Рибосомы функция

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

Среди 64 мыслимых кодонов 61 имеет смысл, т.е. кодирует определенную аминокислоту. В то же время три из них, а именно УАГ, УАА, УГА, оказываются бессмысленными они были названы нонсенс-кодо-нами, так как не кодируют ни одной из 20 аминокислот. Однако эти кодоны не лишены смысла, поскольку по крайней мере два из них выполняют важную функцию сигналов терминации в синтезе полипептида в рибосомах (функцию окончания, терминации синтеза). [c.522]

Фактор Масса (даль- тоны) Молекулы / фактора / / Свободные / рибосомы Функции [c.75]

По контролю гены группируются в две четкие группы. Оперон является единицей транскрипции мРНК и может содержать один, два или несколько генов. Все они контролируются единственным промотором и выражаются в образовании единственной молекулы мРНК- Такие группы генов часто связаны с образованием продуктов, используемых для близко родственных биохимических задач. Например, десять белков, ответственных за биосинтез гистидина, сгруппированы в его оперон. В свою очередь, опероны могут быть объединены в кластеры. Кластер str-sp имеет дело примерно с 60 белками, которые все включаются в структуру рибосомы, а также с одной субъединицей РНК-полимеразы. Поскольку в настоящее время мало что известно о функции кластеров, изучение [c.203]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте. Это так называемые бессмысленные кодоны . Однако они не вполне лишены смысла. Синтез белка останавливается, когда работа рибосомного аппарата доходит до бессмысленного кодона. Следовательно, они в какой-то степени могут регулировать длину образующихся полипептидных цепей, хотя не вполне ясно, играют ли они эту роль в ходе нормального синтеза белка. Вопрос о прекращении роста цепи РНК важен, так как от механизма, прекращающего синтез на определенном звене, зависит и функция синтезируемого белка. Имеющиеся данные говорят как будто в пользу предположения, что на молекуле м-РНК все же имеются сочетания нуклеотидов, сигнализирующие о начале и конце синтеза цепи. Процесс считывания нормального кода, т.е. синтез нормального белка, может претерпеть нарушения в результате, например, действия некоторых лекарственных веществ (стрептомицин) или под влиянием мутаций. Лекарственные вещества изменяют состояние самой рибосомы, что нарушает ход синтеза. Мутации выражаются в замене правильного триплета каким-либо иным, что приводит к росту числа ошибок при считывании генетического кода. [c.394]

В первую очередь, выделяется группа генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислот — их всего двадцать (табл. 4.1.1) — это те аминокислоты, которые включаются в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах под контролем информационной РНК. Постольку они различаются между собой только функцией R, по свойствам последней их и классифицируют далее это углеводородные аминокислоты (Gly, Ala, Val, Leu, (le), для которых характерны гидрофобность или липо-фильность ароматические аминокислоты (Phe, Туг, Тгр) с их тенденцией к реакциям электрофильного замещения аминокислоты с повышенной кислотной способностью (Asp, Glu) и повышенной основностью (Lys, His, Arg) [c.69]

Принцип построения белков определен генетическим материалом клетки. Информация, содержащаяся в ДНК, определяет число и последовательность аминокислот в образующейся в процессе биосинтеза полипептидной цепи. После отделения от рибосомы спонтанно образуется структура, необходимая для выполнения определенной биологической функции. Установление этой биологически активной белковой структуры необходимо для понимания процессов жизнедеятельности, протекающих на молекулярном уровне. [c.341]

Во всех живых клетках белки синтезируются рибосомами. Рибосома представляет собой крупную макромолекулу со сложной асимметричной четвертичной структурой, построенной из рибонуклеиновых кислот (рибосомных РНК) и белков. Для того чтобы синтезировать белок, рибосома должна быть снабжена а) программой, задающей порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка б) аминокислотным материалом, из которого надлежит строить белок в) энергией. Сама рибосома обладает каталитической (энзиматической) функцией, ответственной за образование пептидных связей и, соответственно, полимеризацию аминокислотных остатков в полипептидную цепь белка. [c.7]

Белок-белковые комплексы могут играть очень важную роль в структуре и функции рибосомы, участвуя в формировании четвертичных структур ее функциональных центров. [c.99]

Рис. 87. ГТФ и его нерасщепляемые и медленно расщепляемые аналоги, используемые для изучения функций факторов трансляции и рибосомы

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

Стрептограмин В и эдеин А — антибиотики, которые, ингибируя функцию большой или малой субъединицы рибосомы, подавляют биосинтез белка. Это позволило широко использовать их при изучении функционирования рибосомы. [c.301]

Через несколько лет, в 1961 г., эта небольшая фракция РНК (ДНК-подобная РНК) была вычленена из общей массы РНК, а ее функция как посредника, переносящего информацию от ДНК к рибосомам, была продемонстрирована в прямых экспериментах С. Бреннера, Ф. Жакоба и М. Меселсона, с одной стороны, и Ф. Гро и Дж. Уотсона с сотр. с другой, а также в опытах С. Спигелмана с сотр. Было показано, что ДНК-подобная РНК, образующаяся после инфекции бактерии фагом Т4, связывается со старыми хозяйскими рибосомами клетки (новых рибосом после заражения не образуется). Рибосомы, несущие эту РНК, синтезируют фаговые белки. Эта РНК может быть легко отделена от рибосом в условиях in vitro, без разрушения рибосом. Она действительно оказалась комплементарной одной из цепей фаговой ДНК. [c.10]

Исследования функциональной роли рибосом щли параллельно с их обнаружением и структурным описанием. Первой убедительной демонстрацией того, что именно рибонуклеопротеидные частицы микросом ответственны за включение аминокислот в новосинте-зированный белок, были эксперименты П. Замечника с сотрудниками (США), опубликованные в 1955 т. За этим последовали эксперименты из той же лаборатории, показавшие, что свободные рибосомы, не прикрепленные к мембранам эндоплазматического ретикулума, также включают аминокислоты и синтезируют белок, освобождающийся затем в растворимую фазу (1957). Функции бактериальных рибосом были предметом интенсивных исследований группы Р. Б. Робертса (США) К. Мак Киллен, Р. Б. Робертс и Р. Дж. Бриттен в 1959 г. окончательно установили, что белки синтезируются в рибосомах и затем распределяются по другим частям бактериальной клетки. [c.50]

Будет не очень большим преувеличением сказать, что рибосома есть прежде всего ее РНК. Примитивный предшественник рибосомы мог бы состоять только из РНК и лишь в ходе эволюции постепенно модифицироваться белками. Прокариотическая рибосома по мкссе на 2/3 состоит из РНК, и лишь на 1/3 из белков. Эволюционно более поздняя эукариотическая рибосома уже наполовину состоит из белков. Тем не менее, именно рибосомная РНК, по-видимому, определяет основные структурные и функциональные свойства рибосомы. Ковалентно-непрерывные цепи рибосомных РНК обеспечивают целостность рибосомных субчастиц. Специфическая пространственная структура рибосомных РНК обусловливает форму и ряд морфологических особенностей субчастйц. Ассоциация субчастиц в полную рибосому является, вероятно, в той или иной степени функцией специфического сродства двух высокополимерных рибосомных РНК друг к другу. Размещение всех рибосомных белков детерминировано рибосомными РНК. Наконец, рибосомные РНК вносят решающий вклад в организацию ряда функциональных центров рибосомы. [c.68]

Таким образом, из рассмотрения рабочего цикла видно, что рибосома 4 процессе трансляции вьшолняет следующие функции 1) связьшание и Удержание мРНК 2) удержание пептидил-тРНК 3) связьшание амино- [c.135]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

IF-2, наоборот, крупный белок кислой природы с важной для функции SH-группой. Это —главный фактор инициации. Он выделен в двух формах, несколько различающихся по молекулярной массе одна (IF-2a) — около 100000, а другая (IF-2b) —около 90000 дальтон обе формы, по-видимому, функционально эквивалентны в процессе инициации. IF-2 имеет сродство к ГТФ и образует с ним нестабильный комплекс. IF-2 с ГТФ взаимодействует с F-Met-tRNA и с рибосомой (с 30S субчастицей). ГТФ может быть заменен его нерасщепляемым аналогом. [c.224]

Синтез белков из аминокислот идет на рибосомах, в состав которых входит рибосомальная РНК (р-РНК). Функция рибосом состоит, надо полагать, в удержании и-РНК в развернутом состоянии, чтобы все ее кодоны были легко доступны и и-РНК могла бы осуществить свои функции, как матрица. Цепь и-РНК одновременно связывается с несколькими рибосомами, образуя активный структ> рный элемент для синтеза белка,— полисому. [c.45]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

Цитоплазма структурно неоднородна. Ее отграничивают от клеточной стенки поверхностная плазматическая мембрана -плазмалемма,аот вакуоли - вакуоляр-ная мембрана (тонопласт). Внутри цитоплазмы также существуют мембранные структуры (зндоплазматическая сеть и диктиосомы), а также гранулы, называемые рибосомами. Эндоплазматическая сеть создает в живой клетке больщую внутреннюю мембранную поверхность, на которой закрепляются ферменты и осуществляются реакции, связанные с обменом веществ. Диктиосомы (тельца Гольджи) выполняют секреторные функции, в том числе, связанные с образованием клеточной стенки и вакуолей. Рибосомы представляют собой глобулярные макромолекулы рибонуклео-протеидов, принимающих участие а синтезе белка. [c.195]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Рибосомы представляют собой сложную молекулярную машину ( фабрику ) синтеза белка. Для выяснения тонких механизмов синтеза белка в рибосомах необходимы более точные сведения о структуре и функциях всех компонентов рибосом. В последнее время получены данные, свидетельствующие о вероятной пространственной трехмерной структуре как целых рибосом, так и их субчастиц. В частности, выяснено, что форму и размеры 30S и 40S субчастиц рибосом предопределяют не белковые молекулы этих частиц, а третичная структура входящих в их состав 16S и 18S рРНК. Более того, по данным акад. A. . Спирина, для сохранения пространственной морфологической модели всей 30S субчастицы оказалось достаточным наличие только двух белков (из 21), содержащихся в определенных топографических участках молекулы 16S рРНК. [c.515]

Эти опыты открыли возможность для экспериментальной расшифровки всего генетического кода, при помощи которого информация от РНК передается на синтезируемый белок. Последовательность нуклеотидов РНК реализуется в специфической последовательности аминокислот синтезируемой полипептидной цепи. Опыты М. Ниренберга свидетельствуют также о том, что не рибосома и не рибосомная рРНК являются матрицей, на которой синтезируются специфические белки, а эту роль выполняют поступающие извне матричные РНК. Итак, ДНК передает информацию на РНК, которая синтезируется в ядре и затем поступает в цитоплазму здесь РНК выполняет матричную функцию для синтеза специфической белковой молекулы. Матричная гипотеза белка, как и других полимерных молекул ДНК и РНК (см. ранее), в настоящее время получила подтверждение. Ее правомочность была доказана в экспериментах, которые обеспечивали точное воспроизведение первичной структуры полимерных молекул. Этот [c.519]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология