Декарбоксилирование трансаминированием

Пиридоксальфосфат (139) — кофермент, участвующий в большом числе реакций а-аминокислот, включая рацемизацию, декарбоксилирование, трансаминирование и элиминацию или замещение у р- и 7-атомов углерода [112]. С точки зрения механизма псе эти реакции могут быть классифицированы как требующие [c.634]

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Хотя родоначальные гетероциклические соединения не встречаются в природе, их производные широко распространены и имеют немаловажное значение. Никотинамид (амид никотиновой кислоты) и пиридоксаль (витамин Вб) являются производными пиридина и относятся к витаминам группы В. Никотинамид — важная составная часть коферментов NAD и NADP (разд. 19.3), в то время как пиридоксальфосфат — кофактор, необходимый для декарбоксилирования и трансаминирования аминокислот. Пиримидиновые основания имеют большое зна- [c.308]

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с общей теорией пиридоксалевого катализа (см. рис. 12.3) сводится к образованию ПФ-субстратного комплекса, представленного, как и в реакциях трансаминирования, шиффовым основанием ПФ и аминокислоты [c.442]

Образование подобного комплекса в сочетании с некоторым оттягиванием электронов белковой частью молекулы фермента сопровождается лабилизацией одной из трех связей при а-углеродном атоме, благодаря чему аминокислота способна вступать в реакции трансаминирования (а), декарбоксилирования (Ь) и альдольного расщепления (с). [c.442]

Дальнейший катаболизм аминокислот до конечных продуктов представляет собой совокупность реакций дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования. При этом каждой индивидуальной аминокислоте соответствует свой специфический метаболический путь. [c.378]

В реакциях декарбоксилирования и трансаминирования (см. рис. 14.15) участвует пиридоксальфосфат. [c.432]

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он действует. Так, из схемы (8.17) следует, что пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как декарбоксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот. [c.204]

Процессы аминокислотного обмена могут быть сведены к трем основным типам превращений трансаминированию, дезаминированию и декарбоксилированию. [c.705]

Важнейшим электрофильным катализатором, действующим в ферментативных системах, служит пиридоксаль. Он катализирует такие превращения а-аминокислот, как трансаминирование, декарбоксилирование, рацемизация, элиминирование и конденсация. Многие из этих реакций пиридоксаль катализирует и в отсутствие фермента, хотя и не столь эффективно и с меньшей специфичностью. [c.183]

Декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования [c.441]

Пиридоксальфосфат 8.9 (витамин Ве, руСНО) принимает участие во многих реакциях превращения аминокислот, включая рацемизацию, декарбоксилирование, трансаминирование, 3-за-мещение, элиминирование и конденсацию. [c.200]

В процессе гликолиза молекула глюкозо-6-фосфата превращается в две молекулы пирувата, последний в анаэробных условиях восстанавливается до лактата. Третья важная реакция — окислительное декарбоксилирование пирувата, которое завершается образованием ацетил-КоА (С2-фрагмент), который затем вовлекается в цикл трикарбоновых кислот. Через реакцию трансаминирования пируват связан с аминокислотами, а при окислении глицерола (метаболит липидов) образуются триозы (3-фосфоглицериновый альдегид или 3-фос- [c.443]

В биологических системах действие этих соединений связано с процессами трансаминирования и декарбоксилирования. Так, [c.325]

В клетках этот процесс превращения аминокислоты в простую карбоновую заканчивается реакцией разложения перекиси водорода под влиянием фермента. Аминокислоты, участвующие в процессах переноса (трансаминирования) и удаления аминогрупп (дезаминирование), в реакциях декарбоксилирования и рацемизации, являются одними из самых деятельных компонентов всех химических систем клетки. [c.121]

Трансаминирование - это главное превращение аминокислот в организме, так как его скорость значительно выше, чем у реакций декарбоксилирования и дезаминирования. [c.74]

Пиридоксалевые ферменты принимают участие в реакциях переаминирования а-амино- и а-кетокислот (трансаминирование), в реакциях рацемизации и декарбоксилирования аминокислот, дезаминирования оксиаминокислот, десульфирования серусодержащих аминокислот и в ряде других процессов (например, в биосинтезах жирных кислот). [c.275]

Биохимические функции пиридоксальфосфата связаны с его участием в процессе усвоения белков и жиров активный транспорт свободных аминокислот через клеточные мембраны и реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот (см. главу 12). [c.154]

Кофермент А содержит активные SH-группы и катализирует реакции переноса ацильного остатка in vivo, в частности в биосинтезе жирных кислот. Пиридоксальфосфат катализирует реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, в то время как тиаминпирофосфат участвует в метаболизме пентоз и в биохимических реакциях ос-кетокислот. [c.137]

Назовите субстрат, типичный для пиридоксальфосфатзависимых ферментов. Изобразите формулу кофермент-субстратного промежуточного соединения. Поясните механизмы трансаминирования, декарбоксилирования и дезаминирования (р-оксиаминокислот) как реакции, катализируемые ферментами этой группы. [c.300]

Можно вводить метку в а-положение аминокислоты путем декарбоксилирования производных а-ацетиламиномалоновой кислоты см. схему (7) в кислых растворах тритийсодержащего растворителя. Альтернативно, можно вводить метку в а-положение аминокислоты непосредственно в условиях, которые вызывают рацемизацию при а-С атоме, т. е. в сильно щелочных средах или при кипячении с уксусным ангидридом в уксусной кислоте. Однако для проведения многих биологических исследований лучще избегать применения [а- или Р- Н] меченных аминокислот. Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансаминирования схема (32) потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка а.р-тритированных а-аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [c.249]

Было показано наличие строгого стереохимического контроля реакций, катализируемых пиридоксальфосфатом [125]. Важным фактором активации а-связей я-системой является стереохимическое расположение ст-связи относительно близрасположенных л-орбиталей. В соответствии с этим Донатаном предложено [126], что разрывающаяся ст-связь должна лежать в плоскости, перпендикулярной плоскости я-системы кофермента. Именно такая конформация позволяет достичь максимального ст — я-перекрывания и максимально уменьшить энергию переходного состояния разрыва связи. Донатан предположил далее, что конформация может контролироваться апоферментом, возможно посредством связывания карбоксилат-иона, что имин (153) может принимать одну из трех возможных конформаций. Последние схематически представлены на схеме (99). Здесь прямоугольником обозначена плоскость пиридинового кольца глаз наблюдателя направлен вдоль связи — N . В каждом случае вертикальной линией изображена лабильная ст-связь. Таким образом, конформация (154) благоприятствует трансаминированию, (155) — декарбоксилированию, а (156) — удалению R (как в серингидроксиметилазе). [c.641]

Существуют модельные системы, в которых реакции трансаминирования катализируются ионами металлов (алюминия или железа) [18] или имидазолом [19]. Роль иона металла сводится-к дестабилизации л-электронной системы. Из схемы 8.10 видно, что направление реакции определяется характером расщепляемых в хелатном комплексе связей разрыв связей а, Ь или с приводит соответственно к трансаминированию, декарбоксилиро-ванию или конденсации. Все эти реакции, за -исключением декарбоксилирования, действительно были обнаружены в модельных системах. [c.202]

Доказано, что в животных тканях происходят взаимопревращения пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата, в частности в реакциях трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот (см. главу 12). [c.227]

Общими для аминокислот являются реакции трансаминирования, декарбоксилирования, рацемизации и дезаминирования (окислительного или неокислительного). Реакции трех первых типов обычно (но не всегда) требуют участия пиридоксальфосфата. Их механизм ун е обсуждался в гл. VIII, поэтому ниже мы рассмотрим эти реакции только в метаболическом аспекте. [c.445]

Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Рассмотрим подробно первые четыре реакции, имеющие значение для всех живых организмов. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов открыты ферменты, катализирующие рацемизацию ряда аминокислот (Ала, Глу, Про, Мет, Лиз, Сер) и эпимеризацию оксипролина и а, -диаминопимелиновой кислоты. Физиологическая роль рацемаз микроорганизмов сводится, вероятно, к синтезу О-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки. [c.431]

У кукурузы СОг фиксируется в ходе реакций, называемых путем Хэтча-Слэка фосфоенолпируват быстро карбоксилируется до оксалоацетата (часть которого в результате трансаминирования превращается в аспартат) и восстанавливается до малата. Только после последующего декарбоксилирования СОг наконец попадает в цикл Кальвина. [c.725]

Этот кофермент, участвующий в обмене аминокислот, родствен пи-ридоксолу, известному также как адермин или витамин В . Роль реакционноспособной группы в молекуле пиридоксальфосфата играет альдегидная группа. При взаимодействии этой группы с аминогруппой аминокислоты образуется шиффово основание. В процессе трансаминирования аминогруппа остается связанной с пиридоксальфосфатом, а углеродный скелет аминокислоты отщепляется в виде 2-оксокислоты. Пиродоксальфосфат регенерируется затем в результате реакции с соответствующей оксокислотой. При декарбоксилировании от шиффова основания отщепляется СО 2- [c.433]

В 1886 г. было обнаружено неэнзиматическое декарбоксилирование одной из а-аминокислот — глицина — при нагревании ее до 130° С в присутствии бензальдегида [116]. Ароматические альдегиды, такие, как бензальдегид и г-диметиламинобензальде-гид, играют при этом роль катализаторов [117]. В ряде экспериментов было показано, что альдегидная группа в о- или п-положении, имея свободные электроны, обладает достаточной энергией для полного трансаминирования аминокислоты в шиффово основание [117]. [c.42]

Катализ серин-трансоксиметилазой реакции медленного трансаминирования D-изомера аланина с образованием пирувата и пиридоксаминфосфата представляет собой несколько иной пример этих каталитических механизмов [156]. Еще одним примером является сопряженное декарбоксилирование и трансаминирование а-диалкиламинокислот бактериальными ферментами схема (91) [157]. [c.122]

Основные типы реакций катаболизма аминокислот. Трансаминирование и дезаминирование ведут к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот, а-кетокислот. Декарбоксилирование обеспечивает удаление карбоксильных групп и ведет к образованию аминов и затем после действия аминооксидаз — альдегидов. Окислительно-восстановительные превращения осуществляются с участием НАД-, НАДФ-, ФМН- и ФАД-зависимых ферментов. Введение гидроксильных групп происходит с помощью гидрокси-лазных ферментативных систем микросомального окисления разрыв ароматических колец — с помощью диоксигеназных ферментативных систем. Перенос одноуглеродных групп требует активной формы фолиевой кислоты. [c.273]

Смотреть страницы где упоминается термин Декарбоксилирование трансаминированием: [c.392] [c.456] [c.462] [c.549] [c.229] [c.382] [c.384] [c.595] [c.154] [c.305] [c.722] [c.376] [c.248] [c.442] [c.445] [c.453] [c.352] [c.402] [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология