Гемоглобин гидролиз

Хромопротеиды — вещества, в которых белковая часть соединена с красящим веществом. Представитель гемоглобин крови-, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин (см. выше) и красящее вещество гем (стр. 420) красного цвета. [c.298]

Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.588]

Получение гистидина гидролизом гемоглобина и осаждение его хлорной ртутью в щелочном растворе впервые осуществил Френкель Гистидин может быть также осажден в виде серебряного производного [c.162]

Подведение pH реакционной среды к оптимальному дает возможность ускорять гидролиз. Сообщаемые авторами значения для ферментов различных источников часто получали, применяя очищенные субстраты животного происхождения, та кие, как гемоглобин. Сопоставляя результаты, полученные авторами настоящей главы для белка рапса, с данным других исследований (табл. 13.2), можно видеть что для каждой конкретной ситуации желательно устанавливать оптимальные значения pH. [c.601]

Протеаза плесени и субтилизин. Протеаза плесени, выделенная в кристаллическом виде из фильтратов культуры А. огу-гае, оказалась во много раз активнее папаина при гидролизе казеина и гемоглобина [66]. Найдено, что этот фермент приводит к более глубокому гидролизу цепей окисленного инсулина, чем все рассмотренные выше ферменты [269]. Связи, разрываемые протеазой плесени, показаны на рис. 1 и 2. [c.211]

Срок жизни эритроцитов 110—120 дней ежесуточно из разрушившихся эритроцитов освобождается 8—9 г гемоглобина. При разрушении гемоглобина его белковая часть (глобин) гидролизуется до аминокислот, которые могут использоваться в белковом синтезе железо гема включается в общий пул и также может снова использоваться. Порфириновая часть гема (без железа) деградирует необратимо до образования желчных пигментов, которые выводятся из организма. [c.417]

Токсичность. Алкилнитраты легко попадают в организм через органы дыхания, пищеварительный тракт, неповрежденную кожу. Следствием этого являются нарущение кровообращения, головная боль, учащенное сердцебиение. Алкилнитраты способны окислять гемоглобин в метгемоглобин. В организме они гидролизуются с вьщелением свободной азотной кислоты. [c.54]

Многие белки значительно легче гидролизуются протеолитическими ферментами в том случае, когда они находятся в денатурированном, а не в природном состоянии. Так, природный гемоглобин быка не переваривается трипсином, но гладко гидролизуется после денатурации. С другой стороны, эдестин конопли одинаково легко переваривается трипсином как в природном, так и в денатурированном состоянии. [c.440]

Белки являются специфическими антигенами антитела, образующиеся при впрыскивании чужеродного белка, дают осадки только с этим белком. Так, например, гемоглобин человека производит в сыворотке кролика антитело, осаждающееся гемоглобином человека, но не осаждающееся гемоглобином быка. Только в случае родственных животных родов антитела не дифференцируются белки сыворотки лошади производят в сыворотке кролика антитело, осаждающееся также белками сыворотки осла. С другой стороны, миоглобин быка обусловливает образование антитела, не осаждающегося гемоглобином того же животного ввиду того что оба вещества содержат гем, разумеется, что специфичность обусловлена не последним, а белковым участком молекулы. Белки теряют антигенные свойства в результате денатурации или частичного гидролиза протеолитическими ферментами. Желатина не обладает антигенными свойствами, потому что ее молекулы сильно расщеплены, а у инсулина, по-видимому, отсутствие антигенных свойств обусловлено слишком малым размером его молекул. [c.448]

Идентификация мутантного гемоглобина. Препарат мутантного гемоглобина подвергли трипсиновому гидролизу, а затем получили пептидную карту. При этом выяснилось, что мутантный гемоглобин отличается от нормального гемоглобина А тем, что содержит в одном из пептидов вместо остатка аспарагина остаток лизина. [c.225]

Хромопротеиды — гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин п сложное азотистое основание, содержащее железо. [c.267]

Смену буфера производят на 330-й минуте, когда практически закончится постепенное изменение концентрации и pH буфера и в колонку будет подаваться только конечный буфер для элюирования более прочно адсорбированных на смоле пептидов. Анализ выполняется за 430 мин. На рис. 10 представлена хроматограмма деления пептидов, получаемых при триптическом гидролизе гемоглобина. [c.80]

Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Примером является гемоглобин крови. [c.297]

Порядок чередования отдельных остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно метятся превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные, например в производные динитроанилина. Этим путем было установлено строение нескольких наиболее простых белков (инсулина, гемоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков (в некоторых случаях больше сотни) различных и одинаковых молекул а-аминокислот и имеют молекулярную массу 5000—15000. Эти химические данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы. [c.298]

При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расщепляется на два фрагмента— гемин (4%) и глобин (96%). Следователь-, но, гемоглобин является сложным белком, состоящим из белка — глобина, связанного с простетической irpyininofi (греч. prosthetos—связанный), содержащей железо. [c.671]

Протеазы. Яды гремучих змей и гадюк в отличие от элапид и морских змей характеризуются высоким содержанием термолабильных кислых протеаз (Jimenez-Porras, 1970). Протеазы змеиных ядов активно расщепляют как природные (казеин, гемоглобин, желатин), так и синтетические (ТАМЕ и ВАЕЕ) белковые субстраты (Д. Н. Сахибов с соавт., 1972). Следует отметить, что использование синтетических субстратов позволило Tu et al. (1965, 1966) показать, что яды гадюковых и гремучих змей гидролизовали специфичные для трипсина субстраты (ТАМЕ и ВАЕЕ), но на последний действовали активнее трипсина. Почти все указанные яды не действовали на субстраты, специфичные для химотрипсина. [c.86]

К белкам, которые исследовались методом гидролиза под действием трипсина, относятся папаин [298], лизоцим [311, цитохром [325], протамин [217], химотрипсиноген [225, 257], трипсиноген [76, 225], вирус табачной мозаики [Ц1, 274] и гемоглобин [163]. В цитохроме с трипсин разрывает связь —Лиз.ЦиЗОзН—[325, 327]. [c.197]

После того как установлена первичная структура- какого-либо белка, обычно нет необходимости проводить полное изучение аминокислотной последовательности у гомологичных белков из близких (соответствующих) источников. Быстрый ответ можно получить, используя технику трипсинового фингерпринта . Для этого подвергают гидролизу трипсином белок с известной структурой и параллельно ему гомологичный белок полученные в результате гидролиза пептиды разделяют обычно с помощью двумерного электрофореза или хроматографии. Если разница в последовательностях невелика, то больщинство пептидов должны занимать идентичное положение на двумерном фингерпринте. Те немногие пептиды, которые отличаются по подвижности, необходимо элюи-.ровать и подвергнуть аминокислотному анализу по Эдману. Эта техника особенно полезна при изучении аномальных гемоглобинов, которые отличаются от нормального природой только одного участка. [c.276]

Как известно, участок ДНК, несущий информацию о синтезе индивидуального белка, называется геном, а участок, контролирующий синтез единственной полипептидной цепи и ответственный за него,— цистроном. Следовательно, если белок состоит из нескольких (более одного) полипептидов, то естественно предположить, что в синтезе такого белка должны участвовать несколько (более одного) цистронов. Это не всегда соответствует действительности, особенно если полипептидные цепи идентичны (например, а,- и р -цепи гемоглобина). Если, например, пептидные цепи какой-либо одной белковой молекулы являются неидентичными, то это не всегда означает, что они синтезируются как результат действия разных цистронов. Подобный белок может синтезироваться в виде единственной полипептидной цепи с последующими протеолитическими разрывами в одном или нескольких местах и отщеплением неактивных участков. Типичным примером подобной модификации является гормон инсулин, синтезирующийся в виде единого полипептида препроинсулина, который после ферментативного гидролиза превращается сначала в неактивный предшественник проинсулин, а затем в активный гормон инсулин, содержащий две разных размеров и последовательности полипептидные цепи (см. рис. 1.14). [c.532]

Гидрохинон обладает дезинфицирующим действием. В организме окисляется до п-бензохинона, который превращает гемоглобин в мет-гемоглобин. Гликозид гидрохинона арбугин гидролизуется в организме, [c.30]

В процессе катаболизма гемоглобина его белковый компонент (глобин) гидролизуется до аминокислот железо гема включается в общий пул железа в организме и может вновь использоваться. Вместе с тем свободная от железа порфириновая часть гема необратимо расщепляется до образования желчных пигментов, которые выводятся из организма с содержимым толстого кищеч-ника. Таким образом, гем и продукты его распада не могут реутилизироваться в процессе синтеза порфириновой структуры гемопротеинов. Синтез сложного тетрапиррольного комплекса происходит в организме de novo из простых предшественников. [c.413]

Гемоглобин является составной частью красных кровяных тел крови и служит в качестве переносчика кислорода от легких к тканям тела. При кислотной обработке гемоглобин освобождается от белка (глобина), гидролизуясь до простетической группы, называемой гемом , и комплексной соли железа—гемина (IX). Строение гемина как протопорфирина точно установлено его синтезом в 1929 г. [7]. [c.318]

В течение многих лет эти методы использовали главным образом при исследованиях в области физиологии и биохимии, особенно Роутон, а позже Джибсон и другие (работавшие над изучением реакций гемоглобина), а также Чанс — для исследования ферментативных реакций. Однако недавно область исследуемых этим методом реакций начали расширять. В табл. 7 (стр. 64) указаны различные реакции, исследованные струевыми методами к ним относятся реакции с переносом протона, окисли-тельно-восстановительные реакции, гидролиз, образование и диссоциация комплексов, реакции двуокиси углерода с водой, аммиаком и ионом гидроксила. Можно коротко упомянуть некоторые из этих реакций. [c.57]

Транспорт кислорода гемоглобином. Участвует во многих реак11иях окисления — восстановления Присутствует в витамине В12, который участвует в синтезе ДНК и гемоглобина, метаболизме аминокислот переносе Н и СНз. Участвует в реакциях окисления — восстановления Роль неизвестна, но при дефиците никеля ухудшается поглощение железа Участвует в окислительновосстановительных реакциях около 12 ферментов в процессах усвоения железа и в пигментации кожи Буфер pH, участвует в гидролизе фосфатов и синтезе РНК [c.278]

Нормальный гемоглобин Р состоит из двух цепей а и двух цепей у- Первые тождественны цепям а гемоглобина А, в то время как при гидролизе цепей у образуются пептиды, отличающиеся от пептидов, полученных из цепей Р и обладающие гликокольным остатком у аминного конца. Один аномальный гемоглобин зародыша состоит из четырех цепей у. [c.433]

Гемоглобин 8 (появляющийся при болезни, называемой сиклемией) отличается от гемоглобина А тем, что остаток глутамина в положении 6 цепи р замещен на валин. В гемоглобине С, возникающем нри другой болезни, тот же аминокислотный остаток замещен на лизин. В гемоглобине Сг остаток глутаминовой кислоты в положении 7 той же цепи замещен на гликоколь. Гемоглобин Е отличается от гемоглобина А тем, что оп содержит другой аминокислотный остаток в более удаленном положении, а именно в одном из пептидов, образующихся при гидролизе гемоглобина А трипсином, наблюдается следующая последовательность аминокислот [c.433]

Следующий член гомологического ряда—тетраэтоксисилан уже заметно менее токсичен, при его вдыхании проявляется только гемолитическое действие [ 104, У126, VI77]. Его токсичность была детально изучена на животных [У126] он вызывает раздра-)1<ение слизистых оболочек носа, глаз и частично действует наркотически. Характерной реакцией крови на избыток тетраэтоксисилана является временное уменьшение красных и белых кровяных телец и лимфоцитов содержание гемоглобина не меняется. Под влиянием влаги воздуха токсичность его снижается, по видимому, из-за гидролиза. Токсичность этилового эфира кремневой кислоты вряд ли вызывается коллоидной двуокисью кремния, образующейся при гидролизе эфира, как это полагал [c.403]

Известен также метод пептидных карт, позволяющий устанавливать незначительные различия в первичной структуре родственных Б. Для этого Б. частично гидролизуют специфич. протеолитич. ферментами (особенно удобен трипсин, разрывающий пептидные связи у карбонильных п)упп остатков лизина и аргинина), затем пептиды каждого Б pa дeляют электрофорезом и распределительной хроматографией При сравнении полученных пептидных карт различных Б оказывается, что все идентичные пептиды располагаются в определенных (одних и тех же) местах, за исключением пептидов, по к-рым Б отличаются друг от друга Этим методом впервые обнаружено, что при замене одного остатка глутаминовой к-ты в молекуле гемоглобина на остаток валина образуется серповидноклеточный гемоглобин, встречающийся при одном из видов анемии. Методом пептидных карт изучают генетич. аспекты эвотюционных изменений Б. и выявляют изменения Б. при различных заболеваниях. [c.121]

Приготовление пробы. Пептиды триптического гидролиза гемоглобина могут быть получены по методу Джонса [100]. Лио-филизованную смесь пептидов растворяют в 0,3 М пиридине и доводят pH раствора до 2,2 с помощью концентрированной соляной кислоты. Другие методы ферментативного гидролиза описаны Смитом [36] и Блакбурном [34]. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология