Цитохром с и далее

Специфические флуоресцирующие антитела, специфичные к цитохрому с, связываются только с С-стороны внутренней мембраны, а антитела к цитохромоксидазе — с обеих сторон это дает основание думать, что этот белок пронизывает всю мембрану [66, 66а]. Одиако окисление цитохрома с (с участием цитохрома а) происходит только на С-стороне, а восстановление Ог (при участии цитохрома аз) — только на М-стороне [66]. Далее, антитела к фактору сопряжения , образующего шишковидные выступы, связываются только со стороны матрикса. [c.393]

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Эта проблема издавна изучается, и в настоящее время разработаны весьма остроумные приемы, позволяющие обнаружить загрязнение. Например, известно, что цитохром с содержится в митохондриях, но отсутствует в хлоропластах поэтому обнаружение цитохрома с в препарате хлоропластов указывает на его загрязнение митохондриями. Далее, поскольку ядра в отличие от хлоропластов не содержат хлоро- [c.12]

Общая схема последовательности расположения переносчиков водорода и электронов в дыхательной цепи считается установленной [42] и подтверждается на основании изучения окислительно-восстановительных потенциалов дыхательных переносчиков, определения степени их восстановленности в различных состояниях и скорости окисления путем исследования действия ингибиторов дыхания. Она предсказывается также на основе термодинамических данных, показывающих возможность спонтанного переноса электронов через такую цепь. Известно, что чем ниже окислительно-восстановительный потенциал переносчика электронов и водорода, тем в большей степени он является восстановителем и тем ближе расположен к окисляемому субстрату. Чем выше потенциал системы, тем сильнее выражены ее окислительные свойства. Соединение может отдавать свой водород или свои электроны только такому соединению, которое обладает более высоким окислительно-восстановительным потенциалом. Непосредственное окисление субстрата осуществляет фермент, у которого переносчик водорода имеет значение окислительно-восстановительного потенциала, близкое к субстрату. Эти сооб-ран ния определяют порядок ферментов и коферментов в дыхательной цепи. Благодаря этому переход водорода от субстрата к кислороду окружающей среды идет по следующей цепи НАД-содержащая дегидрогеназа, ФАД-или ФМН-содержащий флавопротеид, убихинон. Восстановленный убихинон освобождает 2Н" +2е . Два электрона восстанавливают 2Ре " цитохрома в 2Ре + и передаются далее вдоль ц пи цитохромов. 2Н , с одной стороны, восстанавливают ЛОа до НгО, с другой — окисляют последний цитохром цепи. Таким образом, перенос двух восстановительных эквивалентов от редокс-пары пиридин-нуклеотидов по градиенту электрохимического потенциала [c.53]

ЩИЙСЯ цитохром (см. гл. XV), найденный в зеленых растениях ктах = = 563 ммп Е = —0,06 в). Оба эти соединения присутствуют приблизительно в той же концентрации, что и цитохром /. Далее следует отметить наличие еще примерно 10 молекул пластоцианина — медьсодержащего белка (2 атома Си на молекулу мол. вес 20 ООО) и приблизительно такое же (или несколько большее) количество нафтохинонов (витамин К) и бензохинонов (разнообразные пластохиноны см. гл. XV), а также НАДФ и флавины (см. гл. Vni). К системе I относятся, кроме того, каротиноиды. Поглощаемая ими световая энергия с высокой эффективностью передается хлороф11ллу. Основная функция системы I заключается в том, чтобы обеспечивать одновременное образование восстановительного агента и слабого окислителя, т. е. в осуществлении реакции (ХП.Ю). Система I, функционирующая при наличии окисляющегося субстрата ДНг, сама по себе, без системы II, осуществляет реакцию фотовосстановления фоторедукция) подобно тому, как это происходит у водорослей, нуждающихся в доноре водорода. [c.324]

Пути, в ходе которых осуществляется циклическое фотофосфорилирование в хлоропластах, пока не установлены. Полагают, что в этом процессе участвует цитохром bsea (цитохром Ьв), но неясно, направляются ли электроны далее к пластохинонам или поступают прямо на цитохром f. [c.50]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Fe(III)-состояния в Fe(II)-состояние [уравнение (10-60), реакция а]. Далее к иону двухвалентного железа присоединяется кислород, окисляющий его в феррисостояние. В этот момент из цепи переноса электронов поступает еще один электрон. Координационно связанный кислород О 2 или Ог атакует субстрат, и цитохром Р-450 освобождается в Ре(1П)-состоянии. Хотя подробности этого процесса неизвестны, во всех случаях должна функционировать какая-то весьма сходная цепь реакций. [c.445]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Суть этого цикла заключается в следующем электроны, выброшенные фотосистемой I, при ее освещении продвигаются вверх до акцептора электронов Р430, но не переходят на путь к НАДФ+, а возвращаются обходным путем к цитохрому и далее спускаются вниз к фотосистеме I, закрывая в ней образовавшуюся дырку . [c.199]

Оба атома водорода, отданные субстратом (AHj) кодегидразе I, переносятся на флавинадениндинуклеотид (ФАДН). Далее, атомы водорода распадаются на протоны и электроны первые переходят в раствор (в виде гидроксоний-ионов), а электроны восстанавливают Fe + цитохрома до Fe +. Только цитохром с способен передавать электроны кислороду. Цитохром (связанный с соответствующим белком) является, таким образом, трансферазой электронов (аэробной оксидазой). В при-всдеппоп выше схеме указаны также ферменты (белки), действующие в этом сложном процессе (см. также список приведенный па следующих страницах). [c.802]

Первый метод основан на определении вре.меннбй последовательности, в которой реагируют компоненты этой цепи. Можно определить последовательность реакций восстановления в преимущественно окисленной дыхательной цепи или, наоборот, последовательность реакций окисления в преимущественно восстановленной цепи. Для митохондрий животных Чанс и Уильямс [9] приводят следующую последовательность реакций восстановления вначале восстанавливаются пиридиннуклеотиды, далее флавопротеиды, затем цитохромы Ь, Сь с, а и а - Реакции окисления преимущественно восстановленной цепи осуществляются в противоположной последовательности. Так, цитохром Оз окисляется первым, а затем окисляются цитохромы а, с, Сь Ь, флавопротеиды и, наконец, пиридиннуклеотиды. [c.226]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

В системе П хлоропласт принимает квант света hv. В результате изменяется восстановительный потенциал. Как акцептор электронов в световой системе II выступает пластохинон, диметилированное производное бензохинона. От пластохинона электроны через множество промежуточных стадий поступают к цитохрому / — железосодержащему протеиду. Затем следует световая реакция I, поднимающая электроны на ступень с восстановительным потенциалом —0,4 В и далее к ферредоксину, а оттуда к пластохинону, через цитохром / и снова к хлорофиллу. [c.57]

Цитохром с из сердечной мышцы лошади был первым цитохромом, для которого установили полную аминокислотную последовательность. Гидролиз цитохрома с химотрипсином дал тринадцать больших пептидов, которые были разделены хроматографией на ионообменных смолах и очищены далее при помощи электрофореза и хроматографии на бумаге. Аминокислотная последовательность пептидов была установлена при помощи химических и ферментативных методов. Химические методы включали динитрофенилирование по Сэнджеру и деградацию по Эд-ману для идентификации N-концевых аминокислот, ферментативные — гидролиз лейцинаминопептидазой для определения N-концевых и карбоксипептидазой А для определения С-концевых аминокислот оба фермента использовались также для определения коротких аминокислотных последовательностей. [c.160]

Рис. 9.7. Упрощенная схема дыхательной цепи. Водород переходит от восстановленного НАД к ФАД. Далее атомы водорода расщепляются на ионы водорода (Н ) и электроны. Электроны передаются от восстановленного ФАД железу (Ре), меди (Си) и, наконец, кислороду, где они соединяются с ионами водорода, образуя воду. (Присоединение электрона есть восстановление, а его утрата — окисление разд. 9.3.2.) Железо входит в состав гемо-группы белка, называемого цитохромом. Подобно гемоглобину, другому железосодержащему белку, цитохром окрашен (врозовый цвет). Медь входит в состав группы белков, носящих собирательное название цитохромоксидазы. Цитохромы переносят не водород, а электроны.

Методом быстро сканирующей спектрофотометрии показано, ЧТО при реакции образуются две промежуточные окисленные формы цитохром с пероксидазы, аналогичные промежуточным формам (Е, и Е ) пероксидазы. Стехиометрия цитохром с пероксидазной реакции указывает на то, что восстановление обоих интермедиаторов — соединения I в соединение II и далее в стабильную восстановленную форму фермента — это одноэлектронный процесс, сходный с общепероксидазным [Ronnberg et al., 1981]. Однако исследование электронной структуры соединения [c.19]

Перенос электронов от FeSm к цитохрому i и далее к с вдоль мембраны происходит без существенных изменений редокс-потенциала и, следовательно, без выделения энергии. Редокс-потенциалы FeSni и цитохромов типа с при физиологических pH не зависят от кислотности среды, так что эти компоненты служат переносчиками электронов, а не атомов водорода. [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология