Гемопротеины реакции

Особые реакции Ре в некоторых гемопротеинах. [c.418]

Железо входит составной частью во многие биосистемы, в частности гемопротеины и системы небелковой природы (например, содержащиеся в микроорганизмах). В химии жизненных процессов существенную роль играют окислительно-восстановительные реакции порфириновых комплексов железа, которое может в них находиться в состояниях Fe(II) и Ре(III). В Зтих реакциях участвуют как электроны лигандов (их я-орбиталей), так и желе- [c.124]

Источником железа для этой реакции является ферритин, который считается резервным гемопротеином, откладывающимся в клетках костного мозга, печени и селезенки. [c.505]

Все цитохромы представляют собой гемопротеины. Их функции сводятся к участию в реакциях переноса электронов, причем в обратимой окислительно-восстановительной реакции участвует атом железа гема, т е. они переносят только электроны [c.195]

Гемопротеины широко распространены в клеточных системах и катализируют многие реакции, главным образом окислительновосстановительные процессы, существенные для дыхания и производства энергии в ходе обмена веществ. Известно большое число гемопротеинов, различающихся по своей биологической активности и специфичности действия [87]. Однако методами дифракции определена трехмерная структура только для миоглобинов [10—13, [c.32]

В связи с этим можно заключить, что константы и 43 существенно не меняются в результате влияния белка в пероксидазе хрена (и, вероятно, в других гемопротеинах, например в миоглобине), однако белок в каталазе может существенно понизить скорость этих реакций за счет пространственных затруднений (в 10 — 10 раз), если молекулы восстановителя достаточно велики. [c.218]

В сборник вошли статьи по теории кислот и оснований, рассмотренной в свете развития теории катализа, по вопросам механизма реакции при кислотно-основном катализе, по каталитическому разложению перекиси водорода в гомогенных водных растворах под действием неорганических соединений, по механизму реакции перекиси водорода с ионами записного и окисного железа, окисной меди и др. в сборник вошла интересная статья по катализу в биохимических процессах, в которой рассмотрены специфические реакции железа в гемопротеинах гемоглобина, миоглобина, пероксидазы и каталазы. [c.3]

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ ЖЕЛЕЗА В НЕКОТОРЫХ ГЕМОПРОТЕИНАХ [c.183]

Многие экспериментальные исследования в настоящее время подтверждают свободнорадикальный механизм этих реакций ионизированного железа, и главным предметом настоящего сообщения является анализ реакций гемопротеинов с целью выяснения прежде всего во-пооса, возможны ли здесь подобные механизмы, и если возможны, то нет ли доказательств действительного протекания этих реакций по такому пути. [c.184]

Специфические реакции железа в некоторых гемопротеинах 185 [c.185]

Специфические реакции железа е некоторых гемопротеинах 1й7 [c.187]

Описанные выше реакции и специфические реакции, о которых говорится ниже, являются характерными для этих четырех гемопротеинов. [c.197]

Специфические реакции-железа в некоторых гемопротеинах 211 [c.211]

VI. МЕХАНИЗ.М РЕАКЦИЙ ГЕМОПРОТЕИНОВ [c.223]

Хромопротеины являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях и утилизации ее до превращений в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную реакцию — образование молекулы воды, связанное с освобождением энергии. [c.78]

Цитохром Р450 представляет собой гемопротеин, который широко используется при биологическом окислении, катализируемом оксидазами со смешанной функцией. Р450 является цитохромом типа Ь с протогемом IX в качестве простетической. группы. В результате реакции с окисью углерода Ре +дает ста- [c.180]

Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Он является гемопротеином, мономером, содержащим одну геминную группировку и молекулярную массу 45 кДа. Цитохром Р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [c.400]

В таком кратком введении нельзя дать исчерпывающего списка гемопротеинов. По-видимому, аналогичные или близкие структуры имеют и другие ферменты, например некоторые оксидазы и так называемые цитохромы, однако они еще не так хорошо охарактеризованы и по взаимоотношению их с перекисью водорода проведено лишь небольшое число исследований. При описании структуры гемопротеинов нужно подчеркнуть возможность занятия перекисью водорода одного из координационных положений при центральном атоме группы протопорфирина железа. Как указывает Роулинсон [371], атом железа в этих гемопротеинах является центром активности протеиновая же и протопор-фирииовая части молекулы выполняют функцию приспосабливания железа к этой роли, часто весьма специфическим образом, в среде, где более простые производные железа были бы совершенно инертны или не специфичны. Именно это связывание перекиси водорода с железом способствует активации перекиси, делая ее чувствите.пьной к разложению или к реакции с другими молекулами. Проблема изучения механизма реакции перекиси водорода с ферментами сводится, таким образом, в значительной мере к выяснению природы и судьбы этих комплексов. Эти процессы можно сравнить с теми, которые происходят с другими веществами, присоединяющимися к ферментам, например с окисью углерода, и особенно с другими кислородными соединениями, родственными перекиси водорода,—молекулярным кислородом, гидроксильным ионом и водой. [c.351]

Комплексы, образуемые перекисью водорода с гемопротеинами, изучены более подробно, сначала методом визуальной спектроскопии, а в более поздних работах путем применения специальной техники быстрой спектрофотометрии. Все эти комплексы настолько неустойчивы, что их не удалось выделить. Показано, что и пероксидаза и каталаза образуют по три комплекса, тогда как метгемоглобин и метмиоглобип—только по одному. Эти комплексы различаются по цвету и Чанс [375] и Джордж [367] в составленных ими обзорах описали эти различия. Чанс характеризует эти комплексы как первичные, вторичные и т. д. в соответствии с характером спектров. Некоторые из этих комплексов принимают участие в ферментных реакциях. Проведено много работ для выяснения их относительных ролей. Чанс [375] указывает, что первичные комплексы наблюдаются лишь для гемопротеииов, активных как ферменты, тогда как каталитически неактивные гемоглобин и миоглобин их не образуют. Имеются также различия в константах равновесия при образовании и диссоциации обоих этих типов комплексов. С механизмом катализа при действии этих ферментов связано также то, что в отсутствие избытка перекиси водорода первичные комплексы, относительно говоря, устойчивы. Это дало возможность титрования гемопротеинов перекисью водорода с применением специальной техники такого рода исследования показали, что на каждый атом железа связывается одна молекула перекиси водорода. Ход этих реакций и форма образующихся комплексов еще не вполне выяснены. Чанс [375] и Джордж [c.352]

Наиболее многочисленны и особенно сложны монооксигеназные реакции, в которых участвует цитохром Р-450, принадлежащий к группе гемопротеинов. Этот цитохром обычно содержится не в митрхондриях, а в эндоплазматическом ретикулуме. Подобно митохондриальной цитохромоксидазе, цитохром Р-450 способен взаимодействовать и с кислородом, и с окисью углерода. Отличается же он от цитохромоксидазы тем, что комплекс его восстановленной формы с окисью углерода сильно поглощает свет в области 450 нм. [c.544]

В предис-товии к первому тому Advan es in atalysis редакция сообщала о решении не публиковать обзоры по специальным вопросам биокатализа, но время от времени помещать сообщения, в которых обсуждается связь и параллелизм между этой специальной областью и нормальным катализом. Настоящая статья является первым таким сообщением. Цель ее состоит в рассмотрении реакций четырех гемопротеинов (гемоглобина, миоглобина, пероксидазы и каталазы) с кислородом, перекисью водорода, а иногда и с другими восстановителями каждый из этих гемопротеинов содержит одно и то же координационное соединение железа, а именно протопорфирин закисного или окисного железа, связанный с различными молекулами протеинов. Некоторые из этих реакций являются специфичными, поскольку они либо протекают очень быстро, либо со скоростью, значительно превышающей скорость реакций трех других гемопротеинов или ионизированного железа. В качестве примера можно привести следующие специфические реакции. [c.183]

В подобных сообщениях неизбежно исключают из рассмотрения многие вопросы, имеющие больщое биохимическое значение и представляющие интерес с физико-химической точки зрения. Два недавно опубликованные обзора Вимана [1] и Теорелла 12], статьи различных авторов в сборниках Дыхательные ферменты [3] и Гемоглобин [4], а также недавно выщедщая монография Лемберга и Легга Соединения гематина и пигменты желчи [5] подробно освещают эти вопросы. Кроме того, в указанных источниках дается обзор весьма обширных биохимических исследований реакций гемопротеинов, также обсуждаемых в этой статье, и поэтому здесь часто приводятся ссылки на эти источники. Прежде чем подробно рассмотреть реакции прото-порфирина железа и указанных четырех гемопротеинов с перекисью водопода и молекулярным кислородом кратко отметим их свойства и реакции, представляющие интерес для данного исследования. [c.184]

Одной из наиболее характерных особенностей этих гемопротен-нов в сравнении со многими другими координационными комплексами железа является весьма большая стабильность группировки протеин-протопорфирин железа. Ни в одной из обычных реакций этих гемопротеинов, где протеин остается в своем нативном состоянии, не замечено разрыва этой связи. Причина этой стабильности неизвестна, но, повидимому, она возникает вследствие исключительной медленности процесса диссоциации. Косвенным доказательством является случай с пероксидазой, когда сам процесс соединения гематина со свободным протеином протекает медленно, а соединение очень устойчиво. Большая стабильность группировки протеин-про-топорфирин железа позволяет этим гемопротеинам образовывать большое число разнообразных координационных комплексов путем простых бимолекулярных реакций, заключающихся в замещении молекул воды или групп ОН, связанных щестой валентностью железа. Доказательство того, что молекула волы или ОН-группа связаны именно так, является в значительной степени косвенным [112]. Наиболее убедительное подтверждение такой связи имеется в случае гемоглобина. [c.190]

При изЗ Чении реакции гем-группы в гемопротеинах всегда необходимо следить за тем, чтобы никакие изменения стрз ктуры протеина не влияли на результаты. Полную денатурацию легко узнать по осаждению и флоккуляции, а также по выделению гема из гематина, но при этом могут происходить и менее существенные изменения. [c.197]

В дополнение к таким структурным изменениям, происходящим в том случае, когда гемопротеины принимают гчастие в окислительно-восстановительных реакциях, имеется еще одна возможность необратимого окислительного воздействия на само порфириновое кольцо. [c.197]

Обратимые реакции соединения этих гемопротеинов с кислородом и окисью углерода подвергались весьма обширным исследованиям-Сведения о кинетике и измерении равновесия этих реакций приведены в ряде работ (см. [4], [5] и [1]). Главная задача этих исследований состояла в объяснении сигмоидной формы кривых равновесия с кислородом для гемоглобина, которые резко отличаются от обычных гиперболических кривых, найденных для миоглобина, а также в выяснении причин изменения кислотности, сопровождающего присоединения кислорода к гемоглобину. Оба эти явления имеют непосредственную связь с биологической функцей гемоглобина как переносчика кислорода. [c.198]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология