Свойства синтетических полипептидов

По своим свойствам синтетические полипептиды сходны с некоторыми промежуточными продуктами гидролиза белков, однако это — далеко еще не те сложные белки, которые содержатся в организме. [c.280]

К цифрам, приведенным в табл. 4 и 5 и выражающим процентное содержание спиралей, следует относиться весьма осторожно. Существует, по крайней мере, три причины, которые заставляют думать, что свойство белковых молекул вращать плоскость поляризации может не соответствовать точно аналогичным свойствам синтетических полипептидов, для которых используются данные, полученные из рис. 42. [c.147]

СВОЙСТВА СИНТЕТИЧЕСКИХ ПОЛИПЕПТИДОВ [c.29]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипептидной теории строения белка. Фишер синтезировал полипептиды из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид с 18 остатками аминокислот, синтезированный Фишером, по ряду свойств приближался к пептонам. [c.384]

В эту группу отнесены весьма различные белки и полипептиды, обладающие в той или иной степени некоторыми общими свойствами. Одной из характерных особенностей белков к-т-е-Г-группы является растяжимость. Они, как правило, обладают способностью обратимо растягиваться при нагрев ании или под действием щелочи. В свернутой, или а-форме, молекулы этих белков имеют вдвое меньшую длину, чем в развернутой, или р-форме. Синтетические полипептиды приобретают а- или р-кон-фигурацию в зависимости от растворителя (жета-крезол или ди-хлоруксусная кислота дают а-форму, а муравьиная кислота — Р-форму). [c.241]

Дальнейшее исследование инфракрасных спектров поглощения и их дихроизма показало, что синтетические полипептиды, состоящие из остатков Ь-аминокислот, у которых водород р-уг-лерода замещен на какие-либо другие группы, имеют большей частью неспиральную конформацию. В табл. 1 аминокислоты были расположены в порядке, соответствующем их тенденции образовывать в полипептидах а-спиральные или неспиральные структуры. Так, поли-Ь-лейцин образует а-спираль, а поли-Ь-ва-лин — складчатую р-структуру. Тот факт, что полипептиды, образованные из этих весьма похожих друг на друга аминокислот, имеют столь различные структуры, указывает на существенную зависимость вторичной структуры от свойств аминокислотных остатков, входящих в полипептидную цепь. Вполне возможно, что степень спирализации некоторого участка белка зависит от числа и порядка расположения аминокислот, способствующих образованию спиральной конформации. [c.256]

Белки и синтетические полипептиды, являющиеся простейшими моделями белков, интересны в том отношении, что способны образовывать в растворах вторичные структуры, такие, как а-спираль или р-структура. Наряду с образованием упорядоченных конформаций макромолекулы этих полимеров могут находиться и в конформации статистического клубка, характерной для макромолекул большинства синтетических полимеров в растворах. Изменяя свойства растворителя или температуру раствора, можно наблюдать образование или разрушение упорядоченных конформаций, т. е так называемые конформационные переходы, которые играют существенную роль в биологических процессах. Поэтому задача количественной оценки степеней спиральности или [c.119]

Среди известных синтетических полипептидов наиболее полная информация о гидродинамических и морфологических свойствах была получена для поли-"[-бензил-Ь-глутамата [88] (ПБГ), конформации молекул которого в растворах изучались методами светорассеяния [86, 91], вискозиметрии [86, 89], осмометрии, спектроскопии [90], поляриметрии [91, 88], диффузии и седиментации [95], а также методом ориентации в электрическом поле [92, 140—142, 269]. Все указанные исследования приводят к аналогичным результатам, согласно которым молекулы ПБГ в ряде органических растворителей (например, ж-крезоле), будучи скреплены внутримолекулярными водородными связями, могут существовать в виде жестких а-спиралей [93], имеющих гидродинамическую форму цилиндра диаметром = 15 А и длиной [c.606]

Пленарная лекция Г. Марка (США) Синтетические полимеры и их отношение к биохимии была посвящена успехам, достигнутым в области биологически активных полимеров, синтетических макромолекулярных катализаторов и полимеров, способных служить заменителями ряда внутренних органов организма человека. Г. Марк обратил внимание на успехи структурных исследований переходов типа спираль — клубок в синтетических полипептидах (работы М. Гудмана, Ч. Моф-фита) и более подробно рассмотрел работы американских химиков (в первую очередь Ч. Овербергера), посвященные изучению каталитических свойств полимеров и сополимеров, содержащих имидазольные группировки. Присоединение каталитически активного центра к полимерной цепи вызывает в ряде случаев резкое увеличение активности по сравнению с активностями соответствующих низкомолекулярных аналогов этот факт может быть обусловлен специфическими конформацион-ными эффектами макромолекулярного катализатора, в частности повышением эффективной локальной концентрации активных групп, селективным сродством полимерной цепи к субстрату и т. д. [c.7]

Открытие аномальной дисперсии а-спиральных полипептидов показало существование конформационного вращения, обусловленного спиральной структурой [44, 45, 49—55, 587]. Известно, что нативные белки обладают гораздо меньшим отрицательным вращением, чем денатурированные белки. Это позволило предположить, что такие изменения во вращении связаны с потерей спиральности. Уравнение, выражающее свойства ДОВ а-спиральных полипептидов, было использовано в качестве основы для оценки содержания а-спиралей во многих типах синтетических полипептидов и белков. Рассмотрение этой проблемы с теоретической точки зрения допускает связывание экситонов и показывает, что сильные эффекты Коттона противоположных знаков (куплет) должны возникать в результате каждого сильного электронного перехода, такого, как л °- я-переход при 190 нм. Подобные электронные переходы имеют параллельную и перпендикулярную поляризации относительно оси а-спирали [44, 45, 588, 589]. Позднее показано, что для неопределенно длинной спирали они вызывают появление другого куплета. Такой более точный подход с точки зрения экситонной теории позволяет предсказать четыре полосы для каждого сильного поглощения. Для а-спирали их появление ожидается при 185, 189 и 193 нм. Кроме того, как показано в разд. 4.1, для п—>-я -пере-хода пептидной связи оптическая активность ожидается около 215 нм [69, 70, 554—557]. Современные приборы не [c.92]

В дальнейшем мы будем неоднократно возвращаться к вопросу о механизме течения жидких кристаллов, главным образом полимерных. Заметим, что вязкость, которая фигурирует при описании их реологических свойств, близка к наименьшему коэффициенту вязкости но Лесли, т. е. оси молекул предпочтительно ориентированы вдоль направления течения. Наиболее полно реологические свойства, как и другие свойства полимерных систем, исследованы для анизотропных растворов синтетических полипептидов. [c.154]

Полученные таким образом полипептиДы по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилось подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.334]

Среди известных синтетических полипептидов наиболее полная информация о гидродинамических и морфологических свойствах была получена для ПБГ. [c.470]

Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипептидной теории строения белка. Фишер синтезировал полипептиды из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид, [c.306]

Монографию, посвященную получению, структуре и свойствам синтетических полипептидов, опубликовали Бамфорд, Эллиотт и Хэнби [472]. [c.208]

Строение и свойства синтетических полипептидов и белков П1елка. [c.341]

В основу поиска геометрических критериев упаковки вторичных структур Птицыным положена простейшая полипептидная цепь — гомополимер из аминокислот с гидрофобными боковыми группами. Предполагается, что такая цепь в водном окружении обладает вторичными структурами, стабилизированными пептидными водородными связями, и третичной структурой, стабилизированной гидрофобными взаимодействиями боковых групп вторичных структур. Реальное поведение гомополипептидов в растворе, однако, не дает оснований для подобных предположений [159]. Молекулы гомополипептидов, как и молекулы практически всех искусственных полимеров, имеют огромное количество близких по энергии непрерывно флуктуирующих в растворе свернутых форм, среди которых могут быть линейно регулярные. В отличие от белков здесь не возникает самой простой проблемы поиска геометрии глобальной структуры все свойства синтетических полипептидов обусловлены их статической природой. Следовательно, выбор гомополипептида для описания строго детерминированного процесса свертывания белковой цепи в конформационную стабильную трехмерную структуру нельзя признать удачным для подтверждения высказанных положений. Сомнителен также введенный автором принцип "внутренней организации участков аминокислотной последовательности, эквидистантных в отношении середины цепи" [191. С. 200], согласно которому центр всей последовательности и центры участков при последующем кратном делении цепи наделяются свойствами, не имеющими ничего общего с реальными конформационными свойствами как искусственных гомополипептидов, так и эволюционно отобранных аминокислотных последовательностей. [c.285]

Полиэлектролиты. Если звенья макромолекулы содержат боковые ионогенные группы, то полимеры проявляют своеобразные-электрические, конфигурационные и гидродинамические свойства. Такие полимеры называют полиэлектролитами. К ним относятся поликислоты (полиметакриловая, нуклеиновые кислоты и др.) полиоснования полиамфолиты. Полиамфолиты содержат кислотные-и основные группы в одной макромолекуле. Это белки и синтетические полипептиды. Они построены из аминокислот и содержат основные (ЫНзОН) и кислотные (—СООН) группы, которые располагаются не только на концах цепей, но и в боковых ответвлениях. Раствор каждого полиамфолита в зависнмости от его состава имеет определенное значение pH, при котором сумма положительных и отрицательных зарядов в цепи равны. Это значение pH называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). При pH ниже ИЭТ в цепи преобладают положительные заряды из-за подавления диссоциации СООН-групп. При достаточно низком pH полиамфолит превращается в полиоснование. При pH выще ИЭТ полиамфолит постепенно переходит в поликислоту. [c.287]

Так как при статистическом анализе невозможно учесть взаимодействия боковых цепей и определить их конформации, то и нельзя на основе эмпирического подхода прийти к пониманию принципов пространственной организации белковой молекулы. Ведь именно сложнейшая, строго упорядоченная, однако не сводящаяся к регулярной, система взаимодействий боковых цепей специфична для каждого природного аминокислотного порядка, а поэтому только она и ответственна за практически беспредельное многообразие трехмерных структур белковых молекул и их динамических конформационных свойств. Реализующееся пространственное строение белка определяется конкретной аминокислотной последовательностью. В силу уникальности последней ее нативная геометрия непредсказуема на основе среднестатистических характеристик уже изученных белков. Вероятностный подход адекватен синтетическим полипептидам, строение и свойства которых статистичны и описываются равновесной термодинамикой и статистической физикой. Белок же в физиологических условиях однозначно детерминирован как в отношении своих конформационных свойств, так и функции, и должен являться объектом рассмотрения нелинейной неравновесной термодинамики. [c.80]

Белки проявляют селективность во взаимодействиях с компонентами клеток. В отличие от белков, встречающихся в природе, химически синтезированные полипептиды ведут себя как малые дети они задевают , связывают и разрушают многие низкомолекулярные метаболиты [614]. Природные полипептиды — белки, приученные эволюцией взаимодействовать только с небольшим набором молекул [586]. Это могло произойти только потому, что в отличие от синтетических полипептидов белки приобрели способность образовывать определенные компактные структуры. Специфическое связывание является индивидуальным свойством белков, и наиболее общим результатом организации белковых структур оказалась скорее тенденция к несвязываемости, чем к связываемости. [c.243]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

В настоящей главе дан обзор последних достижений в изучении свойств лиотропных жидкокристаллических полипептидов, т. е. концентрированных растворов а-спиральных синтетических гомополипептидов. Хотя конформацию а-спирали, в данном случае спирали синтетических полипептидов, можно рассматривать скорее как явление ограниченного значения по отношению к известным промышленно важным полимерам, критерии и принципы, обусловливающие жидкокристаллическое состояние в растворах полипептидов, могут быть использованы для углубления понимания жидкокристаллического состояния в полимерах, включая термотррпную фазу (жидкокристаллический полимерный расплав). Роль растворителя в лиотропных жидких кристаллах примерно эквивалентна тепловой энергии для термотропных жидких кристаллов опецифические межмолекулярные силы ослабляются в обоих случаях. Кроме того, закономерности упаковки макромолекул с высокоасимметричной формой аналогичны для обоих типов жидких кристаллов. [c.183]

Жидкокристаллическая фаза может быть легко обнаружена. Она характеризуется двойным лучепреломлением и обладает оптическими свойствами холестеричеокого жидкого кристалла. Наблюдается также заметное изменение вязкости при переходе изотропного раствора в жидкокристаллический. На рис.1 представлена зависимость относительной вязкости ПБГ от концентрации полимера в дихлорметане [8]. Фактически именно это резкое изменение свойств раствора привело к заключению о существовании лиотропного жидкокристаллического состояния в полипептидах. Эллиот и Амброз [9] открыли жидкокристаллическую фазу в процессе испарения растворителя из раствора ПБГ, который использовался для получения ориентированной пленки-препарата с целью изучения конформации синтетических полипептидов методом ИК-спектроскопии. [c.185]

Хотя полипептиды исследовались еще в 1934 г. [1392], настоящим стимулом для развития этих работ явилось открытие реакции полимеризации Лойка, заново сделанное Вудуордом и Шраммом [2194]. Наиболее энергично это направление стали развивать английские исследователи, и проблемой строения полипептидов занялось несколько групп (см. [76, 292, 36, 123]). Бэмфорд, Эллиот и Хенби перечисляют в своей книге ([122], стр. 53— 58) ряд синтетических полипептидов и некоторые их свойства. [c.262]

Таким образом, из сказанного выше следует, что если в прошлом трудности, возникавшие при попытках отыскать связь между строением полимера и его физическими свойствами, объясняли принципиальными различиями между свойствами макромолекул как таковых и макроскопическими свойствами полимерных вещертв, представляющих собой агрегаты таких макромолекул, то теперь сам факт существования подобных трудностей признается доказательством возможности практически бесконечного варьирования физических свойств полимерных материалов в зависимости от их молекулярного строения, что подчеркивает важное значение индивидуальных свойств макромолекул. Ярким доказательством существования описанной сложной взаимозависимости свойств могут служить результаты исследований полимеров биологического происхождения. Например, дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), ответственная за наследственные признаки, представляет собой, образно говоря, послание, которое природа записывает на языке молекул и неповторимая индивидуальность которого проявляется, например., в чертах человеческого лица. В последние годы была показана возможность синтеза блок-сополимеров с регулируемой длиной последовательностей, привитых сополимеров с регулируемой длиной привитых боковых цепей и т. п., а также успешно развивались исследования синтетических полипептидов. Достигнутые в этих областях успехи дают основание утверждать, что вскоре в нашем распоряжении будут методы полной характеристики индивидуальности ( лица ) молекул полимеров. [c.153]

Было бы, конечно, заманчиво сделать заключение, что конфигурация цепи в свернутых белках также характеризуется структурой, в которой все водородные связи участвуют в образовании внутренних циклов в самой цепи. Такая интерпретация была предметом оживленной дискуссии. Рассмотрим свойства белков, которые отличают их от большинства изученных до настоящего времени синтетических полипептидов. Прежде всего отметим, что белки большей частью представляют собой продукты, водорастворимые или абсорбирующие воду. На этом основании мы вправе ожидать известного взаимодействия между молекулой воды и амидной группой. [c.312]

Приведенные результаты применимы к данному синтетическому полипептиду. Однако ввиду того, что вращение плоскости поляризации полностью связано со строением основной цепи —ЫН—СНК—СО—то нет никаких причин ожидать какого-то большого влияния боковой цепи К на вращательную способность полипептида и полученные результаты должны быть приложимы к любим молекулам, содержащим полипептидные цепи, что позволяет определить, до какой степени спирализованы такие молекулы. (На стр. 146 будут приведены некоторые оговорки, касающиеся только что приведенных выводов.) Это положение подтверждается ранее упомянутой теоретической работой Моффи-та, Фиттса и Кирквуда - , расчеты которых предполагают совершенное отсутствие осложнений, связанных с наличием боковых групп. Изменения в оптических свойствах, рассчитанные для перехода клубок—а-спираль, хорошо согласуются с результатами эксперимента, приведенными на рис. 43. [c.145]

Одним из первых полимеров с высокой равновесной жесткостью основной цепи, для молекул которого были получены количественные конформационные и структурные характеристики, был синтетический полипептид поли-у-бензил-Ь-глутамат (ПБГ) [41]. Было установлено, что в растворителях, в которых сохраняется вторичная структура а-спирали [42], форма молекул ПБГ в растворе с ростом молекулярной массы изменяется от палочкообразной до гауссового клубка [43—45]. Моделируя макромолекулу ПБГ червеобразной цепью [9] и используя гидродинамические теории персистентных цепей, нашли равновесную жесткость цепей ПБГ (а = 500 А) и ш г спирали >. = 2,2 А. Изучение ЭДЛ в растворах ПБГ в смешанных растворителях (дихлорэтан — дихлоруксусная кислота) показало [46], что увеличение доли деспира-лизующего компонента (дихлоруксусной кислоты), приводящее к конформационному переходу спираль — клубок [47, 48], в результате которого ПБГ становится типичным гибкоцепным полимером с равновесной жесткостью а 10 А, существенно изменяет электрооптические свойства растворов ПБГ. Экспериментальные данные (рис. 1 и 2) наглядно демонстрируют на примере одного и того же образца ПБГ весьма различные электрооптические эффекты в растворах жесткоцепного и гибкоцепного полимеров. Значения К, полученные для растворов ПБГ в дихлоруксусной кислоте, на четыре порядка меньше постоянных Керра для того же полимера в дихлорэтане (рис. 1). С другой стороны, для растворов ПБГ в дихлорэтане характерно наличие релаксационных явлений (рис. 2,а), тогда как в дихлоруксусной кислоте они практически не проявляются (рис. 2,6). [c.37]

Гауровиц [И] предположил, что необходимым свойством антигена должна быть жесткость структуры детерминирующих групп. В подтверждение этой точки зрения было найдено, что желатину, молекулы которой обладают нежесткой структурой и которая обычно отличается слабой антигенностью, можно превратить в относительно сильный антиген путем соединения с химическими группировками, которые, по-видимому, увеличивают жесткость ее молекулы [7,12,26]. В противоположность ранее высказанным мнениям введенные группы не обязательно должны быть ароматическими [26]. В пользу предположения Гауровица свидетельствуют результаты исследований антигенности синтетических полипептидов. Было показано, что полиглутаминовая кислота [23] и большинство из полимеров, изученных Штаманом и сотр., не обладают антигенными свойствами (см. [25]). Вместе с тем Гилл и Доти [9] нашли, что синтетический [c.48]

С помощью ступенчатого синтеза Клаус Гофман осуществил синтез заданного сложного полппентида из 24 аминокислотных звеньев, являющегося активным фрагментом цени адренокорти-котроппого гормона. Было показано, что этот синтетический полипептид точно совпадает по всем свойствам, включая высокую биологическую активность, с полипептидом, образующимся при отщеплении цени из 24 звеньев, начиная с N конца от АКТГ (см. рис. 3). После этого успеха стало ясно, что полный синтез белков средствами органической химии вполне возможен и является делом ближайших лет. [c.41]

Различия в свойствах полипептидов в основном определяются природой боковой группы. Большой интерес к этому классу соединении объясняется те.м, что полинеитиды являются простой моделью белков. Главные цепи полипептидов и белков построены в основном одинаково, боковые же цепи значительно различаются. Если синтетические полипептиды содержат только один сорт боковых групп Н, а сополимеры — два или три, то белки формально являются сополимерами 20 и более различных аминокислот, следующих друг за другом в определенной последовательности. Химическая структура полипептидов проще, чем белков, поэтому они и лучше исследованы. Полученные же результаты служат основой для изучения белков. [c.338]

Возможность перехода в упорядоченное состояние растворов ПБА и ПФТА, а соответственно способность к легкой и устойчивой ориентации создали предпосылки для получения высокоориентированных, высокопрочных химических волокон. Практическое использование послужило стимулом к подробному изучению этих полимеров, подобно тому как интерес к расшифровке строения и свойств белков стимулировал интенсивное исследование их аналогов (синтетических полипептидов). Однако если широкая публикация результатов исследования полипептидов практически не ограничивается ка-кими-либо интересами, не имеющими отношения к науке, то в области полиамидов фирменные интересы часто закрывают доступ в научные журналы многим законченным исследованиям. По этой причине сведения о жесткоцепных полиамидах указанного типа иногда не выходят за рамки статей полурекламного характера и касаются преимущественно свойств готовой продукции, в частности волокон. Поэтому при изложении экспериментальных сведений о системах с участием ПБА и ПФТА приходится пользоваться менее подробными данными, чем о системах с поли-7-бензил-1-глутаматом (ПБГ). [c.87]

Такой вывод подтверждался тем, что свойства многих синтетических полипептидов, которые получил Фишер, его сотрудники и ученики, были идентичны свойствам естественных пептидов, получаемых при кислотном, щелочном или ферментативном гидролизе белков. Самым основным доказательством этого было то, что синтетические полипептиды расщеплялись протеолитически-ми ферментами. [c.89]

Оказалось, однако, что такой синтетический полипептид, полученный Буассона и сотр. [293], Швицером и сотр. [2025], а также Николаидесом и Де Вальдом [1619], по фармакологическим свойствам отличается от брадикинина. Гуттманн и Буассона [899] (ср. [294]) предприняли попытку исправить неточность, допущенную при определении строения брадикинина, путем синтеза, других октапептидов с измененной последовательностью аминокислотных остатков. Когда в молекулу октапептида ввели еще один остаток пролина [292], то был получен нонапептид H-Arg-Рго-Рго-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH, который оказался по своей биологической активности полностью идентичным бради-кинину. Затем Эллиотт и сотр. [667] (ср. [663а]) провели повторное определение строения брадикинина, которое подтвердило наличие в пептидной цепи этого гормона еще одного остатка пролина таким образом было установлено, что строению бради- [c.105]

Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипеп-тидной теории строения белка. Э. Фишер синтезировал из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков, полипептиды. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид, содержащий 18 остатков аминокислот, синтезированный Фишером, по ряду свойств прибли кался к пептонам. Поли-пептидная теория белков блестяще подтвердилась последующим развитием химии белков и особенно достижениями последних лет, приведшими к полной расшифровке строения некоторых белков. [c.211]

Исследованию указанных вопросов в настоящее время посвящено большое количество работ однако данных о физических, механических и химических свойствах волокон, полученных из этих синтетических полимеров, пока имеется очень мало. Следует отметить [108, 109, ИЗ], что сополимеры //-фенилала-нина и /-лейцина или а-аминоизомасляной кислоты образуют пленки и волокна, имеющие, согласно данным рентгеноструктурного анализа, структуру типа а-кератина. Астбери и др. [ПО] описали синтетические сополимеры пептидов, которые по своей структуре родственны волокнистым протеинам типа 3-кератина. В то же время другие исследователи [111] получили ориентированные волокна и пленки из некоторых сополимеров и показали, что они могут существовать как в а-форме, когда цепи макромолекул полимера находятся в свернутом состоянии, так и в Р-форме, характеризуемой наличием вытянутых макромолекул. Между этими двумя формами возможен взаимный переход, на который оказывает сильное влияние применяемая жидкая среда. Колеман и Фартинг [113] показали, что некоторые из полипептидов довольно устойчивы к действию гидролизующих агентов и имеют низкую остаточную влажность. Мак-Дональд [120] увеличил гидрофильность и улучшил накрашиваемость синтетических полипептидов обработкой полимеров в растворе или в твердом виде ангидридом карбоксисаркозина таким образом, что в полимер вводилось 5—25% полпсаркозина. Подобным же образом могут быть модифицированы найлоновые волокна [121]. [c.182]