Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Свойства белков

    Межмолекулярные связи, как правило, слабее обычных химических связей, но могут существенно влиять на скорость реакции. Огромную роль играют, наиример, водородные связи в процессах с участием биологически важных объектов эти связи определяют многие специфические свойства белков, нуклеиновых кислот. Непрочность некоторых межмолекулярных связей приводит к тому, что соответствующие им колебания могут наблюдаться только в дальней ИК-области спектра, что требует применения специальных приборов для исследований в этой области. [c.219]


    Таким образом, первоначальное количество информации низшего уровня (ДНК) уменьшается на более высоком уровне (белок). В данном случае это обусловлено особенностью триплетного кода живых организмов на планете Земля один и тот же аминокислотный остаток кодируется разными кодонами, причем общее число кодонов 4 = 64 больше числа аминокислот (их всего 20). На следующем уровне возможны замены некоторых аминокислот другими без существенных изменений свойств белка. Тем самым число действительно незаменимых аминокислот уменьшается (/V < 20), а количество информации /3 на этом уровне соответственно падает  [c.401]

    Третичная структура белковой молекулы образуется при свертывании поли-пептидной цепи в компактную трехмерную систему (в случае ферментов это, как правило, сферическая глобула). При рассмотрении сил, определяющих свертывание полипептидной цепи (цепей), прежде всего укажем на следующее фундаментальное свойство белков полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во внут- [c.11]

    Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

    Основы химической термодинамики, термохимии, кинетики, катализа, учения о растворах, диффузии, осмосе, тургоре и плазмолизе рассмотрены в нх приложении к биологии и сельскому хозяйству. Описаны коллоидно-химические свойства белков, протоплазмы, роль свободной воды в коллоидах, свойства коллоидов почвы. [c.2]

    Электрический заряд белков, помимо их своеобразного строения, является особенностью их свойств. В белковой молекуле содержатся две полярные группы основная — ЫНг и кислотная — СООН, которые и сообщают макромолекуле амфотерные свойства. Белки не просто электролиты, а электролиты — амфолиты. Это означает, что в водных растворах макромолекулы способны диссоциировать как кислоты, т. е. с отщеплением ионов водорода [c.339]

    Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]


    Цикл Взаимосвязь состава, строения и свойств включает телепередачи по теоретическим вопросам курса органической химии для учащихся 10-х классов ( Углеводороды , Строение и свойства спиртов , Теория А. М. Бутлерова в свете электронных представлений , Свойства белков и др.) и передачи телевизионного факультатива Строение вещества и химическая связь . При разработке содержания этого цикла учебный материал подобран таким образом, чтобы максимально привлечь внимание учащихся к трудным для усвоения вопросам и дать возможность учителю в дальнейшей работе закрепить полученные знания на сериях контрольных вопросов и упражнений. [c.92]

    Многообразие видов синтетических каучуков, их специфические свойства и применение Свойства белков [c.172]

    Химические свойства белков [c.261]

    Физические и химические свойства белков зависят от их строения. [c.361]

    Одним цз важнейших химических свойств белков является их гидролиз, приводящий к распаду молекулы на составные компоненты. [c.361]

    Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоянию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, растворимые в воде или в растворах солей (глобулины). [c.426]

    Перечислите важнейшие физические и химические свойства белков. [c.428]

    Свойства белков. Как уже было указано, белки — высокомолекулярные соединения. Некоторые из них обладают молекулярными массами порядка десятков (13 000—68 ООО), другие сотен (225 000—300 ООО) тысяч. Молекулярная масса отдельных белков достигает нескольких миллионов. [c.294]

    Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. Свойства белков определяются не только их составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но и конформацией цепей (вторичной структурой). [c.344]

    Свойства белков определяются не только аминокислотной последовательностью, но и пространственным строением белковой молекулы, в частности ее вторичной структурой — т к принято называть конформацию полимерной цепи белков (обзор см. [12]). [c.636]

    Следует указать, что Д. Н. Насонов и В. Я- Александров (1944 г.) выдвинули теорию возникновения биоэлектрических потенциалов. Они считают, что в покое электролиты внутри клеток избирательно связываются белками, в результате возникает межфазовая разность потенциалов между протоплазмой и водным раствором электролита (потенциал покоя). При возбуждении или повреждении клетки фазовые свойства белков протоплазмы изменяются, распределение ионов становится другим и соответственно меняется потенциал (возникает потенциал действия или повреждения). Однако эта теория имеет ряд недостатков, в частности она не учитывает наличие на поверхности клеток мембранных потенциалов, отождествляет механизм действия возбуждения и повреждения и т. п. [c.52]

    Понижение защитных свойств белков и других гидрофильных соединений в крови может привести к выпадению солей мочевой кислоты (при подагре), к образованию камней в точках, печени, протоках пищеварительных желез и т. п. [c.187]

    Д. Н. Насонов и В. Я. Александров (1944) выдвинули теорию возникновения биоэлектрических потенциалов. Они считают, что в покое электролиты внутри клеток избирательно связываются белками, в результате возникает межфазовая разность потенциалов между протоплазмой и водным раствором электролита (потенциал покоя). При возбуждении или повреждении клетки фазовые свойства белков протоплазмы изменяются, распределение ионов становится другим и соответственно меняется потенциал (возни- [c.71]

    Потеря первоначальных свойств белков, вызванная изменениями пространственной структуры его молекулы (Рапопорт). [c.209]

    Из всего изложенного вытекает, что нарушения, происходящие в белковой молекуле при процессах денатурации, неизбежно должны изменять физические, химические и биологические свойства белков. [c.209]

    Физические свойства. Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые из них с водой образуют коллоидные растворы. [c.20]

    Опишите физические и химические свойства белков. [c.24]

    Конформационный анализ белков. Нативные белки характеризуются чрезвычайно специфическими конформациями, которые сравнительно легко могут быть нарушены различными воздействиями. Такие воздействия вызывают резкие изменения физико-хи-мических свойств белка без нарушения их ковалентных связей. [c.45]

    Свойства белка и его функции в организме очень тесно связаны с его пространственным строением, которое, в свою очередь, определяется аминокислотным составом пептидных цепей и последовательностью расположения аминокислот в цепи. [c.370]

    Известно, что свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в ор ганизме. [c.375]


    Строение и физические свойства белков [c.299]

    Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

    Огромное многообразие структурных и функциональных свойств белков обусловлено, таким образом, большим количеством известных органических структур. В воде, как реакционной среде, можно иметь аминокислоты как неполярные (конформационнолабильные или жесткие), так и неполярные (связанные водородными связями) или ионные (сольватированные) как ароматические, так и алифатические аминокислоты, обладающие как восстанавливаемыми, так и окисляемыми группами. Таким образом, почти вся энциклопедия органохнмических реакций может быть закодирована в полипептидной цепи и ее третичной структуре. Наконец, поскольку все аминокислоты существуют в ь (либо 5)-конфигурации, понятно, что хиральность играет существенную роль в упорядочении структуры. [c.16]

    Перспективы развития науки о ферментах весьма образно сформулировал Ламри в 1959 г. [91 ...Итак, эта область еще не вышла из поры младенчества, но дитя шагает быстро и наговорило целые тома можно предвидеть раннее его возмужание. Когда решающее свойство или свойства белка будут раскрыты — в терминах структуры и каталитической функции, — тогда, возможно, твердо установленные теории органической и физической химии послужат основой для глубокого проникновения в одну из тайн, наиболее ревниво оберегаемых Природой .  [c.7]

    В ИЭТ свойства белков характеризуются минимальной набу-хаемостью и растворимостью, а также минимальной вязкостью образующихся растворов. Это связано с изменением энергетического состояния и эффективного размера макромолекулы белка. В ИЭТ разноименно заряженные звенья макромолекулы притягиваются друг к другу и сжимают ее. Вне изоэлектрического состояния в макромолекуле появляется больше одноименных зарядов, взаимное отталкивание которых распрямляет макромолекулу. Эффективный размер растворенной макромолекулы возрастает, повышая вязкость раствора. [c.220]

    Молекулы белков состоят из аминокислот, содержат ионогенные группы —СООН, —NHзOH) и обладают амфотерными свойствами. Белки растворимы в растворах щелочей, некоторые из них растворимы в воде и разбавленных растворах солей и кислот. Растворы белков очень нестойки к действию температур при нагревании происходит денатурация многих белков и переход их в нерастворимую форму. Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. До сих пор многие белки из-за сложности строения не получены синтетическим путем. [c.418]

    Система упорядоченных уровней организации вещества особенно четко прослеживается в области биополимеров. На основе изучения свойств белков К. Линдерстрём-Ланг ввел представление о четырех уровнях строения белков первичном, вторичном, третичном и четвертичном. [c.100]

    Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

    В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

    К специфическим биологическим свойствам белков, измеияю-шнхся при денатурации, следует отнести уменьшение (иногда и увеличение) или потерю ферментативной и иммунологической активности. Обычно при денатурации снижается ферментативная активность биологических катализаторов, а субстраты белковой [c.210]

    Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]


Смотреть страницы где упоминается термин Свойства белков: [c.282]    [c.226]    [c.196]    [c.388]    [c.172]    [c.197]    [c.384]    [c.356]    [c.424]   
Смотреть главы в:

Курс органической химии -> Свойства белков

Все о пище с точки зрения химика -> Свойства белков

Курс органической химии -> Свойства белков

Органическая химия с основами биохимии -> Свойства белков

Биохимия мышечной деятельности -> Свойства белков

Основы биохимии -> Свойства белков

Биохимические основы жизнедеятельности организма человека -> Свойства белков




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте