновременно с этим разрывается пептидная связь. Гидролиз пептидных связей ускоряется в присутствии ионов или гидроксильных ионов (0Н ). Несмотря на то что с химической точки зрения все пептидные связи одинаковы и все пептидазы катализируют разрыв пептидных связей, ни одна из них не способна гидролизовать все пептиды. Соединение, быстро гидролизуемое одной пептидазой, может быть слабо или вообще не гидролизуемо другой. Действия протеолитических ферментов отличаются высокой избирательностью. Определяющим фактором избирательности или специфичности ферментов служит не величина молекулы субстрата, а природа боковых цепей и других групп, находящихся по соседству с гидролизуемой связью. Таким образом, фермент предъявляет соверщенно определенные требования к субстрату и гидролизует только те пептидные связи в белках, которые удовлетворяют этим требованиям. [c.247]

Чрезвычайно сложна проблема специфичности протеолитических ферментов. Раньше считали, что специфичность протеаз определяется размерами частиц субстрата, и по этому признаку разделяли их на протеиназы и пептидазы. После изучения свойств этих групп ферментов с помощью низкомолекулярных синтетических субстратов стало ясно, что определяющим моментом реакции является природа аминокислотных боковых цепей и других радикалов, соседних с гидролизуемой связью. Фермент гидролизует только те связи, которые удовлетворяют его структурным требованиям. Среди протеаз на основании их специфичности различают две группы эндопептидазы, расщепляющие пептидную цепь белка в средних участках и гидролизующие ее на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не могут расщеплять связей в середине цепи, а действуют последовательно, отщепляя одну за другой концевые аминокислоты — либо с аминного, либо с карбоксильного конца цепи. Первые — протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, катепсины), вторые — пептидазы (аминопептидазы, карбокси-, дипептидазы и др.). При расщеплении белка эндо- и экзопептидазы действуют как бы синхронно первые образуют значительное число свободных концов, вторые влияют на образовавшиеся фрагменты. [c.60]

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы) пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой. [c.336]

Пептидазы. Пептидазы, или протеолитические ферменты, катализируют гидролитическое расщепление пептидных — СО— —NH— связей в белках или пептидах по следующему уравнению [c.65]

Протеолитические ферменты типа папаина всегда присутствуют в клетках совместно с ферментами типа пептидаз или пептид-гидролаз, которые катализируют гидролитическое расщепление пептидных связей в молекулах пептидов. Известны три группы ферментов этого типа, различающиеся по характеру их действия аминопептидаза, карбоксипептидаза и дипептидаза. Аминопептидаза, как показывает ее название, катализирует гидролитическое отщепление аминокислот от того конца пептида, где имеется свободная аминная группа [c.300]

Протеолитические ферменты солода могут быть разделены на две группы 1) протеиназы, куда входят протеазы с оптимумом рн 3—4,5, дающие первые продукты распада белков триптические ферменты с оптимумом pH, близким к 6, дающие полипептиды и аминокислоты и 2) пептидазы с оптимумом pH, близким к 7, расщепляющие поли- и дипептиды до аминокислот. [c.105]

Растворимые формы углеводов и азотистых веществ оттекают из листьев в эмбриональные ткани, где превращаются в белковые соединения. Большое содержание белковых веществ обнаруживается в основании стебля и в корневой системе растений. Эти превращения азотистых соединений в растении обусловлены изменениями активности протеолитических ферментов (снижается активность протеиназы и пептидазы в листьях и повышается их активность в стеблях и корнях растений). [c.271]

Важнейшие компоненты пищи — белки — расщепляются на аминокислоты в желудке и кишечнике. Желудочный сок содержит сильную кислоту НС1 и ряд протеолитических ферментов, или пептидаз, катализирующих распад белковых цепей. Из получившихся таким путем аминокислот организм строит свои собственные белки. [c.239]

Белками являются многочисленные ферменты (энзимы) животных и растительных организмов, такие, как ферменты пищеварения — пепсин, химотрипсин, трипсин, различные пептидазы и другие протеолитические ферменты, эстеразы, в частности холинэстераза (стр. 773) и т. д. [c.689]

Действие протеолитических ферментов на пептидную связь зависит от окружающих ее групп. Это выражается в том, что ни одна из пептидаз не может гидролизовать все пептидные связи белковой молекулы. Каждая пептидаза избирательно расщепляет связь, находящуюся рядом с одной или несколькими определенными аминокислотными остатками. Например, трипсин расщепляет только те пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы L-аргинина или L-лизина химотрипсин действует на пептидные связи, образованные карбоксильными группами тирозина или фенилаланина [c.218]

Пептидазы — протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление пептидной связи в молекуле белков и полипептидов. [c.150]

Гидролиз белковой молекулы сводится к разрыву пептидной связи, соединяющей атом углерода одного аминокислотного остатка с атомом другого. Поэтому протеолитические ферменты получили общее название — пептидазы. Пептидазы катализируют разрыв пептидной цепи при участии воды. Гидроксильный ион (ОН ) присоединяется в месте разрыва пептидной цепи к С-концу, а ион водорода (Н+) — к N-концу. Этот процесс наглядно показан на схеме [c.246]

ИФР I), эпидермального фактора роста (ЭФР) и липопротеинов низкой плотности (ЛНП) в целом сходны с рецептором инсулина (см. рис. 51.16). Рецепторы других полипептидных гормонов охарактеризованы хуже, но, основываясь на их чувствительности к ряду пептидаз и протеолитических ферментов, полагают, что они имеют общий белковый компонент. Во многих случаях для связывания гормона необходимы, по-видимому, интактные дисульфид-ные связи, фосфолипид и углеводные компоненты. [c.154]

Низкая стабильность лигандов. Как правило, низкая стабильность лигандов связана с тем, что мембранные препараты содержат целый набор протеолитических ферментов, или же с транспортом лиганда (см. также 3.3 Деградация и транспорт лиганда ). Обычно для решения этой проблемы в инкубационную среду добавляют ингибиторы пептидаз, снижают температуру проведения опытов, используют стабильные аналоги лигандов (В-замещенные или содержащие амидные группы на С-конце). [c.462]

Три фермента — трипсин, химотрипсин и карбокси-пептидаза — вырабатываются экзогенными клетками поджелудочной железы в виде неактивных предшественников, которые под действием ряда ферментов, в том числе энтерокиназы, превращаются в активные формы. В результате последовательного действия протеолитических ферментов и пептидаз перевариваемые белки в конечном счете превращаются в смесь свободных аминокислот и олигопептидов, которые далее всасываются через эпителиальные клетки, выстилающие тонкий кишечник. [c.208]

Пептиды, как и белки, гидролизуются при нагревании с кислотами, превращаясь в аминокислоты. Особый интерес представляет тот факт, что пептиды, состоящие из природных оптически активных аминокислот, могут быть гидролизованы и протеолитическими ферментами (пептидазами). Однако, как будет указано ниже, белки обладают некоторыми свойствами, отсутствующими у пептидов. [c.411]

Протеолитические ферменты пептидазы, протеазы, пептидгидрола-зы) представляют собой группу ферментов, различающихся по субстратной специфичности каждый из них гидролизует пептидную связь между строго определенными аминокислотными остатками в молекуле белка. [c.375]

Многие протеолитические ферменты (пептидазы и протеиназы), особенно у животных, продущфуются клеткой в виде неактивных предшественников - зимо-генов. Превращение зимогена в активный фермент (активация) происходит непосредственно в том месте организма, где необходимо его участие в химических превращениях метаболитов (см. гл.5). [c.37]

Согласно первоначальной классификации, протеолитические ферменты делят на 2 группы протеиназы и пептидазы, Протеиназы гидролизуют белки, расщепляя их до полипептидов, полипептиды же гидролизуются пептидазами до аминокислот. Таким образом, размер молекулы субстрата является фактором, определяющим специфичность ферментов. [c.210]

Некоторые авторы разделяют протеолитические ферменты на протеиназы, расщепляющие белок до пептидов, и пептидазы, расщепляющие белок до аминокислот. Считают, что протеиназы более активны, чем пептидазы, и поэтому гидролиз белков в асновном доходит до стадии полипептидов, а не аминокислот. [c.133]

Известно несколько десятков ферментов этого типа, из которых наиболее хорошо изучены ферменты желудочного сока — пепсин, трипсин и химотрипсин, а также папаин, содержащийся в растениях. Все они получены в кристаллическом состоянии. Иногда пептидазами называют ферменты, участвующие в расщеплении пептидов, а ферменты, катализирующие распад белков, называют протеиназами. Однако установлено, что действие того или иного фермента зависит не от размера молекулы (белки или пептиды), а в основном от его специфичности. В частности, показано, что типичные протеиназы— папаин и пепсин—могут расщеплять не только белки, но и пептиды. С действием протеолитических ферментов подробнее познакомимся при изучении белкового обмена в растениях. [c.65]

При пищеварении гидролиз белка проходит, конечно, ферментативным путем, причем в каждом отделе пищеварительного тракта действуют особые протеолитические ферменты в желудке — пепсин, в двенадцатиперстной кишке — трипсин и в тонких кишках — смесь нескольких пептидаз, которую раньше называли 3репейном. [c.236]

Одну из наиболее многочисленных групп ферментов о-ставляют так называемые гидролазы, т. е. ферменты, ускоряющие реакцию гидролиза — расщепления сложных орга нических соединений с участием воды. В частаости, к этой группе относятся уже упомянутые ранее протеолитические ферменты — протеиназы и пептидазы, вызывающие расщепление белков (протеинов) и полипептидов по амидным связям с нрисоединением молекулы воды. [c.35]

Расщепление ферментных белков протеолитическими ферментами чаще всего ведет к потере активности. Однако не менее чем в четырех случаях удалось отщепить заметную часть белка без значительных изменений активности. Так, при автолизе пепсина были найдены низкомолекулярные (диализируемые) пептиды, сохранившие часть активности. От молекулы папаина было отщеплено 109 аминокислотных остатков из 185, причем активность сохранилась. Подобный же результат был получен при частичном гидролизе фосфопируват-гидратазы (с помощью лейцин-амино-пептидазы с N-конпа) и т. д. Подобные эксперименты, несомненно, позволят подойти к выделению и расшифровке активных участков ферментных белков. [c.76]

Многие десятилетия, вплоть до настоящего времени, протеолитические ферменты принято было делить на две группы протеиназы и пептидазы. Полагали, что протеиназы расщепляют белки, а полученные осколки (полипептиды) разрушаются пептидазами до аминокислот. Постепенно выяснилось, что протеиназы могут расщеплять и низкомолекулярные субстраты, но лишь определенного строения, соответствующего специфичности данного фермента. Возникло новое деление — на эндопептидазы, которые способны гидролизовать как концевые пептидные связи, так и те, которые расположены внутри белковых цепей, в их средних участках, и экзопептидазы, разрывающие связи на концах пептидных цепей. Эта классификация широкого использования не [c.238]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

При действии неочищенното препарата панкреатина на казеин или другие белки образуется большое количество свободных аминокислот, при действии же на казеин кристаллического трипсина свободных аминокислот не образуется [19]. При гидролизе фибрина пепсином также освобождаются свободные аминокислоты [18]. Из этих противоречивых сообщений вытекает, что течение протеолитического процесса зависит как от применяемого фермента, так и от характера субстрата, причем мы до сих пор еще очень мало знаем о закономерностях, определяющих течение этого процесса. Нет уверенности и в том, что протеолитические ферменты способны расщеплять какие-либо пептидные связи, кроме тех, которые соединяют друг с другом /-аминокислоты существование -пептидазы было постулировано [20, 21], но не было достаточно убедительно доказано [22]. [c.366]

В основу классификации протеолитических ферментов обычно брали молекулярный вес и заряд субстрата. Считали, что протеиназы расщепляют белковую молекулу до полипептидов, последние же гидролизуются пептидазами. Однако оказалось, что даже такие типичные протеиназы, как пепсин и трипсин, расщепляют субстраты с молекулярным весом 300—400 по пептидным связям, но только в том случае, если химическое окрул<ение этих связей соответствует специфичности фермента. Так, для пепсина непременным условием его действия стали считать наличие остатка тирозина или фенилаланина в боковой цепи той аминокислоты, которая связана разрываемой пептидной связью. Аминогруппа, находящаяся в таком же положении, препятствует гидролизу субстрата пепсином. Для расщепления вещества трипсином необходимо наличие в указанном положении остатка лизина или аргинина [c.345]

Для разделения рекомбинантного пептида и белка-носителя можно использовать и протеолитические ферменты. Для этого требуемый пептид соединяют с белком-носителем с помощью последовательности аминокислот, специфически расщепляемой протеолитическим ферментом, например пептидазой клостридий (клострипаином) в случае получения кальцитонина или трипсином для получения р-эндорфина. [c.118]

Для определения протеолитической активности ферментов пред] рительно приготовляют дрожжевую суспензию или водные вытяж из муки, солода и другого растительного материала. В качестве б( кового субстрата берут обезжиренный казеин. Казеин наиболее лег расщепляется протеиназами. Кроме того, он принадлежит к нат1 ным белкам, расщепляемым пептидазами. [c.70]

При очистке протеолитической системы щитовидных желез свиней, проведенной в лаборатории авторов этого раздела, была выделена кислая протеиназа с высокоспецифичной активностью и две почти гомогенные пептидазы, одна из которых ( АФАТ-аза ) гидролизует преимущественно К-ацетил-ь-фенилаланил-ь-тирозин, а другая ( цистеинилтирозиназа ) менее специфична, но высокоактивна по отношению к ь-цистеинил-ь-тирозину и ь-лейцил-ь-тирозину [109—113]. Когда очищенную кислую протеиназу из щитовидных желез свиньи инкубировали с частично очищенным тиреоглобулином крысы, меченным in vivo было найдено, что при этом выделяется МИТ, ДИТ и Т4, причем фермент был более активен при pH 5,3, чем при pH 3,5 [114]. Дальнейшие исследования фермента свиньи с использованием в качестве субстрата высокоочищенного тиреоглобулина свиньи, меченного in vivo позволили установить, что степени активности фермента с этим субстратом были обратны степеням активности, наблюдавшимся нри действии фермента на тиреоглобулин крысы, т. е. фермент был более активен при pH 3,5 [112]. Такое различие, вероятно, связано с различиями в структуре двух субстратов. В обеих сериях опытов очищенная пептидаза ( АФАТ-аза ) не оказывала заметного действия на интактный тиреоглобулин, однако с протеиназой действовала синергически, усиливая отщепление иодированных аминокислот, особенно МИТ и ДИТ, от тиреоглобулина. Интересно, что хотя очищенный тиреоглобулин свиньи не содержит иодированных аминокислот в N-концевом положении (раздел 3,6), иодированные N-концевые группы обнаруживаются в полипептидно-белковой смеси, образованной в результате обработки тиреоглобулина кислой протеиназой щитовидной железы [38]. [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология