Белки полипептиды

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

Rf может принимать значения от О до 1, чаще всего 0,90—0,25. Rf зависит от различных факторов стадии проявления хроматограммы сорта бумаги, направления волокон в куске бумаги реакции, применяемой для проявления концентрации разделяемых веществ, температуры, времени проявления и др. Чтобы получить наиболее надежные значения Rf, необходим надлежащий выбор цветной реакции для проявления пятен например, при разделении белков, полипептидов, аминокислот часто употребляют нингидринную реакцию. [c.520]

Особую роль играет внутримолекулярная связь для многих биоорганических соединений (белков, полипептидов, ДНК и др.), определяя равновеснь1е конформации молекул. Внутримолекулярная водородная связь проявляется в спектральных характеристиках системы, влияет на дипольный момент молекулы однако вещества, в которых образуются только такие связи, по своей температуре кипения, плавления, вязкости, диэлектрической проницаемости не обнаруживают заметной специфики по сравнению с системами без водородных связей. [c.125]

При работе с новым видом сорбента или с новой партией следует упаковать сначала короткую колонку (10—12 см) при относительно невысоком давлении (20—25 МПа). При хорошем результате можно попытаться упаковать более длинную (200—250 мм) колонку при высоком давлении (40—60 МПа). Если эффективность увеличится примерно вдвое одновременно с увеличением сопротивления потоку в два раза, значит сорбент прочен, его можно использовать при таких параметрах набивки. Если сопротивление потоку возрастет в 2,5—6 раз, это значит, что сорбент непрочен и разрушается, образующаяся пыль резко увеличивает сопротивление колонки, нужно снижать давление при набивке. Особую осторожность следует проявлять при выборе давления для набивки силикагелей с широкими порами (более 10 нм) и с большим объемом пор, которые находят все более широкое применение в эксклюзионной хроматографии полимеров и в анализе биологических объектов — белков, полипептидов и др. [c.118]

Наивысшей ступенью химизации пищевого производства будет химический синтез белковых препаратов. Теперь уже разрабатываются методы органического синтеза ряда аминокислот, определенный набор которых может частично заменить собственно белковые препараты. Твердо установлено, что добавка аминокислот в пищу человека повышает усвояемость растительных белков. Химический синтез некоторых сложных белков — полипептидов, содержащих десятки и сотни аминокислотных остатков, удалось осуществить пока лишь в лабораторных условиях. Кроме того, разрабатываются химические методы извлечения белков и сахаров из трав, овощных и древесных отходов, водорослей. [c.12]

Термодинамические методы широко используются при исследовании природных и биополимеров. Вместе с тем, в отличие от обширной литературы, посвященной белкам, полипептидам и нуклеиновым кислотам, термодинамические свойства полисахаридов представлены достаточно скудно. Имеющийся обзор [81] дает некоторые общие сведения о термодинамических характеристиках полисахаридов в растворах и их взаимодействиях с ионами металлов. Термодинамические характеристики комплексообразования иода с полисахаридами существенно расширяют представления о процессах кооперативного взаимодействия. [c.37]

Водородная связь, возникающая между двумя одинаковыми или различными. молекулами, называется межмолекулярной. Водородная связь между двумя группами одной и той же молекулы называется внутримолекулярной. Межмолекулярные водородные связи существуют в воде, спиртах, карбоновых кислотах, амидах, белках, полипептидах и в полиокси-органических и неорганических соединениях они могут приводить к образованию цепных, циклических или трехмерных конфигураций. [c.212]

Белки (полипептиды) ДНК, РНК (полинуклеотиды) Углеводы (полисахариды) Комплексы макромолекул Липиды Сложные белки (гемопротеиды и др.) [c.6]

Макромолекулы белки (полипептиды) нуклеиновые кислоты - ДНК и РНК, или полинуклеотиды углеводы - полисахариды, липиды. [c.7]

Поясните роль водородной связи в биологических объектах на примере воды, белков, полипептидов, ДНК, РНК. [c.85]

Ингибиторы ферментов подразделяют на естественные (природные) и искусственные. Естественные ингибиторы находятся непосредственно в животных, растительных и микробных организмах и представляют собой белковые и небелковые высокомолекулярные (белки, полипептиды, полисахариды) и низкомолекулярные (олигопептиды, таннины, липиды) соединения. Искусственные ингибиторы - синтетические низкомолекулярные вещества, специфичность и сила ингибиторного действия которых варьируется в зависимости от структуры вещества. [c.212]

По своему образованию ж.к. подразделяют на термотропные (возникающие при нагреве) и лиотропные (возникающие при растворении в нек-рых ж-тях). К первым относится мн. производных ароматич. соед. с повторяющимися бензольными кольцами. Ко вторым относятся водные р-ры мыл, белков, полипептидов, липидов, переходящих в ж.к. в определ. диапазоне конц. и т-р. [c.79]

Одновременно были изучены некоторые, практически весьма важные полимеры, в макромолекулах которых действуют большие внутримолекулярные силы (белки, полипептиды). Поведение подобных макромолекул определяется не только их тепловым движением, но и этими силами. Поэтому в полимерах такого рода макромолекулы зачастую вовсе не являются статистическими клубками, а образуют определенные упорядоченные структуры, которые при достижении критических значений температуры подвергаются плавлению [4]. [c.21]

Белки, полипептиды, нуклеиновые кислоты [c.341]

Среди веществ с Н-связью наиболее важны белки, полипептиды, сахара, лигнины, желатина, крахмал и другие вещества из живых тканей. Наряду с химией полимеров эта область занимает видное место среди самых захватывающих химических проблем. До сих пор остается правильным предсказанием. Хаггинса, сделанное 20 лет назад Применение теории водородного мостика окажется наиболее плодотворным при изучении сложных органических соединений... [990]. [c.147]

Оказалось, что в эукариотических клетках рибосома с экспонированной сигнальной последовательностью растущего пептида действительно сначала взаимодействует со специальной малой частицей, получившей название сигналузнающей частицы или 8КР. Частица представляет собой 118 рибонуклеопротеид, содержащий 78 РНК длиной около 300 нуклеотидов и шесть белков (полипептидов) с молекулярными массами 72000, 68000, 54000, 19000, 14000 и 9000 дальтон все эти компоненты находятся в частице в эквимолярных количествах, по одному на частицу. Частицы, по-видимому, универсальны, во всяком случае среди эукариот. Они имеют определенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, так что могут находиться с ней в лабильной и обратимой ассоциации, хотя значительная их часть представляет собой растворимый цитоплазматический компонент. Кроме того, они имеют некоторое, относительно небольшое, сродство и к рибосомам. Присутствие на рибосоме сигнального пептида повышает сродство рассматриваемых частиц к рибосоме на несколько порядков. [c.283]

Трипсин — фермент, содержащийся в соке поджелудочной железы. Он гидролитически расщепляет белки и высокомолекулярные продукты распада белков — полипептиды. При участии трипсина расщепляются пептидные связи, в образовании которых участвуют карбок- [c.82]

Гл. 15. ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ ПОЛИПЕПТИДОВ [c.422]

Высокомолекулярные соединения (белки, полипептиды, поливиниловый спирт и другие), добавляемые для стабилизации дисперсных систем, называют з а щ и т н ы м н коллоида м и.. дсорби-руясь иа границе раздела фаз, онн образуют в поверхностном слое сетчатые и гелеобразиь1е структуры, создающие структурно-механический барьер, который препятствует объединению частиц дисперсной фазы. Структурно-механическая стабилизация Г меет решающее значение для стабтытзацин взвесей, паст, пен, концентрированных эмульсий. [c.313]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Результаты титрования позволяют определять константы диссоциации слабых кислот и оснований, в том числе поли-функциональных. По этой причине потенциометрический метод являе1ся одним из важнейших методов изучения нолиэлектро-литов, в том числе и биополимеров, таких как белки, полипептиды, нуклеиновые кислоты. [c.245]

Полипептиды составляют основу белков, т.е. аминокислоты являются основными звеньями, ифпичиками, из которых построены белки. Полипептиды имеют молекулярную массу не ниже 5000, т.е. составлены из более чем 20 молекул аминокислот, а в цепом молекулярная масса [c.269]

В сложных многоклеточных организмах роль сигнальных, регуляторных веществ играют гормоны. В организмах животных имеются две большие группы гормонов — белки, полипептиды и их производные и стероиды. К первой группе относится тирео-глобулин — белок щитовидной железы, содержащий иодированный тироксин, инсулин, регулирующий уровень сахара в крови, окситоцин, вызывающий сокращение матки, вазопрессин, регулирующий кровяное давление, и т. д. Гормоны синтезируются в железах внутренней секреции и осуществляют регуляцию на уровне организма. Стероиды — соединения, содержащие углеродный скелет циклопентанофенантрена [c.50]

Эванс и Гергели [54] провели расчеты энергетических зон белков (полипептидов) в регулярной р-форме (см. 4.2), рассматривая такую систему как сопряженную посредством водородных [c.109]

С. Фокс (S.Fox) осуществил абиогенный синтез полипептидов, состоящих из 18 природных аминокислот, с молекулярной массой от 3000 до 10000 Да. Особенностью первичной структуры этих полимеров была обнаруженная у них определенная последовательность аминокислотных остатков в цепи, обусловленная, вероятно, структурными особенностями самих аминокислот. Полученные полимеры обладали многими свойствами, сближающими их с природными белками служили источником питания для микроорганизмов, гидролизовались протеиназами, при кислотном гидролизе давали смесь аминокислот, обладали каталитической активностью и способностью к образованию микросистем, отграниченных от окружающей среды мембраноподобными поверхностными слоями. Из-за большого сходства с природными белками полипептиды, синтезированные С. Фоксом, были названы про-теиноидами (белковоподобными веществами). [c.193]

Неспецифические органические вещества, главным источником которых служат растительные и животные остатки, включают такие соединения, как лигнин, флавоноцды и дубильные вещества, пигменты, липиды, углеводы и азотсодержапще соединения белки, полипептиды, аминокислоты, аминосахара, нуклеиновые кислоты и их производные, хлорофилл, амины и др. К неспецифическим веществам относятся только те компоненты, которые присутствуют в почве в свободном виде или в составе сложных веществ растительного или животного происхождения, но не входят в состав гумусовых кислот. [c.472]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

Межмолекулярные водородные связи. Самый обширный класс Н-связей включает ассоциацию двух молекул одного и того же или различных соединений. Получающиеся при этом комплексы не являются только бинарными. Структуры со множественными связями существуют в жидких воде и HF, они обычны в спиртах, фенолах, амидах, белках, полипептидах, полиоксиорганических и неорганических соединениях. Межмолекулярные Н-связи могут приводить к образованию цепей, колец или пространственных сеток. В кристаллах они могут образовывать цепи, кольца, трехмерные сетки и даже спирали. [c.14]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являющиеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, пзолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. ш-А. п их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе ампиокарбоновых п амипофосфоповых к-т синтезируют селективные комплексообразующие иоиообменники. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология