АКТГ выделение

Адренокортикотропный гормон (АКТГ), выделенный из передней доли гипофиза, управляет выработкой гормонов надпочечников у крупного рогатого скота. [c.651]

Р1з гипофизов различных животных были получены активные препараты, несколько отличающиеся по своему химическому строению и активности. Наиболее изучен АКТГ, выделенный из гипофиза овец и названный а-кортикотропином. Это — белок с молекулярным весом около 4500—5400, в котором определен аминокислотный состав и концевые аминокислоты (Ы-концевая аминокислота — серии и С-концевая аминокислота — фенилаланин). В его молекуле имеется 39 аминокислотных остатков, составленных 15 аминокислотами. Установлено, что ферментативное отщепление [c.199]

АКТГ выделен в чистом виде из гипофиза свиней и овец. По своей химической природе он является белковым веш,еством с молекулярным весом 20 ООО. Известен аминокислотный состав АКТГ и последовательность расположения аминокислот в его молекуле. АКТГ расщепляется при воздействии на него протеолитических ферментов. Продукты расщепления с молекулярным весом не ниже 2000 сохраняют гормональную активность. Ряд исследований был посвящен выяснению активных групп в молекуле АКТГ. Полученные данные показывают, что активность АКТГ проявляется, по-видимому, благодаря наличию в его молекуле свободных аминогрупп, а также остатков молекул тирозина. [c.158]

Применение противоточного разделения. Способ противоточного распределения особенно ценен при детальном исследовании хода разделения. Так, при разделении сложных смесей начальную экстракцию можно провести на относительно малом числе трубок большого размера. Для последующего разделения полученных при этом фракций необходимо использование большого числа переносов. Хорошим примером является работа Белла который для выделения больших пептидных фрагментов из продуктов разложения АКТГ осуществил 10 000 переносов в 200-ячеечном аппарате. [c.533]

Другим примером является экстракция ткани гипофизов на колонке с диатомитовой землей в градиенте полярности растворителя (в системе этанол—вода—уксусная кислота) [69]. Таким путем были получены фракции, обогащенные АКТГ. Использованная в качестве инертного носителя диатомитовая земля обладает развитой поверхностью и препятствует возрастанию гидродинамического сопротивления колонки при постепенном набухании ткани. Этот метод удобно применять с целью выделения [c.452]

Адренокортикотропный гормон (АКТГ, кортикотропин) вырабатывается клетками передней доли гипофиза. Он обладает широким спектром биологической активности, стимулирует синтез жирных кислот в жировых клетках, снижает содержание глюкозы в крови, влияет на белковый обмен, нервную систему, поведение животных, способствует выделению кортикостероидов в результате стимуляции коры надпочечников. [c.113]

Выделение и установление строения. Вскоре после выделения в очень чистом виде АКТГ овцы [1409, 1410, 1842], свиньи [2092, 2509] и быка [1404] три группы исследователей начали работу по установлению строения этих гормонов (ср. [1392]). Адренокортикотропины различных видов состоят из [c.259]

Интер Медины — а- н р-меланотропные гормоны (I, II М5Н)> из среддей доли гнпофпза. Управляют деятельностью пигментных клеток, кожных покровов амфибий. Строение установлено Ли и Гаррисом. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), выделенный из передней доли гипофиза, стимулирует выделение стероидных гормонов корой надпочечников. Строение установлено Беллом, Ли н Уайтом в 1954 г. (см. схему). [c.526]

Диксон и Стак-Дюнне [607] сообщили, что в концентратах АКТГ, выделенного из гипофиза свиньи, содерл<ится несколько активных соединений. При хроматографии на амберлите ШС-50 (ХЕ-64) авторам удалось выделить кортикотропины Ai, А2 и Аз (ср. [703]). Кортикотропины А] и Аг имеют одинаковый аминокислотный состав, но отличаются присутствием амидной группы при Glu . Кортикотропин Ai идентичен кортикотропину А (Armour) и может быть переведен в кортикотропин Аг обработкой щелочью (pH 11,3) в течение нескольких часов. Для кортикотропина А2 характерна более высокая скорость миграции к аноду при электрофорезе в крахмальном геле (pH 8,5) [113]. Биологическая активность кортикотропина А2 составляет 30— [c.260]

Частичным гидролизом было показано, что биологически активной частью р-кортикотропина является часть молекулы с N-конца, содержащая 24 аминокислотных остатка в настоящее время известно, что активность исчезает после отщепления 23-го остатка аминокислоты. Аминокислотная последовательность для гормона, выделенного из других источников, определена группой Уайта2 (АКТГ свиньи), группой Ли (АКТГ барана) и группой Лернера (АКТГ человека). При этом было показано, что все эти гормоны отличаются от р-кортикотропина только в неоказывающей влияния части молекулы — после 23-го остатка. [c.701]

Эта добавка, предложенная Фуджино и сотр. [314, 315], вызывала лишь незначительную рацемизацию. Она была испытана иа примерах синтеза некоторых важных пептидов (АКТГ, люлиберина и др.). Можно вести реакцию также с выделением соответствующего эфира. [c.156]

Секреция и снижение содержания гормона регулируются сложной системой контроля. Первые импульсы (электрические), вызванные внешним возбудителем, передаются нервной системой к ганглиозным клеткам гипоталамуса, где трансформируются в гормональные (химические) сигналы, (ли-берины), которые в свою очередь по первым волокнам идут в аденогипофиз и там индуцируют или, наоборот, останавливают выделение определенного гормона. Гормоны аденогипофиза затем по кровеносной системе транспортируются к другим эндокринным железам. Например, АКТГ идет к коре надпочечников, где вызывает выделение адренокортикоидов. Наряду с этим в гипоталамусе образуются как минимум еще два других нейрогормона — окситоцин и вазопрессин, связывающиеся затем с транс- [c.235]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

Из экстрактов передней доли гипофиза выделено, идентифицировано и охарактеризовано шесть различных гормонов. Все эти гормоны являются белками или полипептидами. 1. Гормон роста (ГР, соматотропин) — ускоряет рост тела. 2. Адренокортикотропный гормон (АКТГ, кортикотропин) — стимулирует кору надпочечников. 3. Лактогенный гормон (ЛТГ, лютеотропный гормон, пролактин) — стимулирует и поддерживает функцию желтого тела, выделение молока. 4. Тиреотропный гормон (ТСГ, тиреоидостимулирующий гормон)—стимулирует щитовидную железу. 5. Фолликулостимулирующий гормон (ФСГ) — стимулирует созревание фолликул и сперматогенез. 6. Интерстициальные клетки стимулирующий гормон (ИКСГ) — стимулирует интерстициальные клетки яичников и семенников, побуждает овуляцию, влияет на образование желтого тела. [c.196]

Общепризнано, что некоторые болезни (подобные зобу, или базедовой болезни), поражающие щитовидную железу, возникают в тех случаях, когда вырабатывается недостаточное количество тироксина, а это можно устранить введением с пищей дополнительного количества иодид-иона. При диабете — болезни, сопровождающейся появлением сахара в моче и, по-видимому, являющейся следствием Ьедостаточного выделения гормона инсулина, в последние десятилетия применяют внутримышечное введение инсулина, получаемого из поджелудочных желез животных. Гормоны кортизон и АКТГ (адренокортикотропный гормон) обладают сильным терапевтическим действием при лечении ревматического артрита и некоторых других болезней. [c.697]

Отщепление карбобензоксигруппы путем восстановления натрием в жидком аммиаке описано Зиффердом и дю Винье [2119]. В отличие от каталитического гидрогенолиза в данном случае в качестве основного продукта реакции получается дибензил при этом отмечено также образование небольшого количества толуола [1697]. Отщепление проводят в тех же условиях, что и в случае толуолсульфонильной группы (ср. стр. 42) при очистке и выделении продуктов реакции возникают те же самые осложнения. Поэтому такой метод декарбобензоксилирования применяют только для получения свободных пептидов из соответствующих производных, у которых ы-аминогруппы защищены тозильной группировкой (например, АКТГ, брадикинин, каллидин), или в тех случаях, когда меркаптогруппы блокированы бензильной защитой (например, окситоцин или вазопресин). [c.60]

Адренокортикотропный гормон, кортикотропин (АКТГ) — гормон белковой природы, врабатывающийся базофильными клетками передней доли гипофиза, стимулирует биосинтез и секрецию гормонов коры надпочечников. В 1953 г. он выделен в чнсшм виде, в 1954 г. установлена структура АКТГ свиньи, позднее — овцы, быка в человека. АКТГ этих.организмов не обладает видовой специфичностью, хотя их структура несколько отличается. Последние данные показали, что АКТГ овцы и быка имеют одинаковое строение, у человека и овцы гормоны отличаются расположением амидных группировок в 25-м и 33-м положениях. Только в АКТГ свиньи в 31-м положении присутствует лейцин вместо остатка серина. [c.266]

Грей (1951) установил, что введение кортизона вызывает гиперсекрецию пепсина желудком и увеличение выделения уропепсина. АКТГ также обладает стимулирующим действием на желудочную секрецию, но оно опосредовано через надпочечники. [c.467]

Адренокортикотропин образуется в базофильных клетках передней доли гипофиза. При введении АКТГ увеличивается вес надпочечной железы нормальных и гипофизэктомированных животных. Морфологические изменения в коре надпочечников, возникающие после удаления гипофиза, компенсируются при введении АКТГ. У нормальных животных инъекции АКТГ приводят к гипертрофии коры надпочечников. Под влиянием АКТГ снижается содержание холестерина и аскорбиновой кислоты в коре надпочечников и стимулируется выделение гликокорти-коидов эти эффекты проявляются в нормально функционирующей коре надпочечников. [c.263]

АКТГ принимает участие в общем метаболизме посредством выделения стероидов корой надпочечников с его помощью можно интенсифицировать обмен белков (увеличение количества усвоенного и выделенного азота), стимулировать глюко-неогенез (особенно из белков), а также ускорять метаболизм жиров и накопление гликогена в печени. Продолжительное введение значительных доз АКТГ влияет на обмен углеводов, усиливая глюконеогенез и в конце концов приводя к диабету. При этом задержка солей и воды в организме повыщается в такой степени, что появляются симптомы болезни Кущинга. [c.263]

Отсука и сотр. [2751] описали синтез а( Ж )-АКТГ. Активность полученного пептида при испытании на выделение стероидов надпочечниками составляла 0,134 единиц/мг, а липоли-тическая активность примерно соответствовала активности а1-17.АКТГ. [c.291]

Действие синтетического трикозапептида на человека исследовали Дановский и сотр. [565] (ср. [1039]). Ежедневное внутримышечное-введение взрослым мужчинам 160 единиц а -АКТГ в желатине в течение 7 дней сопровождается усиленным выделением И-окси-, П-дезокси- и 17-кетостероидов с мочой. Кроме того, наблюдается снижение содержания в плазме калия, суммарного белка, альбумина, кальция и связанного с белком иода. Сравнивая действие синтетического продукта и продажного АКТГ, следует отметить, что сходный эффект вызывается введением 200 единиц последнего. Продажный АКТГ вызывает ги-полипемический эффект, а синтетический продукт, напротив, лишь в очень редких случаях приводит к снижению уровня холестерина и триглицеридов. Различные образцы АКТГ отличались друг от друга при испытании на максимально допустимые дозы инсулина и глюкозы, а синтетический препарат вообще не давал при этом какого-либо заметного и воспроизводимого эффекта. Количественные и качественные различия в поведении различных образцов АКТГ объясняются присутствием примесей других биологически активных соединений, в то время как о[1-23-АкТГ химически однороден. Кроме того, авторы отмечают различия в абсорбционных свойствах и скоростях гидролиза [c.299]

Тремя различными группами венгерских исследователей [98, 1249, 1521 описано получение фрагментов, имеющих последовательности 1—9, 10—21 и 22—28 АКТГ некоторые из полученных пептидов и их константы приведены на рис. 66 и 67, хотя подробные экспериментальные данные не опубликованы. В этих синтезах а-аминные и карбоксильные функции защищали обычным образом — с помощью карбобензоксигруппы, а также метиловых или этиловых эфиров. (о-Карбоксильные группы блокировали с помощью этиловых или бензиловых эфиров, (О-аминогруппы— с помощью тозильной защиты. Гуанидиновую группировку аргинина вначале защищали нитрованием, а на последних стадиях синтеза — протонированием. Для рассматриваемой серии работ характерно широкое применение га-хлоркарбобенз-оксигруппы кроме того, эта схема синтезов отличается от схем, рассмотренных выше, иным выбором промежуточных пептидных фрагментов и, следовательно, расположением пептидных связей, образующихся на последних стадиях. Как видно из рис. 66, N-концевой нонапептид (G 1—9) получали конденсацией гидразида СЬо-гептапептида (F 1—7) с H-Arg-Try-OMe 2НС1 (F 8—9) (выход 76%) в свою очередь F 8—9 образуется этерификацией H-Arg-Try-OH (Е 8—Э). Метиловый эфир (G 1—9) легко переходил в соответствующий гидразид (Н 1—9) с выходом 68%, причем все азидные синтезы проводили без выделения азидов, промежуточно образующихся в растворе диметилформамида. [c.311]

Шэлли и сотр. [1929] выделили из гипофиза свиньи еще один пептид, сходный с а-МСГ и названный аг-КСФ. При введении в количестве нескольких микрограммов аг-КСФ заметно стимулирует выделение кортикотропина, его МСГ-активность практически совпадает с активностью природного а-МСГ, в то время как АКТГ-активность несколько ниже, чем у а-МСГ. Установлено, что аг-КСФ и а-МСГ имеют одинаковую последовательность аминокислотных остатков, но отличаются лишь остатком N-концевой аминокислоты. Предложены следующие наиболее вероятные структуры О-ацетнл-а-МСГ, метилоксазолиновая форма последнего, а также 0-пептидильный изомер а-МСГ. [c.327]

Некоторые пептиды, родственные АКТГ, а-МСГ и -МСГ, а именно гептапептид H-Met-Glu(NH2)-His-Phe-Arg-Try-Gly-OH [1171, 1172] и декапептид H-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu(NH2)-His-Phe-Arg-Try-Gly-OH [1171], стимулируют выделение адренокортикотропина in vitro [1171, 1775, 1776] КС-активность гексапептида H-Glu NH2)-His-Phe-Arg-Try-Gly-0H значительно ниже [1170]. Ли и сотр. [1416] показали, что H-Met-Glu(NH2)-His-Phe-Arg-Try-Gly-OH стимулирует выделение АКТГ при дозе около 1 мкг. Однако другие авторы (ср. [1018]) не обнаружили у этого гептапептида КС-активности. Чистые образцы а-МСГ, а также синтетический Glu(NH2) -Lys(Form) -а-МСГ не стимулируют продуцирование кортикотропина [1018, 1776]. [c.328]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология