Пептидная (амидная) связь

Белки — это высокомолекулярные соединения, состоящие из а-1-аминокислот, связанных Друг с другом пептидными (амидными) связями. Нижней границей молекулярной массы белков условно счи- [c.7]

Что такое пептидная (амидная) связь [c.645]

Белки — это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из а,-аминокислот. По современным представлениям, в белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амидными) связями (—NH—СО—) в пептидные цепи. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из двух а-амино-кислот е выделением одной молекулы воды образуются [c.416]

Макромолекула белка (протеина) состоит только из остатков х-ами-нокислот, соединенных пептидными (амидными) связями [c.628]

Пептидная связь. Главной структурной единицей белков и пептидов является пептидная (амидная) связь —СО—N14—. Согласно современным представлениям, пептидная связь в белках является практически плоской, ее основные параметры приведены на рисунке 33. В обычных условиях наблюдаются лишь небольшие отклонения от плоской системы (до 5 — 10 ) большие деформации возможны в напряженных циклических системах. Пептидная связь примерно на 10% короче обычной, простой С—N и имеет характер частично двойной связи — =N . При изучении этой проблемы Л. Полинг и Р. Кори, анализировавшие методом рентгеноструктурного анализа ряд модельных ди- и трипептидов, предложили в 1948 — 1955 гг. объяснять особую природу связи С—N резонансом между двумя формами пептидной связи а и б. [c.85]

Полученное Ы-2,4-динитрофенильное производное пептида подвергают полному гидролизу кипящей соляной кислотой. При этом пептидные (амидные) связи гидролизуются, а более прочная связь между 2,4-динитрофенильным остатком и N-концевой аминокислотой сохраняется. Гидролизат содержит все [c.811]

ПЕПТИДНАЯ (АМИДНАЯ) СВЯЗЬ [c.49]

Сотни пептидных (амидных) связей и карбонильных групп белковых молекул делают возможным образование сотен водородных связей. Хотя одна водородная связь значительно слабее ковалентной связи, все вместе они обладают высокой прочностью (фиг. 86). Водородные связи в белках иногда сравнивают с застежкой-молнией . [c.321]

Переваривание белков — это гидролиз их пептидных (амидных) связей. [c.360]

Гидролиз белков, из которых простетические группы были удалены с помощью кислот, оснований или ферментов, приводит к смеси аминокислот, как к главным продуктам. Все данные показывают, что простые белки — это линейные сополимеры а-аминокислот, в которых аминокислотные единицы связаны пептидными (амидными) связями. [c.590]

Аминокислоты - соединения, содержащие одну или несколько амино- и карбоксильных групп. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты - структурные элементы белка - основы живой ткани. Скелет молекулы белка состоит из остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Аминокислоты - солеобразные соединения, являются твердыми веществами и, как правило, пе имеют четких температур плавления, хорошо растворимы в воде и плохо в органических растворителях. Наиболее характерное свойство аминокислот - амфотерность. [c.43]

Вторая группа полипептидов, как уже указывалось, представляет собой группу различных по структуре соединений полипептидной природы с нетипичными для белков структурными особенностями. Такими особенностями в разных случаях могут быть образование пептидной (амидной связи с участием [c.83]

ПЕПТЙДЫ, природные или синтетич соед., молекулы к-рых построены из остатков о-аминокислот, соединенных мезКду собой пептидными (амидными) связями С(0)—NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту (напр., остаток углевода). По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы П., различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды итд П., содержащие до 10 аминокислотных остатков, наз олигопептидами, содержащее более Ш аминокислотных остатков-аолипепти-дами. Прир. полипептиды с мол м более 6 тыс. мз. белками- [c.469]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Этот фермент [46] катализирует гидролиз пептидных амидных связей, особенно включающих такие аминокислотные остатки, как фенилаланин и триптофан, т. е. содержащих ароматические боковые группировки. Эта особенность химотрипсина связана с тем, что он содержит центр связывания, специфичный к таким группировкам (см. разд. 24.1.3.3). Фермент обладает довольно широкой специфичностью и может также катализировать гидролиз амидных и сложноэфирных связей многих более простых соединений, включая производные /У-толуол-и-сульфонилфенилаланина (Л -тозилфе-нилаланина). Реакция схематично представлена структурой (26) ароматический остаток связывается таким образом, что карбонильная группа амида располагается вблизи каталитической группы (или групп) активного центра. [c.482]

Полинг и Кори установили методом рентгеноструктурного анализа модельных низкомолекулярных соединений, например амидов К—СО—ЫНг,что пептидная (амидная) связь имеет специфическое строение, показанное на рис. 2.1 [4]. Четыре атома —СО—ЫН — расположены в одной плоскости. Длина связи N—С, равная 1,32 А, значительно меньше длины этой связи в алифатических аминах, где она составляет 1,47 А. Это означает сопряжение связей N—0 и С = 0, перекрывание их элек- [c.68]

Пептидную или белковую молекулу формально ( ) можн представить как продукт поликонденсации а-аминокислот, проте кающей с образованием пептидной (амидной) связи межд мономерными звеньями. [c.344]

Пептидные (амидные) связи способны подвергаться гидролиз в кислой, так и в щелочной среде (см. 8.1.4.2). При этом в за) мости от условий гидролиза могут расщепляться либо все пепти связи — это полный гидролиз до а-аминокислот, составляющих либо только часть этих связей — это неполный, частичный гид до более коротких пептидных фрагментов. На практике предл( тельнее кислотный гидролиз, так как в щелочной среде мног1 аминокислоты в достаточно жестких условиях гидролиза подв ются дальнейшим превращениям. Полный гидролиз пептидов nj дится с целью установления аминокислотного состава пептида нако он не дает информации о последовательности звеньев в i т. е. о первичной структуре. [c.416]

Свободные гидроксильные и аминогруппы в белках, а также водородные атомы пептидной (амидной) связи могут быть использованы для различных превращений. Например, амино- и гидроксильные группы можно проацетилировать или прометилировать. Однако продукты превращения белков не являются сырьем для дальнейшей переработки в большинстве случаев эти реакции применяются для фиксации определенной формы белка и придания ему нерастворимости. С этой целью обычно используют реакции, связанные с образованием сетчатой структуры, например обработку формальдегидом, приводящую к образованию метиленовых мостиков между макромолекулами (при получении искусственного рога, галалита, и т. д.). Более подробно о способах переработки различных белков сообщается в технологической части книги. [c.126]

Пептидная связь. Под пептидной (амидной) связью понимают группировку —СО—МН—. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой. [c.24]