Альбумины бычий

Рис. 22. Инфракрасные спектры альбумина бычьей плазмы [47].

Дозировку полиакриламидного состава проводили непосредственно за пропуском скребка путем подачи рабочего раствора на прием подпорного насоса. В течение 40 мин насосом РЗ-2 в приемную линию подпорного насоса было подано 3 м 1,5 %-го водного раствора полиакриламида в смеси с 0,1 %-м хлористым натрием и 0,05 %-м пенообразователем (ДС-РАС), стабилизированным альбумином бычьей крови. [c.173]

Альбумин бычьей сыворотки 4 10 [c.300]

Рентгенография альбумин бычьей сыворотки. [c.404]

Сывороточный альбумин (бычий) Иммуноглобулина тяжелая цепь (свиной) [c.428]

Рис, 25, Сравнение. экспериментального и теоретически вычисленного концентрирования в пенной фазе для системы альбумин бычьей сыворотки — вода при pH == 4,7 [63], [c.131]

Возможность образования циклических структур зависит в основном от размера и формы молекул антигена и антитела и от относительной ориентации этих молекул в образовавшемся агрегате. Можно начать рассмотрение с основного случая, когда одна молекула антигена взаимодействует с одной молекулой антитела, и взять реальный пример—взаимодействие альбумина бычьей сыворотки с кроличьим антителом. По Лоу, антиген имеет молекулярный вес около 70 ООО и (если его форма в растворе не отличается от кристаллической) представляет собой призму длиной [c.690]

Отношение между числом молекул антитела и антигена в осадках, образованных альбумином бычьей сыворотки и кроличьи- [c.692]

Метилированный сывороточный альбумин. Бычий сывороточный альбумин этерифицируют, добавляя 4,2 мл 12 п. НС1 к суспензии 5 г сывороточного альбумина в 500 мл абсолютного метилового спирта. Смесь оставляют на три дня в темноте, время от времени встряхивая ее. За это время белок растворяется и затем вновь выпадает в осадок. Осадок отделяют центрифугированием и промывают но два раза метиловым спиртом и безводным эфиром. Большую часть эфира удаляют упариванием на воздухе, а осадок высушивают в вакууме над КОН. Высушенный метилированный белок растирают до состояния пудры и используют в виде 1%-ного водного раствора. [c.114]

И1.10.21. Альбумин бычьей сыворотки (/) на воде [71] [c.162]

В последние годы для определения гомогенности белков пользуются электрофорезом при различных значениях pH (см. гл. V). При помощи электрофореза было показано, что кристаллический яичный альбумин, бычий сывороточный глобулин, Р-лактоглобулин и все остальные исследованные по этому методу белковые препараты представляют собой смесь нескольких белков [25]. Вполне возможно, что совершенно однородных белковых молекул вообще не существует и так называемые чистые белки представляют собой в действительности смесь очень [c.15]

Для получения первого Паули исходил нз альбумина бычьей сыворотки и путем ряда манипуляций получил опалесцирующую суспензию денатурированного белка, содержащую около 0,12% белка. Этот раствор разбавлялся на половину (1 1) или чистою водою, или одним из растворов следующих веществ уксуснокислый натрий— уксусная кислота, КН ОН. Полученные таким образом 0,06%-ные растворы белка подвергались испытанию радием только на коагуляцию. Результаты были следующие. [c.476]

При низкой температуре (77" К) такое свечение в белковых системах встречается значительно чаще. Альбумин бычьей сыворотки, яичный альбумин, у -глобулин, желатина, кератин, цеин, фибриноген и шелковый фиброин обладают характерной голубой фосфоресценцией. Дебай и Эдвардс [58] установили, что из 18 исследованных ими аминокислот заметное послесвечение, которое авторы связывают с триплетно-синглетными переходами, наблюдается только у кислот, молекулы которых содержат ароматическое кольцо (тирозин, триптофан и фенилаланин). [c.133]

Концентрация полиметакриловой кислоты, г/л Рис. 18. Осаждение альбумина бычьей сыворотки полиметакриловой кислотой. [c.83]

Но даже и в этом случае условия, необходимые для коацервации, а не для образования гелеподобных осадков, все еще не выяснены. По-видимому, коацервация обусловлена менее интенсивным взаимодействием компонентов комплекса, так как полиэлектролитные коацерваты, как правило, растворяются при введении электролита. Это объяснение подтверждается также и тем, что альбумин бычьей сыворотки образует с поликислотами (которые являются высокоэффективными осадителями) гелеподобные осадки, а с поливиниламином, проявляющим более слабое взаимодействие с белком, коацерваты [198]. Коацервация представляет особый интерес вследствие предположения о том, что капельки коацерватов в первобытном океане, возможно, были предшественниками живых клеток [202]. [c.83]

Рис. 128. Электрофорез растворов, содержащих альбумин бычьей сыворотки и поли Ь-лизин (pH 6,3, ионная сила 0,1, температура 0,9°).

Дитиоацетали формальдегида окисляются до моно-5-оксидов (АгЗСНгЗОАг) с частичной оптической индукцией при взаимодействии с водным ЫаЮ4 в присутствии альбумина бычьей сыворотки [1272]. [c.406]

Зависимость максимального значения поверхностного нотен-циала (ДГщах) от pH подложки для монослоя альбумина бычьей [c.298]

Присутствие компонентов, не обладающих поверхностной активностью. Влияние компонентов, не обладающих поверхностной активностью, на свойства поверхности раствора, содержащего поверхностно-активные компоненты, может изменяться в весьма широких пределах. Некоторые неактивные компоненты не оказывают никакого влияния, другие могут оказывать весьма сильное влияние. Неионные вещества, если они присут ствуют в умеренных количествах, как правило, не оказывают или оказывают весьма слабое влияние. Это доказывается результатами исследований по вспениванию белков [631. Установлено, что одновременное присутствие в растворе сравнительно больших количеств декстрана — полимера глюкозы, не влияет на концентрирование белка (альбумина бычьей сыворотки) в пенной фазе. Декстран физически сходен с белком, но не ионизирован и не обладает поверхностной активностью. Однако если неионные материалы содержатся в столь высоких концентрациях, что вызывают изменение [c.118]

Была сделана попытка установить относительное расположение соединившихся антигенов и антител методом исследования растворимых, относительно небольших комплексов, образованных в условиях значительного избытка антигена. Зингер и Кемпбелл нашли,, что константа седиментации (постоянная осаждения) такого комплекса, вероятно, состоящего из двух молекул альбумина бычьей сыворотки и одной молекулы антитела (рис. 4, А), равнялась 8,75 (Singer, ampbell, 1952). Поскольку молекулярный вес этого соединения около 300 ООО, то фактор диссиммет-рии равен 1,8, что указывает на то, что соединение совершенно асимметрично и едает возможность считать, что молекулы антигена расположены ближе к противоположным кон- . цам удлиненной молекулы антитела . Авторы считают, что другой комплекс, изученный ими, состоял из двух молекул антитела и трех молекул антигена, что фактор диссимметрии этого комплекса равен 1,9 и что он меньше, чем при линейном распО ложении трех молекул антигена и двух антитела (рис. 4, В). [c.691]

Беккер (Be ker, 1952) определил константу седиментации ком-плекса, образованного избытком альбумина бычьей сыворотки с кроличьим антителом, и нашел ее равной 8,85. Он нашел, что константы седиментации соединений, образованных лошадиными антителами, были выше образованных кроличьими антителами. Беккер считал, что это происходит вследствие различия расположения мест связи в этих двух типах молекул антител. Предположение Беккера вполне правдоподобно, поскольку места присоединения одного из лошадиных антител (дифтерийного антитоксина) располагаются на молекуле асимметрично. Автором показано, что при обработке протеолитическимй энзимами, при pH около 4,0, молекула расщепляется на две части, одна [c.691]

Ячей1ог высокочастотного нагрева применили для идентифика-1щи трех видов альбуминов бычьего, яичного и молочного.Все три шфограшы содержат одинаковые пики, однако их соотношение различно для разных объектов. [c.66]

Четкое разделение белков более высокого молекулярного веса [креатинфосфокиназа (м. в. 81000), альбумин бычий (м. в. 67000), пепсин (м. в. 35000) и рибонуклеаза (м. в. 13500)] получено на геле ДЭД-5 (рис. 4). [c.52]

Пределы размеров молекул, исключаемых из этих гелей, были определены в опытах с большим числом различных белков (цитохром с, а-химотрип-сипогеп, карбоангидраза, яичный альбумин, бычий сывороточный альбумин, альдолаза) и отнесены к молекулярному весу гипотетического белка, подвижность которого (Л/) равнялась бы 0,9. Согласно обш ему определению подвижности, [c.136]

Этим же методом исследовали зависимость структурных изменений от температуры Ботре с соавт. изучали действие анти-гистаминов и кортизона на альбумин бычьей сыворотки [57 ] и взаимодействие клеток Е. oli с поли-D, L-орнитином и другими антибиотиками [58, 59]. [c.107]

Кроме того, изготовлены электроды, селективные к нескольким типам ПАВ, и обсуждена проблема производства электродов, специфичных к ПАВ с различной длиной алкильной цепи. Взаимодействие ПАВ с полимерами (декстрин, поливинилпнрролидин) и протеинами (альбумин бычьей сыворотки) изучено [186] с помощью додецилсульфатселективного электрода. [c.253]

Сывороточный альбумин (бычий) Сывороточный альбумин человека 67 500 3X15 6,1 — 3,7 [c.261]

Трудности, связанные со сравнением констант устойчивости комплексов с белками и модельными соединениями, были наглядно показаны также при исследовании миоглобина кашалота [109, ПО] и альбумина бычьей сыворотки [111, 112]. Отсутствие данных о константах устойчивости комплексов ионов металлов с малыми пептидами, содержащими координирующие боковые цепи (т. е. гистидин, лизин или остатки глутаминовой кислоты), очень задерживает понимание более сложных взаимодействий ионов металлов с белками. [c.126]

В растворах, содержащих только рибофлавин и амитрол, под действием света происходит разложение амитрола с потерей углерода в положении 5 в виде СОг [21, 30], а когда присутствует еще и белок, то амитрол активируется и реагирует с белком (альбумином бычьей сыворотки) [20, 21]. При гидролизе получающегося продукта вновь выделяется исходный амитрол [20]. Примерно также флавины могут реагировать с амитролом in vivo, в результате чего происходит разрушение флавина и инактивация амитрола вследствие присоединения к белку. [c.196]

Когда два белка находятся в растворе при pH, лежащем между их изоэлектрическими точками, один компонент несет положительный, а другой — отрицательный заряды и таким образом они стремятся осадить друг друга. Уже давно было признано, что это явление налагает ограничения на любой метод фракционирования белков. Были разработаны специальные методы, использующие такие взаимодействия для выделения группы белков из сложных смесей. Эти группы могут быть подвергнуты дальнейшему разделению путем повторного фракционирования с использованием э.тектролитов большей ионной силы или в присутствии биполярных ионов, т. е. в условиях, при которых взаимодействия между макромолекулами растворенного вещества сводятся к минимуму [197]. В другом методе разделения белков в межизоэлектрической области используется синтетическая полимерная кислота, которая вытесняет анионные компоненты из комплекса с катионным белком [198, 199]. Соотношение между растворимостями в системе, содержащей полимерную кислоту и белок ниже их изоэлектрической точк11, иллюстрируется на примере системы иолимета-криловая кислота — альбумин бычьей сыворотки (рис. 18). Следует отметить, что избыток полимерной кислоты приводит к повторному растворению осадка, появление которого указывает на образование отрицательно заряженных комплексов. Кривые растворимости не зависят от длины цепи [c.82]

Отсюда можно с уверенностью утверждать, что о явлениях, наблюдаемых при исследовании флуоресценции белков, имеются довольно неточные представления. Поскольку в этом методе остатки триптофана используются в качестве средства исследования состояния молекулы и поскольку эти остатки с трудом поддаются изучению с помощью других спектроскопических методов, изучение флуоресценции должно дополнять данные, полученные другими методами. Существенным, например, является тот факт, что спектр флуоресценции заметно изменяется при превращении химотрипсиногена в нативный фермент а-химотринсин [549]. Этот результат замечателен тем, что конформационное нревращение, сопровождающее такую активацию фермента, иначе можно обнаружить лишь по появлению каталитической активности. Подобным же образом путем исследования флуоресценции Штейнер и Эдельхох [554] продемонстрировали хорошо выраженное превращение в альбумине бычьей сыворотки при значениях pH 7,5—8,5, несмотря на то что наличие такого превращения нельзя было предполагать по какому-либо другому свойству этого тщательно исследованного белка. [c.189]

Таким образом, квадратичный радиус инерции может быть получен но углу наклона графической зависимости логарифма интенсивности рентгеновских лучей от квадрата угла рассеяния. (Следует отметить, что радиус инерции , полученный по рассеянию рентгеновских лучей, выражается через распределение избыточной плотности электронов, а не через распределение массы.) Первые измерения этого типа были проделаны Кратким [648], а также Кратким и др. [649]. Сравнительно недавно подобные исследования с использованием усовершенствованных методов были проведены Кратким и Крейтцом [644], а также Лузаттиидр. [650], которые с помощью рассеяния рентгеновских лучей смогли наблюдать набухание молекул альбумина бычьей сыворотки при pH 3,6. О наличии подобного набухания ранее можно было судить по гидродинамическому поведению растворов этого альбумина. [c.224]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология