Аминогруппа кислота Триптофан

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Протеины гидролизуются сильными минеральными кислотами с образованием более простых продуктов распада, например полипептидов, аминокислот и пр. Триптофан, являющийся компонентом почти всех протеинов, разлагается и дает индол и его про-изводные. Эти амино- и иминосоединения можно обнаружить сплавлением с дихлорфлуоресцеином (стр. 348) или конденсацией с п-диметиламинобензальдегидом. В последнем случае аминогруппы могут образовать окрашенные основания Шиффа. Конденсация индольных оснований, образовавшихся в результате разложения протеинов кислотой, по-видимому, играет главную роль в предлагаемой реакции с п-диметиламинобензальдегидом (см. обнаружение пиррола, стр. 366). [c.553]

Аминокислоты вымываются растворами цитрата натрия при выбранных концентрациях ионов натрия, значениях pH и температурах. Первыми должны выходить кислые аминокислоты с двумя карбоксильными группами в молекуле, чаще всего аспарагиновая и глутаминовая кислоты (табл. 30). Затем следует большая группа нейтральных аминокислот с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой в молекуле. Некоторые из них, такие, как тирозин и фенилаланин, содержащие ароматические кольца, удерживаются дольше других в этом случае ясно проявляется растворяющее действие смолы. Последними вымываются щелочные аминокислоты, к которым относятся лизин, триптофан и аргинин. Так как эта группа аминов удерживается [c.220]

Из табл. 1 видно, что исследованные комплексы достаточно прочны. Из сравнения комплексообразующей способности аминокислот следует,, что триптофан и гистидин образуют более прочные соединения, чем фенилаланин и тирозин. Указанные аминокислоты — это производные про-пионовой кислоты. Однако триптофан и гистидин в водных растворах обладают большей комплексообразующей способностью по отношению к Ри (III), чем фенилаланин и тирозин, поэтому величины и отличаются почти на порядок. Объяснить это можно тем, что диссоциация гистидина и триптофана происходит по индольной, имидазольной группам и аминогруппам и координационная связь в соединениях ионов металлов с гистидином и триптофаном возникает с участием атомов азота этих групп. Если же учесть, что координация ионов плутония обусловлена и карбоксильной группой, то вероятнее всего обе аминокислоты выступают как тридентатные лиганды. Это предположение косвенно подтверждается сравнением прочности комплексов с гистидином и аланином. Последний не содержит имидазольной группы и для его комплекса с Ри (III) рЛГ=3.5, т. е. на порядок ниже, чем у плутоний-гистидинового комплекса (р =4.5). [c.46]

Таким образом, из всего этого следует, что если аланин и днкарбоновые аминокислоты сразу же синтезируются после поступления в растения аммиака, то другие аминокислоты, в частности основные и ароматические аминокислоты, синтезируются только через значительный промежуток времени — через 30—40 часов. Но мы видели, что процесс обновления белков в растениях осуществляется с весьма большой скоростью. Уже через 12 часов после внесения в подкормку меченого азота происходило значительное обновление азотистого состава белков. Но к этому времени такие необходимые для синтеза белков аминокислоты, как триптофан и гистидин, не могли еще образоваться в растениях за счет внесенного в подкормку меченого азота. В этот срок могли образоваться только аланин и днкарбоновые аминокислоты. Отсюда вытекает предположение, что значительная часть из всего набора аминокислот, входящих в состав белка, и прежде всего ароматические и основные аминокислоты, образуются путем реакций переаминирования за счет аминогрупп аланина и дикарбоновых кислот непосредственно, в процессе обновления белковой молекулы. [c.183]

Глюкагон образуется в а-клетках островковой ткани поджелудочной железы. По своей химической природе это белковое вещество. В гидролизате глюкагона обнаруживаются следующие аминокислоты лизин, аланин,, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, глицин, тирозин, серин, глютаминовая кислота, аргинин, аспарагиновая кислота и триптофан. В глюка-гоне свободная концевая аминогруппа принадлежит гистидину, а свободная карбоксильная группа — концевому остатку треонина. [c.150]

Заменой брома на аминогруппу, последующим омылением в соответствующую трикарбоновую кислоту и декарбоксилщрованием последней мы также пытались получить триптофан. Однако, как и следовало ожидать, полученная нами трикарбоновая кислота имела более высокую температуру плавления, чем соответствующая ей монокарбоновая кислота — триптофан. Последний, по-видимому, разлагался при декарбоксилировании трикарбоновой кислоты, проводившемся под уменьшенным давлением, в момент своего образования. [c.441]

В серии публикаций Вейганд и сотр. предложили много методов и реагентов для трифторацетилирования аминокислот. Перенос ТФА-остатка из фениловых [145] и метиловых [137] эфиров трифторуксусной кислоты на а-аминогруппы ряда аминокислот и пептидов протекал с высокими выходами. Этот метод использовался также для ацилирования 14 связанных со смолой метиловых эфиров аминокислот [108], включавших серин, треонин, оксипролин и лизин. Случайное появление многочисленных газохроматографических пиков согласуется с неполным ацилированием ОН- или е-ЫНг-групп, тем не менее в другой работе [66] метиловые эфиры ТФА-аминокислот (включая оксиаминокислоты и триптофан, но не аргинин, гистидин и цистин) успешно хроматографировали после ацилиро-вания по аналогичной методике. [c.108]

В v yчae натриевой соли дипептида концентрация свободных аминогрупп будет бЬлее высокой, следовательно, при применении соли выход ацилированного продукта будет выше, чем с аминокислотой. При pH 7,4 в случае глмцилтриптофана концентрация свободных аминогрупп почти в 20 раз больше, чем в случае триптофана, и пептид реагирует более гладко с серебряной солью фенилкарбобензилоксиглицилфосфорной кислоты, Чем триптофан [22]. [c.179]

Ароматические ядра таких аминокислот, как фенилаланин, тирозин и триптофан можно специфически метить с помощью гало-ген-тритиевого каталитического замещения в присутствии основания. Остатки тирозина, которые могут входить в пептиды, сперва иодируют (3,5-замещение) и далее иод замещают на тритий. Например, 23- [3,5- Нг-Туг] -Р-кортикотропин- (1—24) -тетракозапептид синтезирован последовательным иодированием замещенного (11 — 24)фрагмента, содержащего свободную а-аминогруппу, присоединенную к производному (1—10)фрагмента, и введением трития с помощью смеси Рс1/С— Ь/СаСОз в качестве катализатора, где карбонат играет роль необходимого основания [62]. Следует заметить, однако, что в кислых растворах [3,5- Н2]-тирозин теряет тритий в результате обмена. Меченный в ядро фенилаланин устойчив при кипячении в 5%-ной хлороводородной (соляной) кислоте,, однако теряет тритий при нагревании в >80 %-ной серной кислоте. [c.248]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Лишь недавно был реализован еще один вариант расщепления с помощью модификации аминогруппы превращение в диастереомерные основания Шиффа с 2-гидроксипинаноном-З (65). Таким путем расщеплен ряд алифатических а-аминокислот, фенилаланин, триптофан, глут- аминовая кислота [41]. [c.56]

С. Е. Манойлов [5] подверг смесь нуклеиновой кислоты с аминокислотами (тирозин, триптофан и др.) в боратном буфере при pH 9,3 с панкреатином давлению в 6000 атм. Автор обнаружил в ряде опытов уменьшение аминного азота, определяемого по Ван-Сляйку, смещение максимума поглощения света с 2620 до 2560—2570 А и соответственное уменьшение количества свободной аминокислоты в растворе. Эти наблюдения дали авторам право с большой долей убедительности высказать предположение, что в нуклеопротеидах возможна амидная связь, осуществляемая между аминогруппами пуринов или пиримидинов и карбоксильной группой аминокислот или полипептидов. [c.349]

За первым сообщением об изучении триметилсилильных производных аминокислот, появившимся в 1960 г. [188], последовало их систематическое исследование [189, 190]. Трудности, с которыми приходится сталкиваться при получении этих производных, обусловлены в основном низкой реакционной способностью аминогрупп и нестабильностью образующихся триметил-силазанов, которые весьма чувствительны к следовым количествам воды. Согласно данным Герке и сотр. [191, 192], воду лучше всего удалять в несколько приемов путем ее азеотропной отгонки с дихлорметаном. Сложность превращения аминогрупп в силильные производные, в результате которого образуется набор продуктов, стимулировала изучение действия разнообразных силилирующих агентов в различных условиях. Установлено, что в зависимости от условий реакции некоторые аминокислоты, а именно глицин, со-аминокислоты, аргинин, гистидин и триптофан, дают на хроматограммах двойные пики [189, 190, 192]. Глутаминовая кислота может образовать 2-пирролидон-5-карбо-новую кислоту. Хранение триметилсилильных производных аминокислот в присутствии силилирующих агентов в плотно закрытой посуде должно было бы обеспечить их устойчивость по меньшей мере в течение недели [191, 192], однако известно, что концентрация производных гистидина существенно уменьшается уже через 2 ч [194], а аргинин, у-аминомасляную кислоту, цитруллин, глутамин, гистидин, сульфоксид метионина и таурин вообще невозможно превратить в стабильные производные [183]. Поэтому, как показывает наш опыт, триметилсилильные соединения следует хроматографировать непосредственно после охлаждения реакционной смеси. [c.70]

Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология