Аминокислоты защита

Способы защиты боковых цепей различных аминокислот не обсуждаются в настоящей книге, поскольку они подробно описаны в учебниках и монографиях (см, цитируемую литературу). Более важным представляется знакомство с химическими основами методов блокирования амино- и карбоксигрупп, что позволяет сделать выводы о принципах блокирования боковых цепей. Часто для этого используются одни и те же или весьма похожие защитные группы, В качестве примера рассмотрим блокирование тиогруппы цистеина и аминогрупп орнитина и лизина, [c.78]

Наряду с химическим все большую роль играет микробиологический синтез — процесс образования новых химических веществ иод воздействием выделяемых микроорганизмами (бактериями, дрожжами, микроскопическими грибами) ферментов, играющих роль биокатализаторов. Микробиологическим синтезом получают некоторые аминокислоты, витамины, антибиотики, бактериальные удобрения, средства защиты растений и другую продукцию. [c.18]

Ассортимент лекарственных средств, выпускаемых химикофармацевтической промышленностью превышает 1500 наименований и подвержен значительным колебаниям. Некоторые лекарственные средства получают в результате микробиологического синтеза, к ним относятся некоторые антибиотики и витамины. Кроме лекарственных средств микробиологическим синтезом получают ферменты, аминокислоты, бактериальные удобрения, средства защиты растений. [c.12]

В более новых методах синтеза полипептидов исходят из хлорангидридов аминокислот (или из иных функциональных производных аминокислот с резко выраженной ацилирующей способностью) с защищенной аминогруппой. Такая защита необходима, чтобы хлорангидрид первой аминокислоты не проацилировал себе подобную молекулу, а осуществил связь со второй аминокислотой. Защита аминогруппы ацетилированием мало удобна, так как условия удаления ацетильной группы гидролизом таковы, что сам ди- или полипептид будет гидролизоваться, распадаясь на аминокислоты. Поэтому аминогруппу кислоты, предназначенной в качестве ацилирУющего агента и превращаемой для этого в хлорангидрид, защищают, вводя в аминогруппу такую группировку, которую можно удалить из дипептида гидролизом в очень мягких условиях или каким-либо другим методом. Например, группу СРзСО— можно удалить обработкой слабой щелочью или гидрогенолизом группу СбН СНгОСО— [c.471]

Синтез пептидов связан с рядом существенных трудностей. Прежде всего, необходимы чистые энантиомеры — оптические активные изомеры -ряда ( -конфигурации) а-аминокислот. Кроме того, требуются специальные приемы для осуществления последовательного образования пептидных связей а нужной нам последовательности а-аминокислот защита аминогрупп, активация карбоксильных групп, отщепление защитных групп, множество специальных реагентов. [c.630]

Ступенчатый синтез предполагает в общем виде след, операции защита карбоксильной группы одной аминокислоты защита аминогруппы второй аминокислоты образование пептидной связи между обоими компонентами с предварительной активацией карбоксильной группы второго компонента или аминогруппы первого компонента или с использованием конденсирующих средств, облегчающих конденсацию неактивированных карбоксильной и аминогруппы селективное снятие защитной группы с N-конца (или с С-конца) образовавшегося дипептида ступенчатое наращивание пептидной цепи по этому концу дипептида путем последовательного повторения двух последних стадий. [c.15]

В микробиологической промышленности растет производство белково-витаминных концентратов, ферментов, аминокислот, антибиотиков, бактериальных удобрений и средств защиты растений. Ведутся работы по вовлечению в переработку различных видов непищевого сырья и отходов промышленного и сельскохозяйственного производства. Эта подотрасль активно участвует в реализации Продовольственной программы СССР. [c.19]

Для синтеза полипептидной цепи необходимо реплить простую, казалось бы, задачу — образовать амидную (пептидную) связь между молекулами аминокислот. Среди синтетических методов органической химии имеется много удобных путей для образования подобной связи, однако задача синтеза полипептидных структур серьезно осложняется тремя факторами. Во-первых, аминогруппу и карбоксил (илн по крайней мере один из них) необходимо активировать для того, чтобы при реакции между ними возникла связь. Во-вторых, в каждой молекуле аминокислоты содержатся обе функциональные группы (аминная н карбоксильная), при взаимодействии которых образуется пептидная связь. Это значит, что образование такой связи может происходить не только межмолекулярно, но и внутримолекулярно второе направление необходимо исключить. Наконец, для синтеза конкретного полипептида надо обеспечить необходимую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Все эти задачи решают, используя принцип активации одних групп и защиты других. Рассмотрим этот принцип на простейшем примере (в реальных синтезах полипептидов дело обстоит гораздо сложнее). [c.345]

Как недостаток этой защитной группировки следует отметить, что трифтор-ацетильные производные аминокислот легко рацемизуются. Защита удаляется обработкой гидроксидом натрия при комнатной температуре в этих условиях больщинство остальных защитных групп не затрагивается. [c.76]

Для расщепления рацемических аминокислот можно использовать как солеобразование по карбоксильной группе (после предварительной защиты аминогруппы), так и солеобразование по аминогруппе (после превращения карбоксильной группы, например, в сложноэфирную) [c.102]

Почему синтез пептидов по этой схеме требует предварительной защиты аминогруппы в исходной аминокислоте, активации ее карбоксильной группы и защиты карбоксильной группы второй аминокислоты [c.215]

В клеточных стенках некоторых бактерий. По мнению одних авторов, О-аминокислоты оказываются там просто потому, что бактерия старается избавиться от них, но высказывается и такая точка зрения, что они встраиваются в стенки бактерий для защиты ее от воздействия ферментов (не ли-зоцимов, атакующих Р-глюкозидную связь), которые оказывают наиболее эффективное воздействие на обычные Ь-аминокислоты. [c.313]

Биотехнология - одна из самых новых, профессивных и перспективных отраслей науки и техники. Используя микроорганизмы на биологических предприятий и в лабораториях производят сотни тысяч тонн белка, тысячи тонн аминокислот, средств защиты растений, ферментных лекарственных и других препаратов недоступных друшми методами. [c.38]

Более простой и значительно обновленный метод введения фтало-ильной защиты описал Нефкан (1961). М-Карбоэтоксифталимид I, полученный при действии этилового эфира хлоругольной кислоты в диметилформамиде на фталимид калия или фталимид и триэтиламин, реагирует с эфирами аминокислот в водном содовом растворе при комнатной температуре с образованием оптически чистых фталоильных производных IV (выход в некоторых случаях достигает 85—96%) [c.678]

Однако при нагревании пептиды могут разрушаться, а также в значительной степени претерпевать рацемизацию. Были исследованы и другие методы введения фталильной защиты например, обработка эфира аминокислоты о-карбоэтокси-тиобензойной кислотой и последующая реакция с водной НВг в уксусной -кислоте привела к получению Ы-фталиламинокислоты. Наиболее общий метод — [c.72]

Ее можно использовать в качестве простой ацильной защиты, как было показано на примере Ы-концевой аминокислоты при биосинтезе белков. Эта группа удаляется при мягкой кислотной обработке, не затрагивающей пептидные связи. [c.75]

Металлоорганическая защитная группа (пентакарбонил [метокси(фенил)кар-бен]хром(0))) была предложена для защиты аминогруппы. Она легко удаляется обработкой трифторуксусиой кислотой при комнатной температуре. Аминогруппу можно блокировать также, сульфируя с помощью о-нитрофенилсульфохлорида. Деблокирование происходит под действием НС1, однако нитрофенилсульфопро-изводное аминокислоты следует хранить в виде соли, поскольку производное свободной кислоты нестабильно. [c.76]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Химизация предусматривает обеспечение потребностей народного хозяйства в химической продукции ускорение развития и производства химической промышленности рост эффективности применения химических веществ разработку и внедрение новых, более передовых и ресурсосберегающих технологий. Среди них наиважнейшая задача — это развитие сельского хозяйства, которое позволит обеспечить увеличение поставок, расширение ассортимента п улучшение качества минеральных удобрений и химических средств защиты растений. Предполагается широкое внедрение полимерных материалов во все сферы сельскохозяйственного производства. Для улучшения качества сельскохозяйственной продукции необходимы поиск и внедрение новых бёзвредных консервантов для кормов и зерна, увеличение ассортимента белковых кормов, аминокислот и других химических [c.5]

Расщепление рацемических аминокислот на антиподы через их Ы-ацильные производные впервые использовал в своих классических работах Э. Фишер. Еще в конце прошлого века он получил этим путем 1-аланин, а затем и многие другие оптически активные аминокислоты, входящие в состав белковых веществ. Фишер особенно часто пользовался бензоильной или формильной защитой аминогруппы. Многие расщепления аминокислот проведены, однако, и с использованием иных защитных групп — ацетильной, п-нитробензоиль-ной, тозильной и других. Так, тозильную защиту использовали в одной из работ по расщеплению серина фталильную — при расщеплении а-аминомасляной кислоты с использованием эфедрина в качестве оптически активного основания п-нитро-фенилсульфенильную защиту — при расщеплении фенилгли-цина, фенилаланина, пролина с эфедрином, псевдоэфедрином или основанием левомицетина в качестве оптически активных оснований. При расщеплении многих рацемических аминокислот оказалась полезной карбобензоксизащита. [c.103]

Затем с аминогруппы аминокислоты снимают трет-бутоксикарбониль-ную защиту и проводят ступенчатый синтез пептида заданной длины и определенной последовательности аминокислот, включая все перечисленные ранее стадии синтеза и удаляя после каждой реакции побочные продукты синтеза промывкой носителя. [c.381]

Карбобензоксипроизводные. — Следующей проблемой был синтез оптически активных пептидов путем образования связи между карбоксильной группой природной L-кислоты А и аминогруппой -кислоты Б. Задача заключается в умении защитить аминогруппу кислоты А при получении хлорангидридов для конденсации аминокислоты А с кислотой Б. Однако обычные ацильные группы непригодны в качестве защиты, так как при гидролитическом удалении защиты расщепляется и пептидная связь. [c.675]

Особое значение описанные здесь методы имеют для синтеза пептидов. Для. этого реакцио нноспособиое производное аминокислоты, например ее хлорангидрид, вводят в реакцию со второй аминокислотой, ее эфиром или пептидом.. Чтобы реакция шла однозначно, необходимо защитить аминогруппу аминокислоты, которая выступает в качестве ацильцой компоненты [c.89]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Аминокислоты, содержащие, помимо а-аминогруппы, другие нуклеофильные центры, могут быть использованы в пептидном синтезе только после защиты этих центров. В противном случае эти центры будут конкурировать с а-аминогруппой, как это показано нйже [c.415]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты защита: [c.502] [c.15] [c.634] [c.224] [c.78] [c.90] [c.166] [c.386] [c.386] [c.386] [c.153] [c.299] [c.679] [c.123] [c.37] [c.137] [c.327] [c.196] [c.394] [c.178] [c.223] [c.414] [c.418]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология